1. Colégio Estadual Militar
Regente: Cristina Mançur
Disciplina: Biologia
Turma: 1º A
Estagiária: Nayara Cerqueira Marques
Orientadora: Claudia Regina
II Unidade
Plano Semanal 3
Tema:
• Proteínas
Sub-temas:
• Como são formadas as proteínas
• Forma estrutural das proteínas
• Caracterização dos aminoácidos e seus radicais
• Classificação dos aminoácidos
• Ligação peptídica
• Ocorrência e importância das proteínas nos humanos
• Desnaturação protéica
• Funções das proteínas estruturais, reguladoras e de defesa
• Modelo Chave-Fechadura (enzimas)
Objetivo:
o Reconhecimento dos diferentes tipos de proteínas.
o Identificação dos alimentos ricos em proteínas
o Classificação das proteínas
o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar
o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas
Conteúdos:
• Conceituais
o Identificação dos alimentos ricos em proteínas
o Classificação das proteínas
o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar
o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas
• Procedimentais
o Manejo de vidrarias e reagentes (álcool)
o Observação através do experimento a desnaturação protéica.
o Avaliação do experimento realizado
o Participação em dinâmica sobre ligação peptídica
• Atitudinais

2. o Validação da importância das proteínas para os seres vivos.
Procedimentos Metodológicos Discussão
• Exposição oral dialógica
• Demonstração didática
• Pesquisa
• Mapa conceitual
Seqüência Didática:
1ª aula:
• Discutir com os alunos quais os alimentos que eles conhecem e que são ricos
em proteínas.
• Aula expositiva dialógica sobre proteínas, onde será mostrando as funções das
proteínas e a classificação dos aminoácidos entre naturais e essências.
2ª aula:
• Explicação utilizando dinâmica em que os alunos terão que dar as mãos uns aos
outros simulando uma ligação peptídica. E a definição das funções e importância
das enzimas e anticorpos.
3ª aula:
• Através de experimento em sala de aula a professora demonstrará aos alunos
como ocorre o processo de desnaturação protéica, utilizando os seguintes
materiais: ovo, álcool e prato. Onde o ovo será colocado no prato e lançado
sobre ele o álcool comum, que será capaz de desnaturar a proteína presente no
ovo.
Avaliação:
• Qualitativa (observando a participação do aluno no decorrer da aula)
Referências :
COOPER, G. M., A célula uma abordagem molecular, 2ed. Porto Alegre: Artmed
Editora, 2001.
AMABIS, J. M., MARTHO, G. R.,Fundamentos da biologia moderna / José Mariano
Edição 3. ed.rev. ,São Paulo, Editora Moderna, 2002.
Disponível em: www.brasilescola.com .Acesso 18 de maio de 2010
Observação pós aula:

3. A aula sobre proteínas foi iniciada com a apresentação dos alimentos que eram ricos em
proteínas, foi demonstrada a forma estrutural das proteínas e aminoácidos e fizemos
uma dinâmica em que os alunos davam as mãos representado uma ligação peptídica, em
que cada aluno representava um aminoácido, houve participação de toda turma.
Depois foi feita experiência na sala com a desnaturação da proteína presente no ovo,
utilizando-se um prato, ovo e álcool que foi lançado sobre o ovo ocorrendo
consequentemente a desnaturação protéica os alunos ficaram admirados e criaram
diversas hipóteses que foram discutidas.
Anexos:
Proteínas
Colégio Militar (1º A)
Profª Nayara Marques
Forma Estrutural Das
Proteínas
São formadas por uma
seqüência de aminoácidos.
Uma proteína pode conter até
ESTRUTURA TERCIÁRIA
milhares de aminoácidos
diferentes, podendo até virar
macromoléculas
tridimensionais. ESTRUTURA
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA QUATERNÁRIA

4. São em número de 20.
Sua molécula é formada por cadeias de Carbono,
Hidrogênio, Oxigênio, Nitrogênio e, às vezes Enxofre.
É formada por uma porção ácida, com o grupamento
carboxila (COOH), uma porção básica, com o
grupamento amina (NH2) e o radical R.
Classificação Dos Aminoácidos
Entre os 20 aminoácidos São 09 ESSENCIAS –
aminoá
Obtenção através dos
conhecidos alimentos União entre aminoácidos.
São 11 NÃO ESSENCIAIS –
As células produzem
Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de
uma unidade e a amina (NH2) de outra.
Assim se forma um peptídeo.
Dipeptídeo
Tripeptídeo
Polipeptídeo
Ocorrência
Insulina
Pâncreas
Hemoglobina
Sangue dos vertebrados
Caseína
Leite
Queratina
Chifres, unhas e cascos de animais
Hemocianina
Sangue dos invertebrados
Pepsina
Suco gástrico
Albumina
Ovo, leite e sangue
Clorofila
Vegetais verdes

5. Funções: Proteínas Estruturais
Rompimento das ligações que formam São as responsáveis pela construção dos tecidos.
tridimensionalmente a proteína.
Acontece quando: Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
Queratina (pelos, cabelo, unha);
Há aumento da temperatura
Miosina (músculos responsáveis pela contração);
Ou há alteração no pH. Albumina (plasma sangüíneo);
Hemoglobina (hemácias – transporta gases).
Funções: Proteínas Reguladoras
São as que controlam e regulam as funções orgânicas.
Enzimas (são catalisadoras das As enzimas possuem um centro ativo, onde os
reações do metabolismo: amilase, substratos entrarão e suas ligações químicas serão
maltase, pepsina, etc) enfraquecidas, facilitando a reação.
A enzima não é gasta no processo.
Hormônios
(regulam as funções orgânicas: Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes
insulina, gastrina ACTH e etc)
tenham forma complementar à sua. Só assim haverá
encaixe.
Criou-se então a teoria chave/fechadura
Modelo de Chave-Fechadura

6. Funções: Proteínas de Defesa
São os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células
específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
Antitoxinas:
neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
Aglutininas:
aglutinam certos agentes de infecção;
Opsoninas:
Obrigada!!!
tornam os agentes de infecção mais facilmente
atacados pelos fagócitos;
Lisinas:
dissolvem certos agentes de infecção