- Las proteínas están compuestas por distintas cadenas polipeptídicas que adoptan una estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria es el plegamiento debido a puentes de hidrógeno, y la terciaria es la forma tridimensional dada por otras interacciones. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de transporte y catalíticas gracias a sus diferentes niveles de organización.

1. AMINOACIDOS Y PROTEINAS
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
Profesores: Mauricio Torres G.
Patricia Mackenney

2. ¿¿Que son los aminoQue son los aminoáácidos?cidos?
-Un aminoácido (AA) es una molécula orgánica con un
grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
-Los más estudiados son los que forman parte de las
proteínas.
-La mayoría de las proteínas contienen, en
proporciones diferentes, distintas cantidades de sólo
20 AA (se conocen alrededor de 300).
-El tipo de AA, el orden en que se unen, y su relación
espacial establecen la estructura tridimencional y las
propiedades biológicas de las proteínas.

3. AminoAminoáácidos presentes encidos presentes en proteinasproteinas

4. Los aminoLos aminoáácidos esencialescidos esenciales
-Son los AA que deben ser consumidos en cantidades
adecuadas a través de los alimentos, ya que ni el ser
humano ni los animales superiores pueden sintetizarlos.
-Son críticos para el crecimiento infantil y para conservar
la salud en los adultos (reparación).
-Los AA que pueden ser sintetizados por el organismo se
conocen como AA no esenciales.

5. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su obtencin de acuerdo a su obtencióónn
Aminoácidos condicionales:
Enfermedad y estrés: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina,
prolina y serina.

6. Aminoácidos
Un a-aminoácido consta de un átomo de carbono central, al cual
están unidos un grupo amino, un carboxilo, un hidrógeno y una
cadena lateral (R)
carbono
quiral

7. Aminoácidos: isómeros ópticos
L-alfa-aminoácido
En los sistemas vivos el isómero más abundante es el L. El D sólo
existe en pequeñas cantidades, por ejemplo en bacterias.

8. Los AA se comportan como ácidos y bases
Como ácido:
Como base:
Las moléculas que poseen esta característica dual
(se comportan como ácidos o bases) se llaman anfolitos.

9. Los AA pueden tener carga positiva,Los AA pueden tener carga positiva,
negativa o ceronegativa o cero
Los aminoLos aminoáácidos soncidos son zwitterioneszwitteriones a pH fisiola pH fisiolóógico (7,4)gico (7,4)

10. El punto isoeléctrico es el valor de pH al que un
aminoácido presenta una carga neta igual al cero.
Punto isoelPunto isoelééctrico de un AActrico de un AA

11. Punto isoelPunto isoelééctrico de un AActrico de un AA
pI = ½ (pK1 + pK2)
pI = ½ (2,34 + 9,60)
pI = ½ (2,34 + 9,60)
pI = 5.97

13. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad
APOLARES: son aquellos AA que su cadena lateral no tiene carga.
Alifáticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.

14. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad
APOLARES AROMATICOS: su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son
responsables de la absorbancia a 280nm, típica de las proteínas. Las nubes π
de los anillos aromáticos pueden actuar como aceptores de puentes de
hidrógeno o formar interacciones con grupos cargados positivamente.

15. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad
POLARES: son aquellos AA que en su cadena lateral tienen grupos polares.
Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero tienen
posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de
un átomo de O ó N.

16. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad
POLARES: son aquellos AA que en su cadena lateral tienen grupos polares.
Con carga positiva: Son aminoácidos con un grupo básico extra en su cadena lateral.
AA
básicos

17. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad
POLARES: son aquellos AA que en su cadena lateral tienen grupos polares.
Con carga negativa: Son aminoácidos con un grupo ácido extra en su cadena lateral.
AA
ácidos

18. Formación de un puente disulfuro por la oxidación del
grupo sulfidrilo de dos moléculas de cisteína.

19. Son polSon políímeros lineales construidos a partir demeros lineales construidos a partir de
monmonóómeros conocidos comomeros conocidos como aminoaminoáácidos.cidos.
Tienen una amplia gama de grupos funcionales, lo queTienen una amplia gama de grupos funcionales, lo que
les permite reaccionar de muchas maneras, lo que a sules permite reaccionar de muchas maneras, lo que a su
vez se traduce en mvez se traduce en múúltiples funciones.ltiples funciones.
Las proteLas proteíínas, presentes en todas las cnas, presentes en todas las céélulas,lulas,
constituyen aproximadamente la mitad del peso seco delconstituyen aproximadamente la mitad del peso seco del
cuerpo.cuerpo.
ProteProteíínas: generalidades.nas: generalidades.

20. ProteProteíínas: generalidades.nas: generalidades.
Pueden proporcionar apoyo mecPueden proporcionar apoyo mecáánico (forman mnico (forman múúsculossculos
y tendones).y tendones).
Transportan y almacenan otras molTransportan y almacenan otras molééculas (hemoglobina,culas (hemoglobina,
lipoprotelipoproteíínas).nas).
Transmiten impulsos nerviosos, controlan el crecimientoTransmiten impulsos nerviosos, controlan el crecimiento
y la diferenciaciy la diferenciacióón celular.n celular.
Catalizan reacciones biolCatalizan reacciones biolóógicas (enzimas).gicas (enzimas).

21. Estructura primaria de las proteEstructura primaria de las proteíínasnas
La secuencia de aminoLa secuencia de aminoáácidos de una protecidos de una proteíína sena se
conoce comoconoce como ““estructura primariaestructura primaria””..
Cada proteCada proteíína tiene unana tiene una secuenciasecuencia úúnicanica y definida dey definida de
aminoaminoáácidos.cidos.
Cuando las cadenas polipeptCuando las cadenas polipeptíídicas contienen menos dedicas contienen menos de
50 residuos, se habla de50 residuos, se habla de oligopoligopééptidoptido..
Cuando las cadenas polipeptCuando las cadenas polipeptíídicas contienen 50dicas contienen 50
residuos o mresiduos o máás, se habla des, se habla de proteproteíínas.nas.
Se conocen proteSe conocen proteíínas con mnas con máás de 100 000 residuos,s de 100 000 residuos,
aunque la mayoraunque la mayoríía de las protea de las proteíínas contienen entre 50 ynas contienen entre 50 y
2000 residuos.2000 residuos.

22. Los péptidos y las proteínas se forman por la unión de
aminoácidos, mediante un enlace llamado enlace
peptídico.
Enlace peptídico
Este enlace se establece entre el grupo carboxilo
(-COOH) del primer aminoácido y el grupo amino
(-NH2) del segundo aminoácido. La característica principal
de este enlace es que no permite el giro de los elementos
unidos por él y además es muy estable.
Péptidos y Proteínas

23. Enlace peptídico
Ácido + amina = amida
Polipéptidos: cadena de aminoácidos unidos por
un enlace peptídico

24. Las cadenas polipeptídicas son flexibles
aunque su conformación tiene
restricciones
Estructuras resonantes del enlace peptídico

25. Cadena principal o esqueleto polipeptídico y
sus residuos (R)

26. Residuo amino
terminal
Residuo carboxilo
terminal
Inicio de la cadena
polipeptídica
Fin de la cadena
polipeptídica
Residuo aminoacídico

27. Estructura secundaria de proteEstructura secundaria de proteíínasnas
La flexibilidad que tienen las cadenas polipeptLa flexibilidad que tienen las cadenas polipeptíídicasdicas
permiten que sepermiten que se ““doblendoblen””..
Al doblarse, los residuos de diferentes partes de laAl doblarse, los residuos de diferentes partes de la
cadena pueden interactuar unos con otros a travcadena pueden interactuar unos con otros a travééss
de puentes de hidrde puentes de hidróógeno.geno.
LaLa ““formaforma”” que adopta la cadena polipeptque adopta la cadena polipeptíídica sedica se
conoce comoconoce como ““estructura secundariaestructura secundaria””..
Existen dos conformaciones (formas) principalesExisten dos conformaciones (formas) principales
favorecidas por la flexibilidad y la formacifavorecidas por la flexibilidad y la formacióón den de
puentes de hidrpuentes de hidróógeno de las protegeno de las proteíínas:nas: la hla héélicelice αααααααα yy
laslas hojashojas β.β.β.β.β.β.β.β.

28. Los puentes de hidrógeno se forman entre
los hidrógenos polares y carbonilos del
esqueleto de la proteína

29. Hélice αααα

30. Hélice αααα

32. RESUMEN
-Las proteínas están compuestas por distintas proporciones
de 20 AA.
-Los AA esenciales deben ser ingeridos en la dieta.
-Los AA pueden tener distinta carga eléctrica.
-A su pH isoeléctrico el AA tiene una carga neta cero.
-Clasificación de acuerdo a su polaridad:
-Apolares: alifáticos y aromáticos.
-Polar: no cargados y cargados (ácidos y básicos).
-Polímeros de aminoácidos: enlace peptídico.
-Péptidos y proteínas: estructura primaria y secundaria.

33. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones
-Hormonas peptídicas: se pueden suministrar para
corregir deficiencias.
Ejemplo: la insulina (disminuye los niveles de glucosa en sangre)

34. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones
-Oxitocina: molécula del amor, conducta maternal y
paternal, trabajo de parto y bajada de la leche. (9 residuos)
-Vasopresina: controla la reabsorción de agua y concentra
la orina. Aumenta la presión arterial. (9 residuos)

35. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones
-Bradiquinina: (9 residuos), inhibe la inflamación de los tejidos.
-Glucagón: (29 residuos), aumenta la glicemia (metab. del glucógeno)
-Edulcorante: Aspartame (2 residuos): NutraSweet

36. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones
-Antibióticos: Valinomicina (12 residuos), gramicidina (10 residuos).
-Antitumorales: bleomicina (9 residuos), glicopéptido.

37. Estructura primaria de péptidos y proteínas
La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria

38. La estructura primaria afecta la actividad biológica de
las proteínas
Cambio en la
secuencia de
AA
Cambio en la
estructura de
la proteína
Codón: triplete de
nucleótidos

39. Cambio en la estructura primaria produce un
cambio en la actividad biológica
Anemia de células falciformes

40. Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a
la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico.
Estructura secundaria de péptidos y proteínas

41. Conformación ββββ
El esqueleto polipeptídico forma un zig-zag. Si se encuentran varias
cadenas en zig-zag, una al lado de la otra, se forma la estructura
llamada lámina β. Las láminas pueden ser paralelas o antiparalelas.
Lámina β antiparalela
Vista lateral
Vista de arriba

42. Estructura secundaria de péptidos y proteínas

43. Canal iónico y el receptor de acetilcolina

44. Estructura terciaria de las proteEstructura terciaria de las proteíínasnas
La estructura terciaria corresponde a laLa estructura terciaria corresponde a la
distribucidistribucióón tridimensional de todos losn tridimensional de todos los áátomos ytomos y
define ladefine la forma de la proteforma de la proteíína.na.
La forma de las proteLa forma de las proteíínas estnas estáá definidadefinida
fundamentalmente por dos factores: por lasfundamentalmente por dos factores: por las
interacciones intermoleculares entre los grupos Rinteracciones intermoleculares entre los grupos R
de las cadenas laterales y porde las cadenas laterales y por las interaccioneslas interacciones
intermoleculares conintermoleculares con el medio en el cual seel medio en el cual se
encuentra la proteencuentra la proteíínana

45. Estructura terciaria de proteínas
Interacciones
hidrofóbicas o de
Van der Waals
Puentes de
hidrógeno
Puentes
disulfuro
Enlaces iónicos

46. Mioglobina: transporta oxígeno
en el músculo
Los grupos funcionales
de las cadenas laterales
de las hélices αααα (o de las
láminas ββββ) de distintas
porciones de la proteína
interactúan de manera
que dan una forma
tridimensional a la
proteína
Grupo prostético:
sustancia no proteíca
asociada a la proteína,
importante para su función
(en este caso un grupo
hemo)
Loop
Estructura terciaria de proteínas

47. Proteínas conjugadas: poseen un grupo prostético que participa en la
actividad biológica de la proteína.
Ej: Lipoproteínas, contienen lípidos
Glicoproteínas, contienen azúcares
Metaloproteínas, contienen un metal.

48. Estructura cuaternaria de las proteEstructura cuaternaria de las proteíínasnas
A menudo, varias cadenas polipeptA menudo, varias cadenas polipeptíídicas iguales odicas iguales o
diferentes se agregan (unen entre si) formando unadiferentes se agregan (unen entre si) formando una
proteproteíína mna máás grande.s grande.
La agregaciLa agregacióón ocurre a travn ocurre a travéés de interacciones entres de interacciones entre
las cadenas laterales de un poliplas cadenas laterales de un polipééptido conptido con otro(sotro(s))
Cada cadena se conoce comoCada cadena se conoce como ““subunidadsubunidad””
Si una proteSi una proteíína tiene dos o mna tiene dos o máás subunidades se dices subunidades se dice
que presentaque presenta estructura cuaternariaestructura cuaternaria

49. Ejemplo deEjemplo de structurastructura cuaternariacuaternaria
La primera proteína multimérica que su estructura fue dilucidada fue
la hemoglobina. Contiene 4 cadenas polipeptídicas y 4 grupos prosté-
ticos heme. Por lo tanto, es un hetero-tetrámero.

50. Resumen niveles estructurales de las proteínas
Estructura
primaria
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Residuos de
aminoácidos
Hélice α Organización espacial Subunidades ensambladas

51. Resumen estructura y función de proteínas
La estructura tridimensional de una proteína está determinada por
su secuencia de aminoácidos.
La función de una proteína depende de su estructura.
Cada proteína tiene una estructura única.
Mayoritariamente, las fuerzas que estabilizan la estructura
terciaria de las proteínas son no covalentes (puentes de hidrógeno).
El arreglo espacial de átomos en una proteína se llama conformación.

52. Es la más estable, y es en la que se encuentra en su entorno fisiológico.
Depende de:
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones electroestáticas
Puentes de hidrógeno
Puentes disulfuro
Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos se orientan hacia el
interior de la proteína, lejos del agua.
Los residuos de aminoácidos hidrofílicos se orientan hacia el exterior
de la proteína, en contacto con el agua.
Conformación nativa de una proteína

53. DesnaturalizaciDesnaturalizacióón de proten de proteíínasnas
La conformaciLa conformacióón nativa puede cambiar en respuesta an nativa puede cambiar en respuesta a
la exposicila exposicióón a agentes fn a agentes fíísico o qusico o quíímicos.micos.
Cuando esto sucede se dice que la proteCuando esto sucede se dice que la proteíína se hana se ha
desnaturado y pierde la funcidesnaturado y pierde la funcióón que posee.n que posee.
Algunos agentesAlgunos agentes desnaturantesdesnaturantes son: altasson: altas
temperaturas, rayos ultravioletas,temperaturas, rayos ultravioletas, áácidos y basescidos y bases
fuertes, solventes orgfuertes, solventes orgáánicos, sales de metalesnicos, sales de metales
pesados (mercurio, plomo), detergentes.pesados (mercurio, plomo), detergentes.
El efecto de estos agentes es romper lasEl efecto de estos agentes es romper las
interacciones responsables de las estructurasinteracciones responsables de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternariasecundaria, terciaria y cuaternaria

54. En algunos casos al eliminar el agente desnaturante la
proteína recupera su conformación original
(renaturación) y por lo tanto su funcionalidad
DesnaturalizaciDesnaturalizacióón de proten de proteíínasnas

55. HidrHidróólisis (digestilisis (digestióón) de proten) de proteíínasnas

56. Punto isoelPunto isoelééctrico y solubilidad en aguactrico y solubilidad en agua
de protede proteíínasnas
• Puesto que las proteínas son especies cargadas, dependiendo su
carga del pH del medio, se define el punto isoeléctrico, pI, como el
pH en el cual la carga total de la proteína es igual a 0. Si una
proteína cargada se expone a un campo eléctrico ésta migra hacia
el polo de carga opuesta, y se detiene cuando el pH es igual al pI.
• El pI es específico para cada proteína
• Cuando las proteínas pierden las cargas, se hacen menos
solubles en agua. Si el pH del medio es igual al pI, las proteínas
pueden precipitar.

57. Electroforesis
Separación de moléculas de acuerdo a su carga en un campo eléctrico
Si existe un gradiente de pH, las moléculas migrarán hasta encontrar su
punto isoeléctrico, ya que a este pH, la molécula es neutra.

58. ClasificaciClasificacióón por su forman por su forma
Proteínas fibrosas:
-Son insolubles en agua.
-Predomina un tipo de estructura secundaria.
-Abundan en estructuras que dan soporte, forma y
protección externa a los vertebrados.
-Ej: Colágenos, Elastinas, Queratinas, Miosinas.
Proteínas globulares:
-Son solubles en agua.
-Presentan varios tipos de estructuras secundarias.
- Presente en la mayoría de las enzimas y proteínas
reguladoras de metabolismo.
-Ej: albúmina, mioglobina, hemoglobina, inmunoglobulinas.

59. αααα-queratina: presente en al piel, pelo, uñas. La estructura cuaternaria
(dos cadenas) está estabilizada por puentes disulfuro.
Proteínas fibrosas

60. Colágeno: compone el tejido
conectivo como tendones, cartílago,
la matriz orgánica de los huesos y
la córnea del ojo. Las fibras son
flexibles pero con una gran
resistencia a la tracción.
Aminoácidos presentes en el colágeno:
Glicina 35%
Alanina 11%
Prolina 21%
La gelatina (verdadera, no sucedáneo)
deriva del colágeno y tiene poco valor
nutricional porque no contiene aminoácidos
esenciales para la dieta humana.
Proteínas fibrosas

61. Fibroína de la seda: Es producida por insectos y arañas. En su
estructura predomina la conformación β. Es rica en residuos de alanina
y glicina (grupos R pequeños) lo que permite la formación de láminas β.
La estructura es flexible a raíz de que no hay interacciones covalentes
como puentes disulfuro.
Proteínas fibrosas

62. Estructuras secundarias y propiedades de proteínas fibrosas
Estructura Características Ejemplos
α hélice, entrecruzada Rígido, estructuras α queratina del pelo, plumas
por puentes diulfuro protectoras insolubles uñas
de dureza y flexibilidad
variables
Conformación β Filamentos suaves y Fibroína de la seda
flexibles
Colágeno hélice Resistencia a la alta Colágeno de los tendones,
triple tensión, sin estiramiento matriz de los huesos.

63. Mioglobina: Fue la primera proteína globular cuya estructura fue
dilucidada en los años 50. Es una pequeña proteína que une oxígeno
en las células musculares. Esta formada por una cadena polipeptídica
que tiene un grupo prostético heme (hierro más protoporfirina).
Proteínas globulares
Histidina

64. ALBUMINA: es sintetizada por el hígado y es la proteína más abundante del
plasma sanguíneo. Cumple funciones de transporte y regulación osmótica.
Proteínas globulares
La albumina es un buen transportador de lípidos y moléculas hidrofóbicas en
el plasma sanguíneo.