2. Fórmula general de un aminoácido GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
3. Propiedades ácido – básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares . Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras . CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS El aminoácido se comporta como una base . El aminoácido se comporta como un ácido . pH disminuye pH aumenta
4. Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros . D - aminoácido El grupo amino está a la derecha L - aminoácido El grupo amino está a la izquierda
5. Formación del enlace peptídico Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal Plano del enlace peptídico
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8. Estructura secundaria de las proteínas: conformación β Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Disposición antiparalela Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Disposición paralela Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. Enlace peptídico Enlaces de hidrógeno
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10. Desnaturalización – Renaturalización de proteínas La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA Desnaturalización Renaturalización
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12. Clasificación de proteínas: proteínas conjugadas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones
14. Funciones biológicas de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albúmina... DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRÁCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA HOMEOSTÁTICA
15. Especificidad enzimática MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO Enzima Sustrato Enzima Sustrato Complejo enzima- sustrato
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17. Mecanismo de acción de las enzimas Enzima (E) Complejo enzima-sustrato (ES) Enzima (E) E + S ES E + P Sustratos (S) Productos (P)
18. Influencia del pH y de la Tª en la actividad enzimática Pepsina Tripsina Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. pH óptimo pH óptimo Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima. Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima. Tª óptima
19. Inhibición de la actividad enzimática Enzima Los sustratos no pueden unirse al centro activo Sustrato Inhibidor Sustrato Inhibidor unido a la enzima
20. Regulación alostérica Los sustratos no pueden unirse al centro activo Ligando Centro regulador Sustrato Sustrato Centros activos modificados Ligando unido al centro regulador Enzima
