que son aminoacidos, grupos funcionale, esenciales y no esenciales enlaces peptidos; proteinas, tipos funcion , composicion, desnaturalizacion

1. UNIVERSIDAD DE ORIENTE
NÚCLEO BOLÍVAR
DEPARTMENTO DE ENFERMERÍA
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
PROFESORA: CRUZ GALINDO
CIUDAD BOLIVAR OCTUBRE DEL 2014

2. Los Aminoacidos.
Aminoaidos Esenciales y no Eseniales.
Importancia Biológica de los Aminoacido y Enlaces
peptidico.
Definición de Proteina, Composición, Peso, tamaño y
Forma.
Proteinas Primarias, Secundarias, Terciarias y
cuaternarias.
Tipos de Proteinas.
Desmaturalización de las Proteinas.
Proteinas Plasmaticas

3. • El cuerpo humano se compone en un 20 por
ciento de proteínas. Las proteínas juegan en
casi todos los procesos biológicos un papel
clave. Los aminoácidos son la base de las
de las proteínas.
• Los aminoacidos
• Son moléculas compuestas por carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno
fundamentalmente Todas estas estructuras
que se añaden a la estructura principal del
aminoácido reciben el nombre de radicales,
que son los que aportan las características
que diferencia a unos aminoácidos de otros.
El organismo humano necesita 20
aminoácidos diferentes para la formación del
conjunto de todas las proteínas. La mitad de
estos aminoácidos se obtienen en los
procesos del propio organismo. La otra mitad
de los aminoácidos, denominados esenciales,
se consiguen de forma exógena. Es decir,
solo se pueden obtener con la alimentación.

4. Dado que gran parte de nuestras células, músculos y tejidos están compuestos por
aminoácidos, éstos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro
cuerpo: los aminoácidos confieren a la célula no sólo su estructura, sino que también
son responsables del transporte y el almacenamiento de toda clase de nutrientes de
vital importancia
Existen cuatro clases principales:
1.Grupos R no hidrofobicos.
2.Polares, pero sin cargar
3.Grupos con carga positivamente
4.Grupos cargados negativamente

5.  Aminoácidos con grupos R no polares o
hidrofóbicos
 Existen 8 aminoácidos que contienen
grupos R no polares o hidrofóbicos.
Aquí se encuentran la alanina, la
leucina, la isoleucina, la valina, la
prolina, la fenilalanina, el triptófano y
la metionina
 Aminoácidos con grupos R polares sin
carga.
 oEstos aminoácidos son relativamente
más solubles en el agua que los
aminoácidos anteriores. Sus grupos R
contienen grupos funcionales polares,
neutros que pueden establecer enlaces
de hidrógeno con el agua.
 Aminoácidos con grupos R cargados
positivamente.
 Los aminoácidos en los que los grupos R
poseen carga positiva neta a PH 7, poseen
todos seis átomos de carbono. Aquí se
encuentran la lisina, la arginina y la
histidina.
 Aminoácidos con grupos R cargados
negativamente
 Los dos miembros de esta clase son los
ácidos aspártico y glutámico, cada uno de
los cuales posee un segundo grupo carboxilo
que se halla completamente ionizado y por
tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.

6. Descripción de los ordenes
de las estructuras proteicas.
• La organización de una proteína
viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
• Estructuras supramoleculares
Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la
anterior en el espacio.

7. Son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace
es cantidades mínimas y que, por tanto deben
ingerirse a través de alimentos o de los
suplementos
Alimentos que los contienes :
Aminoácidos esenciales

8. Fenilalanina
• aminoácido esencial
aromático, junto con el
(triptófano y tirosina ) cuyo
grupo r contiene un anillo
bencénico. importante en
los procesos de
aprendizaje, memoria,
control de apetito, deseo
sexual, estado de animo,
recuperación y desarrollo
de tejido, sistema
inmunológico y control de
dolor.
oSe origina desde la homoserina,
que es un análogo de la serina,
por otro lado se considera
también glucogénico, así como
azufrado interviene en el buen
rendimiento muscular, remueve
del hígado residuos de procesos
metabólicos, ayuda a reducir la
grasa y evitar el deposito de
grasas en arterias y en el hígado.
Metionina:

9. Histidina
• Aminoácido cuyo
cadena lateral R tiene
una naturaleza polar
hidrófila básica. es
extremadamente
importante en el
crecimiento y
recuperación de tejido,
en la formación de
glóbulos blancos y
rojos, también tiene
propiedades
antiinflamatorias.
Triptófano
o ayuda a controlar el normal
ciclo del sueño, tiene
propiedades antidepresivas
incrementa los niveles de
somatotropina permitiendo
ganar masa musculas e
incremento de la resistencia .

10. Lisina
• Es necesaria para
un buen
crecimiento,
desarrollo de los
huesos, absorción
del calcio,
formación de
colágeno, encimas,
anticuerpos, ayuda
en la obtención de
energía de las
grasas y en la
síntesis de
proteínas.
TREONINA
 Es un componente
importante del
colágeno,esmalte
dental y tejidos.
También le han
encontrado
propiedades
antidepresivas. Es un
agente lipotropico,
evita la acumulación
de grasa en el hígado.

11. Aminiacidos no esenciales
• Los aminoácidos no esenciales los sintetiza
(fabrica) el propio cuerpo a partir de otros
aminoácidos existentes.

12. Aminiacidos no esenciales
• Los aminoácidos no esenciales los sintetiza
(fabrica) el propio cuerpo a partir de otros
aminoácidos existentes.

13. • Alanina: interviene en numerosos procesos
bioquímicos del organismo que ocurren durante
el ejercicio…
• Acido aspártico: ayuda a reducir el nivel de
amoniaco en sangre después del ejercicios…
• Glicina: es utilizada en el higado para eliminar
fenoles (toxicos) y para formar sales biliares
• Serina: es fundamental en la formación de
algunos neurotransmisores…
• Asparragina: interviene específicamente en los
procesos metabolicos del sistema nerviosos
central…

14. • Acido glutamico: tiene una gran importancia en el
sistema nervioso central…
• arginina: estimula la liberación de hormonas
decrecimiento, reduce la grasa corporal…
• Cistina: es importante en la formación de cabello y
piel…
• Tirosina: interviene en distintos proceso de
regulación del apetito…
• Cisteina: esta implicada en la desintoxicación…
• Prolina: es de fundamental importancia para un
saludable estado del los tejidos del colágeno.

15. El enlace peptídico implica la perdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH

16. Mantenimiento y
la reparación de
los músculos,
tendones, piel,
ligamentos,
glándulas, uñas
cabello.
Ayuda en la
producción de
hormonas
como la
insulina
Almacenamiento de
nutriente como agua,
grasas minerales y
vitaminas,
carbohidratos,
proteinas
Producción
de
hormonas
Transporte
óptimo de
nutrientes

17. Los enlaces químicos entre aminoácidos
se denominan enlaces peptídicos y a las
cadenas formadas, péptidos.
OLIGOPÉTIDOS DÍPÉTIDOS TRIPÉPTIDOS TETRAPÉPTIDOS

18.  Están determinadas
mayoritariamente por su
genética.
 Son frágiles a señales o
factores externos.
 Macromoléculas
formadas por cadenas de
aminoácidos .
Su nombre proviene de la
palabra “PROTA”

19. Función Estructural
• Colágeno
• Queratina
Función Reguladora
• Insulina
• Hormona de
crecimiento
Función TransportadoraFunción Defensiva
Función Enzimática
Función reguladora
• Hemoglobina• Anticuerpos
• Actina
• Miosina

20. Proteínas Simples Proteínas conjugadas
Formado por cadenas
polipeptidicas
Producen aminoácidos
Producen aminoácidos
 Otros componentes
orgánicos e inorgánicos

21. Proteínas Globulares
 Hemoglobina
 Mioglobina
Proteínas Fibrosas
 Queratina
 Colágeno
 No tienen peso definido.
 Varia según la cantidad de
componentes.
 Saber el tipo y numero de
aminoácidos que componen la
proteína.
 Sumar los pesos atómicos
individuales de los átomos.
 Múltiples grupos acido-base.
 Dependen de la concentración de sal, pH, solvente y temperatura.
 Cuando una proteína es soluble otras precipitan.

22. Proteína
Estructural
Proteína de
Almacenamiento
Proteína de
Transporte
Proteína
Contráctiles
Proteína de
Defensa
Proteína de
Coagulación

23. • Función biológica
• Piel, tendones…Colágeno
• Hidrofílica (linisa y
alanina)
• Hidrofóbica (valina,
prolia y glicina)
Elastina

24. Ovoalbúbina Caseína Ferritina
Cisterna
Metionina

25. Hemoglobina Mioglobina Albúmina
Localizada en los
hematíes
Localizado en los
Músculos
Principal Proteína
Sanguínea
4 veces mas grande que
mioglobina
Posee 8 hélices Alfa de la
A-H
Posee una sola cadena
polipeptidica
Transportador y liberador
de Oxigeno
Almacena el Oxigeno
para el movimiento
Muscular
Transporte de sustancias
(ácidos grasos, esteroles
y bilirrubina)
PM: 4 veces mayor Una sola cadena
polipeptidica
Mantenimiento de
presión coloidoscopica

26. Troponina
C
Troponina
I
Troponina
T

27. ANTICUERPOS
• RESPUESTA
• Bacterias, Virus u
otras Sutancias
antígenas
Glubilinas
• Alfa (gluco y
lipoproteina) Beta
(lipoproteina, transporte
de vitaminas y
hormonas)
• Gamma (plasmazellen y
plasmocitos)
Inmunoglobulina
• IgG. IgA, IgM
• Igd y Ig E

28. Fibrina
• Proteína
filamentosa
• Esencial
Fibrinógen
o
• Formación en
el Hígado
• Peso Molecular
elevado
Trombina
• Induce el paso
• Formación de
coágulos

29. Es la Modificación en la estructura de la
proteína que traen resultado una alteración o
desaparición de sus funciones.
Este Fenómeno puede producirse por una
diversidad de factores, ya sean físicos como:
el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas
presiones o químicos como: ácidos, bases,
sustancias con actividades detergente.

30. 9- Desnaturalización de las proteínas
• Proceso.
• Causas del proceso de la desnaturalización.
• Plasma.
• Tipos de proteínas plasmáticas.
• Funciones.
• Importancia de las proteínas plasmáticas.