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DEFINICION. 
ESTRUCTURA. 
FUNCIONES. 
PROPIEDADES. 
NIVELES. 
CLASIFICACION. 
DIGESTION.
Las proteínas o prótidos son 
moléculas formadas por cadenas 
lineales de aminoácidos. El 
término proteína proviene de la 
palabra francesa protéine y ésta 
del griego (proteios), que significa 
'prominente, de primera calidad'.
Es la manera como se organiza una 
proteína para adquirir cierta forma, 
presentan una disposición 
característica en condiciones 
fisiológicas, pero si se cambian estas 
condiciones como temperatura o pH 
pierde la conformación y su función, 
proceso denominado 
desnaturalización. Para el estudio de 
la estructura es frecuente considerar 
una división en cuatro niveles de 
organización, aunque el cuarto no 
siempre está presente.
FUNCIONES. 
 Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas 
constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos 
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan 
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que 
desempeñan. Son proteínas: 
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos 
vivientes; 
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; 
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; 
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o 
agentes patógenos; 
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de 
desencadenar una respuesta determinada; 
 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la 
contracción; 
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. 
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche. 
 Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además 
cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro 
organismo.
PROPIEDADES. 
 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y 
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH 
se pierde la solubilidad. 
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la 
electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se 
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga 
negativa y viceversa. 
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que 
está determinada por su estructura primaria. 
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan 
como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es 
decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o 
como bases (aceptando electrones).
NIVELES.
CLASIFICACION. 
 Según su forma 
 Fibrosas: presentan cadenas poli peptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en 
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina. 
 Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos 
hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el 
agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas 
globulares. 
 Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos). 
 Según su composición química 
 Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A 
su vez, las proteínas se clasifican en:11 
 a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son 
resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos 
constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la 
fibrina y la sericina. 
 b) Esfero proteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su 
solubilidad: 
 I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina. 
 II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, 
lactoglobulinas, glicinina y araquina. 
 III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y 
las glutelinas del trigo. 
 IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz. 
 V.- Histonas son solubles en medios ácidos. 
 Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.
DIGESTION. 
 La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, 
cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido 
clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el 
intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez 
más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son 
absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los 
aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de 
proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en 
humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche12 y 
entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y 
caseína.13 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la 
proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha 
absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.14 
 Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también 
son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual 
que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras 
que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los 
aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso 
llamado gluconeogénesis.
EXCESO DE PROTEINAS. 
 Como el organismo es incapaz de almacenar las 
proteínas, el exceso de proteínas es digerido y 
convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira 
el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que 
éstos pueden ser consumidos como combustible, y el 
nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es 
excretada por los riñones. Estos órganos normalmente 
pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, per o 
si existe enfermedad renal, una disminución en la 
proteína frecuentemente será prescrita.
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PROTEINA

  • 1. DEFINICION. ESTRUCTURA. FUNCIONES. PROPIEDADES. NIVELES. CLASIFICACION. DIGESTION.
  • 2. Las proteínas o prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y ésta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.
  • 3. Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.
  • 4. FUNCIONES.  Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:  Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;  Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;  La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;  Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;  Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;  La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;  El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.  Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.  Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.
  • 5. PROPIEDADES.  Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.  Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.  Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.  Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
  • 7. CLASIFICACION.  Según su forma  Fibrosas: presentan cadenas poli peptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.  Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.  Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).  Según su composición química  Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:11  a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrina y la sericina.  b) Esfero proteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su solubilidad:  I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.  II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.  III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.  IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.  V.- Histonas son solubles en medios ácidos.  Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.
  • 8. DIGESTION.  La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche12 y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.13 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.14  Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.
  • 9. EXCESO DE PROTEINAS.  Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, per o si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.
  • 10.
  • 11.
  • 12. MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCION!!  