3. Cada enlace peptídico (C-N) tiene carácter de doble enlace debido a la resonancia y no puede rotar. N-C y C-C pueden rotar en ángulos designados ɸ (phi) y ψ (psi), respectivamente.
4. Al graficar los angulos ɸ y ψ se obtiene una gráfica de Ramachandran . Residuos de L-Ala. Las partes azules representan rotaciones posibles
6. Cinco fenómenos pueden afectar la estabilidad de la hélice : 1) Repulsión electrostática entre grupos R de aa cercanos, (2) Amontonamiento de grupos R adyacentes, (3) Interacciones entre grupos R lejanos, (4) La presencia de residuos de Pro y Gly, y (5) Interacción de residuos de aa a los extremos de la hélice y el dipolo que forma.
11. En resumen: La estructura secundaria es el arreglo regular de residuos de aa en un segmento de un polipeptido, en el cual cada residuo esta espacialmente relacionado a sus segmentos vecinos. Las estructuras secundarias más comunes son la alfa hélice, la conformación β y los giros β .
28. Actividad y actividad específica . Actividad: se refiere a las unidades totales de enzima en una solución Actividad especifica: el numero de unidades de enzima por miligramo de proteína. Canicas rojas representan enzimas
29. En resumen Las proteínas se separan y se purifica gracias a las diferencias en sus propiedades. Una amplia gama de técnicas cromatográficas hace uso de diferencias de tamaño, afinidades de unión, carga, y otras propiedades. Estos incluyen intercambio iónico, exclusión por tamaño, la afinidad, y cromatografía de líquidos de alto rendimiento. Electroforesis separa las proteínas sobre la base de la masa o carga. Electroforesis en gel de SDS e isoelectroenfoque se pueden utilizar por separado o en combinación para una mayor resolución. Purificación puede ser monitoreada analizando actividad específica
58. Viral capsids. (a) Poliovirus Capside viral, poliovirus Virus del mosaico del tabaco
59. En resumen: La estructura terciaria es la estructura tridimensional completa de un polipéptido. Dos clases de proteínas según su estructura terciaria: Fibrosas y globulares. Proteínas fibrosas, son principalmente estructurales, tienen elementos simples repetidos. Proteína globular, Estructura terciaria complicada. Compactas. Su estructura se puede estudiar analizando subestructuras estables (supersecundarias). Las regiones de un polipéptido que se pueden plegar establemente e independientemente son llamados dominios. La estructura cuaternaria resulta de las interacciones entre subunidades de proteínas multiméricas. Las subunidades se relacionan por simetría rotacional o helical.
![Configuración: arreglo espacial de los átomos en una proteína. ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7)