1. Universidad de Carabobo Facultad de Odontología Dpto. Ciencias Morfofuncionales Bioquímica METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

3. CÉLULA PARIETAL Sangre Luz del intestino Metabolismo Célular CO2 + H20 H2CO3 HCO3- + H+ HCL Proporciona el medio ácido adecuado para la acción de las enzimas CO2 K+ K+ Bomba HCO3- H+ CL- Acoplamiento Bomba CL- CL- H20

7. Enzima que coagula la leche.

8. Es secretada en forma de prorenina

9. Se activa por el PH ácido.

11. Es activado por la enteroquinasa

12. Activación autocatalítica.

14. Se produce en forma inactiva como quimiotripsinógeno.

16. Hidrolisa el último enlace peptídico, que tiene el carboxilo libre. FEN TRP LEU

17. Digestiónde Proteínas porAcción de Proteasas NH2 Arg COOH NH2 Carboxi- Peptidasa B AA Básicos Pepsina NH2 NH2 Arg COOH COOH Arg NH2 Oligopéptidos NH2 Quimotripsina Phe Phe Carboxi- Peptidasa A COOH COOH Leu NH2 NH2 Phe COOH Tripsina NH2 Leu COOH COOH Leu AA Neutros COOH

21. T. facilitado Na+independLUMEN INTESTINAL Aminoácidos Aminoácidos Na+ Na+ Aminoácidos Aminoácidos ENTEROCITO K+ SANGRE PORTAL K+ Na+ Aminoácidos Aminoácidos

22. Transporte Intestinal de Péptidos Transporteactivo de di- y tripéptidosacoplado a hidrogeniones LUMEN INTESTINAL 2H+ Na+ Péptidos Na+ H+ Péptidos Peptidasas citosólicas ENTEROCITO Aminoácidos SANGRE PORTAL Aminoácidos Péptidos K+ Na+

24. Destino de los aminoácidos Síntesis de nuevas proteínas POOL DE AMINOÁCIDOS Transformación en compuestos no proteicos de importancias fisiológica Degradación con fines energéticos

25. A.A. DE LA DIETA A.A. NO ESCENCIALES

26. TRANSAMINACIÓN: Es realizada por las enzimas aminotransferasas También llamadas transaminasas TREONINA Y LISINA Transaminasa GPT o ALAT Alanina α- Cetoglutarato Glutamato Piruvato Oxaloacetato Aspartato α- Cetoglutarato

28. TRANSDESAMINACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: -Funcionamiento acoplado de las R. Desaminación y Transaminación Aminoácido α-Cetoglutarato NADH + H+ + NH4+ Transaminasa Deshidrogenas Glutámica Cetoácido Glutamato H2O + NAD+

29. DESCARBOXILACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: sus derivados proporcionan determinadas aminas. Tirosina Tirosina hidroxilasa

30. BIOSINTESIS Y DEGRADACIÓN DE LA GLUTAMINA Es Transportador preferente del amonio. El grupo amino de la glutamina es dador de nitrógeno para varias clases de nitrógeno NH4+

32. BALANCE NITROGENADO Balance negativo Balance Positivo

33. BIOSINTESIS DE CREATININA Y SU FUNCIÓN EN LOS MUSCULOS BIOSINTESIS DE CREATININA Y SU FUNCIÓN EN LOS MUSCULOS Valores normales: 1-2 mg por 100ml. En orina: 1 a 2 g diarios

35. REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA

36. BALANCE ENERGÉTICO - Es un proceso energéticamente costoso. - Se gastan 4 enlaces de alta contenido energético para sintetizar una molécula de urea. - Esto asegura la irreversibilidad del proceso. NH4+ + CO2 + ASPARTO + H2O + 3ATP UREA + FUMATO + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

40. GRACIAS!!!!

45. http://gmein.uib.es/moleculas/vitaminasjmol/piridoxal/piridoxaljmol.htm