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PROTEÍNAS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son biomoléculas esenciales para la vida y desempeñan numerosas funciones en
los organismos. Son polímeros formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. Estas moléculas están presentes en todas las células y tejidos del cuerpo y participan
en una amplia variedad de procesos biológicos. Tienen una estructura tridimensional única que
determina su función. Su forma está determinada por la secuencia de aminoácidos y por las
interacciones entre ellos, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de
Van der Waals. La estructura tridimensional de una proteína está compuesta por niveles de
organización: primario, secundario, terciario y cuaternario.
ORIGEN
• Las proteínas se
encuentran en cada célula
del cuerpo.
• Merecedores de un premio
Nobel, Alfred G. Gilman y
Martin Rodbell
descubrieron
las proteínas G y su papel
en la transmisión de
señales en las células.
Aminoácidos
Su composición química, estructura, sensibilidad, solubilidad
Clasificación
Propiedades
• Especificidad
Se refiere a su función; cada una lleva a
cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada
estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en
la estructura de la proteína una pérdida
de la función.
• Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente, por lo
que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
Estructura
Proteína primaria
UNIÓN DE MÁS DE 50 AMINOÁCIDOS O POLIPÉPTIDO
• ENLACE PRINCIPAL: ENLACE
PEPTÍDICO
• DETERMINADA GENETICAMENTE
• EJM: INSULINA
Proteína secundaria
UNIÓN DE 2 o MÁS PROTEÍNAS PRIMARIAS
ALFA HÉLICE β– HOJA PLEGADA GAMMA – RANDOM COLI
LA HELICE SE ESTABILIZA POR:
• Puentes de hidrogeno
• Interacciones hidrofóbicas
• Puentes salinos
Ejm:
 COLAGENO
 FIBRINA
 ACTINA Y MIOSINA
 QUERATINA
Ejm: FIBROÍNA
ALEATORIO – AL AZAR
3 TIPOS DE PROTEÍNAS SECUNDARIAS:
Proteína terciaria
UNIÓN DE 2 o MÁS PROTEÍNAS SECUNDARIAS
ENLACES CARACTERÍSTICOS
FUERZAS DEBILES
• Puentes hidrógeno
• Puentes salinos
• Interacciones hidrofóbicas
• Fuerzas de van der walls
FUERZAS FUERTE
• Puentes disulfuro
Ejm:
• MIOGLOBINA
• ELASTINA
Proteína cuaternaria
UNIÓN DE 2 O MÁS PROTEÍNAS TERCIARIAS
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,
conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
PROTÓMERO PROTÓMERO
PROTEÍNA
TERCIARIA
PROTEÍNA
TERCIARIA
PUENTES SALINOS
PUENTE HIDRÓGENO
ATRACCIÓN
ELECTROSTÁTICA
Ejm:
•ARN POLIMERASA
•HEMOGLOBINA
Definición de proteínas
Especificidad: Cada proteína
tiene una estructura y
secuencia de aminoácidos
únicos, lo que le confiere una
función específica en el
organismo. Esto permite que
las proteínas desempeñen
roles especializados en la
catálisis de reacciones
químicas, el reconocimiento de
moléculas y la transmisión de
señales.
Estructura tridimensional: Las
proteínas adoptan una
estructura tridimensional única
y precisa, determinada por la
secuencia de aminoácidos y las
interacciones entre ellos. Esta
estructura es fundamental para
su función, ya que permite que
las proteínas se plieguen en
formas específicas y se unan a
otras moléculas de manera
selectiva.
Flexibilidad: Aunque las
proteínas tienen una
estructura tridimensional
definida, también pueden
presentar cierta flexibilidad.
Esta capacidad de cambio
conformacional les permite
adaptarse a diferentes
condiciones y participar en
procesos como el
reconocimiento molecular y la
interacción con otras
proteínas.
Catálisis enzimática: Muchas
proteínas actúan como
enzimas, acelerando
reacciones químicas específicas
en el organismo. Estas enzimas
facilitan la conversión de
sustratos en productos
mediante un mecanismo
catalítico, permitiendo que los
procesos metabólicos ocurran
de manera eficiente.
Interacciones molecular: Las
proteínas pueden interactuar
con otras moléculas, como
otras proteínas, ácidos
nucleicos, lípidos o
metabolitos. Estas
interacciones son
fundamentales para la
transmisión de señales, el
transporte de sustancias, la
formación de complejos
macromoleculares y la
regulación de procesos
biológicos.
FUNCIÓN DESCRIPCIÓN EJEMPLO
Anticuerpos Se unen a partículas extrañas específicas para
ayudar a proteger el cuerpo.
Inmunoglobulina G
(IgG)
Enzimas Las enzimas son las reacciones químicas que
ocurren en las células.
Fenilalanina
Lipasa
Mensajera Transmiten señales para coordinar procesos
biológicos.
Hormona del
crecimiento
Estructural Brindan estructura y soporte a las células. Actina
Miosina
Transporte/
almacenamiento
Se unen y transportan átomos y moléculas
pequeñas.
Ferritina
Hemoglobina
Las
enfermedades
del colágeno
• Artritis reumática
• Lupus eritematoso
• Dermatomiositis
• Fiebre reumática
• Esclerodermia
• Poliarteritis nodosa
• https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36016
136/
• https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3132
6233/
• https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3636
4045/
Conclusiones
• Las proteínas son biomoléculas esenciales para
la vida y desempeñan numerosas funciones en los organismos.
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.
• Las proteínas realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para
la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
• Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos.
• Las enfermedades del colágeno pueden afectar casi todos los órganos del cuerpo.
Bibliografía:
• Mpa C, Carlos M, Olvera G. UNIDAD 5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS [Internet]. Unam.mx. [citado el 29 de
mayo de 2023]. Disponible en: https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf
• Aminoácidos [Internet]. CuidatePlus. 2015 [citado el 29 de mayo de 2023]. Disponible en:
https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/aminoacidos.html
• Libretexts. (2022, 29 de octubre). 3.4: Proteínas. LibreTexts
Español. https://espanol.libretexts.org/Biologia/Biología_introductoria_y_general/Libro:_Biología_General
_(OpenStax)/1:_La_química_de_la_vida/3:_Macromoléculas_Biológicas/3.4:_Proteínas
• Gómez Carrera, L., & Bonilla Hernan, G. (2013). Manifestaciones pulmonares de las enfermedades del
colágeno. Archivos de Bronconeumologia, 49(6), 249-260. https://doi.org/10.1016/j.arbres.2012.11.005
• Anterior, S. (2017, diciembre 20). Enfermedad Del Colágeno. Fleni. https://www.fleni.org.ar/patologias-
tratamientos/enfermedad-del-colageno/

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  • 2. INTRODUCCIÓN Las proteínas son biomoléculas esenciales para la vida y desempeñan numerosas funciones en los organismos. Son polímeros formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Estas moléculas están presentes en todas las células y tejidos del cuerpo y participan en una amplia variedad de procesos biológicos. Tienen una estructura tridimensional única que determina su función. Su forma está determinada por la secuencia de aminoácidos y por las interacciones entre ellos, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals. La estructura tridimensional de una proteína está compuesta por niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario.
  • 3. ORIGEN • Las proteínas se encuentran en cada célula del cuerpo. • Merecedores de un premio Nobel, Alfred G. Gilman y Martin Rodbell descubrieron las proteínas G y su papel en la transmisión de señales en las células.
  • 5.
  • 6. Su composición química, estructura, sensibilidad, solubilidad Clasificación
  • 7. Propiedades • Especificidad Se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína una pérdida de la función. • Desnaturalización Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
  • 9. Proteína primaria UNIÓN DE MÁS DE 50 AMINOÁCIDOS O POLIPÉPTIDO • ENLACE PRINCIPAL: ENLACE PEPTÍDICO • DETERMINADA GENETICAMENTE • EJM: INSULINA
  • 10. Proteína secundaria UNIÓN DE 2 o MÁS PROTEÍNAS PRIMARIAS ALFA HÉLICE β– HOJA PLEGADA GAMMA – RANDOM COLI LA HELICE SE ESTABILIZA POR: • Puentes de hidrogeno • Interacciones hidrofóbicas • Puentes salinos Ejm:  COLAGENO  FIBRINA  ACTINA Y MIOSINA  QUERATINA Ejm: FIBROÍNA ALEATORIO – AL AZAR 3 TIPOS DE PROTEÍNAS SECUNDARIAS:
  • 11. Proteína terciaria UNIÓN DE 2 o MÁS PROTEÍNAS SECUNDARIAS ENLACES CARACTERÍSTICOS FUERZAS DEBILES • Puentes hidrógeno • Puentes salinos • Interacciones hidrofóbicas • Fuerzas de van der walls FUERZAS FUERTE • Puentes disulfuro Ejm: • MIOGLOBINA • ELASTINA
  • 12. Proteína cuaternaria UNIÓN DE 2 O MÁS PROTEÍNAS TERCIARIAS La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. PROTÓMERO PROTÓMERO PROTEÍNA TERCIARIA PROTEÍNA TERCIARIA PUENTES SALINOS PUENTE HIDRÓGENO ATRACCIÓN ELECTROSTÁTICA Ejm: •ARN POLIMERASA •HEMOGLOBINA
  • 14. Especificidad: Cada proteína tiene una estructura y secuencia de aminoácidos únicos, lo que le confiere una función específica en el organismo. Esto permite que las proteínas desempeñen roles especializados en la catálisis de reacciones químicas, el reconocimiento de moléculas y la transmisión de señales. Estructura tridimensional: Las proteínas adoptan una estructura tridimensional única y precisa, determinada por la secuencia de aminoácidos y las interacciones entre ellos. Esta estructura es fundamental para su función, ya que permite que las proteínas se plieguen en formas específicas y se unan a otras moléculas de manera selectiva. Flexibilidad: Aunque las proteínas tienen una estructura tridimensional definida, también pueden presentar cierta flexibilidad. Esta capacidad de cambio conformacional les permite adaptarse a diferentes condiciones y participar en procesos como el reconocimiento molecular y la interacción con otras proteínas. Catálisis enzimática: Muchas proteínas actúan como enzimas, acelerando reacciones químicas específicas en el organismo. Estas enzimas facilitan la conversión de sustratos en productos mediante un mecanismo catalítico, permitiendo que los procesos metabólicos ocurran de manera eficiente. Interacciones molecular: Las proteínas pueden interactuar con otras moléculas, como otras proteínas, ácidos nucleicos, lípidos o metabolitos. Estas interacciones son fundamentales para la transmisión de señales, el transporte de sustancias, la formación de complejos macromoleculares y la regulación de procesos biológicos.
  • 15. FUNCIÓN DESCRIPCIÓN EJEMPLO Anticuerpos Se unen a partículas extrañas específicas para ayudar a proteger el cuerpo. Inmunoglobulina G (IgG) Enzimas Las enzimas son las reacciones químicas que ocurren en las células. Fenilalanina Lipasa Mensajera Transmiten señales para coordinar procesos biológicos. Hormona del crecimiento Estructural Brindan estructura y soporte a las células. Actina Miosina Transporte/ almacenamiento Se unen y transportan átomos y moléculas pequeñas. Ferritina Hemoglobina
  • 16. Las enfermedades del colágeno • Artritis reumática • Lupus eritematoso • Dermatomiositis • Fiebre reumática • Esclerodermia • Poliarteritis nodosa
  • 20. Conclusiones • Las proteínas son biomoléculas esenciales para la vida y desempeñan numerosas funciones en los organismos. • Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. • Las proteínas realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. • Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. • Las enfermedades del colágeno pueden afectar casi todos los órganos del cuerpo.
  • 21. Bibliografía: • Mpa C, Carlos M, Olvera G. UNIDAD 5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS [Internet]. Unam.mx. [citado el 29 de mayo de 2023]. Disponible en: https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf • Aminoácidos [Internet]. CuidatePlus. 2015 [citado el 29 de mayo de 2023]. Disponible en: https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/aminoacidos.html • Libretexts. (2022, 29 de octubre). 3.4: Proteínas. LibreTexts Español. https://espanol.libretexts.org/Biologia/Biología_introductoria_y_general/Libro:_Biología_General _(OpenStax)/1:_La_química_de_la_vida/3:_Macromoléculas_Biológicas/3.4:_Proteínas • Gómez Carrera, L., & Bonilla Hernan, G. (2013). Manifestaciones pulmonares de las enfermedades del colágeno. Archivos de Bronconeumologia, 49(6), 249-260. https://doi.org/10.1016/j.arbres.2012.11.005 • Anterior, S. (2017, diciembre 20). Enfermedad Del Colágeno. Fleni. https://www.fleni.org.ar/patologias- tratamientos/enfermedad-del-colageno/