CV-EUROPASS Monti ott2016

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Maria Monti
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Curriculum Vitae
Europass
Informazioni personali
Cognome / Nome MARIA MONTI
Sede di lavoro Dipartimento di Scienze Chimiche e CEINGE Biotecnologie Avanzate
Telefono ufficio CEINGE: 0813737919
DSC: 081674414
E-mail montimar@unina.it
Cittadinanza Italiana
Data di nascita 23 Giugno 1973
Esperienza professionale
Date Ottobre 2015
Lavoro o posizione ricoperti Vincitrice di un concorso pubblico per un posto di Professore Universitario di II fascia per il settore
scientifico disciplinare BIO-10 presso Università degli Studi di Napoli "Federico II", prende servizio
presso il Dipartimento di Scienze Chimiche
Principali attività e responsabilità Svolgimento di attività di ricerca nell’ambito della Biochimica con particolare interesse nel campo
della caratterizzazione strutturale e dell’analisi conformazionale di proteine mediante l’impiego di
metodologie avanzate di spettrometria di massa biomolecolare. Studi di Proteomica Funzionale
per la comprensione di processi cellulari a livello molecolare.
Tipo di attività o settore Didattica e Ricerca
Date Anni Accademici 2012-2013, 2013-2014, 2014-2015, 2015-2016
Lavoro o posizione ricoperti Incarico di Docenza
Principali attività e responsabilità Incarico di Docenza per il corso di Proteomica Strutturale e Funzionale (6CFU) per il Corso di
Laurea Magistrale in Scienze Chimiche, Dipartimento di Scienze Chimiche, Scuola Politecnica e
delle Scienze di Base, Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Nome e indirizzo del datore di lavoro Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Tipo di attività o settore Didattica
Date Anni Accademici 2011-2012, 2012-2013 e 2013-2014
Principali attività e responsabilità Incarico di Docenza per il modulo di Proteomica (6CFU) per il Corso di Proteomica e
Metabolomica con Laboratorio, presso il Corso di Laurea Magistrale in Scienze e Tecnologie
Genetiche, Università del Sannio
Nome e indirizzo del datore di lavoro Università del Sannio – BIOGEM, Via Camporeale Ariano Irpino (AV)
Date Anni Accademici 2008-2009, 2009-2010, 2010-2011, 2011-2012, 2012-2013
Lavoro o posizione ricoperti Responsabile di esercitazioni pratiche di laboratorio
Principali attività e responsabilità Responsabile delle esercitazioni pratiche corso di Laboratorio per il corso di Structural and
functional proteomics tenuto nell'ambito dei corsi di dottorato denominato "PhD in Molecular
Medicine" della Scuola SUperiore Europea di Medicina Molecolare (SEMM)
Nome e indirizzo del datore di lavoro CEINGE Biotecnologie Avanzate scarl

Maria Monti
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Date Anno Accademico 2009-2010
Principali attività e responsabilità Incarico di Docenza per il corso di Laboratorio di Biochimica (6CFU) per il Corso di Laurea
Magistrale in Scienze Chimiche, Facoltà di Scienze MM.FF.NN, Università degli Studi di Napoli
“Federico II”
Date Settembre 2009 - oggi
Lavoro o posizione ricoperti Ricercatrice Confermata – SSD BIO-10
Principali attività e responsabilità Svolgimento di attività di ricerca nell’ambio della Biochimica, con particolare interesse nel campo
della caratterizzazione strutturale ed identificazione di proteine mediante metodologie avanzate di
spettrometria di massa biomolecolare e della Proteomica Funzionale per lo studio dei processi
cellulari, fisiologici e patologici, a livello molecolare.
Nome e indirizzo del datore di lavoro Dipartimento di Scienze Chimiche, Università degli Studi di Napoli “Federico II”, CEINGE
Biotecnologie Avanzate, Via G. Salvatore 486
Tipo di attività o settore Ricerca Scientifica
Date Anni Accademici 2007-2008 e 2008-2009
Principali attività e responsabilità Incarico di Docenza per il corso di Proteomica Strutturale e Funzionale (6CFU) per il Corso di
Laurea Magistrale in Scienze Chimiche, Facoltà di Scienze MM.FF.NN, Università degli Studi di
Napoli “Federico II”
Date Febbraio 2006
Lavoro o posizione ricoperti Vincitrice di un concorso pubblico di valutazione comparativa per un posto di Ricercatore
Universitario per il settore scientifico disciplinare BIO10 presso la Facoltà di Scienze MM FF NN
dell’Università degli studi di Napoli “Federico II”
Principali attività e responsabilità Svolgimento di attività di ricerca nell’ambito della Biochimica con particolare interesse nel campo
della caratterizzazione strutturale e dell’analisi conformazionale di proteine mediante l’impiego di
metodologie avanzate di spettrometria di massa biomolecolare, finalizzata principalmente allo
studio e alla comprensione dei processi di aggregazione in patologie amiloidogeniche. Studi di
Proteomica Funzionale per la comprensione di processi cellulari a livello molecolare.
Date Anno Accademico 2004-2005
Principali attività e responsabilità Vincitrice di un bando pubblico per una supplenza a contratto di 40 ore di attività didattiche
integrative relative al Corso di Chimica delle Proteine e Proteomica presso la Facoltà di Scienze
Biotecnologiche, Università degli Studi di Napoli “Federico II”.
Date Novembre 2003 - Gennaio 2006
Lavoro o posizione ricoperti Collaboratore scientifico a progetto
Principali attività e responsabilità Collaborazione scientifica per lo svolgimento di attività di ricerca nell’ambito progetto FIRB
PRONEURO dal titolo “Meccanismi di regolazione dello sviluppo del sistema nervoso e del
differenziamento neurale”.
Nome e indirizzo del datore di lavoro CEINGE Biotecnologie Avanzate s.c. a r.l., Via G. Salvatore 486, 80145 Napoli

Maria Monti
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Date Gennaio - Agosto 2003
Lavoro o posizione ricoperti Visiting Scientist
Principali attività e responsabilità Approfondimento delle conoscenze di Spetrometria di Massa applicata all’analisi di proteine e
peptidi, impiegando spettrometri di massa di ultima generazione. Studi di Proteomica Funzionale
per la comprensione di processi cellulari a livello molecolare.
Nome e indirizzo del datore di lavoro Dipartimento di Spettrometria di Massa Biomolecolare, Università di Utrecht, Olanda
Date Marzo 2003
Principali attività e responsabilità Vincitrice di una borsa di Studio Short Term Fellowship per svolgere attività di ricerca e
perfezionamento all’estero (Università di Utrecht, Olanda)
Nome e indirizzo del datore di lavoro EMBO, Postfach 1022.40, D-69012 Heidelberg, Germany)
Date Febbraio 2003
Principali attività e responsabilità Vincitrice di una borsa di Studio Short Term Fellowship per svolgere attività di ricerca e
perfezionamento all’estero (Università di Utrecht, Olanda)
Nome e indirizzo del datore di lavoro FEBS, Department of Biochemistry, University College London, Darwin Building, Gower St.,
London WC1E 6BT (United Kingdom
Date Gennaio 1999 - Novembre 2000
Lavoro o posizione ricoperti Consulente scientifico
Principali attività e responsabilità Partecipazione al progetto Biotecnologie Mediche ed Agroalimentari del Parco Scientifico e
Tecnologico dell’Area Metropolitana nell’ambito del progetto «Sviluppo di procedure avanzate per
servizi specializzati ad alta tecnologia per la caratterizzazione di oligonucleotidi sintetici e miscele
complesse di proteine».
Nome e indirizzo del datore di lavoro CEINGE Biotecnologie Avanzate s.c. a r.l., Via G. Salvatore 486, 80145 Napoli
Date Gennaio – Giugno 1999
Lavoro o posizione ricoperti Collaboratore scientifico a progetto
Principali attività e responsabilità Collaborazione scientifica per lo svolgimento di attività di ricerca concernenti la purificazione e
caratterizzazione delle principali proteine immunogene presenti nel latice di Hevea nell’ambito
progetto di ricerca dal titolo “Epidemologia, diagnosi e terapia delle malattie allergiche nei
lavoratori professionalmente esposti al latice”
Nome e indirizzo del datore di lavoro Dipartimento di Biologia e Patologia Cellulare dell’Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Istruzione e formazione
Date Giugno 2014
Titolo della qualifica rilasciata Abilitata come professore di II fascia settore scientifico 05/E1
Principali tematiche/competenze
professionali acquisite
Valutazione dei titoli e delle pubblicazioni
Nome e tipo d'organizzazione
erogatrice dell'istruzione e formazione
Ministero dell'Istruzione, dell'Università e della Ricerca

Maria Monti
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Date Marzo 2004
Titolo della qualifica rilasciata Dottore di Ricerca in Chimica Biologica e Biologia Molecolare
Discussione dinanzi ad una Commissione Internazionale dei risultati conseguiti in merito al
Progetto Sperimentale dal Titolo: «Analisi conformazionale di proteine coinvolte in processi
fibrillogenici», coordinatore Prof. G. D’Alessio, Università degli Studi di Napoli “Federico II”.
Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Date Novembre 2000-Ottobre 2003
Titolo della qualifica rilasciata Dottoranda di Ricerca in Chimica Biologica e Biologia Molecolare
Svolgimento attività di formazione (partecipazioni a seminari e corsi) e di ricerca (Progetto
Sperimentale dal Titolo: Analisi conformazionale di proteine coinvolte in processi fibrillogenici)
secondo quanto previsto dalla Scuola di Dottorato in Chimica Biologica e Biologia Molecolare,
coordinatore Prof. G. D’Alessio, XVI Ciclo. Approfondimento di competenze nell’ambito degli studi
conformazionali di proteine e complessi proteici, con particolare riguardo a proteine coinvolte in
processi di aggregazione amiloidogenici.
Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Date Dicembre 1997
Titolo della qualifica rilasciata Laurea in Chimica (indirizzo di Chimica Biologica), votazione 110/110 e Lode
Conseguimento della laurea in Chimica, indirizzo di Chimica biologica, presso la Facoltà di
Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali dell’Università degli Studi di Napoli Federico II,
discutendo una tesi sperimentale dal titolo: «Studio delle interazioni DNA-proteina: il caso
dell’omeodominio di TTF-1», relatore Prof. Marino.
Università degli Studi Federico II, Napoli
Livello nella classificazione nazionale o
internazionale
Laurea magistrale
Date Novembre 1991 - Dicembre 1997
Titolo della qualifica rilasciata Laureanda in Chimica (indirizzo di Chimica Biologica)
Corso di Laurea quinquennale in Chimica, indirizzo di Chimica Biologica, presso la Facoltà di
Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali dell’Università degli Studi di Napoli Federico II. Internato
svolto presso il Centro Internazionale di Servizi di Spettrometria di Massa del CNR di Napoli ed il
Dipartimento di Chimica Organica e Biologica sotto la guida dei Professori G. Marino e P. Pucci
(Ottobre 1996 – Dicembre 1997).
Università degli Studi Federico II, Napoli
internazionale
Laurea magistrale
Data Luglio 1991
Titolo della qualifica rilasciata Diploma di maturità Scientifica
Liceo Scientifico "A. Labriola", Napoli
internazionale
Diploma di scuola secondaria superiore

Maria Monti
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Capacità e competenze
personali
Madrelingua Italiano
Altra lingua Inglese
Autovalutazione Comprensione Parlato Scritto
Livello europeo (*) Ascolto Lettura Interazione Produzione orale
C1 C1 C1 C1 C1
(*) Quadro comune europeo di riferimento per le lingue
Capacità e competenze sociali Ottima propensione al lavorare in gruppo, ottima capacità di relazione ed interazione con colleghi,
sottoposti e discenti. Estrema professionalità e propensione nell’instaurare collaborazioni
scientifiche finalizzate alla ricerca e alla formulazione di richieste di finanziamento. Ottime
capacità comunicative evidenziate sia in ambito di docenza che in attività seminariali, in contesti
Nazionali ed Internazionali.
Capacità e competenze organizzative Ottima capacità di gestione e programmazione sia in relazione a problematiche prettamente
scientifiche che riguardanti le risorse umane. Attività di tutoraggio svolta in ambito istituzionale sia
per studenti durante lo svolgimento del progetto di tesi, che dei dottorandi-specializzandi, nel
periodo di formazione specifico. Ottima capacità di organizzare le attività e sovrintendere al lavoro
altrui.
Capacità e competenze tecniche In aggiunta alla formazione propria del corso di studi seguito e grazie all’attività di ricerca quasi
ventennale, la Dott.ssa M. Monti ha acquisito una consolidata e riconosciuta competenza, a livello
nazionale ed anche internazionale, nel campo della chimica delle proteine, della proteomica e
della spettrometria di massa biomolecolare. Infatti, la Dott.ssa Monti è un'esperta nell’utilizzo delle
tecniche elettroforetiche (elettroforesi mono e bidimensionale), delle tecniche cromatografiche
(HPLC, FPLC, gel-filtrazione), delle metodologie di spettrometria di massa a ionizzazione assistita
da matrice (MALDI-MS e MALDI-MS/MS), della spettrometria di massa ad electrospray (ES-MS),
delle tecniche accoppiate di cromatografia liquida ad alta prestazione (capillari e non) e
spettrometria di massa (LC-MS ed LC-MS/MS). Le sue linee di ricerca sono principalmente
focalizzate allo studio dei processi cellulari a livello molecolare, avvalendosi di approcci di
proteomica funzionale, basati sull'impiego di strategie di immunoprecipitazione di complessi
proteici a partire da proteine target endogene o taggate (FLAG, V5, HA, ecc), o purificazioni per
affinità (GST pull down, His-tag pull down, TAP-TAG, ecc). In particolare, la Dott.ssa Monti può
vantare pluriennale esperienza nella gestione di spettrometri di massa di ultima generazione quali
MALDI VOYAGER DE-PRO e MALDI TOF-TOF 4800 Plus, LC-MS/MS CHIP Ion Trap,
nanoUPLC-XEVO TQS con interfaccia ION KEY, nanoUPLC-Q-TOF, nanoEASYII LC-ORBITRAP
XL.
Capacità e competenze informatiche Ottima conoscenza dei sistemi operativi informatici Windows, dei programmi Microsoft Office
(quali Word, Excel, PowerPoint) e di tutto quanto concerne l’utilizzo dei programmi di posta
elettronica e di Internet anche per l’effettuazione di navigazione e ricerche in banca dati.
Altre capacità e competenze Abilitazione alla professione di chimico.
Profonda conoscenza delle problematiche e delle procedure inerenti la certificazione di qualità.
Patente B

Maria Monti
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Ulteriori informazioni Attività di ricerca
Premessa: L’attività di ricerca della Dr.ssa Maria Monti è quasi interamente svolta presso il
Laboratorio di Proteomica del CEINGE, sulla base della convenzione tra quest’ultimo ed il
Dipartimento di appartenenza della Dr.ssa Monti.
L’attività di ricerca svolta dalla Dr.ssa Monti è stata da sempre focalizzata alla caratterizzazione
strutturale di proteine mediante l’applicazione di metodi e procedure classiche della chimica delle
proteine combinati con moderne tecniche di spettrometria di massa MALDIMS e/o ESIMS. In
particolare le ricerche eseguite hanno riguardato lo studio del processo di folding proteico del
Fattore di Crescita Neuronale Umano (h-NGF) (5), la caratterizzazione di modifiche post-
traduzionali, quali l’assegnazione dei ponti disolfurici di Chemosensory Proteins (CSP) da
Schistocerca Gregaria (2, 3), l’identificazione dei siti di glicosilazione e la caratterizzazione delle
glicoforme di glicoproteine sia umane (6) che secrete dal basidiomicete Pleurotus Ostreatus (7,
13), caratyterizzazione di modifiche traduzionali (Translational Frameshifting) a livello del
trascritto del gene dell’-L-fucosidasi da S. solfataricus(19).
Inoltre, sviluppando una strategia innovativa basata su un approccio combinato di esperimenti di
proteolisi limitata (24), modifiche chimiche selettive e tecniche di spettrometria di massa
MALDIMS ed ESIMS, la Dr.ssa Monti ha proceduto alla caratterizzazione della topologia
superficiale del complesso tra l’omeodominio del fattore di trascrizione TTF-1 ed un
oligonucleotide sintetico contenente la sequenza specificamente riconosciuta dalla proteina (1) e
della proteina FAPP2 implicata nel trasporto di lipidi (43). Una strategia analoga denominata
epitope mapping è stata impiegata nell’identificazione dell’epitopo strutturale del recettore ErbB2
riconosciuto dall’anticorpo Erbicin (35).
Successivamente, sulla base delle esperienze e competenze acquisite durante il triennio del
Dottorato di Ricerca in Chimica Biologica e Biologia Molecolare e della maturazione scientifica
raggiunta, l’attività di ricerca della Dr.ssa Monti si è indirizzata anche all’analisi dei meccanismi
molecolari che stanno alla base del processo di fibrillogenesi.
L’interesse per i fenomeni fibrillogenici deriva dal fatto che essi sono alla base di alcune gravi
patologie sia umane, normalmente indicate come amiloidosi, quali il morbo di Alzheimer, il diabete
di II tipo, la sindrome di Creutzfeldt-Jakobsen, che animali quali la scrapie che colpisce
principalmente ovini e la ancor più famosa BSE (Bovine Spongiform Encephalopathy),
comunemente nota come “sindrome della mucca pazza”. In particolare l’attività di ricerca della
Dr.ssa Monti ha riguardato la caratterizzazione topologica sia di proteine modello non coinvolte in
alcuna patologia nota ma capaci di riprodurre in vitro i fenomeni di aggregazione amiloide, quale
l’acil fosfatasi umana (h-AcP)e da Solfolobus solfataricus (Sso-AcP) (11, 18), che di proteine di
reale interesse biomedico, in ambito umano, come la -2 microglobulina (-2m) coinvolta nella
patologia denominata DRA (Dialysis Related Amyloidosis) (4, 8, 16, 36) e l’Apolipoproteina A-I
etranstiretina, responsabili di amiloidosi di origini genetiche (20, 32, 38, 45) e animale (37).
In questi ultimi anni l’attività di ricerca della Dr.ssa Monti è stata incentrata sull’isolamento e
identificazione di complessi multi-proteici, mediante approcci di proteomica funzionale volti a
definire le interazioni proteina-proteina per arrivare, quando possibile, alla descrizione di processi
cellulari in generale (9, 10, 14, 12, 17, 21, 27, 25, 28, 29, 31, 44) o, in particolare, di quelli alterati
in patologie (42) sia di origine genetica (23, 26, 39), che oncologica (30, 33, 34, 40, 41, 46). In
generale un approccio di proteomica funzionale si basa sull’identificazione di specifici interattori
delle proteine di interesse, la cui funzione può costituire un’indicazione forte del processo
cellulare cui partecipa la stessa proteina di interesse congiuntamente ai suoi partners proteici.
Questi ultimi vengono opportunamente isolati mediante strategie di immunoprecipitazione o
cromatografia di affinità, separati mediante elettroforesi mono-dimensionale su gel di
poliacrilamide e successivamente identificati mediante strategie di peptide mass fingerprinting e/o
di de novo sequencing avvalendosi delle più moderne tecnologie nel campo della spettrometria di
massa e della bioinformatica.
Elenco finanziamenti
2010: finanziamento per proroga di un anno del Progetto FFC#4/2010 dal titolo “Manipulating the
endoplasmic reticulum export machinery allows DF508-CFTR trafficking to the plasma membrane: a
new set of potential drug targets for cystic fibrosis”, erogato dalla Fondazione per la Ricerca sulla
Fibrosi Cistica, a cui la Dr.ssa Monti ha partecipato come capo unità. Quota finanziata € 15000.

Maria Monti
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2012: finanziamento del progetto PRIN (prot. 20128XWKTX) dal titolo “ADAM10 nella malattia di
Huntington: studio molecolare e funzionale della sinapsi”, erogato dal Ministero dell’Istruzione,
dell’Università e della Ricerca, a cui la Dr.ssa Monti ha partecipato come capo unità Quota finanziata
€ 79367.
2012: finanziamento del progetto codice GR-2011-02349694 dal titolo “Dissecting the TRIM8 role in
the pathogenesis of glioma and therapy” nell’ambito del Bando ricerca finalizzata e giovani
ricercatori erogato dal Ministero della Salute, a cui la Dr.ssa Monti ha partecipato come capo unità.
Quota finanziata € 87000.
Elenco pubblicazioni
1. A. Scaloni, M. Monti, R. Acquaviva, G. Tell, G. Damante, S. Formisano and P. Pucci
Topology of the thyroid transcription factor 1 homeodomain-DNA complex.
Biochemistry, 1999, 38: 64-72. IF: 4.493
2. S. Angeli, F. Ceron, A. Scaloni, M. Monti, G. Monteforti, A. Minnocci, R. Petacchi, and
P.Pelosi.
Purification, structural characterisation, cloning and immunocytochemical localisation of
chemoreception proteins from Schistocerca Gregaria.
Eur. J Biochem., 1999, 262: 745-754. IF: 3.307
3. A. Scaloni, M. Monti, S. Angeli and P. Pelosi
Structural analysis and disulphide-bridge pairing of two odorant-binding proteins from bombyx
mori.
Biochem. Biophys. Res. Co., 1999, 266: 386-391. IF: 3.161
4. G. Esposito, R. Michelutti, G. Verdone, P. Viglino, H. Hernàndez, C. V. Robinson, A.
Amoresano, F. Dal Piaz, M. Monti, P. Pucci, P. Mangione, L. Asti, M. Stoppini, G. Merlini, G. Ferri
and V. Bellotti.
Removal of the N-terminal hexapeptide from human 2-microglobulin facilitates protein
aggregation and fibril formation.
Protein Sci., 2000, 9: 831-845. IF: 3.869
5. A. Rattenholl, M. Ruoppolo, A. Flagiello, M. Monti, F. Vinci, G. Marino, H. Lilie, E. Schwarz
and R. Rudolph.
Pro-sequence assisted folding and disulphide bond formation of human nerve growth factor.
J. Mol. Biol., 2001, 305: 523-533. IF: 5.826
6. L. Minchiotti, M. Campagnoli, A. Rossi, M. E. Cosulich, M. Monti, P. Pucci, U. Kragh-
Hansen, B. Granel, P. Disdier, P. J. Weiller and M. Galliano.
A nucleotide insertion and frameshift cause albumine Kenitra, an extended and O-glycosylated
mutant of human serum albumin with two additional disulphide bridges.
Eur. J Biochem, 2001, 268: 344-352. IF: 2.849
7. G. Palmieri, C. Bianco, G. Cennamo, P. Giardina, G. Marino, M. Monti and G. Sannia.
Purification, characterisation and functional role of a novel extracellular protease from Pleurotus
Ostreatus.
Applied and Environmental Microbiology, 2001, 67: 2754-9. IF: 3.688
8. M. Monti, S. Principe, S. Giogetti, P. Mangione, G. Merlini, A. Clark, V. Bellotti, A.
Amoresano and P.Pucci.
Topological investigation of amyloid fibrils obtained from 2-microglobulin.
Protein Sci., 2002, 11: 2362-2369. IF: 3.546

Maria Monti
© Unione europea, 2002-2010 24082010
9. L. Medugno, P. Costanzo, A. Lupo, M. Monti, F. Florio, P. Pucci and P. Izzo
A novel zinc-finger transcriptional repressor, ZNF224, interacts with the negative regulatory
element (AldA-NRE) and inhibits gene expression.
FEBS Lett., 2003, 534: 93-100. IF: 3.609
10. P. Licciardo, S. Amente, L. Ruggiero, M. Monti, P. Pucci, L. Lania and B. Majello
The FCP1 phosphatase interacts with RNA polymerase II and with MEP50 a component of the
methylosome complex involved in the assembly of snRNP.
Nucleic Acids Res. 2003, 31: 999-1005. IF: 6.575
11. M. Monti, B. Lelj Garolla di Bard, G. Calloni, F. Chiti, A. Amoresano, G.Ramponi and P.
Pucci.
The regions of the sequence most exposed to the solvent within the amyloidogenic state of a
protein initiate the aggregation process.
J. Mol. Biol., 2004, 336: 253-262 IF: 5.542
12. S. Amente, G. Napolitano, P. Licciardo, M.Monti, P. Pucci, L. Lania and B. Majello.
Identification of proteins interacting with the RNAPII FCP1 phosphatase: FCP1 forms a complex
with arginine methyltransferase PRMT5 and it is a substrate for PRMT5-mediated methylation.
FEBS Lett. 2005; 579: 683-689 IF: 3.415
13. V. Faraco, G. Palmieri, G. Festa, M.Monti, G. Sannia and P. Giardina
A new subfamily of fungal subtilases: structural and functional analysis of a Pleurotus ostreatus
member. Microbiology. 2005, 151: 457-466 IF: 0.534
14. M. Monti, S. Orrù, D. Pagnozzi and P. Pucci
Functional proteomics.
Clin Chim Acta. 2005, 357(2):140-50. Review. IF: 2.149
15. M. Stoppini, P. Mangione, M. Monti, S. Giorgetti, L. Marchese, P. Arcidiaco, L. Verga, S.
Segagni, P. Pucci, G. Merlini and V. Bellotti
Proteomics of beta2-microglobulin amyloid fibrils.
Biochim Biophys Acta. 2005 Nov 10;1753(1):23-33. Review. IF: 2.980
16. M. Monti, S. Giorgetti, A. Amoresano, V. Bellotti and P. Pucci
Limited proteolysis in the investigation of beta2-microglobulin amyloidogenic and fibrillar states.
Biochim Biophys Acta. 2005, 1753(1):44-50. Review. IF: 2.980
17. M. Monti, S. Orrù, D. Pagnozzi and P. Pucci
Interaction proteomics.
Biosci Rep. 2005, 25(1-2):45-56. Review. IF: 0.489
18. G. Plakoutsi, F. Bemporad, M. Monti, D. Pagnozzi, P. Pucci and F. Chiti
Exploring the mechanism of formation of native-like and precursor amyloid oligomers for the
native acylphosphatase from Sulfolobus solfataricus
Structure 2006, 14(6):993-1001 IF: 5.738
19. B. Cobucci-Ponzano, F. Conte, D. Benelli, P. Londei, A. Flagiello, M. Monti, P. Pucci, M.
Rossi and M. Moracci

Maria Monti
© Unione europea, 2002-2010 24082010
The gene of an archaeal alpha-L-fucosidase is expressed by translational frameshifting.
Nucleic Acids Res. 2006, 34(15):4258-4268 IF: 6.317
20. S. Di Gaetano, F. Guglielmi, A. Arciello, P. Mangione, M. Monti, D. Pagnozzi, S.
Raimondi, S. Giorgetti, S. Orrù, C. Canale, P. Pucci, C.M. Dobson, V. Bellotti and R. Piccoli
Recombinant amyloidogenic domain of ApoA-I: Analysis of its fibrillogenic potential.
Biochem Biophys Res Commun., 2006, 351(1):223-228. IF: 2.855
21. N. Meier, S. Krpic, P. Rodriguez, J. Strouboulis, M. Monti, J. Krijgsveld, M. Gering, R.
Patient, A. Hostert, F. Grosveld
Novel binding partners of Ldb1 are required for haematopoietic development.
Development., 2006, 133(24):4913-23. IF: 7.764
22. S. Giorgetti, M. Stoppini, G.A. Tennent, A. Relini, L. Marchese, S. Raimondi, M. Monti, S.
Marini, O. Ostergaard, N.H. Heegaard, P. Pucci, G. Esposito, G. Merlini, V. Bellotti.
Lysine 58-cleaved beta2-microglobulin is not detectable by 2D electrophoresis in ex vivo amyloid
fibrils of two patients affected by dialysis-related amyloidosis.
Protein Sci., 2007, 16(2): 343-9. IF: 3.135
23. E. Zito, M. Buono, S. Pepe, C. Settembre, I. Annunziata, E.M. Surace, T. Dierks, M.
Monti, M. Cozzolino, P. Pucci, A. Ballabio, M.P. Cosma.
Sulfatase modifying factor 1 trafficking through the cells: from endoplasmic reticulum to the
endoplasmic reticulum.
EMBO J., 2007, 26(10):2443-53. IF: 8.662
24. M. Monti and P. Pucci
Limited Proteolysis Mass Spectrometry of Protein Complexes
Mass Spectrometry of Protein Interactions. 2007, 63-72
Editor: Kevin M. Downard
25. M Monti, M Cozzolino, F Cozzolino, R Tedesco and P Pucci
Functional Proteomics: Protein-Protein interactions in vivo
The Italian Journal of Biochemistry. 2007, 56 (4): 310-314
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Consapevole che, ai sensi dell’art 76 del D.P.R. 28 dicembre 2000, n. 445, le dichiarazioni mendaci, la falsità negli atti e l’uso di atti falsi sono puniti ai sensi del
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In fede

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