2. Enzimas são catalisadores orgânicos.
São proteínas que facilitam as reações
químicas.
Produção de enzimas – controle sobre as
reações de seu próprio metabolismo.
Biotecnologia – enzimas produzidas por
microrganismos.
3. São proteínas catalisadoras existentes em
todos os seres vivos.
As enzimas aceleram as reações químicas e
reduzem a energia de ativação.
4.
5. Algumas enzimas dependem de um cofator
(substância inorgânica) ou de uma coenzima
(substância orgânica) para poderem trabalhar
corretamente.
6. Algumas enzimas atuam no interior da célula,
e outras são lançadas fora dela e atuam no
meio extracelular.
Os processos naturais dependem da atuação
de diversas enzimas.
A deficiência (total ou parcial) na produção de
algumas enzimas pode acarretar doenças ou
a morte do organismo.
7.
8. Uma enzima reconhece seu substrato pela
forma – ela é altamente específica.
A enzima pode ser reutilizada ao fim da
reação, catalisando novamente uma reação
idêntica à que acabou de promover.
9. A desnaturação enzimática modifica o sítio
ativo de uma enzima.
10.
11.
12.
13.
14. Via metabólica: reações químicas sequenciais
O(s) produto(s) de uma reação constitui(em)
o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
15. Modulação da ação dos genes responsáveis
pela síntese de uma enzima.
Regulação das enzimas já produzidas:
inibição competitiva, inibição não competitiva
e inibição por retroalimentação (feedback)
16. O inibidor e o substrato
“competem” e apenas um
pode ligar-se ao sítio
ativo.
A função da enzima é
impedida enquanto o
inibidor permanecer
ligado.
A presença do inibidor não
impede a atividade
enzimática.
A enzima tem sempre seu
sítio ativo ocupado, pelo
substrato ou pelo inibidor.
17.
18. O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio
ativo (sítio alostérico).
A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do
substrato.
19.
20.
21. O produto final de uma via metabólica é
capaz de ligar-se ao sítio alostérico existente
na 1ª enzima da via, alterando a configuração
do sítio ativo.
Efeito: inativar temporariamante essa via.
Com a queda da concentração do produto
final, deixa de ocorrer a inibição e a via volta
a funcionar normalmente.
22.
23. Processos industriais usam microrganismos
produtores de enzimas ou apenas enzimas
produzidas por estes seres.
Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...
Detergentes e sabões.
Indústria textil.
Fabricação de papéis.
Produção de etanol, biodiesel
Processos laboratoriais.
Indústria farmacêutica.
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27. (UERJ- 13) Existem dois tipos
principais de inibidores da
atividade de uma enzima: os
competitivos e os não
competitivos. Os primeiros são
aqueles que concorrem com o
substrato pelo centro ativo da
enzima.
Considere um experimento em
que se mediu a velocidade de
reação de uma enzima em
função da concentração de seu
substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações
constantes de um inibidor
competitivo;
• presença de concentrações
constantes de um inibidor não
competitivo.
Os resultados estão
representados no gráfico
abaixo:
A curva I corresponde aos
resultados obtidos na
ausência de inibidores.
As curvas que representam a
resposta obtida na presença
de um inibidor competitivo e
na presença de um não
competitivo estão indicadas,
respectivamente, pelos
seguintes números:
(A) II e IV
(B) II e III
(C) III e II
(D) IV e III
