La enzima peptidil transferasa juega un papel clave en la etapa de alargamiento de la traducción al catalizar la formación de enlaces pépticos entre aminoácidos adyacentes, permitiendo así la síntesis de proteínas a partir del ARNm. Esta enzima se encuentra en la subunidad 50S de bacterias y la subunidad 60S de eucariotas.

1. Ciencias Biológicas y de la Salud
Tronco Divisional
MODULO: Procesos celulares fundamentales
Mecanismos de la traducción (etapas en el proceso de la
traducción) Características estructurales de los Ribosomas(sitio
A,P, actividad peptidil-transfesansa), características y función
código genético.
Alumna: Claudia Libertad Larios Ayala
Docente: Amézquita Landeros Jorge Antonio
Trimestre: 15/O

2. TRADUCCIÓN
• La traducción es el segundo proceso de la síntesis proteica (parte del
proceso general de la expresión génica). La traducción ocurre tanto en
el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas, como también en
el retículo endoplasmático rugoso(RER). Los ribosomas están formados
por una subunidad pequeña y una grande que rodean al ARN. En la
traducción, el ARN mensajero se decodifica para producir
un polipéptido específico de acuerdo con las reglas especificadas por
el código genético. Es el proceso que convierte una secuencia de ARN en
una cadena de aminoácidos para formar una proteína. Es necesario que la
traducción venga precedida de un proceso de transcripción. El proceso de
traducción tiene tres fases: iniciación, elongación y terminación (entre
todos describen el crecimiento de la cadena de aminoácidos, o
polipéptido, que es el producto de la traducción).

3. MECANISMO DE LA TRADUCCIÓN DE
LA INFORMACIÓN GENÉTICA
• Consiste en la síntesis de una proteína a partir
de la información contenida en el ARNm. Se
trata de un proceso que se produce en el
hialoplasma. Consta de las siguientes fases:

4. • 1) Activación de los aminoácidos: La formación del enlace
peptídico es un proceso endergónico. Para que pueda
realizarse, los aminoácidos (aa) deben de ser activados,
activación que se realiza por medio del GTP según la siguiente
ecuación:
• aa + GTP aa-GMP + PPi

5. Los aminoácidos activados se unen a una molécula de ARNt (ARN
de transferencia). Estos polinucleótidos poseen en su estructura
una secuencia de tres bases, el anticodón, complementaria de los
correspondientes codones o tripletas del ARNm. Cada aminoácido
se une, por lo tanto, a un ARNt específico, que será aquel que lleve
el anticodón correspondiente

6. • 2) Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se
une a la región líder del ARNm y el ARNm se desplaza
hasta que al llegar al codón AUG, que codifica el
principio de la proteína. Se les une el complejo
formado por el ARNt-metionina. La unión se produce
entre el codón del ARNm y el anticodón del ARNt
que transporta el aminoácido. Por último, se une la
subunidad mayor a la menor completándose el
ribosoma.

7. • 3) Elongación. Consta de los siguientes pasos:
a) El complejo ARNt-aminoácido 2 (ARNt-aa2)
se sitúa enfrente del codón correspondiente.
La región del ribosoma en la que se une se le
llama región aminoacil (A).

8. • b) Se forma el enlace peptídico y la metionina
se une al segundo aminoácido (aa2). c) El
ARNm se traslada como la cinta de una
máquina de escribir y el complejo ARNt2-aa2-
met queda situado en la región peptidil del
ribosoma y la posición aminoacil queda libre
para la entrada del complejo ARNt-aa3. El
ARNt de la metionina se libera.

9. • De esta manera se van a ir añadiendo el resto
de los aminoácidos que constituyen la
proteína hasta llegar al codón de finalización.

10. • 4) Finalización: Cuando el ribosoma llega al
codón de finalización, uno de los codones sin
sentido: UAA, UAG, UGA, la proteína se libera
y las subunidades del ribosoma se disocian y
se separan del ARNm. La estructura terciaria y
cuaternaria de las proteínas se va adquiriendo
según estas se van sintetizando.

11. CÓDIGO GENÉTICO
• El ARNm tiene una estructura primaria
complementaria de una de las cadenas del
ADN. Esta disposición de las bases
nitrogenadas en el ARNm es la que codifica la
secuencia de aminoácidos de la proteína.

12. • CRICK demostró que los aminoácidos en las proteínas van a estar
codificados por secuencias de tres bases nitrogenadas consecutivas
de las cadenas de ARNm, a partir de la secuencia de iniciación AUG,
complementaria de la secuencia de iniciación TAC del ADN. Cada
una de estas secuencias de tres bases se llaman tripletas o codones.
Debe de tenerse en cuenta que, al haber en las proteínas 20
aminoácidos distintos, una o dos bases no serían suficientes para
codificarlos. Al tener los ácidos nucleicos cuatro bases diferentes (la
adenina, la guanina, la citosina y el uracilo), que representaremos
por A, G, C y U respectivamente, existirán 64 codones o
combinaciones de tres bases y como solamente hay 20 aminoácidos
distintos, se deduce, que varias tripletas codificarán un mismo
aminoácido

15. • Este código, que relaciona la secuencia de
bases del ARN con la secuencia de
aminoácidos en las proteínas, recibe el
nombre de código genético

17. CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO
GENÉTICO
• 1 El código genético es universal. Todos los seres vivos lo
emplean; con ciertas excepciones, por ejemplo, el de las
mitocondrias, que tiene algunas diferencias. 2 Se trata de
un código degenerado pues el número de tripletas (64) es
superior al de aminoácidos existentes en las proteínas (20).
3 Existen tres tripletas que no codifican ningún aminoácido,
son las tripletas " sin sentido", de "paro" o " stop". Estas
tripletas marcan el final de la región a traducir, esto es, el
final de la molécula proteica. 4 La secuencia AUG codifica el
principio de la región que se va a traducir y al mismo
tiempo sirve para codificar al aminoácido metionina. Por lo
tanto, todas las proteínas comienzan por la metionina.
Ahora bien, posteriormente, esta metionina que ocupa la
posición inicial puede ser eliminada.

18. ESTRUCTURA DEL RIBOSOMA
• Los ribosomas son complejos supramoleculares encargados
de sintetizar proteínas a partir de la información genética que
les llega del ADN transcrita en forma de ARN
mensajero(ARNm). Sólo son visibles al microscopio
electrónico, debido a su reducido tamaño (29 nm en
células procariotas y 32 nm en eucariotas). Bajo
el microscopio electrónico se observan como estructuras
redondeadas, densas a los electrones. Bajo el microscopio
óptico se observa que son los responsables de la basofilia que
presentan algunas células. Están en todas las células (excepto
en los espermatozoides).

19. • En células eucariotas, los ribosomas se elaboran en
el núcleo pero desempeñan su función de síntesis en
el citosol. Están formados por ARN ribosómico (ARNr) y
por proteínas. Estructuralmente, tienen dos
subunidades. En las células, estos orgánulos aparecen
en diferentes estados de disociación. Cuando están
completos, pueden estar aislados o formando grupos
(polisomas); las proteínas sintetizadas por ellos actúan
principalmente en el citosol; también pueden aparecer
asociados al retículo endoplasmático rugoso o a
la membrana nuclear, y las proteínas que sintetizan son
sobre todo para la exportación.

21. • El ribosoma consta de tres sitios: el sitio A, el
sitio P y el sitio E. El sitio A es el punto de
entrada para el aminoacil-ARNt (excepto para
el primer aminoacil-ARNt, fmet-ARNt, que
entra en el sitio P). El sitio P es donde se
"aloja" el peptidil-ARNt. Y el sitio E es el sitio
de salida del ARNt una vez descargado tras
ofrecer su aminoácido a la cadena peptídica
en crecimiento.

23. Peptidil transferasa
• La enzima peptidil transferasa es una ribozima aminoacil
transferasa (con número EC 2.3.2.12) que realiza la
función esencial de los ribosomas. Se encarga de la
formación de enlaces peptídicos entre aminoácidos
adyacentes durante la traducción de ARN mensajero y,
por tanto, la síntesis proteica. No obstante, estas enzimas
están implicadas también en procesos no relacionados
con la traducción. En bacterias, la actividad peptidil
transferasa se encuentra en la subunidad 50S
(componente 23S); en cambio, en eucariotas es la
subunidad 60S (componente 28 S) la que lo alberga.

24. • En la síntesis de proteínas ocurre en dos
etapas: la transcripción y la traducción; Esta
fase ocurre en el citoplasma y requiere de tres
etapas llamadas: inicio, alargamiento y
terminación.
• bueno esta enzima interviene en el proceso
"DE ALARGAMIENTO":
• Alargamiento: Esta etapa la podemos
describir con ayuda de los siguientes puntos:

25. • En esta etapa, el ribosoma empieza a leer los tripletes del RNAm e inicia la
formación del polipéptido.
• Al inicio de esta etapa, el segundo codón del RNAm se encuentra en el
sitio A o aminoacil de la subunidad mayor.
• Un RNAt con un anticodón complementario lleva al aminoácido
correspondiente hasta el interior del ribosoma y lo ubica en el sitio A, en
el lugar que le corresponde de acuerdo al mensaje del RNAm.
• CUANDO LOS SITIOS P Y A ESTAN OCUPADOS, UNA ENZIMA LLAMADA
PEPTIDIL TRANSFERASA, FORMA UN ENLACE ENTRE LOS DOS
AMINOACIDOS . Después de esto, el primer RNAt es liberado.
• Posteriormente, el ribosoma se mueve un codón a lo largo de la cadena
del RNAm y entra el siguiente triplete; el ribosoma lo lee y un RNAt
específico se encarga de ubicar al aminoácido dentro del sitio A, se forma
el enlace entre este aminoácido y el anterior y se libera uno de los RNAt.
• **El ribosoma continúa leyendo y traduciendo el mensaje hasta que
recorre toda la fibra del RNAm.

26. • su IMPORTANCIA radica en que se encarga de
romper o catalizar la formación de los enlaces
pépticos para permitir la traducción!

28. BIBLIOGRAFÍA
• J. L. Sánchez Guillén Página III-4-3 . Mecanismo de maduración del ARNm. Región
codif metil.
• http://www.3dciencia.com/ribosoma/htm. Martes 14
• Gu Z, Harrod R, Rogers EJ, Lovett PS ( 1994). «Anti-peptidyl transferase leader
peptides of attenuation-regulated chloramphenicol-resistance genes»
• . Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (12): 5612–6. PMC 44046Prescott, L.M. (1999).
«Microbiología». McGraw-Hill Interamericana de España,
• Lehninger, 2000. Principios de bioquímica. Omega, Barcelona. Página 35-43.