Los avatares para el juego dramático en entornos virtuales
Trabajo queratina informatica
1. Realizado por:
Carolina Novella Mora.
Laura Egido Montero.
María del Mar Ocón Cardoso.
¿QUÉ ES LA QUERATINA?
La estructura de la proteína del pelo, la queratina, es una proteína fibrosa con estructura helicoidal y está unida principalmente por enlaces disulfuro
y por puentes de hidrógeno.
Tiene alto contenido de Cisteína (por eso los enlaces disulfuro) y su contenido
de Histidina, Metionina y Triptófano es muy bajo. Alto contenido en azufre. La cadena polipeptídica de
esta proteína se enrolla en una hélice a de giro a la derecha que se estabiliza
por puentes de hidrógeno entre los aminoácidos. La resistencia adicional
proviene del enrollamiento con giro a la izquierda de cuatro de las hélices
2. anteriores para formar una súper hélice denominada protofibrilla. Los factores
estabilizadores de la protofibrilla son los puentes de hidrógeno intermoleculares
y los puentes disulfuro intermoleculares formados por la oxidación de residuos
de Cisteína yuxtapuestos. Once de las protofibrillas se combinan y forman
agregados denominados microfibrillas; a su vez, cientos de estos se combinan
para formar una matriz proteica llamada macrofibrilla. Así, una fibra de cabello
esta constituida por el apilamiento de células formadas por macrofibrillas.
Constituye
el
componente
principal
de
las
capas
más
externas
de
la epidermis de
los vertebrados y
de
otros órganos derivados
del ectodermo, uñas, plumas, cuernos y pezuñas.
COMPONENTES Y ESTRUCTURA:
Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes:
La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro.
La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro.
Queratina alfa
Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina. Así, existe mayor cantidad de de queratina alfa en los cuernos de un
animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.
3. Queratina beta
La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.
Estructura:
La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres
dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a
los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína esa
especial dureza característica.
La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en
agua y soluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones estructurales.La
queratina es la responsable de que la piel y órganos tengan una consistencia dura y resistente, para que cumpla con la función de protección, en la piel,
la queratina la hace un tanto impermeable.
El pelo está construido macrofibrillas de queratina empaquetadas por afuera, éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen
en un arrollamiento hacia la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro , la queratina del
pelo se encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina, si por ejemplo, aplicamos calor más
humedad, el pelo puede incluso duplicar su longitud, esto sucede por que se rompen los puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas
polipeptídicas adoptan una conformación -beta, no obstante los grupos -R de las queratinas son muy voluminosos, lo que hace que la
conformación -beta se desestabilice y al poco tiempo adopte de nuevo la conformación en hélice con lo que el pelo recupera su longitud
4. original. Es incorrecto decir que el pelo está formado por células, solo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que
mantiene a las microfibrillas empaquetadas por afuera en la forma que alguna vez tuvo la célula que las sintetizó; el folículo piloso es el
que posee células activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores.
La cutícula, formada por células compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello, a la vez que influye en el
brillo y color del mismo, son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo, los tratamientos mecánicos ( mal cepillado,
etc.), las condiciones medioambientales (polución, etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos (desrizado,
etc.), estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello,
convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.
¿POR QUÉ EL PELO TIENE UNA FORMA RÍGIDA AL ESTAR MOJADO?
Lo que sucede cuando el pelo está mojado es que los puentes de hidrogeno
se debilitan, haciendo que la proteína sufra una especie de desenrollamiento
menor (pues los enlaces disulfuro no sufren ninguna alteración) y así el pelo se
vuelve mas o menos rígido (o mejor se alisa), y a la vez se estira más de lo
normal.
5. ¿DE QUÉ DEPENDE LA PERMEABILIZACIÓN DEL PELO DE UNA
PERSONA LISA Y UNA PERSONA NEGRA O CON PELO RIZADO?
Con respecto a lo de la persona lisa, ella genéticamente tiene sus enlaces
disulfuro en una disposición lineal más relajada (no tiene muchos enlaces) lo
que hace que la estructura de las fibras de queratina sea lisa, mientras que
una persona de cabello rizado, tiene muchos más enlaces disulfuro lo que hace
que la proteína se pliegue mucho más sobre si misma dando la estructura
rizada al pelo. La permeabilización del pelo depende de la cantidad de enlaces
disulfuro que la Queratina posea (eso viene dado genéticamente), y de la formawww.apuntesdeanatomia.com 2
o los pliegues que por ende posea. De esta manera, la persona lisa al tener
menor cantidad de enlaces disulfuro y una disposición mas relajada de la
proteína, permite que el agua penetre más fácilmente que en el pelo de una
persona negra la cual la cantidad de enlaces disulfuro y la disposición de la
proteína, le dificultan más el paso al agua.
6. Enfermedades
MICRO : En la última década se han identificado mutaciones en 18 genes de queratina, asociadas con enfermedades
epiteliales. El diagnóstico molecular, en combinación con la histopatología clásica, será de gran ayuda diagnóstica y
terapéutica.
Queratinas
El citoesqueleto de todas las células eucarióticas consiste en tres redes principales: los microfilamentos, los microtúbulos y
los filamentos intermedios. Los microfilamentos y microtúbulos participan en la división celular, contracción, orientación y
polarización, y anclaje. En cambio, la función de los filamentos intermedios no se comprendió hasta el reconocimiento de
mutaciones puntuales en diversos trastornos de la piel.
En el citoplasma de las células epiteliales los filamentos intermedios de queratina forman una trama compleja desde el núcleo
hasta la membrana celular. Las queratinas se clasifican en dos grupos (tipo I y tipo II) de proteínas de filamentos
intermedios.
Enfermedades de la queratina
Epidermolisis bullosa simple
La epidermolisis bullosa simple (EBS) fue el primer trastorno hereditario identificado. Hasta la fecha se han reconocido 18
mutaciones en genes de queratina asociadas con patología en el hombre. La EBS es una de las tres formas principales de
epidermolisis bullosa (EB).
Eritrodermia bullosa ictiosiforme congénita (EBIC)
7. También se la conoce como hiperqueratosis epidermolítica. Se presenta con eritrodermia y formación de ampollas desde el
nacimiento, con progresión a hiperqueratosis generalizada grave en la vida adulta.
Ictiosis bullosa de Siemens
Es una forma de hiperqueratosis epidermolítica con engrosamiento epidérmico y formación de ampollas superficiales,
principalmente en las zonas de flexión.
Paquioniquia congénita (PC)
Incluye un espectro de displasias ectodérmicas con distrofia hipertrófica ungueal como hallazgo principal. Se hereda en
forma autosómica dominante y se clasifica en dos tipos: PC-1 y PC-2.
Trastornos de la queratina no epidérmica
Otros tejidos expresan ciertas queratinas, cuyas mutaciones se asocian con fenotipos particulares de patología. El nevus
blanco es un trastorno benigno autosómico dominante, por mutaciones en K4 o K13.
La distrofia corneal epitelial de Meesmann se hereda en igual forma.
Trastornos de la queratina del cabello
Los genes de las queratinas del pelo tipo I y tipo II se localizan en los cromosomas 17 y 12, respectivamente. El moniletrix es
una patología autosómica dominante infrecuente con expresión fenotípica variable, desde pérdida leve del cabello hasta
8. alopecía casi completa. La microscopia electrónica revela defectos en la estructura de los microfilamentos del cabello. Puede
haber queratosis folicular y anormalidades de las uñas.
Genética molecular en el diagnóstico de estas patologías. Diagnóstico prenatal
Antes de la identificación de las mutaciones mencionadas, el diagnóstico sólo se realizaba mediante el análisis histológico.
Aunque este estudio sigue teniendo enorme importancia, la posibilidad de realizar análisis genético permite identificar la
alteración exacta.
Conclusiones
En la última década se identificaron mutaciones en 18 genes de queratina. Además de permitir un mejor abordaje diagnóstico,
es de esperar que el avance etiológico se asocie con otras posibilidades de terapia destinadas a aliviar la importante
sintomatología asociada con estas entidades.
Gene: krt (ENSXETG00000012488)
Description
keratin [Source:Jamboree;Acc:XB-GENE-6454253]
Location
9. scaffold_440: 369,419-378,868 reverse strand.
Transcripts
There is 1 transcript in this gen:
Name
Transcript ID
NP_001006687.1 ENSXETT00000027305
Length (bp)
1557
Protein ID
Length (aa)
ENSXETP00000027305
421
Biotype
Protein coding
Transcript and Gene level displays
In Ensembl a gene is made up of one or more transcripts. We provide displays at two levels:
Transcript views which provide information specific to an individual transcript such as the cDNA and CDS sequences and protein domain
annotation.
Gene views which provide displays for data associated at the gene level such as orthologues,paralogues, regulatory regions and splice variants.
This view is a gene level view. To access the transcript level displays select a Transcript ID in the table above and then navigate to the information
you want using the menu at the left hand side of the page. To return to viewing gene level information click on the Gene tab in the menu bar at the
top of the page.
Name
krt (Jamboree)
Gene type
Known protein coding
Prediction Method
Transcripts were annotated by the Ensembl genebuild.
11. Flanking sequence at either end of transcript:
Number of base pairs per row:
Intron base pairs to show at splice sites:
Show full intronic sequence
50
60 bps
25
12. Transcript summary
• Statistics
• Exons: 9 Transcript length: 1,557 bpsTranslation
length: 421 residues
• Type
• Known protein coding
• Prediction Method
Transcripts were annotated by the Ensembl genebuild.
Exones :
•
ENSXETE00000153403
17. prints
287
302
Keratin_I
PR01248
IPR002957 [Display all genes with this
domain]
prints
313
339
Keratin_I
PR01248
IPR002957 [Display all genes with this
domain]
prints
64
72
Keratin_II
PR01276
IPR003054 [Display all genes with this
domain]
prints
137
150
Keratin_II
PR01276
IPR003054 [Display all genes with this
domain]
prints
151
170
Keratin_II
PR01276
IPR003054 [Display all genes with this
domain]
18. Los genes del tipo cdds son los que hay en la tabla siguiente que se encuentran en negrita.
No. Exon / Intron
Start
End
Start End
Length Sequence
Phase Phase
5' upstream sequence
1
..........acttggggcaagcagagctcagagtatcagctcatacaggggaacacatc
ENSXETE00000153403 378,595 378,868 -
0
274
ACTGCTACATTGGGCCCCTTAACATTACAGCATCACAATGAGTTTCTCTA
CTCTCAATCCTCCCGCTATGGTGTTCTGGCATCACCCATGGTGAATCGGG
GGCAGGGGGTGCCCAGACTGTCCGGATGTCCTCTGCTAAACTGACCAGCT
CGGACCCTCTGCCCTTGATGTTAGCTCCTTTGGCAACAATGGCAAGGAGA
CCTGAACGATCGTCTGGCCAGCTACCTGGAACGG
Intron 1-2
375,805 378,594
2,790 gtaagtagaaatggggcatcctgag..........gactgtgagtgtttgatcccctcag
