Monografia proteinas

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Monografia proteinas

  1. 1. 1 LAS PROTEINAS INTRODUCCIÓN Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros o unidad de proteínas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...
  2. 2. 2 LAS PROTEINAS CAPITULO I LAS PROTEINAS 1.1 ORIGEN La palabra proteína proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo más importante). Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual. 1.2 CONCEPTO Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa). 1.3 GENERALIDADES El número mínimo de aminoácidos en una proteína es 50. En las proteínas, los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos, por ello, son considerados polipéptidos. (VER ANEXO 1) La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína. En resumen las proteínas son biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.
  3. 3. 3 LAS PROTEINAS 1.4 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS (VER ANEXO 2) 1.4.1 FUNCIÓN ESTRUCTURAL Porque algunas proteínas forman estructuras protectoras externas. Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: - El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. - La elastina del tejido conjuntivo elástico. - La queratina de la epidermis. 1.4.2 FUNCIÓN CATALÍTICA Las enzimas son proteínas esenciales para el metabolismo, pues actúan como catalizadores, es decir, aceleran las reacciones químicas que surgen en los seres vivos favoreciendo la obtención de energía y la regeneración celular a un ritmo impresionantes, sin las enzimas, las reacciones biológicas serían extremadamente lentas y no sería posible la vida. 1.4.3 FUNCIÓN HORMONAL Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
  4. 4. 4 LAS PROTEINAS 1.4.4 FUNCIÓN REGULADORA Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). 1.4.5 FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. 1.4.6 FUNCIÓN DEFENSIVA Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas. 1.4.7 FUNCIÓN TRANSPORTE • La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. • La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. • La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. • Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. • Los citocromos transportan electrones. .
  5. 5. 5 LAS PROTEINAS 1.5 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas se organizan de lo simple a lo complejo, se han determinado las siguientes estructuras: 1.5.1Estructura Primaria La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman. (VER ANEXO 1) 1.5.2Estructura Secundaria La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: Estructura en hoja o lámina plegada o estructura beta:
  6. 6. 6 LAS PROTEINAS En la organización de lámina plegada, las cadena se sitúan una al lado de las otras unidas por enlaces de puente de hidrógeno entre el grupo CO y NH. (VER ANEXO 4) 1.5.3 Estructura en Alfa Hélice Abarca la formación de espirales de una cadena peptídica. La hélice alfa es una estructura geométrica muy uniforme y en cada giro se encuentra 3,6 aminoácidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos de la espiral. El enlace peptídico interviene como estabilizador de la cadena. La hélice alfa es la unidad estructural básica de las proteínas fibrosas como la lana, el cabello, piel y uñas. Las fibras son elásticas porque los enlaces de hidrógeno pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y luego puede recuperar su longitud. (VER ANEXO 5) 1.5.4 Estructura Terciaria La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R: Interacciones no polares (hidrofóbicas), derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del líquido que los rodea (VER ANEXO 6)
  7. 7. 7 LAS PROTEINAS 1.5.5 Estructura Cuaternaria Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primarias, secundaria y terciaria y forma un a molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de oxígeno, es un ejemplo de proteína globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina está compuesta por 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas entre sí. (VER ANEXO 7) 1.6CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 1.6.1 SEGÚN SU ESTRUCTURA Pueden ser fibrosas o globulares: a) Fibrosas.- Solo cuentan con un tipo de estructura secundaria. Constituyen estructuras resistentes, elásticas y flexibles. Por ejemplo: El colágeno, que constituye la sustancia intercelular. La queratina, que constituye pelos, uñas, pezuñas, cuernos. La elastina, que constituye las paredes de los vasos sanguíneos. La fibroína, que constituye la seda y telas de araña. La fibrina, que constituye los coágulos sanguíneos. b) Globulares.- Manifiestan dos o más tipos de estructuras secundarias. Por ejemplo:
  8. 8. 8 LAS PROTEINAS Las enzimas, que son biocatalizadores que aceleran las reacciones biológicas. Los anticuerpos, son proteínas de defensa contra cuerpos extraños llamados antígenos. Los interferones, que son proteínas de defensa antiviral, evitan la multiplicación de los virus. Las histonas, que son componentes de la cromatina (cromosomas). Las tubulinas, constituyentes de los cilios, flagelos y centriolos. Las albúminas, proteínas de reserva (ovoalúminas) o de transporte (seroalbúminas) Las hemoglobinas que transportan O2, CO, CO2, en los glóbulos rojos de los vertebrados. (VER ANEXO 8) 1.6.2 SEGÚN SU COMPOSICION Pueden ser: simples y compuestas. a) Simples.- Están constituidas únicamente por aminoácidos. Por ejemplo: las tubulinas, albúminas y queratinas. b) Conjugadas.- Están constituidas por aminoácidos y un grupo prostético. De acuerdo por su grupo prostético pueden ser: Hemoproteínas (grupo Hem): Hemoglobina, citocromo, mioglobina, miosina. Glucoproteínas (glúcidos) : Mucina, interferón, anticuerpos. Fosfoproteínas (fosfato) : Caseína, vitelina. Metaloproteínas (metal) : Hemocianina.
  9. 9. 9 LAS PROTEINAS 1.7 PROPIEDADES DE LAS PROTEINA 1.7.1Especificidad La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. 1.7.2 Desnaturalización Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
  10. 10. 10 LAS PROTEINAS CAPITULO II AMINOACIDOS 2.1 CONCEPTO Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). La fórmula general de un aminoácido es: (ANEXO 9) Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se habla de a-L-aminoácidos o de a-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. Configuraciones L y D de los aminoácidos: (ANEXO 10 ) Existen 20 aminoácidos distintos, • Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía. • Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
  11. 11. 11 LAS PROTEINAS directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico. • Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC). • Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo. • Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre. • Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro. • Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico. • Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo. • Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular. • Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos. • Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
  12. 12. 12 LAS PROTEINAS • Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos. • Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular. • Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular. • Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas. • Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. • Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas. • Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño. • Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación. • Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
  13. 13. 13 LAS PROTEINAS 2.2. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua. Solo diez aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato. • Fenilalanina • Isoleucina • Leucina • Lisina • Metionina • Treonina • Triptófano • Valina • Arginina • Histidina
  14. 14. 14 LAS PROTEINAS 2.3 ENLACE PEPTÍDICO La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano
  15. 15. 15 LAS PROTEINAS CONCLUSIONES  Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva. Constituyen alrededor del 50% en peso seco del cuerpo. Los glúcidos y lípidos se encuentran en las células como simples sustancias inertes (excepto algunos lípidos que actúan como hormonas y vitaminas), sin embargo, las proteínas presentan actividad vital desempeñando múltiples funciones.  Químicamente las proteínas tienen una característica esencial, además de contener en sus moléculas C.H y O presenta N y en muchos de ellos S y P.  Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas (monómeros) denominados aminoácidos.
  16. 16. 16 LAS PROTEINAS REFERENCIA BIBLIOGRAFIA Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN 0-07- 138901-6. 26ª edición. Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael M. Cox. Cuarta edición.
  17. 17. 17 LAS PROTEINAS ANEXOS ANEXO 1 ANEXO 2 ANEXO 3 FORMA LINEAL DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA.
  18. 18. 18 LAS PROTEINAS ANEXO 4 LA ESTRUCTURA BETA SE ESTABILIZA POR PUENTES DE HIDRÓGENO ENTRE AMINOÁCIDOS LEJANOS DE LAS CADENAS. ANEXO 5
  19. 19. 19 LAS PROTEINAS ANEXO 6 ANEXO 7 ANEXO 8
  20. 20. 20 LAS PROTEINAS ANEXO 9 ANEXO 10

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