Successfully reported this slideshow.

Actividad y regulación enzimática

10,728 views

Published on

Actividad y regulación enzimática

  1. 1. ACTIVIDAD Y REGULACIÓN ENZIMÁTICA
  2. 2. Cinética enzimática Estudia el comportamiento de la velocidad de las reacciones bioquímicas y su modificación dependiente de diferentes agentes físicos o químicos Unidades de enzima: Cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micromol de sustrato por minuto bajo condiciones adecuadas. Catal: actividad catalítica responsable de transformar una mol de sustrato en 1 segundo equivale a 60x106 unidades de actividad enzimática.
  3. 3. Cinética enzimática Factores que modifican la actividad enzimática: •Concentración de la enzima •Concentración del sustrato •pH •Temperatura •Presencia de inhibidores o activadores
  4. 4. Concentración de la enzima Velocidad inicial (V0): velocidad de la reacción cuando aún no se ah consumido el 10% del sustrato inicial.
  5. 5. Concentración de sustrato Se definen dos pasos. 1. Unión de la enzima (E) con el sustrato (S) 2. Transformación de sustrato en producto Km: Constante de Michaellis- Menten. Concentración de sustrato en la cual la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima. Las variaciones en la concentración de cofactores se comporta de forma similar a la variación en la concentración desustrato.
  6. 6. Concentración de sustrato
  7. 7. Concentración de sustrato
  8. 8. Efecto del pH Modifica el estado de disociación de los grupos funcionales de la enzima o en el complejo enzima sustrato con lo que puede modificarse la unión o la trasnformación.
  9. 9. Efecto de la temperatura El aumento de la temperatura aumenta la energía cinética de las moléculas, así, a mayor temperatura mayor número de choques entre el sustrato y la enzima y mayor será la velocidad de la reacción Desnaturalización
  10. 10. Activadores Pequeñas moléculas generalmente iones inorgánicos que estimulan la actividad de la enzima pero no son participantes explícitos de la reacción. Interacción obligatoria con la enzima libre: Interacción obligatoria con el sustrato
  11. 11. Inhibidores Reversibles: Se basa en el efecto producido en el sustrato de la enzima con respecto a la presencia del inhibidor. Competitiva Mixta No competitiva Irreversible: Modifican la enzima covalentemente, o cambian la estructura de la proteína por desnaturalización.
  12. 12. Inhibidores reversibles Competitiva: Sustrato e inhibidor no se unen a la enzima al mismo tiempo. El inhibidor tiene afinidad por el sitio activo
  13. 13. Inhibidores reversibles No competitiva: Se afecta la actividad enzimática pero no se afecta la unión con el sustrato. La inhibición depende de la concentración del inhibidor
  14. 14. Inhibidores reversibles Mixta: Se afecta la unión por el sustrato. La inhibición se puede reducir pero no superar cuando se aumenta la concentración del sustrato

×