PróTidos

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PróTidos

  1. 1. PRÓTIDOS
  2. 2. Proteínas: Substância da Vida <ul><li>Formam uma grande parte de qualquer organismo , encontrando-se em todas as células vivas. </li></ul><ul><li>10 a 25 % do peso total; 50 % do peso seco. </li></ul><ul><li>Diversidade funcional elevada: mantêm as diferentes partes dos seres vivos em conjunto e são responsáveis pelo seu funcionamento. </li></ul>
  3. 3. Proteínas: Diversidade funcional Colagénio; Elastina; Queratina. Protease; Amílase. Hemoglobina; Proteínas membrana. Insulina; Adrenalina; Hormonas hipofisárias . Actina; Miosina. Anticorpos; Fibrinogénio. Albumina do ovo; Proteínas armazenadas em certas sementes. Função biológica Exemplos Estrutural Enzimática Transportadora Hormonal Contráctil Imunológica (defesa) Reserva
  4. 4. Função Enzimática <ul><li>Têm uma função catalítica  actuam como biocatalizadores de quase todas as reacções químicas , que ocorrem nas células dos seres vivos . </li></ul><ul><ul><li>Exp. </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Protease </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Amílase </li></ul></ul></ul>Reacção de Síntese Reacção de Hidrólise
  5. 5. Função Transportadora <ul><li>Transportam iões e moléculas específicas. </li></ul>Hemoglobina Proteínas da membrana
  6. 6. Função Hormonal <ul><li>Actuam como hormonas  mensageiros químicos. </li></ul><ul><ul><li>Exp. </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Insulina </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Adrenalina </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Hormonas hipofisárias </li></ul></ul></ul>Desequilíbrios Hormonais
  7. 7. Função Contráctil <ul><li>Têm função de movimento coordenado. </li></ul><ul><li>São os componentes maioritários dos músculos  a contracção muscular é devida ao movimento deslizante dos filamentos proteicos que existem nas células musculares. </li></ul>Actina e Miosina
  8. 8. Função Imunológica (defesa) <ul><li>Conferem imunidade. </li></ul><ul><li>Outras proteínas de defesa – Fibrinogénio . </li></ul>Anticorpo
  9. 9. Função de Reserva <ul><li>Fornecem aminoácidos ao organismo durante o seu desenvolvimento  Reserva energética. </li></ul>Albumina (da clara do ovo) Proteínas armazenadas nas sementes.
  10. 10. PRÓTIDOS <ul><li>Compostos Quaternários de C (Carbono), H (Hidrogénio), O (Oxigénio) e N (Azoto). </li></ul><ul><li>Frequentemente têm associado S (Enxofre), e outros elementos como o P (Fósforo) e o Fe (Ferro). </li></ul>Exercício
  11. 11. PRÓTIDOS <ul><li>Classificação (de acordo com o grau de complexidade): </li></ul><ul><ul><li>Aminoácidos (a.a.)  são as unidades básicas. </li></ul></ul><ul><ul><li>Péptidos  resultam da ligação de 2 a 99 aminoácidos. </li></ul></ul><ul><ul><li>Proteínas  resultam da ligação de 100 ou mais aminoácidos. </li></ul></ul>Monómero Polímero Polímero
  12. 12. Aminoácidos ou Ácidos Aminados <ul><li>Quais os Grupos funcionais dos aminoácidos? </li></ul>Grupo Amina Grupo Carboxilo ou Ácido
  13. 13. Aminoácidos ou Ácidos Aminados <ul><li>Existem inúmeros a.a., mas só 20 entram na constituição dos seres vivos (desde as bactérias até ao Homem). </li></ul><ul><ul><li>Plantas (na generalidade) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>conseguem sintetizar todos os a.a. que necessitam, utilizando para tal substâncias inorgânicas simples. </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>Animais </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>apenas sintetizam alguns a.a.  aminoácidos não essenciais (12 a.a.); </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>os a.a. essenciais (8 a.a.), têm que ser obtidos a partir dos alimentos que ingerem; </li></ul></ul></ul>
  14. 14. Péptidos <ul><li>Resultam de reacções de polimerização, em que intervêm 2 a 99 aminoácidos. </li></ul><ul><li>Ligação Peptídica – ligação covalente que se estabelece entre o grupo carboxilo de um a.a. e o grupo amina do a.a. seguinte , com libertação de uma molécula de água. </li></ul>
  15. 15. Péptidos <ul><li>Classificação (de acordo com o número de resíduos de a.a.) </li></ul><ul><ul><li>Oligopéptidos (poucos a.a.)  2 a 10 a.a. </li></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>( oligo = poucos) </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Dipéptidos  2 a.a. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Tripéptidos  3 a.a. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Tetrapéptidos  4 a.a. </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>Polipéptidos (muitos a.a.)  11 a 99 a.a. </li></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>(poli = muitos) </li></ul></ul></ul></ul></ul>
  16. 16. Péptidos <ul><li>Péptido com 13 resíduos de aminoácidos  Polipéptido. </li></ul><ul><li>12 ligações peptídicas. </li></ul><ul><li>12 moléculas de água libertadas. </li></ul>H 3 N + Lys – Val – Phe – Gly – Arg – Cys – Glu – Leu –Ala –Ala –Ala – Met –Lys COO - <ul><li>Por cada ligação peptídica estabelecida forma-se uma molécula de água, pelo que o número de moléculas de água eliminadas é igual ao número de resíduos de a.a. intervenientes, menos um. </li></ul>Exercício
  17. 17. Proteínas <ul><li>Macromoléculas; </li></ul><ul><li>Resultam de reacções de polimerização, em que intervêm 100 ou mais aminoácidos; </li></ul><ul><li>São constituídas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ter outros compostos associados – orgânicos ou inorgânicos, ex.: Hemoglobina; </li></ul><ul><li>Possuem uma conformação tridimensional bem definida que lhes confere actividade biológica ; </li></ul><ul><li>Grande diversidade </li></ul><ul><li>Elevado grau de especificidade </li></ul>A que se deve?
  18. 18. Proteínas <ul><li>20 tipos a.a.  grande diversidade de proteínas? </li></ul><ul><li>Variação do número de a.a. ; </li></ul><ul><li>Variação do tipo de a.a. ; </li></ul><ul><li>Variação da sequência de a.a. ; </li></ul>
  19. 19. Proteínas <ul><li>20 tipos a.a.  grande diversidade de proteínas? </li></ul><ul><li>Mãe </li></ul><ul><li>Ema </li></ul><ul><li>Ame </li></ul><ul><li>Mea </li></ul><ul><li>Aem </li></ul><ul><li>Eam </li></ul>Exercício M A E Sequências com significado. Sequências sem significado.
  20. 20. Proteínas <ul><li>20 tipos a.a.  grande diversidade de proteínas? </li></ul><ul><li>Nas proteínas, nem todas as sequências de aminoácidos têm significado. </li></ul><ul><li>Tal como numa linguagem escrita, uma determinada sequência de letras forma uma palavra com determinada mensagem, também cada sequência de aminoácidos apresenta um comportamento diferente de qualquer outra. </li></ul><ul><li>A substituição de um único a.a. pode alterar completamente o significado dessa proteína , ou seja, a sua função biológica . </li></ul>
  21. 21. Proteínas: Estrutura das proteínas <ul><li>Estruturas tridimensionais bem definidas: </li></ul><ul><ul><li>uma cadeia polipeptídica estirada, ou mais ou menos organizada ao acaso, não tem actividade biológica; </li></ul></ul><ul><ul><li>Função advém da conformação (organização dos átomos de maneira tridimensional) </li></ul></ul><ul><li>4 níveis estruturais. ( de complexidade crescente) </li></ul>
  22. 22. Estrutura primária <ul><li>Sequência linear dos a.a. constituintes. </li></ul><ul><li>É determinada pela informação genética contida no núcleo das células. </li></ul>
  23. 23. Estrutura primária <ul><li>Que tipo de ligações intervêm na estrutura primária? </li></ul><ul><li>É mantida unicamente por ligações peptídicas. </li></ul><ul><li>Extremamente instável. </li></ul><ul><li>Determinante no modo como a cadeia se vai enrolar ou dobrar para originar as restantes estruturas. </li></ul>
  24. 24. Estrutura secundária <ul><li>Enrolamento espontâneo da cadeia peptídica da estrutura primária , devido à interacção entre os diversos resíduos de a.a. </li></ul><ul><li>Como se pode organizar a estrutura secundária? </li></ul>
  25. 25. Estrutura secundária <ul><li>Cadeia polipeptídica enrolada, devido ao estabelecimento de ligações de hidrogénio. </li></ul><ul><li>Confere grande estabilidade à proteína e uma forma alongada – Proteínas fibrosas. </li></ul><ul><ul><li>Exemplo: lã natural, pêlos... </li></ul></ul>Hélice
  26. 26. Estrutura secundária <ul><li>Várias cadeias polipeptídicas, dispostas paralelamente e ligadas por ligações de hidrogénio. </li></ul><ul><ul><li>Exemplo: seda. </li></ul></ul>Folha pregueada
  27. 27. Estrutura terciária <ul><li>Resulta do enrolamento em novelo da hélice ou da folha pregueada da estrutura secundária. (enrolamento sobre si mesma) - Proteínas globulares. </li></ul>
  28. 28. Estrutura terciária <ul><li>Ligações dissulfito (-S-S-): entre grupos SH de determinados a.a. (cisteína). </li></ul><ul><li>Ligações de hidrogénio. </li></ul><ul><li>Ligações iónicas. </li></ul>
  29. 29. Estrutura quaternária <ul><li>Resulta da ligação de duas ou mais cadeias peptídicas globulares ( subunidades ), para constituir uma molécula proteica. </li></ul><ul><li>As subunidades podem ser idênticas ou não e permanecem unidas por ligações não covalentes. </li></ul>
  30. 30. Proteínas: Desnaturação <ul><li>A estrutura terciária das proteínas pode ser afectada por factores físicos e químicos: </li></ul><ul><ul><li>Temperatura; </li></ul></ul><ul><ul><li>pH </li></ul></ul><ul><ul><li>Agitação; </li></ul></ul><ul><ul><li>Radiações </li></ul></ul><ul><ul><li>Etc. </li></ul></ul><ul><li>Quando desnaturada , uma proteína deixa de ser funcional , uma vez que é a estrutura tridimensional que determina a função. </li></ul>

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