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Inhibición Enzimátic...
Inhibición Enzimática:

 Los estudios de inhibición aportan información valiosa sobre el funcionamiento de las
 enzimas.

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Inhibición Reversible:
     Inhibición Competitiva
    Inhibición No Competitiva
1.- Inhibición Competitiva:


 Puede existir una molécula muy similar estructuralmente al sustrato de una enzima
    deter...
La adición del inhibidor reduce la velocidad pero no la Vmáx. La KM aparente es
                           mayor en presen...
2.- Inhibición No Competitiva:


Este tipo de inhibición se produce cuando una molécula o ion puede unirse a un segundo lu...
La KM no se ve afectada, por el inhibidor, sin embargo, la Vmáx. Disminuye debido a
       que la enzima no es catalíticam...
Inhibición Irreversible:
 Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera
irreversible.
 Casi todos l...
Regulación de la Actividad Enzimática: Enzimas Alostéricas

 Las enzimas suelen estar dispuestas en “líneas de ensamblaje”...
Regulación alostérica: El término alostérico procede de las palabras griegas que
significan otra estructura, resaltando qu...
Homoalosterismo
 Una enzima que une sustrato de una manera cooperativa, se comportará, a concentraciones
de sustrato baja...
Heteroalosterismo

 Los efectos heteroalostéricos pueden ser inhibidores o activadores.
 Algunas enzimas pueden existir ...
En ausencia de activación o de
inhibición, la curva de V frente a
la concentración de sustrato es
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Clase 8 Estrategias De Regulacion Enzimatica

  1. 1. Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Inhibición Enzimática y Alosterismo TM. Paulina Fernández Garcés Miércoles 01 de Abril
  2. 2. Inhibición Enzimática: Los estudios de inhibición aportan información valiosa sobre el funcionamiento de las enzimas. Existen dos tipo de inhibición:  Inhibición Reversible  Inhibición Irreversible Unión no covalente de un Unión covalente que inhibidor por la enzima incapacita totalmente a la enzima
  3. 3. Inhibición Reversible: Inhibición Competitiva Inhibición No Competitiva
  4. 4. 1.- Inhibición Competitiva: Puede existir una molécula muy similar estructuralmente al sustrato de una enzima determinada. La enzima al unirse a ella puede tomar dos caminos posibles: • Procesarse: en ese caso no sería un inhibidor, sino un “sustrato alternativo competitivo” • Unirse al sitio activo y no catalizarse, sino “hacer perder tiempo a la enzima”, en ese caso se está frente a un INHIBIDOR COMPETITIVO La enzima no está disponible para la catálisis. Porque el inhibidor compite con el sustrato por el lugar de unión y aparente aumenta aumenta la KM
  5. 5. La adición del inhibidor reduce la velocidad pero no la Vmáx. La KM aparente es mayor en presencia del inhibidor Existe una variante de la unión no competitiva denominada “Unión no Productiva” en donde se lleva a cano la formación de un complejo [ES]’ que no conduce aproducto.
  6. 6. 2.- Inhibición No Competitiva: Este tipo de inhibición se produce cuando una molécula o ion puede unirse a un segundo lugar de la superficie enzimática diferente al sitio activo, modificando asía la kcat El inhibidor puede ser una molécula sin semejanza estructural al sustrato, pero que sí posee una fuerte afinidad por un segundo lugar de unión. El inhibidor y el sustrato pueden unirse de manera independiente el uno del otro.
  7. 7. La KM no se ve afectada, por el inhibidor, sin embargo, la Vmáx. Disminuye debido a que la enzima no es catalíticamente eficaz en presencia del inhibidor.
  8. 8. Inhibición Irreversible:
  9. 9.  Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera irreversible.  Casi todos los inhibidores enzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas, naturales o sintéticas.  Para que su acción sea selectiva se unen fuertemente al sitio activo de la enzima. Muchos lo hacen porque poseen un grupo de átomos con una configuración que se parece al estado de transición.  En otros casos se parecen más al sustrato que al estado de transición.
  10. 10. Regulación de la Actividad Enzimática: Enzimas Alostéricas Las enzimas suelen estar dispuestas en “líneas de ensamblaje” para llevar a cabo los pasos secuenciales necesarios en una ruta metabólica. Por este motivo es necesaria su coordinacion y regulación. La eficacia con la que las enzimas individuales actúan ha de controlarse de una forma que refleje la disponibilidad de los sustrato, la utilización de los productos y las necesidades generales de la célula.
  11. 11. Regulación alostérica: El término alostérico procede de las palabras griegas que significan otra estructura, resaltando que las estructuras de los reguladores alostéricos no tienen que parecerse la sustrato o al producto final.  Las enzima alostéricas son proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos. Presentan cooperatividad de unión del sustrato (homoalosterismo) y una regulación de su actividad por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo). Enzima alostérica con unión coperativa Enzima no coperativa
  12. 12. Homoalosterismo  Una enzima que une sustrato de una manera cooperativa, se comportará, a concentraciones de sustrato bajas, como si uniera mal el sustrato. (como si tuviera una KM elevada) Al aumentar las concentraciones de sustrato y al haber una mayor cantidad de la misma unida, la enzima pasa a ser cada vez más eficaz puesto que une al sustrato con mayor avidez en los últimos lugares a ocupar. Esta enzima hipotética presenta una cooperatividad muy elevada para la unión del sustrato. A concentraciones bajas del sustrato , la enzima es casi inactiva, y por encima de esta concentración, es muy activa.
  13. 13. Heteroalosterismo  Los efectos heteroalostéricos pueden ser inhibidores o activadores.  Algunas enzimas pueden existir en dos estados conformacionales (R y T), estos estados pueden diferir en la fuerza con la que unen el sustrato o en la velocidad catalítica. En estos casos la cinética de estas enzimas puede ser controlada por cualquier sustancia, que al fijarse a la proteína , desplace el equilibrio T R Inhibidores Alostéricos Desplazan el equilibrio hacia T Activadores Alostéricos Desplazan el equilibrio hacia R
  14. 14. En ausencia de activación o de inhibición, la curva de V frente a la concentración de sustrato es sigmoídea. Los activadores desplazan el sistema hacia el estado R y los inhibidores estabilizan el estado T.
  15. 15. Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Inhibición Enzimática y Alosterismo TM. Paulina Fernández Garcés Miércoles 01 de Abril

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