Present protena

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  1. 1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA Sede Regional Estelí UNI-NORTE QUIMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS
  2. 2. INTRODUCCIONLas moléculas de proteínas estáncompuestas principalmente porcarbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.Las proteínas se encuentran enplantas y animales y son esencialespara toda vida.
  3. 3. Formar estructuras de soporte yprotección, tales como el cartílago, la piel,las uñas, el pelo y el músculo. Las proteínas están construidas a base deunidades más pequeñas, los aminoácidos. Las proteínas pueden ser desdobladaspara crear formas intermedias de tamaños ypropiedades variables.
  4. 4. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?Las proteínas son biomóleculas formadasbásicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.Conservan su actividad biológica solamenteen un intervalo relativamente limitado de pH yde temperatura.Las unidades monoméricas son losaminoácidos y el tipo de unión que se estableceentre ellos se conoce como enlace peptídico.
  5. 5. Composición Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen además S. El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma. Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).
  6. 6. PROTEINASLas proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas porcarbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura estáformada por largas cadenas lineales: los aminoácidos.Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.Funciones: Estructura Regulación delmetabolismo Detoxificación Inmunidad Energía
  7. 7. Se clasifican en: Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,lisina, metionina, treonina, triptófano, valina Aminoácidos no esenciales Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acidoglutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina. Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógenoproteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo denitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno seelimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
  8. 8. Introducción De esos 20 ó 22 AMINOACIDOS AMINOACIDOS ESENCIALES NOaminoácidos existentes ESENCIALESalgunos pueden sersintetizados en los tejidos a Fenilalanina Glisinapartir de otro A.A. y son Isoleucina Serinallamados no esenciales . Lisina Asparagina Metionina TirosinaOtros por el contrario, no Treonina Cistinapueden ser sintetizados o no Valina Acido aspárticoen la calidad necesaria, por Triptófano Acido glutámico Arginina Citrulinalo que tienen que ser Histidina Ornitinaabsorbidos ya sintetizados y Prolinason denominados Alaninaaminoácidos esenciales .A continuación se da unalista de los aminoácidosesenciales y no esenciales en
  9. 9. Fuentes de proteínas Carnes,hígado, pescados, leche ysus derivados, los huevos, laslegumbres (las proteínas de origenanimal poseen mayor predisposiciónque las vegetales)“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación denuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidadesdel organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y lasaminas que se liberan en estas reacciones, son altamentetóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado yse elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
  10. 10. El nombre proteína deriva del griego“PROTEIOS” Compuesto nitrogenado natural de carácterorgánico complejo.Alimentos ricos en proteínas son la carne, lasaves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
  11. 11. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICOLos péptidos están formados por la uniónde aminoácidos mediante un enlacepeptídico.El enlace peptídico es la unión entre ungrupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) yun grupo α-amino de otro aa.
  12. 12. Proteínas Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.) El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).
  13. 13. 3.- AMINOÁCIDOSSe caracterizan por poseer ungrupo carboxilo (-COOH) y un grupoamino (-NH2).
  14. 14. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
  15. 15. Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos.1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º deaminoácidos es mayor de 10.
  16. 16. 4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Primaria Secundaria TerciariaCuaternaria
  17. 17. Niveles de organización de las proteínas.PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función.Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
  18. 18. Estructura Primaria
  19. 19. Niveles de organización de las proteínas. SECUNDARIA: configuración espacial de la Proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)
  20. 20. Estructura Secundaria

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