1. DEGRADACION Y SINTESIS DE AMINOACIDOS
1. Cuales son los 7 productos que se forman del catabolismo de los aminoacidos?
Oxalacetato, alfa cetoglutarato, piruvato, fumarato, succinil-CoA, acetil-CoA, y Acetoacetil-CoA
2. A partir de quien se sintetizan los aminoacidos no escenciales?
aminoacidos
De intermediarios metabolicos
3. A partir de quien se sintetiza la cisteina y la tirosina?
De aminoacidos escenciales
4. Los aminoacidos escenciales se pueden sintetizar en el cuerpo?
cuerpo?
No
5. De donde se obtienen los aminoacidos escenciales?
De la dieta
6. Como se clasifican los aminoacidos?
Como glucogenicos y cetogenicos
7. Cual es el criterio para clasificar a los aminoacidos como glucogenicos o cetogenicos?
Segun cual de los siete intermediarios se produzca durante su catabolismo
8. Cuales son los aminoacidos glucogenicos?
aminoacidos
Los aminoacidos cuyo catabolismo produce piruvato o alguno de los intermediarios del ciclo del acido citrico
9. Cuales son los aminoacidos cetogenicos?
Los aminoacidos cuyo catabolismo produce acetoacetato o alguno de sus precursores
10. Cuales son los cuerpos cetonicos?
Cuales
El acetoacetato,3-hidroxibutirato y acetona
11. Cuales son los dos aminoacidos exclusivamente cetogenicos?
La leucina y la lisina
12. Cual aminoacido se hidroliza y libera amoniaco y aspartato?
La asparagina
13. Que enzima cataliza esta hidroxilacion?
La asparaginasa
14. Que uso clinico tiene la asparaginasa?
Puede administrarse en forma sistemica para tratar a los pacientes leucemicos
15. Que efecto tiene la asparaginasa en el plasma?
Disminuye el nivel de asparagina
16. Que forma el aspartato?
Oxalacetato
17. Que tipo de reaccion es la conversion de aspartato en oxalacetato?
Transaminacion
18. En que se convierte la glutamina?
En glutamato y amoniaco
19. Que enzima cataliza la conversion de glutamina en glutamato y amoniaco?
La glutaminasa
20. En que se convierte el glutamato y que enzima cataliza esta reaccion?
Se convierte en alfa cetoglutarato por efecto de la deshidrogenasa de glutamato
21. Que produce la prolina al oxidarse?
Glutamato
22. Que produce la arginina y que enzima cataliza esta reaccion?
La arginasa divide a la arginina para producir ornitina
23. Donde ocurre esta reaccion?
En el higado como parte del ciclo de la urea
24. Que produce la ornitina?
Alfa cetoglutarato
25. Que forma la histidina al desaminarse por oxidacion?
Acido urocanico que luego forma N-Pormiminoglutamato
26. Que enzima cataliza esta reaccion?
Histidasa
27. Que sucede con el N-Pormiminoglutamato?
N-
Dona su grupo formimino al tetrahidrofolato con lo que queda glutamato
28. Que sucede con las personas con deficiencia de acido folico despues de la ingestion de una dosis grande de histidina?
dosis
Excretan mayores cantidades de N-Pormiminoglitamato en la orina
29. Que se usa para el diagnostico de la deficiencia de acido folico?
La prueba de excrecion de N-pormiminoglutamato
30. Que forma la alanina al perder su grupo amino?
Piruvato
31. En que se puede convertir la serina?
En glicina, n5n10-metilenotetrahidrofolato
32. Que enzima cataliza esta conversion?
La deshidratasa de serina
33. En que se convierte la glicina y por medio de que accion?
Se convierte en serina mediante la adicion de un grupo metileno del acido n5n10-metilotetrahidrofoico
34. Que otra cosa puede suceder con la glicina aparte de formar serina?
Oxidarse a CO2 y NH4
35. Que produce la cistina?
Cisteina
36. Cual es el agente reductor utlizado en esta conversion?
NADH+H
37. Que produce la cisteina y que sucede en esta reaccion?
Produce piruvato al someterse a desulfuracion

2. 38. En que se convierte la treonina?
En piruvato o en alfa cetobutirato
39. Que produce el alfa cetobutirato?
Succinil-CoA
40. Que conduce a la formacion de tirosina?
La hidroxilacion de fenilalanina
41. Que enzima cataliza esta reaccion?
La hidroxilasa de fenilalanina
42. Que se forma de la convergencia del metabolismo de fenilalanina y tirosina?
Fumarato y acetoacetato
43. Que tipo de aminoacidos son la fenilalanina y la tirosina?
Glucogenicos y cetogenicos
44. Que causan las deficiencias hereditarias en las enzimas del metabolismo de la fenilalanina y tirosina?
Fenilcetonuria, alcaptonuria y albinismo
45. Que forma la metionina?
Succinil-CoA
46. En que se convierte la metionina?
En S-adenosilmetionina
47. Cual es el principal donador de grupos metilo en el catabolismo de moleculas de carbono?
principal
S-adenosilmetionina
48. Que otro metabolito produce la metionina?
Homocistenia
49. Con que esta relacionada la homocisteina?
Con enfermedad vascular ateroesclerotica
50. Que impulsa la formacion de S-adenosilmetionina?
formacion S-
La hidrolisis de los tres enlaces fosfato del ATP
51. Que es el S-adenosilhomocisteina?
S-
Es un tioester simple , analogo de la metionina
52. Que forma la S-adenosilhomocisteina al hidrolizarce?
S-
Homocisteina y adenosina
53. Que sucede con la homocisteina si hay deficiencia de metionina?
homocisteina
Se metila para formar metionina
54. Que sucede con la homocisteina si las reservas de metionina son adecuadas?
Ingresa a la via de la transulfuracion donde se convierte en cisteina
55. Que forma la homocisteina al combinarse con serina y que sucede con este producto?
combinarse
Cistationina, la cual se hidroliza a alfa-cetobutirato y cisteina
56. Que sucede con el alfa-cetobutirato?
alfa-
Se descarboxila por oxidacion y forma propionil CoA
57. En que se convierte el propionil-CoA?
propionil-
En succinil-CoA
58. Por que se caracteriza la homocistinuria?
Por niveles sericos altos de homocisteina secundarios a la deficiencia de sintasa de cistationina
59. Que presentan los pacientes con homocistinuria?
Enfermedad cardiovascular prematura, casi siempre mueren a causa de un infarto miocardico, fenomeno vascular cerebral o embolia
pulmonar
60. Que conduce a la sintesis de Succinil-CoA?
Succinil-
La degradacion de la valina,isoleucina y treonina
61. Que producen la valina y la isoleucina?
Succinil-CoA
62. Cual es el precursor de la succinil-CoA?
succinil-CoA?
El propionil-CoA
63. Que forman la leucina,lisina y triptofano?
Acetil-CoA o acetoacetato
64. Quienes dan origen al acetoacetato durante su catabolismo?
La fenilalanina y la tirosina
65. Que tipo de aminoacido es la leucina y que forma?
Es cetogenica y forma acetil-CoA y acetoacetato
66. Que tipo de aminoacido es la isoleucina y que forma?
Es cetogenica y glucogenica y forma acetil-CoA y propionil-CoA
67. Que tipo de aminoacido es la lisina y que forma?
Es cetogenica y forma acetoacetil-CoA
68. Que tipo de aminoacido es el triptofano y que forma?
triptofano
Es cetogenico y glucogenico y forma acetoacetil-CoA y alanina
69. Que tipo de aminoacidos son la isoleucina, leucina y valina?
Aminoacidos de cadena ramificada
70. Donde se metaboliza la isoleucina, leucina y valina?
En los tejidos perifericos en lugar del higado
71. Quien cataliza el retiro del grupo carboxilo de los alfa cetoacidos derivados de la leucina, valina e isoleucina?
El complejo deshidrogenasa de alfa cetoacido de cadena ramificada
72. Que coenzimas utiliza el complejo deshidxrogenasa del alfa cetoacido de cadena ramificada?
alfa
Pirofosfato de tiamina,acido lipoico,FAD,NAD,CoA
73. Que produce una deficiencia hereditaria de deshidrogenasa de cetoacido alfa de cadena ramificada?
La acumulacion de los sustratos cetoacidos de cadena ramificada en la orina
74. Su olor dulce a que nombre dio origen?
Enfermedad de orina en miel de maple

3. 75. Que produce el catabolismo fina de la isoleucina?
Acetil-CoA,Succinil-CoA
76. A que da origen la valina?
Succinil-CoA
77. Que produce la leucina?
Acetoacetato y acetil-CoA
78. Que compuestos portadores transfieren unidades de un solo carbon?
Acido tetrahidrofilico y la S-adenilsmetionina
79. A que estructuras se transfieren estas unidades de un solo carbon?
A estructuras especificas en proceso de sintesos o modificacion
80. A que se refiere la reserva de carbon?
reserva
A las unidades de un solo carbono unidas con este grupo de portadores
81. Cual es la forma activa del acido folico?
El acido tetrahidrofolico
82. Como se produce el acido tetrahidrofolico y que enzima cataliza esta formacion?
Se produce a partir del folato, por accion de la reductasa de dihidrofolato
83. Que utilidad tiene el acido tetrahidrofolico?
Permite que los compuestos de un carbono sean reconocidos y manipulados por las enzimas biosinteticas
84. Las concentraciones de cuales aminoacidos son limitrofes durante los periodos de crecimiento tisular?
La histidina y la arginina
85. Como se sintetizan la alanina, el aspartato y el glutamato?
Por transferencia de un grupo amino a los cetoacidos piruvato alfa, oxalacetato y alfa cetoglutarato
86. Por que es inusual el glutamato?
glutamato?
Por que tambien puee sintetizarse por la reaccion inversa a la desaminacion oxidativa
87. Quien cataliza esta reaccion?
La deshidrogenasa de glutamato
88. Que enzima cataliza la formacion de glutamato?
La sintetasa de glutamina
89. Que impulsa a esta reaccion?
reaccion?
La hidrolisis de ATP
90. Como se forma la asparagina?
A partir de aspartato
91. Que enzima cataliza la formacion de aspartato y quien se utiliza como donador de amida?
La sintetasa de asparagina y se emplea glutamina como donador de amida
92. En que se convierte el glutamato?
En prolina
93. Que tipo de reacciones son las que participan en esta conversion?
Reacciones de ciclizacion y reduccion
94. De donde proviene la serina?
Del 3-fosfoglicerato, que primero se oxida a 3-fosfoenolpiruvato y luego se transamina a 3-fosfoserina
95. Como se formala serina?
Por hidrolisis del ester fosfato o a partir de la glicina, mediante la transferencia de un grupo hidroximetilo
96. Como se sintetiza la glicina?
A partir de la serina por eliminacin de un grupo hidroximetilo
97. Que enzima lleva a cabo la sintesis de glicina?
La transferasa de hidroximetilo
98. Como se produce la cisteina?
La homocisteina se combina con la serina y forma cistationina, la que a su vez se hidroliza a alfa cetobutirato y cisteina
99. Que aminoacido se deriva de la metionina?
La homocisteina
100. Como se forma la tirosina
A partir de fenilalanina por accion de la hidroxilasa de fenilalanina
101. Que requiere esta reaccion?
Oxigeo molecular y tetrahidrobiopterina como coenzima
102. Como se genera la tetrahidrobiopterina?
A partir de dihidrobiopterina
103. Cual es el defecto congenito mas frecuente en el metabolsimo de los aminoacidos
La fenilcetonuria
104. A que se deve la fenilcetonuria?
A la deficiencia de hidroxilasa de fenilalanina
105. A que se deve la hiperenialaninemia?
A deficiencias de las enzimas que sintetizan o reducen la coenzima tetrahidrobiopterina
106. Que coenzima utiliza la hidroxilasa de fenilalanina?
Tetrahidrobiopterina
107. Que otras enzimas requieren de la tetrahidrobiopertina como coenzima?
La hidroxilasa de tirosina y la hidroxilasa de triptofano
108. Que catalizan estas enzimas?
Que
La sintesis de neurotransmisores como la serotonina y las catecolaminas
109. Que tratamiento mejora el pronostico clinico de pacientes con fenilcetonuria?
La reposicion de tetrahidrobiopterina o 3-4-dihidroxifenilalanina y 5- hidroxitriptofano
110. Donde se encuentra la fenilalanina en altas concentraciones?
En los tejidos, plasma y orina
111. Que metabolitos dan el olor a humedad caracteristico a la orina?
El fenilactato, fenilacetato y fenilpiruvato
112. Cuales son los sintomas de fla fenilcetonuria en el SNC?
fenilcetonuria
Retraso mental, fallas para caminar o hablar, convulsiones, hperactividad, temblor, microcefalia y falta de crecimiento

4. 113. A que se deve que a menudo los pacientes con fenilcetonuria tengan defectos en la pigmentacion?
A que se inhibe la hidroxilacion de la tirosina lo que inhibe la formacion del pigmento melanina
114. Cual es el tratamiento para la fenilcetonuria?
La administracion de preparaciones sinteticas de aminoacidas bajas en fenilalanina y complementadas con alimentos naturales
115. Que tipo de tratamientos pueden ocasionar deficiencia de crecimiento y sintomas neurologicos?
tratamientos
Tratamientos demasiado estrictos
116. Que sucede cuando las mujeres con fenilcetonuria que no tienen una dieta baja en fenilalanina se embarazan?
Los hijos se afectan por el sindrome de fenilcetonuria materna
117. Que causan los altos niveles de fenilalanina en la sangre materna?
Microcefalia, retraso menta, y anomalias cardiacas congenitas en el feto
118. Que es la enfermedad de orina en miel de maple?
Es un transtorno recesivo en el que hay una deficiencia parcial o completa de deshidrogenasa de cetoacido alfa de cadena ramificada
119. Que aminoacidos se acumulan en la sangre y que efecto tiene?
Leucina, isoleucina y valina, tiene un efecto toxico que interfiere con las funciones cerebrales
120. Que sintomas caracterizan esta enfermedad?
sintomas
Problemas para la alimentacion, vomito, deshidratacion, acidosis metabolica grave y un olor de miel de maple en la orina
121. Si la enfermedad no es tratada o correctamente tratada que puede llegar a ocacionar?
Retraso mental, discapacidades fisicas y muerte
122. Cual es el tipo mas frecuente de EOMM?
Es el tipo clasico
123. A que pueden ayudar las grandes dosis de tiamina a pacientes con formas intermedia e intermitente de EOMM?
A alcanzar una mayor actividad de deshidrogenasa de cetoacido alfa de cadena ramificada
124. Que tratamiento tiene esta enfermedad?
Se trata con una formula sintetica que contiene niveles limitados de leucina, isoleucina y valina.
125. A que se deve el albinismo?
A un defecto en el metabolismo de la tirosina lo que causa una deficiencia en la produccion de melanina
126. Que defectos produce un metabolsimo defectuoso de tirosina?
La ausencia parcial o completa de pigmento en la piel, pelo y ojos.
127. Que tipo de enfermedad es?
Puede ser autosomico recesivo, autosomico dominante o ligado a x
128. A que se deve el albinismo completo?
A la deficiencia de la actividad de la tirosinasa
129. Que produce la deficiencia de la activida de la tirosinasa?
Una ausencia total de pigmento en el pelo, ojos y piel
130. Que sintomas pueden tener las personas afectadas?
afectadas?
Tienen piel,pelo, e iris blancos ademas de tener defectos visuales, padecen fotofobia, se queman facilemnte con la luz solar y no se
broncean
131. Que son las homocistinurias?
Son un grupo de transtornos que incluyen defectos en el metabolsimo de la homocisteina
132. De que forma se heredan estas enfermedades?
Como transtornos autosomicos recesivos
133. Como se caracterizan estas enfermedades?
Por niveles plasmaticos y urinarios altos de homocisteina y metionina asi como niveles bajos de cisteina
134. Cual es la causa mas frecuente de homocistinuria?
Un defecto en la enzima sintasa beta de cistationina la cual convierte la homocisteina en cistationina
135. Que tratamiento se les da a los pacientes con homocistinuria?
Restriccion en la ingesta de metionina y complementacion con vitamis B6,B12 y folato
136. Que es la alcaptonuria?
Es una enfermedad metabolica rara ocacionada por una deficiencia en la oxidasa de acido homogentisico, lo que permite la
acumulacion de acido homogentisico
137. Cuales son los tres sintomas caracteristicos de la alcaptonuria?
alcaptonuria?
Aciduria homogentisica, artritis de grandes articulaciones y pigmentacion ocronotica negra del cartilago y del tejido colageno.
138. Que reduce los niveles de acido homogentisico y la cantidad de pigmento depositado en lso tejidos?
Las dietas bajas en proteina,sobre todo fenilalanina y tirosina