AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

  1. 1. Aminoácidos y
proteínas
  2. 2. ¿Qué
son
las
proteínas?‐Son
polímeros
de
aminoácidos‐Son
 las
 macromoléculas
 más
 abundantespresentes
en
células
y
organelos‐Muchos
8pos,
formas
y
tamaños
diferentes‐Enorme
diversidad
de
funciones
biológicas‐Productos
 finales
 más
 importantes
 de
 lasrutas
de
la
información‐Instrumentos
 moleculares
 a
 través
 de
 loscuales
es
expresada
la
información
gené8ca‐20
 unidades
 monoméricas
 son
 lasencargadas
 de
 formar
 la
 estructura
 de
 milesde
proteínas
diferentes.
  3. 3. Moléculas
con
estructura
proteicaAlgunos
ejemplos
son:
enzimas,
hormonas,
an8cuerpos,
transportadores,fibras
musculares,
pieles,
telarañas,
cuernos,
caseína,
an8bió8cos,venenos,
etc.
  4. 4. Aminoácidos:
Los
bloques
de
las
proteínas (Proteína
=
polímero
de
aminoácidos) Estructura
química: •Carbono
α (Cα) •Grupo
amino •Grupo
carboxilo •Grupo
R (cadena
lateral) •Un
átomo
de
H •Las
proteínas
están
formadas
por
combinaciones
de 20
aminoácidos
diferentes
(
aminoácidos
ESTÁNDAR) •Son
llamados
α
aminoácidos
  5. 5. CaracterísOcas
estructurales
de
los
aminoácidos‐El
Cα
es
un
centro
quiral,
por
tanto:‐Los
aa
son
óp8camente
ac8vos;
son
α
aa.‐Los
aa
8enen
estructura
tetrahédrica.‐Los
aa
8enen
dos
enan8ómeros.‐Configuración
absoluta
L
o
D‐Los
aa
de
las
proteínas
son
L‐estereoisómeros.
  6. 6. Clasificación
de
los
20
aminoácidos
estándar
  7. 7. Propiedades
de
los
aminoácidos
estándar
  8. 8. Aminoácidos
NO
POLARES Gly
=
más
simple. Met
=
aa
sulfurado. Pro
=
Cadena
alifá8ca
cíclica; grupo
IMINO;
conformación rígida;
reduce
la
flexibilidad estructural
de
los polipép8dos. Ala,
Val,
Leu,
Iso
= Tienden
a
agruparse
en
las proteínas.
Las
estabilizan
por interacciones
hidrofóbicas.
  9. 9. Aminoácidos
AROMÁTICOSEl
menos
polar Grupo
OH Anillo
indol Absorben
la
luz
ultravioleta
UV
  10. 10. Espectros
de
absorción
de
UV
de
los aminoácidos
aromáOcos
  11. 11. Aminoácidos
POLARES
sin
carga La
Cys
puede
formar puentes
disulfuroGrupos
hidroxilo Grupos
amiDa
  12. 12. Aminoácidos
POLARES
cargados (a
pH
7)Amino










Guanidino







Imidazol































Carboxilo
  13. 13. Aminoácidos
NO
estándar
presentes
en proteínas Son
modificaciones
de
los
aminoácidos
estándar
 Protrombinacolágeno Elas8naMiosina
  14. 14. Aminoácidos
NO
estándar
y
que
NO
están presentes
en
proteínasIntermediarios
clave
para
la
síntesis
de
arginina
en
el
ciclo
de
la
urea
  15. 15. Aminoácidos
esenciales
y
no
esencialesEsenciales:Son
 aquellos
 que
 un
 organismodado
 NO
 puede
 producir
 por
 símismo
en
can8dades
suficientespara
 cubrir
 sus
 necesidades
 yque
debe
obtener
de
la
DIETA.No
esenciales:Aquellos
 que
 un
 organismodado
 puede
 producir
 por
 símismo
en
can8dades
suficientespara
 cubrir
 sus
 necesidades
 desíntesis
 de
 proteínas
 y
 otrosmetabolitos.
  16. 16. Resumen
de
las
caracterísOcas
más
importantes de
algunos
aminoácidos
  17. 17. Los
aminoácidos
pueden
actuar
como
ácidos
o
bases Un
aa
en
solución
acuosa
se encuentra
como
ion
dipolar
oZWITTERION
(son
anfolitos,
de naturaleza
dual)
  18. 18. La
carga
neta
de
los
aminoácidos pI
=
Punto
isoeléctrico
o
pH
isoeléctricoEs
el
pH
al
cual
la
carga
neta
del
aminoácido
es
cero pI = pka1 + pka2 2
  19. 19. Por
lo
tanto,
Oenen
curvas
de
Otulación
caracterísOcas. Curva
de
Otulación
de
la
glicina. Información
obtenida
de
la curva
de
Otulación: ‐Medida
del
pka
de
cada
uno de
los
grupos
ionizables ‐Número
de
regiones amor8guadoras ‐Relación
entre
la
carga eléctrica
del
aa
y
el
pH
de
la solución
  20. 20. Curva
de
Otulación
del
glutamato
  21. 21. Curva
de
Otulación
de
la
hisOdina
  22. 22. Comparación
entre
las
curvas
de
Otulación
de
Glu
y
Lys
  23. 23. El
enlace
peptídico:Unión
de
dos
aminoácidos •Enlace
covalente
8po
amida •Reacción
de
condensación •Se
elimina
H2O •La
unión
de
dos
aa
da
lugar a
un
dipép8do
  24. 24. El
enlace
pep`dico
presenta
un
carácter
parcial de
doble
enlace
  25. 25. La
conformación
trans
del
enlace
pep`dicoEl
enlace
peptídico
presenta
usualmente
conformación
trans
delOxígeno
del
carbonilo
con
respecto
al
Hidrógeno
de
la
amida.
  26. 26. El
enlace
peptídico
es
plano
y
rígido•Los
enlaces
peptídicos
C‐N
(también
llamados
ω)
no
pueden
rotarlibremente.•El
 esqueleto
 de
 la
 cadena
 polipep_dica
 es
 una
 serie
 de
 planosrígidos
que
comparten
un
punto
común
de
rotación
que
es
el
Cα.•La
posibilidad
de
rotación
la
cons8tuyen
la
presencia
de
los
ángulosfi φ (N-Cα) y psi ψ (Cα-C)
  27. 27. Cadenas
polipeptídicas:
Polímeros
de
aminoácidos PépOdo:
Polímero
corto
de
aa TripépOdo:
Formado
de
3
aa DipépOdo:
Formado
de
dos
aa PolipépOdo:
Pép8do
de
2
o
más
aa PentapépOdo:
Ser‐Gly‐Tyr‐Ala‐Leu

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