PROTEÍNAS - AMINOÁCIDOSLas proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en lascélulas de todos...
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•     etc...ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASEstructura primaria de las proteínas. Se denomina de esta forma la secuencia de los...
origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag,originada por el acoplamiento de ...
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Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, cercano a la neutralidad (pH=7)ambos grupos suelen estar ionizados...
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Listado de aminoácidos y función de cada una de ellos:                               Los ocho esenciales                  ...
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Glutamina:Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la          utilización de la glucosa por el cerebro...
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Proteínas

  1. 1. PROTEÍNAS - AMINOÁCIDOSLas proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en lascélulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de lostejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funcionesmetabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas enla sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementosque definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del códigogenético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistemainmunitario.Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, enmenor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamadosAMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificiosmoleculares proteicos".¿QUE SON LOS AMINOÁCIDOS?Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino(-NH2).Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculasdenominadas Proteínas.. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero talesproteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de sudesdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan lapared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustanciasse incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia lostejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (oesenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacióny, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfuncióno enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y
  2. 2. la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculosconstituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectanmucho más a los niños que a los adultos.Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posiblesintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO.Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y elgrupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.Se trata de un proceso de condensación semejante al que tiene lugar entre losmonosacáridos o en la formación de los lípidos saponificables. El enlace creado es de tipo amida y se denomina enlace peptídico. A su vez, este enlacepuede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de carbono, oxígeno y nitrógenocomparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas reso-nantes Las formas resonantes tiende a configurar enlaces muy resistentes como es el caso quenos ocupa. Enlace carbono-nitrógeno del grupo peptídico tiene un carácter parcial de dobleenlace, lo que hace que el grupo de átomos que participa en él sea plano. Se puedeafirmar, por tanto, que el enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor del enlace peptídico, lo quedetermina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el mismo plano. El dipéptido puede unirse a otro-aminoácido, pues sigue teniendo un grupo carboxilo y ungrupo amino libres. En la unión se liberaría otra molécula de agua y se formaría untripéptido. De nuevo, éste podría seguir adicionando nuevos aminoácidos y dar lugar atetrapéptidos, pentapéptidos, etc. La unión de muchos aminoácidos constituye unpolipéptido. Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas delongitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijosconvencionales como:Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
  3. 3. • etc...ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASEstructura primaria de las proteínas. Se denomina de esta forma la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Elnúmero, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructuraprimaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido-cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre.Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee elextremo amino libre.Estructura secundaria. Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede adoptar múltiplesformas, existe una conformación más estable que ninguna otra que, lógicamente, es la quese mantiene. Este plegamiento estable se denomina estructura secundaria, de la queexisten dos tipos básicos. En las proteínas coexisten ambos, aunque uno de ellos puedepredominar sobre el otro. Se ha comprobado que ciertas combinaciones de las dosestructuras (conocidas como dominios estructurales) son tan estables que se encuentranpresentes en muchas proteínas, incluso con funciones distintas. Los dos tipos básicos de estructuras secundarias son la alfa hélice y la lámina plegada olámina beta.Estructura en alfa hélice Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Esteenrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidospor cada vuelta. La expresión «3,6 aminoácidos» indica que en una vuelta completa de la hélice hay tresaminoácidos y parte de otro, cuya segunda porción pertenece a la siguiente vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno entre el grupoamino (que forma parte de un enlace peptídico) de un amino-ácido y el grupo carboxilo(que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadenalineal.Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde. Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecenproyectadas hacia la parte externa de la alfa-hélice.Lámina plegada También se conoce como estructura beta, porque la beta queratina, presente en uñas,pelos y plumas, constituye un ejemplo característico. El plegamiento, en este caso, no
  4. 4. origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag,originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o dedistintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno transversales análogos a losque estabilizan la alfa-hélice.Además de la a-hélice y de la lámina plegada existen otros tipos de estructura secundaria,como la triple hélice del colágeno. En ella se asocian tres cadenas trenzadas que originanuna triple hélice.Estructura terciaria. Resulta del plegamiento sobre sí misma de la estructura secundaria. De la estructuraterciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición deesta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. La estructura terciaria es, por tanto, un conjunto de plegamientos característicos que seoriginan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas unionesse realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.Los enlaces pueden ser de cuatro tipos: •Puentes disulfuro. Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos — SH quepertenecen a sendos aminoácidos “cisteina”. •Fuerzas electrostáticas. Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargaseléctricas opuestas.•Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existencargas parciales en su cadena lateral. •Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Son las uniones más débiles y seproducen entre aminoácidos apolares. De lo anterior se deduce que la sustitución de un aminoácido por otro en la cadenapolipeptídica puede alterar la estructura tridimensional de la proteína, al no formarsealguno de los enlaces citados, y modificar, en conse-cuencia, los plegamientos, tanto en elnivel secundario como en el terciario.Estructura cuaternaria.En ocasiones existe otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamentecuando la proteína está constituida por más de una cadena polipeptídica, denominadas eneste caso subunidades proteicas.La estructura cuaternaria es, sencillamente, la disposición relativa que adoptan lassubunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos
  5. 5. de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenaslaterales de los aminoácidos de las distintas subunidades.Propiedades de los aminoácidos.Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto defusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica ycon un comportamiento anfótero.La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizadaque atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, yaque se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedadhace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizadahacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.Carácter anfótero. Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse comoun ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Éste es elcaso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender protones (H+) porlo que tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces deaceptar protones (H+) y, por tanto, también tienen carácter básico.
  6. 6. Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, cercano a la neutralidad (pH=7)ambos grupos suelen estar ionizados y los amino-ácidos aparecen como iones dobles(esto se suele llamar ión zwitterión, que procede del griego “hermafrodita”).A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medioson captados por el grupo carboxilo ionizado, neutralizando éste y quedando únicamente lacarga del grupo amino. Por el contrario, en un pH más básico, el grupo amino cederá un H+ al medio y elaminoácido quedará con carga negativa. La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participan en la carga eléctricadel aminoácido. El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantascargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Como cada aminoácidopre-senta un punto isoeléctrico di-ferente, ya que posee cadenas laterales distintas, sepuede uti-lizar un método de separación de aminoácidos, denominado electroforesis, quese basa en este concepto. Dicho método consiste en situar una disolu-ción de losaminoácidos que se quieren separar en un campo eléctrico. Los aminoácidos con carganeta negativa se despla-zarán hacia el ánodo, mientras que los que tengan carga posi-tivalo harán hacia el cátodo y los que se encuentren en su punto isoeléctrico no se mo-verán.Al modificar el pH de la disolución, las cargas de los aminoácidos irán variando y se podránseparar en el campo eléctrico.Estereoisomería. Como el carbono a es asimétrico existen dos estéreo-isómeros condistinta actividad óptica. Para diferenciar ambos isómeros en una fórmula plana, se escribe
  7. 7. la cadena lateral R hacia arriba y los grupos amino y carboxilo a ambos lados del carbonoa: el grupo amino se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y a laizquierda para representar el estereoisómero L. Todos los aminoácidos proteinogénicos son isómeros L, aunque es posible encontrar D-aminoácidos en determinados compuestos biológicos, en la pared bacteriana o en ciertosantibióticos. Existen ciertos procesos metabólicos que permiten sintetizar aminoácidos, lo que quieredecir que se pueden obtener a partir de otras moléculas. Sin embargo, esto no siempre esposible, ya que algunos aminoácidos no se pueden sintetizar y es nece-sario obtenerlos através de los alimentos. Estos aminoácidos se denominan amino-ácidos esenciales y sondiferentes para cada especie. En el ser humano se consideran esenciales ochoaminoácidos,, aunque el número según algunos autores podría ascender hasta 10. La pérdida de la capacidad de síntesis podría ser una respuesta adaptativa ante la fácildisponibilidad de un determinado aminoácido en la dieta, por lo que no sería necesaria susíntesis endógena.Los aminoácidos naturales o estándar se pueden clasificar en funciónde su solubilidad como:- Hidrofílicos: aminoácidos polares y con tendencia a asociarse con el agua.- Hidrofóbicos: aminoácidos apolares con tendencia a repeler el agua.La solubilidad de los aminoácidos se mide calculando la variación de Energía Libre encontacto con agua a pH = 7.Se define hidropatía como la variación de Energía Libre (ΔG) asociada a la transferenciadel aminoácidos desde una solución orgánica a otra acuosa.A continuación se facilita una lista con los 20 aminoácidos ordenados por su solubilidad(valor de la variación de Energía libre “ΔG”).SOLUBILIDAD DE LOS 20 AMINOÁCIDOS NATURALES Y CLASIFICACIÓN1. Aminoácidos hidrofílicos (con tendencia a asociarse con el agua)• Arginina: -7,5 • Asparginina: -2,7• Lisina: -4,6 • Ácido Glutámico: -2,6• Ácido Aspártico: -3 • Histidina: -1,7• Glutamina: -2,92. Aminoácidos hidrofóbicos (con tendencia a repeler el agua)• Serina: -1,1 • Treonina: -0,75
  8. 8. • Prolina: -0,29 • Glicina: 0,67• Tirosina: 0,08 • Alanina: 1• Cisteína: 0,17 • Metionina: 1,1• Triptófano: 1,5 • Valina: 2,3• Leucina: 2,2 • Fenialanina: 2,5• Isoleucina: 3,1Desnaturalización.Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuaciónmuy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares apH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido comodesnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un descenso de susolubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de lasproteínas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a laconclusión de que la estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínasglobulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encimade 60°-70° C. La formación de un coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara dehuevo es un ejemplo común de desnaturalización térmica. La consecuencia mássignificativa de la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológicacaracterística, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad catalítica.La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegadacaracterística de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares.Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o sedistienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína pierde su actividadbiológica.
  9. 9. Listado de aminoácidos y función de cada una de ellos: Los ocho esenciales Isoleucina: Es uno de los veinte aminoácidos constituyentes de las proteínas con una cadena ramificada de hidrocarburos con cuatro átomos de carbono como grupo lateral. Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares (hidrófobos), y participa como promedio en 4,6 por ciento (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Al igual que la treonina, la isoleucina —a diferencia de los demás aminoácidos— posee dos carbonos asimétricos. Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el producto final de la glicolisis), como ocurre con la valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales. Función: Junto con la Leucina y la hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular. Leucina:Función: Junto con la Isoleucina y la hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular. Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
  10. 10. Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácidolimitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas. Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño. Treonina: Función: Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
  11. 11. Valina:Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno. Los aminoácidos no esenciales Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía. Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico. Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
  12. 12. Aspártico:Función: Es muy importante para la desintoxicación del hígado y su correcto funcionamiento. El ácido aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo. Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco. Cistina:Función: También interviene en la desintoxicación, en combinacióncon los aminoácidos anteriores. La cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina. Cisteína: Función: Junto con la cistina, la cisteína está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
  13. 13. Glutamina:Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro. Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico. Glicina:Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo. Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular. Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
  14. 14. Taurina: Función: Estimula la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, está implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso. Tirosina: Función: Es un neurotrasmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios. Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan a nivel celular Producto Cantidad Aporte aminoácidos Almendras 1 taza 1,00 gramo Semillas girasol 1 taza 1,28 gramo Arroz integral 1 taza 0,47 gramo Cebada 1 taza 0,90 gramo Porotos 1 taza 0,27 gramo Habas 1 taza 0,85 gramo Semillas de sésamo 1 taza 0,89 gramo Pan integral 1 rebanada 0,14 gramo Fideos harina integral 1 taza 0,65 gramo Todos los demás vegetales 1 taza 0,27 gramo
  15. 15. Productos animales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan a nivel celular Aporte Producto Cantidad aminoácidos Leche 1 taza 0,29 gramo Clara de huevo Unidad 1,63 gramo Huevo completo (aa limitantes) Unidad 0,70 gramo 100 Pescado 0,19 gramo gramos Higado 100gramos 0,70 gramo Queso blanco 1/4 taza 0,26 gramo 225 Carne de res 1,49 gramo gramos 100 Carne de cerdo 0,61 gramo gramos 100 Pollo 0,84 gramo gramos 225 Cordero o cabrito 1,54 gramo gramosPara saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, se multiplica el peso corporal en kilos (1.000 gramos) por 0,12 %.¿Proteínas de origen vegetal o animal?Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puededistinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal.Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:- Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por loque contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológicoes mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puestoque hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinandoadecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales)se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas delarroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si lascombinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporteproteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.- Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todoslos desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico,etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúancomo tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estánpresentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitarconsumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En
  16. 16. cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados yaves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a lascarnes rojas o de cerdo.Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento opara el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de quetienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de carbono, su combustión es máscompleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para elorganismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todoexceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción detejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemosevitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias.

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