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AMINOÁCIDOS ESENCIALES     Histidina***                       Metionina* (y Cisteina)     Isoleucina                      ...
PROTEÍNAS COMPLETAS E                 INCOMPLETAS            Proteínas completas (equilibradas) –            proteínas ali...
PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1      Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y      aminoácidos esenciales se pueden cu...
EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE            LAS PROTEÍNAS               Contenido en aminoácidos de la proteína               a...
DISPONIBILIDAD DE                          AMINOÁCIDOS        Porcentaje de digestión y absorción              Proteína an...
MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE         LA CALIDAD de las proteínas           Ejemplos de metodologías biológicas           tradi...
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CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS -         RESUMENLos aminoácidos son los bloques formadores deproteínas, que son esenciales para ...
RESUMENEl PDCAAS es mejor que otros métodos para laevaluación de la calidad de las proteínasalimentarias para humanosLa pr...
Conceptos clave
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Calidad proteica

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Calidad Proteica,
Métodos para establecer la calidad de las proteínas en los alimentos

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Calidad proteica

  1. 1. CALIDAD PROTEICA Métodos para evaluar lacalidad de las proteínas en los alimentos Programa educativo* Desarrollado por Dupont Protein Technologies encooperación con la American Soybean Association Mod 1/2002
  2. 2. CALIDAD PROTEICA Métodos para evaluar la calidad de las proteínas en los alimentos*1999:Revisado por Vernon R. Young, PhD, DSc, Profesor de Bioquímica Nutricional, Instituto Tecnológico de Massachusetts, Cambridge MA, U.S.A.Actualización 2002: Prof. Dr. H. Steinhart / Dr. C. Reimers, Instituto de Bioquímica yQuímica de los Alimentos, Universidad de Hamburgo, Alemania; Dr. Jean-Michel Lecerf,Instituto Pasteur de Lille, FranciaTraducido por Dra. Montaña Cámara / Lda. Izaskun Monsalve. Departamento de Nutricióny Bromatología II. Facultad de Farmacia. Universidad Complutense de Madrid, España.
  3. 3. FUNCIÓN Y COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas Las proteínas de plantas y animales están formados por 20 aminoácidos esencialesMahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9 th edition. Philadelphia:W.B. Saunders Company, 1996.Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
  4. 4. COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNASLas proteínas están formadas por20 α-aminoácidos en configuraciónL.Los aminoácidos están compuestospor carbono, hidrógeno, oxígeno,nitrógeno, y algunos por azufre.Los aminoácidos se diferencian porsus cadenas laterales.
  5. 5. ESTRUCTURA BÁSICA DE UN AMINOÁCIDO H R C COOH NH2 R = cadenas laterales de diferente composiciónMahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia:W.B. Saunders Company, 1996.Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
  6. 6. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOSNelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
  7. 7. AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS1: Cadenas laterales no polares 3: Cadenas laterales– alanina (Ala) cargadas positivamente– glicina (Gly) – arginina (Arg)– isoleucina (Ile) – histidina (His)– leucina (Leu) – lisina (Lys)– metionina (Met)– valina (Val) 4: Cadenas laterales cargadas negativamente2: Cadenas laterales polares no – ácido aspártico (Asp)cargadas (hidrofílicas) – ácido glutámico (Glu)– asparragina (Asp-NH2)– cisteina (Cys) 5: Cadenas laterales– glutamina (Glu-NH2) aromáticas– prolina (Pro) – fenilalanina (Phe)– serina (Ser) – triptófano (Trp)– treonina (Thr) – tirosina (Tyr)
  8. 8. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOSLos aminoácidos pueden formar iones ensolución acuosaAlguna de las propiedades dependen desu distribución desigual de cargas.En solución acuosa, los aminoácidos secomportan como moléculas anfóteras: R CH COO¯ + NH3
  9. 9. ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen actividad óptica debido a un átomo de C asimétrico en posición α. Los aminoácidos de proteínas animales y vegetales son siempre isómeros L. COO¯ COO¯ H C + NH3 + NH3 C HD-Alanina CH3 CH3 L-Alanina
  10. 10. UNIONES DE LOS AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS y PROTEÍNAS Los aminoácidos se O H unen unos a otros por enlaces tipo amida H (también enlace C CR2 peptídico)R1C N Hasta 10 aminoácidos: COO- péptidos + NH3 H Más de 10 aminoácidos: proteínasR1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos
  11. 11. TIPOS DE PROTEÍNASLas proteínas pueden dividirse en dosgrupos:– Homoproteínas, que contienen sólo aminoácidos– Heteroproteínas, que contienen además una parte no proteíca o grupo prostético nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo-, metalo-proteínas
  12. 12. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas están caracterizadas por su secuencia de aminoácidos y su conformación o estructura tridimensional: Estructura primaria: secuencia de aminoácidos Estructura secundaria y terciaria: ordenación tridimensional de la cadena polipeptídica Estructura cuaternaria: colocación de varias cadenas polipeptídicas juntas
  13. 13. PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNASProteínas fibrosas Función estructural principalmente Formadas por una estructura secundaria simple y repetitiva (estructura α-hélice y β-lámina) Por ejemplo: queratina, colágeno (α-hélice), fibra de seda (estructura β-lámina)Proteínas globulares– Proteínas biológicamente activas– Estructura terciaria compleja generalmente con varios tipos de interacciones secundarias en la propia cadena polipeptídica
  14. 14. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNASFísica: Química: – Calentamiento – Ácidos – Enfriamiento – Bases – Tratamiento – Metales mecánico – Disolventes – Presión hidrostática orgánicos – Radiación
  15. 15. EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNASCambios en la solubilidad por exposición de lasunidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicasCambios en la capacidad de absorción de aguaPérdida de actividad biológicaMayor riesgo de ataque químico por exposiciónde otros enlaces peptídicosCambios en la viscosidad de las solucionesDisminución de la capacidad de cristalización
  16. 16. PROPIEDADES FUNCIONALES DELAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS Hidratación Formación de masa Solubilidad Emulsificación Viscosidad Formación espuma Gelificación Captación de aromas Textura Interacción con otros componentes de los alimentos
  17. 17. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIASLos aminoácidos en las proteínas alimentarias pueden clasificarse como: Esenciales – la síntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades No esenciales – pueden ser sintetizados por el organismo Condicionalmente esenciales – son esenciales bajo ciertas condicionesRehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
  18. 18. AMINOÁCIDOS ESENCIALES Histidina*** Metionina* (y Cisteina) Isoleucina Fenilalanina** (y Tirosina) Leucina Treonina Lisina Triptófano Valina * necesario para la síntesis de cisteina ** necesario para la síntesis de tirosina *** necesario sólo para niñosProtein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
  19. 19. PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS Proteínas completas (equilibradas) – proteínas alimentarias que contienen los 9 aminoácidos esenciales en concentración suficiente para cubrir las necesidades de los seres humanos Proteínas incompletas (no equilibradas) – proteínas alimentarias deficientes en 1 aminoácido o más de los 9 aminoácidos esencialesWilliams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition.St. Louis (MO): Mosby, 1995.
  20. 20. PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1 Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y aminoácidos esenciales se pueden cubrir – – Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s) completa(s) – Consumiendo una cantidad suficiente y variada de proteínas incompletas – Combinando proteínas completas con proteínas incompletas2 Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a lo largo del día31 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 19982 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.
  21. 21. EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS Contenido en aminoácidos de la proteína alimentaria Digestibilidad Requerimientos de aminoácidos: – Basados en un patrón estándar de requerimientos de aminoácidos para un grupo de edad determinado – Requerimientos para preescolares de 2- 5 años usados como estándar para toda la población a partir de 1 año de edad.Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling;state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106
  22. 22. DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS Porcentaje de digestión y absorción Proteína animal: 90 % Proteína vegetal: 60 – 70 % Digestibilidad de las proteínas limitada debido a : – Efectos de la conformación estructural de las proteínas – Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos nucleicos, celulosa – Factores antinutricionales – Tamaño y superficie de la partícula de la proteína – Tratamiento térmico – Diferencias biológicas entre individuosCheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften,Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992
  23. 23. MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD de las proteínas Ejemplos de metodologías biológicas tradicionales incluyen1,2 – – Valor biológico (BV) – Utilización de las proteínas neta (NPU) – Coeficiente de eficacia biológica (PER ) La nueva metodología es3 – – Puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregida según su digestibilidad (PDCAAS)1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 19982 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 19993 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  24. 24. COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER Método tradicional de evaluación de la calidad de las proteínas en Estados Unidos, PER1 – Método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias en la industria alimentaria1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.
  25. 25. COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER Medida de la capacidad de una proteína para mantener el crecimiento de una rata joven en crecimiento, no en seres humanos – Las ratas en crecimiento necesitan más aminoácidos que contengan azufre, como la metionina – Los aminoácidos con azufre se consideran aminoácidos limitantes en la proteína de soja El usar las necesidades de aminoácidos de las ratas nos lleva a- – Sobreestimar la calidad de las proteínas de una proteína animal – Infravalorar la calidad de las proteínas de una proteína vegetalProtein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  26. 26. PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDASSEGÚN LA DIGESTIBILIDAD - PDCAASLos factores usados en el cálculo del PDCAASson –– Contenido de los aminoácidos esenciales de la proteína alimentaria– Digestibilidad– Capacidad para suministrar los aminoácidos indispensables en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanasConsidera los requerimientos de lospreescolares de 2 a 5 años– requerimientos detodos los grupos excepto los menores de 2 añosLa máxima puntuación posible es 1.0
  27. 27. CÁLCULO DEL PDCAAS1. Análisis del contenido de nitrógeno2. Cálculo del % proteico (N x 6.25)3. Análisis del contenido en aminoácidos esenciales(IAA)4. Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir) mg de IAA en 1 g de proteína ensayada mg de IAA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*5. Determinación de la digestibilidad6. Cálculo del PDCAAS:PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad verdadera de la proteína * 1985 FAO/WHO/UNU 2- to 5-year old requirement pattern. Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  28. 28. CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOSCORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA Proteína de Digestibilidad* Patrón de Aminoácidos soja aislada* (AA X 97%) referencia indispensables (mg/g proteína) (mg/g proteína) (mg/g proteína) PDCAAS Histidina 26 25.2 19 1.3 Isoleucina 49 47.5 28 1.7 Leucina 82 79.5 66 1.2 Lisina 63 61.1 58 1.1 Metionina y Cisteina† 26 25.2 25 1.0 Fenilalanina y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4 Treonina 38 36.9 34 1.1 Triftófano 13 12.6 11 1.1 Valina 50 48.5 35 1.4 PDCAAS = 1.0 AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos. * Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International. † Metionina es un precursor de Cisteina. ‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.
  29. 29. REQUERIMIENTOS ESTÁNDAR DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES (FAO/OMS/UNU) 100 Contenido de aminoácidos de la proteína de soja aislada* 80 Patrón de edad 2 a 5 años† mg/g of Proteína Patrón de edad 10- 12 años† mg/g de Protein 60 Patrón adulto† 40 20 0 HIS ILE LEU LYS MET + PHE + THR TRY VAL CYS TYRHIS = histidina; ILE = isoleucina; LEU = leucina; LYS = lisina; MET + CYS = metionina + cisteina;PHE + TYR = fenilalanina + tirosina; THR = treonina; TRY = triftófano; VAL = valina* Valores de aminoácidos para la proteína de soja aislada basados en análisis de SUPRO ® BrandIsolated Soy Protein proveída por Protein Technologies International.† Patrones sugeridos de requerimientos energéticos y de proteínas, Informe de la Junta Consultivade Expertos de la FAO/OMS/UNU . Informe Técnico Serie No. 724, 1985.
  30. 30. CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAASEn 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptóel PDCAAS como método estándar para el cálculo de laIngesta Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en eletiquetado de alimentos ya que – El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos humanos, haciéndolo más apropiado para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias consumidos por humanos El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS), organismo internacional, con experiencia en el establecimiento de tales estándaresFDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106.
  31. 31. FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALESTradicionalmente – – Las proteínas animales son consideradas como completas debido a su composición en aminoácidos – Todas las proteínas de plantas son consideradas incompletas debido a su composición en aminoácidosActualmente – – Algunos productos de proteínas de soja y de proteínas animales tienen una composición completa de aminoácidos
  32. 32. CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA -PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS Isolated Soy ProteinProteína de soja aislada 1.00* Caseína Casein 1.00† Clara de huevo Egg White 1.00† Harina de guisantes Pea Flour 0.69† Kidney Beans (Canned) Frijol (enlatado) 0.68† Pinto Beans (Canned)Judías pintas(enlatadas) 0.63† Whole Wheat Trigo entero 0.40† 0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 0.60 0.70 0.80 0.90 1.00 PDCAAS * Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein Technologies International as determined through actual analysis. † Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  33. 33. CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS - RESUMENLos aminoácidos son los bloques formadores deproteínas, que son esenciales para la formación ymantenimiento de los tejidos corporalesEl cuerpo no puede sintetizar aminoácidosesenciales en cantidades adecuadas para susnecesidades; por lo tanto, necesitamosobtenerlos por la dietaLa calidad de las proteínas de los alimentosdepende de su digestibilidad y de su capacidadpara proveer todos los aminoácidos esencialesnecesarios para cubrir los requerimientoshumanos
  34. 34. RESUMENEl PDCAAS es mejor que otros métodos para laevaluación de la calidad de las proteínasalimentarias para humanosLa proteína de soja aislada, con un PDCAAS de1.0, es una proteína completa y tiene la mismapuntuación que la proteína de la leche y la de laclara del huevo
  35. 35. Conceptos clave
  36. 36. Conceptos clave
  37. 37. Conceptos clave
  38. 38. Bibliografía

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