Successfully reported this slideshow.
We use your LinkedIn profile and activity data to personalize ads and to show you more relevant ads. You can change your ad preferences anytime.

proteinas

831 views

Published on

Published in: Education
  • Be the first to comment

proteinas

  1. 1. Proteínas
  2. 2. LOE• Proteínas. Concepto e funcións biolóxicas das proteínas.• Os aminoácidos: clasificación, estrutura e propiedades. Fórmula xeral dos aminoácidos.• Enlace peptídico.• Estrutura e propiedades das proteínas.• Clasificación das proteínas (homoproteínas e heteroproteínas).• Aprender a fórmula xeral dos aminoácidos. Recoñecer e representar o enlace peptídico.
  3. 3. CARACTERíSTICAS• Macromoléculas (polímeros de aminoácidos)• C, O, H, N (S)• Son la expresión de la información genética• Moléculas específicas• Requieren una estructura correcta en el espacio• Importante su función
  4. 4. Autoduplicación Transcripción Traducción Polipéptido
  5. 5. FUNCIONES• Función estructural:• Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento.
  6. 6. •Transporte:.distribución en la superficie de la célulamuscular lisa de la lipoproteína lipasa.Reserva energética:.Ovoalbúmina, lactoalbúminaFunción homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno,tales como pH o cantidad de agua
  7. 7. Representación de la estructura tridimensional de la OVOALBÚMINA,proteína contenida en la clara de huevo. El fragmento marcado en rojocorresponde a un péptido con actividad antihipertensiva y antioxidante
  8. 8. Función defensiva:Función hormonal: Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores Molécula de insulina
  9. 9. Clasificación por su composición• Holoproteínas formada exclusivamente por aminoácidos (colágeno, albúmina)• Heteroproteínas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico y otras moléculas que no son Prótidos, como Glúcidos, Lípidos o Nucleótidos. (hemoglobina)
  10. 10. Clasificación de las proteinas : heteroproteinasEn su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones
  11. 11. AMINOÁCIDOSCarácter anfótero
  12. 12. En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOSpH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
  13. 13. Clasificación de los aminoácidos• Apolares• Polares sin carga• Con carga positiva• Con carga negativa
  14. 14. Aminoácidos esencialesPara la especie humana son esencialesocho aminoácidos:treonina, metionina, lisina, valina,triptófano, leucina, isoleucina yfenilalanina(además puede añadirse la histidinacomo esencial durante el crecimiento,pero no para el adulto)
  15. 15. ENLACE PEPTÍDICO
  16. 16. Estructura primaria http://www.um.es/molecula/prot05.htm
  17. 17. Estructura secundariaDisposición espacial estable determina formas en espiral(configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)
  18. 18. Estructura secundariaFormas plegadas (configuración ß o de hoja plegada).
  19. 19. Estructura terciariaCuatro factores determinan : a. puentes de hidrógeno b. enlaces iónicos c. interacciones hidrofóbicas d. puentes disulfuro
  20. 20. Estructura cuaternaria •nº1 Niveles estructurales de las proteínas. [ 11 kb] 2 Plegamiento de las proteínas: efecto hidrófobo. [ 9 kb ]
  21. 21. Priones
  22. 22. The Nobel Prize inPhysiology or Medicine1997 Priones"for his discovery of Prions - a newbiological principle of infectionStanley B. Prusiner La proteina PrPc normal no infecciosa, La Proteína PrPsc Patogénica PrP es una glicoproteína hidrofóbica A diferencia de la forma PrPc, la forma soluble en presencia de cantidades PrPsc presenta gran proporción de significativas de solutos solubles no láminas beta (43% láminas beta, 30% polares. hélices alfa).
  23. 23. Importancia de su estructura• Los priones• "proteinaceus infectious particle“(partícula proteínica infecciosa)• los priones existen normalmente en el organismo como proteínas celulares inocuas• poseen la capacidad de convertir sus estructuras en formaciones muy inestables y dañinas• causan enfermedades mortales en seres humanos y animales• producen un efecto esponjoso por la muerte de las células nerviosas.• la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las Vacas Locas“ (encefalopatía espongiforme bovina)
  24. 24. • la comunidad internacional acogió con escepticismo este descubrimiento y Prusiner siguió su labor para definir la exacta naturaleza de este agente• en 1984 consiguió aislar una prueba genética que demostró que los priones se encontraban en todos los animales analizados, incluido el hombre.• El sistema inmunológico del cuerpo no reacciona ante la presencia de los priones porque están presentes desde el nacimiento en forma de proteínas naturales.
  25. 25. Histopatología de cerebro ovino infectado con ScrapieEl análisis histopatológico de los cerebros de los animales conscrapie muestra astrogliosis, vacuolización intracelular y pérdidaneuronal www.veterinaria.org/.../bse/priones/priones2.htm
  26. 26. Micrografía de una preparación preparada por Cajal en Valencia ennoviembre de 1886, que muestra una sección de corteza cerebral en laque pueden apreciarse las células nerviosas teñidas mediante elmétodo de Golgi.
  27. 27. Cuadro resumen: HISTORIA PRIÓNICA•1920. Creutzfeldt describe por vez primera unademencia progresiva en una mujer de 22 años.•1921. Jakob refiere hallazgos similares en cuatro casos,y desde entonces se define la enfermedad descrita porestos dos científicos (CJD).•1954. Sigurdsson introduce en concepto de infeccioneslentas (Prusiner corrige más tarde señalando que noestán producidas por ningún agente infeccioso sino porpriones).•1959. El grupo de Klatzo observa similitudeshistopatológicas entre el kuru y CJD. Hadlow describeeste mismo parecido pero con el Scrapie.•1960. El grupo de Gajdusek logra transmitirexperimentalmente a monos la enfermedad de CJ.•1976. Daniel Gajdusek (junto a Baruch Blumberg) esgalardonado con el Nobel de Medicina por susaportaciones al conocimiento de las enfermedadesinfecciosas provocadas por virus de acción lenta.•1982. Stanley Prusiner identifica el prión en unhámster.•1997. Prusiner recibe el premio Nobel de Medicina porsu descubrimiento de los priones.
  28. 28. Propiedades de las proteinas• SOLUBILIDADrecubierta de una capa de moléculas de agua• DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION• CAPACIDAD AMORTIGUADORAComportamiento anfótero (ácido/base)• ESPECIFICIDAD
  29. 29. Punto isoeléctricoEl punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga netacero.El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en lasproteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. La electroforesis es una técnica para la separación de moléculas (proteínas o ácidos nucleicos) sobre la base de su tamaño molecular y carga eléctrica.Para la separación se usa un gel de agarosa o poliacrilamida (fibras cruzadas,como una malla). Al poner la mezcla de moléculas y aplicar un campo eléctrico,éstas se moverán y deberán ir pasando por la malla, por la que las pequeñas semoverán mejor, más rápidamente. Así, las más pequeñas avanzarán más y lasmás grandes quedarán cerca del lugar de partida. http://www2.uah.es/biomodel/biomodel-misc/anim/elfo/electrof2.html
  30. 30. - - - + +http://biomodel.uah.es/lab/sds-page/inicio.htm +
  31. 31. Muestra Electroforesis 1. Se realiza sobre un soporte sólido o semisólido, para mini- mizar efectos de difusión 2. Se somete el conjunto a- + un campo eléctrico constante, a un pH fijo; las proteínas migran conforme a su carga eléctrica 3. Terminada la carrera electro- forética, las proteínas se tiñen con un colorante adecuado (p.e., Azul de Coomassie)
  32. 32. http://www.ugr.es/~mgarrido/Protocolos.html

×