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Enzimas 2010

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  • como hago para descargar estas diapos las nesecito :(
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Enzimas 2010

  1. 1. enzimas
  2. 2. ENZIMAS
  3. 3. • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN. En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química 5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS
  4. 4. ENZIMAS Llevan a cabo su función uniéndose de forma específica al sustrato
  5. 5. ENZIMAS
  6. 6. ENZIMAS
  7. 7. ENZIMAS
  8. 8. ENZIMAS
  9. 9. ENZIMAS
  10. 10. ENZIMAS
  11. 11. ENZIMAS
  12. 12. ENZIMAS
  13. 13. ENZIMAS
  14. 14. Propiedades ENZIMAS -Aceleran la velocidad de la reacción. -No se consumen en el trascurso de la reacción
  15. 15. Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos BIOLÓGICOS QUÍMICOS Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN (Ribozimas) con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.
  16. 16. ENZIMAS: mecanismo acción.- Se denomina estado de transición o estado activado, aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.
  17. 17. ENZIMAS: mecanismo acción.- La energía necesaria para alcanzar el estado de activación se denomina ENERGIA DE ACTIVACIÓN.
  18. 18. ENZIMAS: mecanismo acción.- Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.
  19. 19. ENZIMAS
  20. 20. ENZIMAS
  21. 21. ENZIMAS
  22. 22. ENZIMAS
  23. 23. ENZIMAS
  24. 24. ENZIMAS
  25. 25. ENZIMAS
  26. 26. ENZIMAS
  27. 27. Modelos unión e-s
  28. 28. Cinética enzimática
  29. 29. ENZIMAS Factores que influyen
  30. 30. REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. • Activación enzimática. • Inhibición enzimática – Irreversible – Reversible: • Competitiva. • Acompetitiva – Enzimas alostéricas. – Modificación covalente – Rotura proteolítica de precursores inactivos.
  31. 31. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA • Un activador es una molécula que al unirse al enzima (inactivo), provoca cambios en su centro activo y hace que funcione. • A veces es el mismo sustrato el que actúa como activador
  32. 32. Inhibición enzimática • Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima. • Puede ser: – Ión – Una molécula orgánica. – O el producto final de la reacción.
  33. 33. Inhibición enzimática • Muchos inhibidores enzimáticos que actúan como fármacos, antibióticos o conservantes; • otros pueden ser tóxicos, potentes venenos. • Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato) inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la síntesis de prostaglandinas, implicadas en la producción del dolor.
  34. 34. Inhibición enzimática • Inhibición irreversible. • Inhibición reversible. – Competitiva. – Acompetitiva.
  35. 35. Inhibición irreversible • Cianuro. Inhibe enzimas de la cadena respiratoria (origen: almendras amargas). • DFP (Inhibe acetilcolinesterasa) • Penicilina
  36. 36. ENZIMAS Inhibidor competitivo
  37. 37. ENZIMAS Inhibidor competitivo
  38. 38. ENZIMAS Inhibidor no competitivo
  39. 39. ENZIMAS Inhibidor no competitivo
  40. 40. ENZIMAS Inhibidor no competitivo •El inhibidor no compite con el sustrato. •Se une en un lugar diferente del centro activo. •La unión con el inhibidor puede: • cambia la forma del centro activo y hace que el sustrato no pueda unirse al enzima. •O no permite la catálisis •Este tipo de inhibición no se supera si añadimos más sustrato
  41. 41. ENZIMAS Inhibidor no competitivo
  42. 42. ENZIMAS Inhibidor acompetitivo
  43. 43. ENZIMAS Inhibidor
  44. 44. Acompetitiva
  45. 45. ENZIMAS enzimas alostéricas
  46. 46. Enzimas alostéricas
  47. 47. Concepto de Cooperatividad • La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interacciones
  48. 48. Cooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo • La enzima que se une al sustrato de forma cooperativa se comporta a bajas concentraciones de sustrato como si se uniera mal al sustrato (Km elevada). • Cuando aumentan las concentraciones es cada vez más eficaz. • Las enzimas que actúan así regulan las concentraciones de sustrato en valores constantes y contribuyen a la honmeostasis. Homoalosterismo extremo
  49. 49. NOMENCLATURA
  50. 50. ENZIMAS tipos de enzimas
  51. 51. ENZIMAS tipos de enzimas
  52. 52. ENZIMAS Coenzimas
  53. 53. ENZIMAS Coenzimas ∀ •          Un coenzima es un cofactor orgánico •   ∀•           Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos. •  ∀•  A diferencia del apoenzima, el coenzima sí se modifica durante la reacción. •  ∀•    Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima, sino que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimas. •  ∀•  Muchos coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura. • 
  54. 54. ENZIMAS Coenzimas
  55. 55. ENZIMAS Coenzimas
  56. 56. VITAMINAS • Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales. • Son imprescindibles en   procesos metabólicos, para el  desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento  de los tejidos. • Se necesitan en muy pequeña cantidad. • Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los  cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados. • En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS • El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos  y  enfermedades, incluso la muerte, que se denomina  AVITAMINOSIS,  si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS,   si la carencia es parcial.
  57. 57. 1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y por tanto insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos.. Una ingesta excesiva de estas vitaminas produce una acumulación en el hígado y trastornos de hipervitaminosis. Son: A,D, E y K. No forman parte de cofactores enzimáticos (salvo la K). 2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua, y por tanto se difunden muy bien en la sangre y se eliminan por la orina. Su exceso no produce trastornos. Pertenencen a este grupo : Las vitaminas del grupo B y la vitamina C.

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