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Histología
Células y matriz
extracelular
M. Rojas
Células en un tejido
• Al estudiar las células, aprendemos sus
distintos organelos y los representamos en
esquemas:
Células en un tejido
• Sin embargo, en la practica no es
precisamente igual, y hay que interpretar
correctamente lo que ve...
¿Qué vemos en una célula?
• En los preparados de H-E, lo
que se ve con mas claridad es
el núcleo, redondo u ovalado,
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¿Qué vemos en una célula?
• Lo que vemos en una
célula, a aumento estándar
(x10, x20, x40) también
responde a la función q...
¿Qué vemos en una célula?
• En los preparados para microscopía electrónica de transmisión
(MET) tenemos una resolución mil...
Las células en la matriz
• Una célula puede estar
completamente
inmersa en la matriz
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fibroblastos y...
Matriz extracelular
• La matriz extracelular es tan importante como
las mismas células, pues proveen el medio
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Matriz extracelular
• Se puede descomponer en dos partes:
– Fibras proteicas (colágeno, reticulares, elásticas)
– Sustanci...
Colágeno
• Se disponen como fibras colágenas (fibers).
• Cada fibra colágena esta formada de fibrillas
colágenas (fibrils)...
Colágeno
• Las bandas onduladas que
se ven en la imagen
corresponden a fibras
colágenas. Los pequeños
cuerpos densos (F)
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Colágeno
• Las fibrillas presentan
un patrón de bandas
transversales cada 68
nm.
• Esto se explica por la
disposición de l...
Colágeno
• Al formar la fibrilla, las moléculas
de colágeno se alinean cabeza con
cola en hileras que se superponen,
con b...
Colágeno
• Las cadenas alfa, cada tres
aminoácidos, tienen una
glicina (excepto en los
extremos)
• Precediendo a la glicin...
Colágeno
• Se han identificado al menos
42 tipos de cadenas alfa, y
unos 27 tipos de moléculas
de colágeno según las
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Colágeno
• Por ejemplo, el colágeno tipo I es
heterotrimérico, tiene dos cadenas alfa
idénticas (α1) y una distinta (α2). ...
Colágeno
• Según el modelo de polimerización, pueden
reconocerse varios tipos de colágeno:
– Colágenos fibrilares: fibras ...
Colágeno
• Según el modelo de polimerización, pueden
reconocerse varios tipos de colágeno:
– Colágenos formadores de redes...
Colágeno
• Según el modelo de polimerización, pueden
reconocerse varios tipos de colágeno:
– Multiplexinas: Colágenos con ...
Fibras reticulares
• Están compuestas por colágeno
tipo III.
• Tienen un diámetro reducido y
no suelen organizarse en hace...
Fibras reticulares
• Están compuestas por colágeno
tipo III.
• Tienen un diámetro reducido y
no suelen organizarse en hace...
Fibras elásticas
• Son delgadas y se organizan en
redes tridimensionales.
• Dan distensibilidad e impiden el
desgarro del ...
Fibras elásticas
• Durante la síntesis de la fibra,
primero se forma la red de
fibrilina. Sobre esa red, se
deposita el ma...
Fibras elásticas
• La elastina también tiene
desmosina e isodesmosina,
aminoácidos grandes exclusivos
de esta proteína
• S...
Sustancia Fundamental
• Sustancia viscosa, clara y resbaladiza al tacto. Posee
un alto contenido de agua y poca estructura...
Glucosaminoglucanos (GAG)
• Heteropolisacárido más
abundante de la sustancia
fundamental.
• Polisacáridos de cadena larga,...
Glucosaminoglucanos (GAG)
• Abundan en cargas negativas debido a los grupos
sulfato y carbonilo que hay en muchos de los
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Glucosaminoglucanos (GAG)
• Hialuronano: Difiere de los demás GAG
– Molécula rígida muy larga (miles de sacáridos, en luga...
Proteoglucanos
• Compuestos de GAG unidos
a una proteína central.
• Los GAG se extienden
perpendicularmente desde
el eje c...
Glucoproteínas multiadhesivas
• Presentes en la sustancia fundamental, estabilizan
la matriz extracelular y la vinculan co...
Glucoproteínas multiadhesivas
• Fibronectina:
– Glucoproteína más abundante del tejido conectivo.
– Moléculas diméricas fo...
Glucoproteínas multiadhesivas
• Laminina:
– Presente en las láminas basales y láminas externas.
– Posee sitios de unión pa...
Glucoproteínas multiadhesivas
• Osteopontina:
– Presente en la matriz
extracelular del tejido
óseo.
– Se une a los osteocl...
Histología células y Matriz Extracelular (histology cells extracellular matrix)
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Histología células y Matriz Extracelular (histology cells extracellular matrix)

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Breve sumario de lo que vemos de las células en un preparado histológico y de los componentes de la matriz extracelular.

Brief summary of
-What we see as cells in an histologic sample.
-Components of the extracellular matrix

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Histología células y Matriz Extracelular (histology cells extracellular matrix)

  1. 1. Histología Células y matriz extracelular M. Rojas
  2. 2. Células en un tejido • Al estudiar las células, aprendemos sus distintos organelos y los representamos en esquemas:
  3. 3. Células en un tejido • Sin embargo, en la practica no es precisamente igual, y hay que interpretar correctamente lo que vemos H-E de epitelio intestinal MET de epitelio intestinal (mayor aumento)
  4. 4. ¿Qué vemos en una célula? • En los preparados de H-E, lo que se ve con mas claridad es el núcleo, redondo u ovalado, teñido por la hematoxilina. El citoplasma se suele ver eosinófilo, mientras que el retículo rugoso suele ser basófilo. Suelen haber espacios blancos, que llamamos “inclusiones” pues corresponden a material que se perdió durante la fijación (con frecuencia corresponden a lípidos o material de secreción). Intestino delgado
  5. 5. ¿Qué vemos en una célula? • Lo que vemos en una célula, a aumento estándar (x10, x20, x40) también responde a la función que cumple. Una célula en activa síntesis de proteínas tendrá citoplasma basófilo (por el RER), mientras que una célula absortiva tendrá abundantes mitocondrias (zona mas clara en la región basal). Páncreas Intestino delgado
  6. 6. ¿Qué vemos en una célula? • En los preparados para microscopía electrónica de transmisión (MET) tenemos una resolución miles de veces mayor (del orden de los nanómetros), por lo que vemos con claridad estructuras como la membrana celular, núcleo y nucleólos, retículos, Golgi, lisosomas, vacuolas, inclusiones y gránulos de distinto tipo (por ejemplo, gránulos de glucógeno)
  7. 7. Las células en la matriz • Una célula puede estar completamente inmersa en la matriz extracelular (como los fibroblastos y los osteocitos) o bien , sólo unida a ella por un aspecto, y el resto queda expuesta a una cavidad (por ejemplo, las células epiteliales) cavidad Celulas epiteliales Matriz extracelular Núcleo de fibroblasto
  8. 8. Matriz extracelular • La matriz extracelular es tan importante como las mismas células, pues proveen el medio inmediato donde la célula interactúa con otras, obtiene nutrientes, elimina desechos y se organizan como conjunto para formar un tejido íntegro y funcional. • La matriz varía en cantidad, composición y disposición espacial entre los distintos tejidos presentes en un organismo pluricelular.
  9. 9. Matriz extracelular • Se puede descomponer en dos partes: – Fibras proteicas (colágeno, reticulares, elásticas) – Sustancia amorfa o fundamental: (proteoglicanos, glicosaminoglicanos, proteínas multiadhesivas)
  10. 10. Colágeno • Se disponen como fibras colágenas (fibers). • Cada fibra colágena esta formada de fibrillas colágenas (fibrils). • Cada fibrilla está compuesta de moléculas de colágeno. • Al microscopio óptico, se ven como estructuras onduladas de espesor variable y longitud indeterminada. • Se tiñen bien con eosina, azul de anilina (tricrómica de Mallory), verde luz (técnica de Masson).
  11. 11. Colágeno • Las bandas onduladas que se ven en la imagen corresponden a fibras colágenas. Los pequeños cuerpos densos (F) corresponden a los núcleos de células del tejido conjuntivo llamadas fibroblastos, que se dedican, entre otras funciones, a sintetizar el colágeno. H-E, Aumento x600
  12. 12. Colágeno • Las fibrillas presentan un patrón de bandas transversales cada 68 nm. • Esto se explica por la disposición de las moléculas de colágeno que forman la fibrilla. Microscopía de fuerza atómica
  13. 13. Colágeno • Al formar la fibrilla, las moléculas de colágeno se alinean cabeza con cola en hileras que se superponen, con brechas entre las moléculas de cada hilera y un desfase de un cuarto de molécula entre las hileras contiguas. • La resistencia de la molécula proviene de los enlaces covalentes entre hileras contiguas, y no de las uniones cabeza-cola en una hilera. • Cada molécula de colágeno es una hélice triple, compuesta de tres cadenas polipeptídicas entrelazadas (cadenas alfa).
  14. 14. Colágeno • Las cadenas alfa, cada tres aminoácidos, tienen una glicina (excepto en los extremos) • Precediendo a la glicina, suele haber hidroxiprolina o hidroxilisina • Sucediendo a la glicina, suele haber prolina • La prolina, hidroxilisina y glicina, son fundamentales para la conformación en hélice triple
  15. 15. Colágeno • Se han identificado al menos 42 tipos de cadenas alfa, y unos 27 tipos de moléculas de colágeno según las combinaciones de cadenas alfa. • Una molécula de colágeno es homotrimérica cuando está compuesta por un solo tipo de cadena alfa. • Por otra parte, es heterotrimética cuando está compuesta por mas de un tipo de cadena alfa.
  16. 16. Colágeno • Por ejemplo, el colágeno tipo I es heterotrimérico, tiene dos cadenas alfa idénticas (α1) y una distinta (α2). Se denota como [α1(I)]2 α2(I) • El colágeno tipo II es homotrimérico (tres cadenas α1). Se denota [α1(II)]3
  17. 17. Colágeno • Según el modelo de polimerización, pueden reconocerse varios tipos de colágeno: – Colágenos fibrilares: fibras con bandas. Incluye el colágeno I, II, III, V, XI. – FACIT: Asociados a fibrillas con hélices triples interrumpidas. Se unen en la superficie de otras fibras. Incluye el colágeno IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI.
  18. 18. Colágeno • Según el modelo de polimerización, pueden reconocerse varios tipos de colágeno: – Colágenos formadores de redes hexagonales (VIII, X) – Colágenos transmembrana (XIII, XVII, XXIII,XXV)
  19. 19. Colágeno • Según el modelo de polimerización, pueden reconocerse varios tipos de colágeno: – Multiplexinas: Colágenos con dominios en hélice triple e interrupciones múltiples (XV, XVIII, se encuentran en las membranas basales) – Formadores de membranas basales (IV, supraestructura de colágeno en membrana basal de células epiteliales; VI, genera filamentos perlados; VII, forma fibrillas de anclaje que fijan la membrana basal a la matriz extracelular.
  20. 20. Fibras reticulares • Están compuestas por colágeno tipo III. • Tienen un diámetro reducido y no suelen organizarse en haces o fibras gruesas, sino en redes irregulares. • NO se ven en preparados H-E. • Están presentes como estructura de sostén en el tejido hematopoyético y linfopoyético (salvo el timo) • Son producidas por células reticulares. Fibras reticulares en un ganglio linfático, x650
  21. 21. Fibras reticulares • Están compuestas por colágeno tipo III. • Tienen un diámetro reducido y no suelen organizarse en haces o fibras gruesas, sino en redes irregulares. • NO se ven en preparados H-E. • Están presentes como estructura de sostén en el tejido hematopoyético y linfopoyético (salvo el timo) • Son producidas por células reticulares. Fibras reticulares en un ganglio linfático, x650
  22. 22. Fibras elásticas • Son delgadas y se organizan en redes tridimensionales. • Dan distensibilidad e impiden el desgarro del tejido por estiramiento excesivo. • Se tiñen pobremente con eosina (se requiere tinción de orceína o resorcina-fucsina). • Son producidas por los fibroblastos y células musculares lisas. • Las fibras elásticas están compuestas de un núcleo central de elastina y una red circundante de microfibrillas de fibrilina. Fibras elásticas (E) y colágenas (C), mesenterio de rata. x200
  23. 23. Fibras elásticas • Durante la síntesis de la fibra, primero se forma la red de fibrilina. Sobre esa red, se deposita el material elástico (elastina) • La elastina, al igual que el colágeno, abunda en glicina y prolina, pero tiene poca hidroxiprolina y carece de hidroxilisina. • La elastina es hidrófoba (y por tanto, se enrolla al azar) debido a la distribución aleatoria de la glicina.
  24. 24. Fibras elásticas • La elastina también tiene desmosina e isodesmosina, aminoácidos grandes exclusivos de esta proteína • Se encargan de unir covalentemente cuatro moléculas de elastina. • Se forman fibras de longitud variable o capas laminares (como en las arterias elásticas) • La fibrilina-I, es una glicoproteína que se usa como sustrato para el armado de la fibra elástica. Sin ella, se forman láminas de elastina en su lugar.
  25. 25. Sustancia Fundamental • Sustancia viscosa, clara y resbaladiza al tacto. Posee un alto contenido de agua y poca estructura morfológica. • Confiere propiedades distintas al tejido según el tipo de molécula presente en él y las interacciones que establezcan (ej: la matriz cartilaginosa es muy distinta a la matriz ósea). • Compuesta de proteoglucanos, GAG’s y proteínas multiadhesivas • En los preparados H-E la sustancia fundamental se pierde, quedando espacios vacíos entre las fibras y células.
  26. 26. Glucosaminoglucanos (GAG) • Heteropolisacárido más abundante de la sustancia fundamental. • Polisacáridos de cadena larga, compuestos de monómeros de disacárido. • Los monómeros contienen una de dos hexosas modificadas: N- acetilgalactosamina (GalNac) o N-acetilglucosamina (GlcNac) y un ácido urónico como el glucuronato o el iduronato. GalNac GlcNac Glucuronato
  27. 27. Glucosaminoglucanos (GAG) • Abundan en cargas negativas debido a los grupos sulfato y carbonilo que hay en muchos de los sacáridos (basófilos). • La alta densidad de polianiones atrae agua, formando un gel hidratado. Esto permite la difusión rápida de las moléculas hidrosolubles. • Su rigidez provee un armazón estructural para las células • Están presentes tanto en la sustancia fundamental como en la superficie celular.
  28. 28. Glucosaminoglucanos (GAG) • Hialuronano: Difiere de los demás GAG – Molécula rígida muy larga (miles de sacáridos, en lugar de varios centenares o menos). – Pueden desplazar un volumen grande de agua – Sintetizados por enzimas en la superficie celular (los demás GAG se sintetizan por modificaciones postraduccionales). – No contiene ningún grupo sulfato. – Presente en la sustancia fundamental como una cadena de carbohidrato libre. Por medio de proteínas de enlace se une a proteoglucanos, formando aglomeraciones de proteoglucanos (que abundan en el tejido cartilaginoso). – Posee sitios de unión a factores de crecimiento (TGF-β).
  29. 29. Proteoglucanos • Compuestos de GAG unidos a una proteína central. • Los GAG se extienden perpendicularmente desde el eje central, como las cerdas de un cepillo. • Están presentes en la sustancia fundamental de todos los tejidos conjuntivos, y en forma de moléculas unidas a membranas en la superficie de muchos tipos celulares. • Ej: agrecano, versicano, decorina, sindecano
  30. 30. Glucoproteínas multiadhesivas • Presentes en la sustancia fundamental, estabilizan la matriz extracelular y la vinculan con la superficie celular. • Poseen sitios de fijación para una gran variedad de moléculas de matriz, como los colágenos, los proteoglucanos y los GAG. • También interaccionan con receptores de la superficie celular, como las integrinas y las lamininas. • Regulan las funciones de la matriz relacionadas con el movimiento y la migración de las células.
  31. 31. Glucoproteínas multiadhesivas • Fibronectina: – Glucoproteína más abundante del tejido conectivo. – Moléculas diméricas formadas por dos péptidos semejantes. – Interaccionan con: heparán-sulfato, colágenos I, II, III, fibrina, hialuronano, fibronectina, integrinas (receptor de superficie celular). – Cumple una función importante en la adhesión celular a la matriz extracelular.
  32. 32. Glucoproteínas multiadhesivas • Laminina: – Presente en las láminas basales y láminas externas. – Posee sitios de unión para colágeno IV, heparán sulfato, heparina, entactina, laminina y el receptor de laminina en la superficie celular. • Tenascina: – Aparece durante la embriogénesis, pero su síntesis de inactiva en los tejidos maduros. – Reaparece durante la curación de heridas, también está presente en las uniones músculotendinosas y en los tumores malignos. – Tiene sitios de fijación para fibrinógeno, heparina y factores de crecimiento EGF. Participa en la adhesión celular a la matriz extracelular.
  33. 33. Glucoproteínas multiadhesivas • Osteopontina: – Presente en la matriz extracelular del tejido óseo. – Se une a los osteoclastos y los adhiere a la superficie ósea subyacente. – Desempeña un papel importante en el secuestro de calcio y en la promoción de la calcificación de la matriz extracelular.

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