PROTEINASPROTEINAS
Ing. Mg. María Teresa Pacheco
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS
Carrera de Ingeniería en Al...
• Las proteínas so n sustancias
básicas para la vida: fo rman
parte de nuestras células y se
o btienen de la dieta y del
m...
PROTEINASPROTEINAS
POLIMEROS COMPLEJOSPOLIMEROS COMPLEJOS
HASTA 20
AMINOACIDOS
DISTINTOS
GRIEGO: Proteois =
primer orden
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SINTESIS:
COMPOSICIÓN QUÍMICA:
Grupo
prostético
De acuerdo a la
modificación
m. carbohidratos
g. fosfato
Plegamento de la cadena
polipeptídica
Cadenas polipeptídicas
lineales enrolladas
Ej. tropomiosina, colágeno,
queratina y e...
De acuerdo a la
función
FUNCIONES:
aminoácidos:
Función transportadora
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNASPROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
SolubilidadSolubilidad
Solvatación deSolvatación de
la proteínala proteína
(pH)(pH)
Absorción de aguaAbsorción de agua
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DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNASDESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
• Agentes desnaturalizantes:
1. Calor.
2. Ácidos o Álcalis.
3. Alcohol.
4. Úrea (8M).
5. Metales pesados
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
1. POR ADICIÓN DE ÁCIDOS O BASES:
•Proteína + HCl conc. o NaOH al 25% 
coágulo o precipitado.
...
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
2. POR EFECTO DEL CALOR:
•Proteína + Temperatura de 55 a 60ºC 
coágulo o precipitado.
•Ejemplo...
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
3. POR EFECTO DEL ALCOHOL:
•Proteína + etanol  coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•5ml de Albúmi...
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
4. POR CONTACTO CON METALES PESADOS:
•Proteína + Au, Hg, Pb, Ag, Cu  coágulo o
precipitado.
•E...
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
5. POR AGENTES QUÍMICOS:
•Ácidos, sales  coágulo o precipitado.
•Ejemplos:
•3ml de sol. de Alb...
• En el embarazo o en la lactancia aumentan las
necesidades de proteínas, de determinadas
vitaminas como el ácido fólico y...
• En la dieta diaria la combinación con las
proteínas de las lentejas o los garbanzos,
especialmente ricas en lisina, hace...
• Para una persona adulta, la cantidad
de proteínas necesaria puede oscilar
entre: 40-60 g de proteínas al día.
• En caso ...
Que proteínas?
• Las proteínas están compuestas por 20 pequeñas
moléculas llamadas aminoácidos, ocho de los
cuales han de ...
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:
AMINOACIDOAMINOACIDO
UNIDAD ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEINAS
COOH
H C NH2
R
Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2)...
La síntesis de los polipéptidos es una suma secuencial de aminoácidos
(estructura primaria), la cual tiene varias formas, ...
ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas
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Es la secuencia lineal de aminoácidos en un polipéptid; sin ninguna referencia
a como la molécula se arregla en un espacio...
Estructura Secundaria
Formación de puentes de
hidrógeno entre los grupos
C=O y N-H
Plegamiento de una cadena
de polipéptid...
Otro tipo de estructura secundaria, es la lámina plegada o beta
(parecida a un acordeón), donde la cadena polipeptídica se...
Estructura Terciaria
En la estructura terciaria existen varios tipos de enlaces:
*El puente de hidrógeno que une entre cad...
Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos,
dando como resultado la estructura cuaternaria.
Estructura ...
• La fosfatasa alcalina es un ejemplo de una
proteína con muchos niveles de estructura.
• Consiste de dos cadenas de polip...
• No confundir el término "polipéptido" con el término
"proteína“. Polipéptido refiere a la estructura de una cadena
única...
• Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que
libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "res...
Existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las pro...
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de
un carbono cen...
• Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto...
Clasificación
• Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son l...
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su
cadena lateral:...
Según su obtención
La carencia de a.a esenciales en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible repo...
Los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo
se conocen como no esenciales y son:
1. Alanina (Ala)
2. Prolina...
Aminoácidos modificados
• Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la f...
• Algunos aminoácidos no proteicos actúan como
neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-
alanina, el ácido ...
ALGUNAS PROTEINAS IMPORTANTESALGUNAS PROTEINAS IMPORTANTES
Hemoglobina
• Formada por 4 cadena proteicas (globinas: 2α y 2β).
• Cada cadena de globina tiene un grupo hemo.
• Cada Fe+...
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO:
Transporte de O2 en la sangre
Transporte de O2:
Disuelto en plasma (2%)
Unido a Hemoglobina (...
Hemoglobina
Análisis:
El análisis de electroforesiselectroforesis de hemoglobina mide
los tipos de hemoglobina que se encu...
El proceso de electroforesis aprovecha el hecho de que
los tipos de hemoglobinas tienen diferentes cargas
eléctricas. Dura...
Algunos de los tipos más comunes de hemoglobina
normal son los siguientes:
Hemoglobina F: el tipo normal que se encuentra ...
• La mioglobina es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la
hemoglobina.
• Proteína ...
• Las mayores concentraciones de mioglobina se
encuentran en el músculo esquelético y en el
músculo cardíaco, donde se req...
• Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una
conformación de a-hélice.
• Existen ocho segmentos de a-hélice e...
• En el centro de este anillo existe un hierro
ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la
oxidación y reducción del átomo...
Afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por
el oxígeno
Mioglobina. Sistema de almacenaje de
O2
Transporte de CO2
• 70 % en forma de bicarbonato (anhidrasa
carbónica)
• 20 % unido a hemoglobina (carbamino-Hb)
• 10 % di...
Hb-
O2
CO2
O2
Anhidrasa carbónica
Tejidos corporales Capilares sanguíneos
Transporte de CO2 en sangre
Hb
O2
Hb
Transporte de CO2 en sangre
O2
Hb-
O2
CO2
O2
Anhidrasa carbónica
Reacciones de carga y descarga
Oxihemoglobina
(con O2)
Desoxihemoglobina
(sin O2)
Reacción de
descarga
Los eritrocitos con...
IMPORTANCIA EN ALIMENTOS
Tipos de mioglobina:
Proteínas. Generalidades (estructura, clasificación, aminoácidos esenciales y no esenciales, mioglobina).
Proteínas. Generalidades (estructura, clasificación, aminoácidos esenciales y no esenciales, mioglobina).
Proteínas. Generalidades (estructura, clasificación, aminoácidos esenciales y no esenciales, mioglobina).
Proteínas. Generalidades (estructura, clasificación, aminoácidos esenciales y no esenciales, mioglobina).
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    1. 1. PROTEINASPROTEINAS Ing. Mg. María Teresa Pacheco FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS Carrera de Ingeniería en Alimentos Quinto Semestre
    2. 2. • Las proteínas so n sustancias básicas para la vida: fo rman parte de nuestras células y se o btienen de la dieta y del metabo lismo interno del cuerpo . • Las co ntienen las ho rmo nas (la insulina es una proteína), elsistema inmunitario (lo s anticuerpo s so n pro teínas ), el sistema genético (el ADN, en realidad, es una pro teína), etc.
    3. 3. PROTEINASPROTEINAS POLIMEROS COMPLEJOSPOLIMEROS COMPLEJOS HASTA 20 AMINOACIDOS DISTINTOS GRIEGO: Proteois = primer orden RIBOSOMAS
    4. 4. SINTESIS:
    5. 5. COMPOSICIÓN QUÍMICA:
    6. 6. Grupo prostético De acuerdo a la modificación
    7. 7. m. carbohidratos g. fosfato
    8. 8. Plegamento de la cadena polipeptídica Cadenas polipeptídicas lineales enrolladas Ej. tropomiosina, colágeno, queratina y elastinaactina y fibrina De acuerdo a la forma
    9. 9. De acuerdo a la función
    10. 10. FUNCIONES: aminoácidos:
    11. 11. Función transportadora
    12. 12. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNASPROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
    13. 13. SolubilidadSolubilidad Solvatación deSolvatación de la proteínala proteína (pH)(pH) Absorción de aguaAbsorción de agua Enlaces de hidrógeno Gelificación Atrapamiento de agua ViscoelasticidadViscoelasticidad Emulsificación Adsorción y formación de una película en la interfase Enlazando aceite libre Absorción Formación deFormación de EspumaEspuma
    14. 14. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNASDESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
    15. 15. • Agentes desnaturalizantes: 1. Calor. 2. Ácidos o Álcalis. 3. Alcohol. 4. Úrea (8M). 5. Metales pesados
    16. 16. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA 1. POR ADICIÓN DE ÁCIDOS O BASES: •Proteína + HCl conc. o NaOH al 25%  coágulo o precipitado. •Ejemplo: •Glucoamilasa (enzima) + 2,5 ml NaOH 1 M + calor 5 min. PH 4,5  desnaturalización.
    17. 17. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA 2. POR EFECTO DEL CALOR: •Proteína + Temperatura de 55 a 60ºC  coágulo o precipitado. •Ejemplo: •Albúmina + calor a ebullición en baño de agua  desnaturalización.
    18. 18. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA 3. POR EFECTO DEL ALCOHOL: •Proteína + etanol  coágulo o precipitado. •Ejemplo: •5ml de Albúmina + 5 ml de etanol al 85%  desnaturalización.
    19. 19. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA 4. POR CONTACTO CON METALES PESADOS: •Proteína + Au, Hg, Pb, Ag, Cu  coágulo o precipitado. •Ejemplo: •5 ml de Albúmina + HgCl2 al 5% o Pb(NO3)2 al 5%.  desnaturalización.
    20. 20. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA 5. POR AGENTES QUÍMICOS: •Ácidos, sales  coágulo o precipitado. •Ejemplos: •3ml de sol. de Albúmina + 3ml de Reactivo de Esbach (ác. Pícrico + ác. Cítrico 1:1 en 100ml)  desnaturalización.
    21. 21. • En el embarazo o en la lactancia aumentan las necesidades de proteínas, de determinadas vitaminas como el ácido fólico y la vitamina D, y de ciertos minerales como el hierro, calcio y magnesio. Por tanto, hay que aumentar su ingesta a través de la dieta (únicamente se deben tomar suplementos bajo prescripción médica). Un síntoma muy habitual en las embarazadas es el estreñimiento. Este se corrige bebiendo agua en abundancia , aumentando el consumo de alimentos ricos en fibra (fruta, verduras, cereales integrales, etc.) y haciendo ejercicio cada día. NECESIDADES:
    22. 22. • En la dieta diaria la combinación con las proteínas de las lentejas o los garbanzos, especialmente ricas en lisina, hacen que el plato resultante aporte una cantidad de proteínas de gran calidad biológica, igual o superior a las que proporcionan la mayoría de productos de origen animal. Otros ejemplos de esta complementación proteínica: cereales con leche o yogur, el arroz con leche, un bocadillo de queso o una pizza casera.
    23. 23. • Para una persona adulta, la cantidad de proteínas necesaria puede oscilar entre: 40-60 g de proteínas al día. • En caso de embarazo, de ejercicio físico intenso, de niños y adolescentes, entre otros, se puede necesitar algo más.
    24. 24. Que proteínas? • Las proteínas están compuestas por 20 pequeñas moléculas llamadas aminoácidos, ocho de los cuales han de obtenerse de la dieta diaria, pues el cuerpo no los fabrica por sí mismo (por eso se llaman aminoácidos esenciales). Si faltara alguno, las proteínas no podrían formarse.
    25. 25. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:
    26. 26. AMINOACIDOAMINOACIDO UNIDAD ESTRUCTURAL DE LAS PROTEINAS COOH H C NH2 R Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido).
    27. 27. La síntesis de los polipéptidos es una suma secuencial de aminoácidos (estructura primaria), la cual tiene varias formas, que nos dan las siguientes estructuras. ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas
    28. 28. ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas Estructura PrimariaEstructura Primaria Estructura SecundariaEstructura Secundaria Estructura TerciariaEstructura Terciaria Estructura CuaternariaEstructura Cuaternaria
    29. 29. Es la secuencia lineal de aminoácidos en un polipéptid; sin ninguna referencia a como la molécula se arregla en un espacio tridimensional. Estructura Primaria Se representa como una secuencia de aminoácidos usando abreviaciones de tres letras: por ejemplo al-glu-asp. Debido a que todos lo polipéptidos son sintetizados empezando por la terminación N del aminoácido, es común describir la estructura primaria con la terminación N en la izquierda y el carboxilo o terminación C en el lado derecho. Estas cadenas pueden ser desde dos hasta cientos de aminoácidos.
    30. 30. Estructura Secundaria Formación de puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H Plegamiento de una cadena de polipéptidos Estructura helicoidal llamada hélice Alfa. Se refiere a arreglos regulares por los cuales los polipéptidos se doblan en formas más compactas, estabilizadas por puentes de hidrógeno. (Para mayor claridad, no se muestran hidrógenos en el modelo de bola y palos).
    31. 31. Otro tipo de estructura secundaria, es la lámina plegada o beta (parecida a un acordeón), donde la cadena polipeptídica se une por puentes de hidrógeno entre el C=O y el N-H, agrupando regiones diferentes del polipéptido o parejas entre dos diferentes polipéptidos.
    32. 32. Estructura Terciaria En la estructura terciaria existen varios tipos de enlaces: *El puente de hidrógeno que une entre cadenas de aminoácidos, aparte de los existentes en la estructura secundaria. *Enlaces iónicos entre aminoácidos cargados positivamente y negativamente. *Uniones hidrofóbicas, donde el lado hidrofóbico de las cadenas, se asocian para remover agua. *Uniones covalentes de dos grupos -SH para formar puentes disulfuro -S-S. Estas uniones covalentes le dan fuerza extra a la estructura.
    33. 33. Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos, dando como resultado la estructura cuaternaria. Estructura Cuaternaria Una de las proteínas más grandes, es la piruvato deshidrogenasa, que se localiza en las mitocondrias, contiene 72 cadenas polipeptídicas. Los polipéptidos individuales son subunidades de una gran proteína. Las estructuras cuaternarias se unen por los mismos tipos de uniones químicas encontradas en la estructura terciaria, incluyendo una variedad de uniones débiles y de los puentes de disulfuro
    34. 34. • La fosfatasa alcalina es un ejemplo de una proteína con muchos niveles de estructura. • Consiste de dos cadenas de polipéptidos que al plegarse, contiene regiones considerables de estructuras secundarias Alfa y Beta, así como también menos regiones plegadas sólidamente de espiral aleatoria. Subunidad de fosfatasa alcalina Las regiones de hélices Alfa, están representadas por listones enrollados turquesa, y las regiones Beta están representadas por los listones azul obscuro listones planos. Las regiones de espiral aleatoria (ninguna estructura regular) se muestran con las hebras más delgadas. La molécula de fosfatasa alcalina, contiene dos cadenas polipeptídicas, cada con un sitio activo capaz de hidrolizar el fosfato. Este es un ejemplo de un homomultímero, donde ambas subunidades son idénticas. Algunas proteínas como la seda, contienen únicamente estructura secundaria Beta; otros, como mioglobina, contienen únicamente hélices Alfa.
    35. 35. • No confundir el término "polipéptido" con el término "proteína“. Polipéptido refiere a la estructura de una cadena única. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre (la terminación N y un grupo carboxilo (la terminación C). • Proteína se refiere a la unión funcional total, creada cuando uno o más polipéptidos se pliegan y llegan a ser unidades funcionales. Algunas proteínas consisten en una cadena de polipéptidos plegada, pero muchas proteínas contienen múltiples polipéptidos y átomos inorgánicos como el zinc, el hierro y el magnesio.
    36. 36. • Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. • Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. • Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático. • Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa- aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir al carbono contiguo al grupo carboxilo. Aminoácidos - Generalidades
    37. 37. Existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
    38. 38. Estructura general de un aminoácido La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y la cadena lateral: Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
    39. 39. • Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). • Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
    40. 40. Clasificación • Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes: • Según las propiedades de su cadena • Según su obtención *Aminoácidos esenciales sólo para los niños. *Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades específicas).
    41. 41. Según las propiedades de su cadena Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral: •Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). •Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W). •Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E). •Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H). •Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
    42. 42. Según su obtención La carencia de a.a esenciales en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: 1. Valina (Val) 2. Leucina (Leu) 3. Treonina (Thr) 4. Lisina (Lys) 5. Triptófano (Trp) 6. Histidina (His) 7. Fenilalanina (Phe) 8. Isoleucina (Ile) 9. Arginina (Arg) 10. Metionina (Met)
    43. 43. Los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se conocen como no esenciales y son: 1. Alanina (Ala) 2. Prolina (Pro) 3. Glicina (Gly) 4. Serina (Ser) 5. Cisteína (Cys) 6. Asparagina (Asn) 7. Glutamina (Gln) 8. Tirosina (Tyr) 9. Ácido aspártico (Asp) 10. Ácido glutámico (Glu) Los datos actuales en cuanto al número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas o arqueobacterias.
    44. 44. Aminoácidos modificados • Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína. Ej. la traducción comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.
    45. 45. • Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta- alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina. Tarea: Consultar las propiedades, funciones y la fuente alimenticia de cada uno de los aminoácidos esenciales. Ojo: evaluación.
    46. 46. ALGUNAS PROTEINAS IMPORTANTESALGUNAS PROTEINAS IMPORTANTES
    47. 47. Hemoglobina • Formada por 4 cadena proteicas (globinas: 2α y 2β). • Cada cadena de globina tiene un grupo hemo. • Cada Fe+2 puede unirse a una molécula de O2 (unión débil, reversible, no covalente) • Cada molécula de hemoglobina puede transportar hasta 4 moléculas de O2.
    48. 48. IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO: Transporte de O2 en la sangre Transporte de O2: Disuelto en plasma (2%) Unido a Hemoglobina (98%) Sangre con CO2 Sangre con O2
    49. 49. Hemoglobina Análisis: El análisis de electroforesiselectroforesis de hemoglobina mide los tipos de hemoglobina que se encuentran en el torrente sanguíneo. La hemoglobina, la proteína presente en los glóbulos rojos que transporta oxígeno, tiene varias formas moleculares, algunas normales y otras anormales. La hemoglobina normal transporta y libera oxígeno de manera eficiente, mientras que la anormal no.
    50. 50. El proceso de electroforesis aprovecha el hecho de que los tipos de hemoglobinas tienen diferentes cargas eléctricas. Durante la electroforesis, una corriente eléctrica pasa a través de la hemoglobina en la muestra de sangre de una persona, lo cual hace que los tipos de hemoglobina se separen en diferentes momentos y formen bandas. Al comparar la forma en la que se separan con la de una muestra de sangre normal, los médicos pueden ver los tipos y las cantidades de hemoglobina existentes en la muestra de sangre.
    51. 51. Algunos de los tipos más comunes de hemoglobina normal son los siguientes: Hemoglobina F: el tipo normal que se encuentra en el feto y en el recién nacido. Es reemplazada por la hemoglobina A después del nacimiento. Hemoglobina A: el tipo normal que se encuentra con más frecuencia en niños y adultos sanos. Hemoglobinas S, C, D, E, M y cientos de tipos no muy comunes: los tipos de hemoglobina anormal.
    52. 52. • La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. • Proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. • También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular. Mioglobina
    53. 53. • Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. • La mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie.
    54. 54. • Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice. • Existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H. • Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
    55. 55. • En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica. • El movimiento en el anillo Hem produce un cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.
    56. 56. Afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por el oxígeno Mioglobina. Sistema de almacenaje de O2
    57. 57. Transporte de CO2 • 70 % en forma de bicarbonato (anhidrasa carbónica) • 20 % unido a hemoglobina (carbamino-Hb) • 10 % disuelto en plasma
    58. 58. Hb- O2 CO2 O2 Anhidrasa carbónica Tejidos corporales Capilares sanguíneos Transporte de CO2 en sangre Hb O2
    59. 59. Hb Transporte de CO2 en sangre O2 Hb- O2 CO2 O2 Anhidrasa carbónica
    60. 60. Reacciones de carga y descarga Oxihemoglobina (con O2) Desoxihemoglobina (sin O2) Reacción de descarga Los eritrocitos con oxihemoglobina descargan el O2 a los tejidos Reacción de carga Los eritrocitos con desoxihemoglobi na a su paso por los pulmones captan el O2 DesoxiHb +O2 OxiHb Pulmones Tejidos
    61. 61. IMPORTANCIA EN ALIMENTOS Tipos de mioglobina:

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