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.Anexo 4 actividad experimental. identificación de nutrimentos orgánicos

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.Anexo 4 actividad experimental. identificación de nutrimentos orgánicos

  1. 1. ANEXO 4 FORMATO DE ACTIVIDAD EXPERIMENTAL “IDENTIFICACIÓN DE NUTRIMENTOS ORGÁNICOS” IDENTIFICACIÓN DE CARBOHIDRATOS OBJETIVO • Que el estudiante identifique la presencia de carbohidratos en algunos alimentos. ANTECEDENTES Los carbohidratos, en este grupo se encuentran los azúcares, dextrinas, almidones, celulosas, hemicelulosas, pectinas y ciertas gomas. Algunos alimentos que contienen carbohidratos son el azúcar, las frutas, el pan, el espagueti, los fideos, el arroz, el centeno etc. Químicamente los carbohidratos solo contienen carbón hidrógeno y oxígeno. Uno de los carbohidratos más sencillos es el monosacárido de seis carbonos llamado glucosa, existen varios monosacáridos con estructura anular como se indica en la (figura 1). Las diferencias en la posición del oxígeno e hidrógeno en el anillo dan lugar a diferencias en la solubilidad, dulzura, velocidad de fermentación y otras propiedades de los azúcares. Si se eliminan moléculas de agua de estas unidades de glucosa (tomando –OH de una y –H de otra) se forma una nueva molécula llamada disacárido, (figura 2 ); si se encadenan más unidades de glucosa se forma un polisacárido, uno de estos es la amilosa,(figura 3) , también conocida como almidón; igual que en el caso de la glucosa no hay un almidón sino varios tipos de almidón. Cabe mencionar que el azúcar de mesa, la sacarosa, es un disacárido. Figura 1. Estructuras de algunos monosacáridos CH2 OH CH2 OH O O OH OH HO OH HO OH manosa glucosa CH2 OH O HO OH OH Galactosa OH OH OH OH
  2. 2. Figura 2. Estructuras de la maltosa (disacárido) CH2 OH CH2 OH O O OH O OH HO OH OH Figura 3. Estructuras de la Amilosa (polisacárido) CH2 OH O CH2 OH CH2 OH OH O O O O O O OH OH OH MATERIAL SUSTANCIAS - 1 cenicero o mortero con pistilo - Solución de dextrosa al 1% - 12 frasco viales o 12 tubos de ensayo - Solución de almidón al 1% - 1 mecherito de alcohol o de gas - Reactivo de lugol - 1 agitador de vidrio - Reactivo de Felhing A y B - 1 pinzas para bial ( caimán) o pinzas para tubos de ensaye - Pequeñas porciones de: manzana, galletas y dulces - 1 gradilla - 5 ml de jugo de naranja y leche -5 vasos de plástico del #0 o 5 vasos de 50ml - 3 jeringas de 5 ml o 3 pipetas de 5mL OH OH OH OH OH
  3. 3. PROCEDIMIENTO 1. Elaboración de testigos 2. Para las muestras Sigue el procedimiento que se describe a continuación para cada tipo de muestra A) Monosacáridos : Coloca en un bial 1 ml de solución de dextrosa y agrega 3 gotas de reactivo de Felhing A y 3 gotas de Felhing B, calienta hasta que aparezca un precipitado de color rojo ladrillo. B) Almidón. Coloca en un bial 1 ml de solución de almidón y adiciona 2 gota de lugol (se observa coloración azul marino). A) Muestras sólidas 1) Toma un trozo de aproximadamente de 2 g (más o menos del tamaño de una pastilla de dulce). 2) Tritúralo en el cenicero hasta convertirlo en una pasta homogénea. 3) Coloca esta pasta en un vaso del No 0, agrégale 10 ml de agua y déjala reposar 4) Realizarle a cada una de las muestras una vez liquidas lo que se hizo con los testigos prueba de Felhing A y B, Prueba del almidón De la solución obtenida, toma 1 ml y realízale las pruebas de los testigos (A y B de la actividad 1)
  4. 4. OBSERVACIONES Y RESULTADOS CUADRO DE RESULTADOS MUESTRA PRUEBA A (MONOSACÁRIDOS) + o - PRUEBA B (ALMIDÓN) + o - Manzana Galletas - + Dulce + + Jugo de naranja + + Leche + + B) Muestras Líquidas A cada una de las muestras líquidas por separado realizarles las pruebas de Felhing A y B, del Almidón como se menciona en las muestras testigo
  5. 5. IDENTIFICACIÓN DE LÍPIDOS OBJETIVO • Que el estudiante identifique la presencia de lípidos en algunos alimentos. ANTECEDENTES En bioquímica se acostumbra denominar lípidos a las sustancias que producen ácidos grasos por hidrólisis, así como a muchos otros compuestos biológicos solubles en grasas. Las grasas y los aceites son usualmente mezclas de glicéridos mixtos, es decir, ésteres del glicerol con diversos ácidos grasos. Los ácidos grasos más abundantes en las plantas y los animales superiores tiene un número par de átomos de carbono, tales como los ácidos saturados palmítico (C 16 ) y esteárico ( C18 ), y los ácidos no saturados oleico y linoleico, ambos con 18 átomos de carbono. Estos 4 ácidos se encuentran en particular en la mantequilla la manteca y el sebo. Los lípidos constituyen la principal fuente de calorías en la nutrición humana. Al oxidarse en el organismo producen bióxido de carbono, agua y calorías; su poder calorífico es mayor que el de los carbohidratos. Su absorción por las paredes intestinales es un fenómeno complejo. La corriente sanguínea los transporta después a los tejidos donde se queman para producir energía, o bien se almacenan. Muchos investigadores piensan que las grasas saturadas tienen a elevar el contenido del colesterol en el organismo. Se cree que un contenido alto de colesterol en la sangre contribuye a endurecer las arterias y provocar enfermedades cardiacas; por lo tanto, se procura sustituir grasa saturadas por aceite de maíz y cártamo, que contienen principalmente ácidos oleico y linoleico. Los lípidos se descomponen por el calor y se vuelven rancios por oxidación; en este fenómeno los dobles enlaces se rompen, dando lugar a la formación de productos de olores desagradables. Para evitar esto se pueden hidrogenar los aceites o agregarles antioxidantes. La medida del grado de insaturación de un lípido se puede efectuar en el laboratorio al determinar la cantidad de halógeno que puede adicionar. MATERIAL SUSTANCIAS 1 cenicero o mortero con pistilo - Sudán III 1 jeringa de 5 ml o 1 pipeta de 5 ml - 1 nuez 6 vasos de No 0 o 6 vasos de precipitado de 50mL - 1 cacahuate - 1 microscopio óptico - 1 aguacate - 1 espátula - 20 ml de leche - 6 portaobjetos - 10 ml de aceite comestible - 6 cubreobjetos 1 pizeta con agua destilada
  6. 6. PROCEDIMIENTO 1. Elaboración de testigo 2. Para las muestras Sigue el procedimiento que se describe a continuación para cada tipo de muestra OBSERVACIONES Y RESULTADOS Coloca una gota de aceite comestible en un portaobjetos y agrega una gota de sudán III, coloca el cubreobjetos y observa en el microscopio glóbulos de grasa teñidos de rojo. A. MUESTRAS SÓLIDAS : 1) Toma un trozo de aproximadamente 2 g de muestra 2) Deposítalo en el cenicero y tritúralo hasta convertirlo en una pasta homogénea. 3) Pásalo a un vaso del No 0 5 ml de agua y déjalo reposar. 4) De la solución obtenida, toma la cantidad indicada para cada prueba (la cantidad de la sustancia testigo) y sigue el procedimiento descrito en los testigos para cada caso. B. MUESTRAS LÍQUIDAS: No es necesario tratamiento previo, se puede iniciar el proceso de identificación correspondiente + +
  7. 7. CUADRO DE RESULTADOS MUESTRA PRUEBA PARA LÍPIDOS : + o - Aguacate + Nuez + Cacahuate - Pastel Leche + Aceite - CUESTIONARIO 1. Escribe la clasificación de los lípidos ÁCIDOS GRASOS SATURADOS: Son aquellas cadenas orgánicas cuyas propiedades químicas dependen del grupo carboxilo , y de el número de carbonos con enlaces sencillos entre carbono y carbono ACIDOS GRASOS INSATURADOS: Son cadenas orgánicas cuyas propiedades químicas dependen del grupo carboxilo y del número de carbonos con enlaces dobles o triples a lo largo de su cadena 2. ¿Cuál es la función de los lípidos? Los seres vivos las utilizan como fuente de reserva energética o como material de empaque o relleno 3. Anota por lo menos 5 alimentos que contengan lípidos (diferentes a los usados en la práctica) Crema, manteca, pollo, lechuga, pan blanco IDENTIFICACIÓN DE PROTEINAS OBJETIVO
  8. 8. • Que el estudiante identifique la presencia de proteínas en algunos alimentos. ANTECEDENTES Las proteínas son moléculas complejas de alto peso molecular, que por hidrólisis dan unidades simples de α- aminoácidos. En las proteínas se ha encontrado un número aproximado de 20 aminoácidos diferentes. Estos aminoácidos forman entre ellos uniones químicas denominadas enlaces peptídico, combinándose en arreglos diferentes para formar cadenas que pueden contener desde 50 hasta varios miles de unidades. Las proteínas son moléculas tan complejas que es muy difícil conocer con exactitud su estructura química. Se sabe que las cadenas proteicas se enrollan en forma helicoidal y que ciertas proteínas son fibrilares, como el colágeno, mientras otras son globulares, como la albúmina. Las proteínas se encuentran en todas las células de los seres vivos, donde constituyen los componentes principales del protoplasma. Así mismo, las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones bioquímicas, como transportadores de agua, iones, oxígeno, etc., catalizadores de reacciones bioquímicas, hormonas, etc. Son también la fuente primaria de aminoácidos en la nutrición y son esenciales para el crecimiento. Las albúminas son proteínas que están presentes en los tejidos animales y vegetales. Se encuentran en la clara del huevo, en concentración aproximadamente del 10 %; en la sangre, en los músculos, en la leche, etc. La presencia de exceso de albúmina en la orina es usualmente una indicación del funcionamiento anormal de los riñones. Las proteínas no se pueden analizar con exactitud debido a su complejidad, pero se ha desarrollado un gran número de métodos característicos muy sensibles que proporcionan valiosas indicaciones sobre sus estructuras y propiedades MATERIAL SUSTANCIAS - 6 frascos viales o 6 tubos de ensaye - Solución de grenetina al 1% - 6 vasos de 50mL o 6 vasos de plástico del #0 - Reactivo de Biuret - 1 mortero con pistilo o un cenicero - 1 huevo 1 mechero de alcohol o de gas -20mL leche - 1 gradilla -10g carne - 1 pinzas para tubo de ensaye - 1 jeringa de 5 ml o 1 pipeta de 5 ml 1 pizeta con agua destilada 1 espátula PROCEDIMIENTO 1. Elaboración del testigo:
  9. 9. 2. Para las muestras OBSERVACIONES Y RESULTADOS Coloca en un tubo de ensayo 1 ml de la solución de grenetina y agrega 6 gotas de reactivo de Biuret, se observará una coloración lila (si esta no aparece caliente ligeramente). A. Muestras sólidas : 1) Toma un trozo de aproximadamente 2 g de muestra 2) Deposítalo en el cenicero y tritúralo hasta convertirlo en una pasta homogénea 3) Pásalo a un vaso del No 0 5 ml de agua y déjalo reposar. 4) De la solución obtenida, toma la cantidad indicada para cada prueba (la cantidad sustancia testigo) y sigue el procedimiento descrito en los testigos para cada caso. B. Muestras líquidas: No es necesario tratamiento previo, se puede iniciar el proceso de identificación correspondiente.
  10. 10. CUADRO DE RESULTADOS MUESTRA PRUEBA PARA PROTEÍNAS : + o - Huevo + Carne + Leche + CUESTIONARIO. 1. Escribe la clasificación de las proteínas a) Proteinas globulares (esferoproteinas): Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc. b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) : Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta
  11. 11. regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno. c) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas. d) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico. 3-. De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en: - nucleoproteinas - glycoproteinas - flavoproteinas - hemoproteinas, - etc 2. ¿Cuál es la función de las proteínas? § Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos. § Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes. § Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. § Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas. § La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En
  12. 12. la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. § La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. § Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. § Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínascomo la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos deproteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre. 3. Anota por lo menos 5 alimentos que contengan proteínas (diferentes a los usados en la práctica) Atún Cacahuates Garbanzos Habas secas Insectos en general 4. ¿Qué cantidad de proteínas aproximadamente deben de ingerir: a) Un niño de 1 año de edad debería consumir diariamente es de entre 0.75 y 1 gramos por cada kilo b) Una persona de 15 años entre 0,83 g y 1,31 g/kg de peso c) Una persona de 60 años 0,83 g/kg de peso. 5. ¿Cuáles son las ventajas o desventajas que tiene el ingerir proteínas vegetales con respecto a las proteínas animales? PROTEÍNAS VEGETALES Los alimentos de origen vegetal tienen sustancias como antioxidantes y fibra además no tienen colesterol y su contenido en grasas saturadas es muy bajo. VENTAJAS -En los intestinos se fermentan y no se pudren como la carne, la vitalidad de la carne
  13. 13. bajan al momento mientras que las proteínas vegetales duran hasta semanas sin perder vitalidad. -Contienen menos grasas y son insaturadas. -Sobrecargan menos el hígado y los riñones. -Son más fáciles de digerir. -Remplazar la proteína animal por vegetal puede reducir el colesterol. -Una variedad de vegetales ricos en proteínas puede proporcionar todos los aminoácidos esenciales. DESVENTAJAS -No son completas y se tienen que combinar para que que se complementen. No hay muchas desventajas al consumir proteínas vegetales si son consumidas no en exceso y sabiéndolas combinar. PROTEINAS ANIMALES: Las proteínas animales son las más completas,y su función en nuestro organismo es de vital importancia: son las encargadas de la creación y reparación de nuestros tejidos. VENTAJAS -Las proteínas de origen animal son moléculas mucho mas complejas por lo que contienen mayor cantidad de aminoácidos. -Su valor biológico es mayor que la de origen vegetal. -Se encargan de la creación y reparación de los tejidos. -Es una fuente natural de hierro y zinc. DESVENTAJAS -Son mas difícil de digerir puesto que hay mayor numero de enlaces entre aminoácidos por romper -Al tomar proteínas animales a partir de carnes aves y pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos que el animal no puede eliminar antes de morir. - La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

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