CENTRO DE BACHILLERATO TECNOLÓGICO AGROPECUARIO
                        Nº. 138
                 VILLA HIDALGO, ZAC.




E...
II.- EL Agua …………………………………………………………... 10

1. Estructura de la molécula de agua …………………………………………………………..                  ...
3. Enlace N-glucosídico y O-glucosídico ………………………………………………………..        93
4. Disacáridos ………………………………………………………………………………………...
3. Organismos unicelulares y pluricelulares.
4. Las moléculas de la vida

1. NIVELES DE ORGANIZACION EN BIOLOGIA
Podemos v...
Nivel Histológico.− Es la agrupación de células con una estructura determinada que realizan una
función especializada, vit...
Bajo la influencia de la latitud, la elevación y los regímenes asociados de humedad y temperatura,
los biomas terrestres v...
g). Cloroplastos: es exclusivo de las vegetales. Su función es la fotosíntesis
H2O + Almidón Mat. inorg. Mat. org.
Su orig...
Al combinarse estos elementos forman todos los demás compuestos que se encuentran en los
organismos vivientes.
Además de e...
Los fosfolípidos limitan el paso de agua y compuestos hidrosolubles a través de la membrana
celular, permitiendo así a la ...
1. Estructura de la molécula de AGUA

El agua es la molécula más abundante en los seres vivos, y representa entre el 70 y ...
2. Propiedades fisicoquímicas del agua




El agua presenta las siguientes propiedades físico-químicas:

    a)   Acción d...
g) Bajo grado de ionización. De cada 107 de moléculas de agua, sólo una se encuentra ionizada.

                          ...
6. Osmosis y presión osmótica

Se define ósmosis como una difusión pasiva, caracterizada por el paso del agua, disolvente,...
La adsorción es un proceso por el cual las partículas de una sustancia son atraídas hacia la
superficie de un sólido o de ...
8. Ejercicios sobre agua.

Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema.

2.- Explica, ayudándote de un d...
III.- Los aminoácidos.   INICIO

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átomos de carbono. Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares
(hidrófobos), y participa como prome...
Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Este aminoácido
participa como promedio en un 3,5...
Triptófano, que contiene como cadena lateral un grupo indol (C8H5NH).




Pertenece al grupo de aminoácidos con grupos no ...
Como vemos en la tabla tenemos aminoácidos apolares, polares sin carga y polares con carga.




 2. Propiedades de los ami...
Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:

a)son los "instrumentos moleculare...
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo ami...
3. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS




Estructura tridimensional.
La estructura tridimensional de una proteína ...
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien
definida y se dice que form...
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.




DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION

La desnaturalizac...
ALIMENTOS QUE CAMBIAN DE ASPECTO

a) Cuando se hierve o fríe un huevo, el calor hace que la ovoalbúmina presente en la cla...
CABELLO LISO / CABELLO RIZADO

La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes...
PIEDRAS SOBRE SU PROPIO TEJADO

Cuando el sistema inmunológico pierde la capacidad de distinguir lo propio de lo ajeno, el...
ENCUENTRA PROTEINAS EN ALIMENTOS

100 GRS. DE CHOCOLATE APORTAN GRAN CANTIDAD DE PROTEINAS.




PARA SUSTITUIR EL FILETE

...
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales. Las funciones ...
mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

    •   Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frent...
COSMÉTICOS, ¿EL ELIXIR CONTRA EL ENVEJECIMIENTO DE LA PIEL?

De todos los órganos del cuerpo humano, la piel es el de mayo...
Stanley B. Prusiner, profesor de bioquímica de la Universidad de California (EE.UU) descubrió el
"prión", nombre derivado ...
C, H, O, P.
                                             C, H, O, N.
                                             C, H, O,...
7. Ejercicios sobre proteínas.
Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema. Si encuentras algún problema...
V.- Vitaminas          INICIO

Sustancias fundamentales para la realización y mantenimiento de los procesos biológicos en ...
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  1. 1. CENTRO DE BACHILLERATO TECNOLÓGICO AGROPECUARIO Nº. 138 VILLA HIDALGO, ZAC. ELABORADO POR: IQ. PABLO CHÁVEZ CRUZ PARA EL COMPONENTE PROPEDEÚTICO DEL BACHILLERATO QUÍMICO-BIOLÓGICO FECHA DE ELABORACIÓN PERIODO AGOSTO DE 2006 ENERO DE 2007 ÍNDICE I.- La organización de los seres vivos…………………………... 4 1. Niveles de la organización …………………………………………………………………… 4 2. La célula como unidad ………………………………………………………………………… 6 3. Organismos unicelulares y pluricelulares …………………………………………………. 7 4. Las moléculas de la vida ………………………………………………………………………. 7
  2. 2. II.- EL Agua …………………………………………………………... 10 1. Estructura de la molécula de agua ………………………………………………………….. 10 2. Propiedades fisicoquímicas del agua ………………………………………………………. 12 3. Propiedades bioquímicas del agua …………………………………………………………. 14 4. Ionización del agua …………………………………………………………………………….. 15 5. Sistemas Tampón o Buffer ……………………………………………………………………. 16 6. Ósmosis y presión osmótica …………………………………………………………………. 17 7. Test de conocimientos sobre el agua ………………………………………………………. 21 8. Ejercicios sobre el agua ………………………………………………………………………. 22 III.- Aminoácidos……………………………………………………. 23 1. Nombre y estructura de los 20 aminoácidos más importantes para la vida …………. 24 2. Propiedades de los aminoácidos …………………………………………………………….. 32 IV.- Proteínas ………………………………………………………… 33 1. Composición química y clasificación de las proteínas …………………………………… 33 2. Péptidos y enlaces peptídicos ………………………………………………………………… 34 3. Estructura tridimensional de las proteínas ………………………………………………….. 38 4. Propiedades de las proteínas ………………………………………………………………….. 45 5. Función de las proteínas ……………………………………………………………………….. 54 6. Test de conocimientos sobre las proteínas …………………………………………………. 58 7. Ejercicios sobre las proteínas …………………………………………………………………. 60 V.- Vitaminas…………………………………………………………. 61 1. Principales vitaminas …………………………………………………………………………… 61 2. Características generales ……………………………………………………………………… 61 3. Vitaminas hidrosolubles ……………………………………………………………………….. 62 4. Vitaminas Liposolubles ………………………………………………………………………... 62 VI.- Hormonas……………………………………………………….. 64 1. Hormonas animales …………………………………………………………………………….. 64 2. Mecanismos hormonales ……………………………………………………………………… 65 3. Obtención de hormonas a partir de bacterias …………………………………………….. 66 VII.- Ácidos nucleícos ……………………………………………… 68 1. Composición de los ácidos nucleícos ………………………………………………………. 68 2. Tipos de ácidos nucleícos …………………………………………………………………….. 72 3. Ácido desoxirribonucleico …………………………………………………………………….. 74 4. Ácido ribonucleico ……………………………………………………………………………… 80 5. Funciones de los ácidos nucleícos ………………………………………………………….. 84 6. Test sobre ácidos nucleícos ………………………………………………………………….. 85 7. Ejercicios sobre ácidos nucleícos …………………………………………………………… 87 VIII.- Carbohidratos (glúcidos) …………………………………… 88 1. Concepto y clasificación ………………………………………………………………………. 88 2. Monosacáridos …………………………………………………………………………………… 89 2
  3. 3. 3. Enlace N-glucosídico y O-glucosídico ……………………………………………………….. 93 4. Disacáridos ……………………………………………………………………………………….. 94 5. Polisacáridos ……………………………………………………………………………………… 96 6. Glúcidos asociados a otras moléculas ………………………………………………………. 102 7. Funciones de los glúcidos ……………………………………………………………………… 104 8. Test sobre glúcidos ……………………………………………………………………………… 105 9. Ejercicios sobre glúcidos ………………………………………………………………………. 107 IX.- Lípidos……………………………………………………………. 108 1. Concepto y clasificación ………………………………………………………………………… 108 2. Estructura y características de los ácidos grasos …………………………………………. 109 3. Acilglicéridos, grasas simples o neutras ……………………………………………………. 112 4. Lípidos complejos o de membrana …………………………………………………………… 113 5. Céridos ……………………………………………………………………………………………… 116 6. Esteroides ………………………………………………………………………………………….. 117 7. Isoprenoides o terpenos ………………………………………………………………………… 119 8. Funciones de los lípidos ………………………………………………………………………… 121 9. Test sobre los lípidos ……………………………………………………………………………. 123 10.Ejercicios sobre lípidos …………………………………………………………………………. 125 1. La organización de los seres vivos. INICIO 1. Niveles de la organización. 2. La célula como unidad. 3
  4. 4. 3. Organismos unicelulares y pluricelulares. 4. Las moléculas de la vida 1. NIVELES DE ORGANIZACION EN BIOLOGIA Podemos ver un orden Biológico en cada organismo en el mundo, y podemos encontrar los niveles de organización desde los átomos y moléculas hasta alcanzar una biosfera. Los átomos y moléculas se organizan para formar células, las moléculas para formar las células, las células para formar los tejidos, los tejidos para formar órganos, los órganos para formar aparatos y sistemas, y éstos forman el total llamado ser vivo. Un grupo de individuos que comparten las mismas características genéticas (una especie) forma una población, un grupo de poblaciones diferentes constituyen una comunidad, las comunidades actúan recíprocamente con su ambiente para constituir un Bioma, la suma de todos ecosistemas y comunidades en la Tierra es la Biosfera. Nivel Químico.− Se puede dividir en 2: Átomo: Un núcleo con masa y con uno o más niveles de la energía (dependiendo de la clase del elemento que viene acerca de), con electrones que giran en ellos, constituye un átomo. El núcleo atómico contiene subpartículas de varios tipos, pero los de mayor importancia son los Protones, con una carga eléctrica positiva, y los Neutrones compuestos por subpartículas con cargas negativas y positivas electromagnéticas que se neutralizan unas a otras. Cada subpartícula (los protones y los neutrones) del núcleo cuenta para dar la masa atómica, pero para obtener un número atómico específico debemos considerar sólo la suma de electrones en ese átomo. Por su lado, los electrones poseen una carga eléctrica negativa. Esto mantiene la estabilidad en los niveles diferentes de la energía (determinado por medio de la ecuación de Schrödinger) donde los electrones "giran" de un nivel de la energía a otro. Molécula: Átomos de la misma clase (elemento) o de diferentes clases (compuesto) forman una molécula. Hay algunas moléculas elementales en la naturaleza formadas por sólo un átomo (moléculas monoatómicas), como el hidrógeno y el helio. No obstante, dos o más átomos forman la mayoría de moléculas, como el oxígeno. Cuándo átomos diferentes se combinan para formar moléculas, son llamadas compuestos. Un ejemplo típico de compuesto es el agua. El agua es formada por un átomo de oxígeno y dos átomos de hidrógeno. Hay dos clases de compuestos: los compuestos Orgánicos y los compuestos inorgánicos. Los orgánicos tienen átomos de carbón en su estructura, mientras los recintos inorgánicos no tienen átomos de carbón. Las estructuras del ser viviente se construyen con compuestos orgánicos; es decir, por moléculas basadas en el elemento Carbono. Las moléculas orgánicas principales que se arman para construir la vida son los ácidos nucleícos, los carbohidratos, los lípidos y las proteínas. Estos cuatro tipos de compuestos se organizan para formar las estructuras de una célula. Nivel Celular.− Las moléculas se organizan altamente para construir membranas estructurales, que poseen funciones específicas, según los materiales con que ellas son formadas. De afuera adentro, y teniendo en cuenta una célula ideal (como una célula animal−vegetal), las células muestran primero la pared celular. La pared celular es una estructura tiesa, celulósica, permeable, exclusiva de plantas, las algas, los hongos y las bacterias. Su función es contener y proteger el citoplasma; y la de proporcionar firmeza a la célula. Interior a la pared de la célula está la membrana del plasma de la célula. La membrana del plasma está constituida por una bi−capa fosfolipídica con proteínas incrustadas de afuera hacia dentro. Imagínese la membrana del plasma de la célula como un sándwich de aguacate, en que las dos rajas de pan son las "cabezas" (hidrofílicas) de la bi−capa fosfolipídica, y el aguacate representa las "colas" de la bi−capa fosfolipídica (hidrofóbicas), una capa es fijada a la otra por las colas. Para completar nuestro sándwich, nosotros metemos aceitunas de un lado a otro, y algunos fragmentos de palillo de dientes incrustados en la rebanada superior y otros fragmentos en la rebanada más baja. Cada aceituna representa una estructura importante de la membrana hecha de proteína identificada como permeasa. Las permeasas son las enzimas que transportan sustancias a través de la membrana de la célula, sea al interior o al exterior de la célula, y son altamente específicas en su función. Además de este papel, las membranas de célula operan como contenedores y como una protección para el citoplasma. Los fragmentos del palillo de dientes representan los carbohidratos, glucoproteínas, y glucolípidos. El ingrediente vivo de la célula es el citoplasma. El citoplasma es un complejo de sustancias orgánicas e inorgánicas, principalmente proteínas, lípidos, carbohidratos, minerales y agua. Estas sustancias se organizan para constituir los organelos, como retículo endoplásmico, ribosomas, cloroplastos, mitocondrias, aparato de Golgi, nucléolo, el núcleo, lisosomas, vacuolas, y centrosomas. 4
  5. 5. Nivel Histológico.− Es la agrupación de células con una estructura determinada que realizan una función especializada, vital para el organismo. El tejido del cuerpo animal caracterizado por su capacidad para contraerse, por lo general en respuesta a un estímulo nervioso. La unidad básica de todo músculo es la miofibrilla, estructura filiforme muy pequeña formada por proteínas complejas. Cada célula muscular o fibra contiene varias miofibrillas, compuestas de miofilamentos de dos tipos, gruesos y delgados, que adoptan una disposición regular. Cada miofilamento grueso contiene varios cientos de moléculas de la proteína miosina. Los filamentos delgados contienen dos cadenas de la proteína actina. Las miofribrillas están formadas de hileras que alternan miofilamentos gruesos y delgados con sus extremos traslapados. Durante las contracciones musculares, estas hileras de filamentos interdigitadas se deslizan una sobre otra por medio de puentes cruzados que actúan como ruedas. La energía que requiere este movimiento procede de mitocondrias densas que rodean las miofibrillas. Los tejidos animales adquieren su forma inicial cuando la blástula, originada a partir del óvulo fecundado, se diferencia en tres capas germinales: ectodermo, mesodermo y endodermo. A medida que las células se van diferenciando (histogénesis), determinados grupos de células dan lugar a unidades más especializadas para formar órganos que se componen, en general, de varios tejidos formados por células con la misma función. Se pueden distinguir cuatro tipos básicos de tejidos: Epitelial, Conectivo, Muscular y Nervioso. Nivel Orgánico.− Conjunto de tejidos que está capacitado para realizar individualmente intercambios de materia y energía con el medio ambiente, y para formar réplicas de sí mismo. Los organismos, según la forma de nutrición, pueden ser autótrofos o heterótrofos. Los primeros utilizan como fuente de carbono el dióxido de carbono y como fuente energética, la luz o la energía que se desprende en reacciones químicas. Las plantas, las algas verde azuladas y algunas bacterias son organismos autótrofos. Los animales, hongos y muchas bacterias, que son heterótrofos, no pueden asimilar el carbono oxidado y necesitan obtenerlo en forma de moléculas elaboradas por los autótrofos. El conjunto de órganos forma los sistemas. Nivel Sistemático.− Esta conformado por el grupo de órganos que cumplen una función específica para la vida del individuo. Algunos son: Sistema Endocrino.− Liberan un tipo de sustancias llamado hormonas. Sistema Nervioso.− Están relacionados con la recepción de los estímulos, la transmisión de los impulsos nerviosos o la activación de los mecanismos de los músculos. Nivel Individuo.− El individuo es el ser único en la particularidad de su existir. En sociología, es la persona considerada de forma aislada en relación con la sociedad. Los individuos constan de distintas partes, se hallan en relación con el entorno y entre sí y se distinguen de los otros por tener cada uno su propio tiempo, espacio, origen y destino. Como ser único, el individuo contrasta con la pluralidad de seres únicos. Además de esto el individuo está constituido por las interacciones coordinadas de células, tejidos, órganos y sistemas que integran una persona como unidad viviente, permitiendo el funcionamiento de su organismo. Nivel Población.− Es el total de habitantes de un área específica (ciudad, país o continente) en un determinado momento. La disciplina que estudia la población se conoce como demografía y analiza el tamaño, composición y distribución de la población, sus patrones de cambio a lo largo de los años en función de nacimientos, defunciones y migración, y los determinantes y consecuencias de estos cambios. El estudio de la población proporciona una información de interés para las tareas de planificación (especialmente administrativas) en sectores como sanidad, educación, vivienda, seguridad social, empleo y conservación del medio ambiente. Estos estudios también proporcionan los datos necesarios para formular políticas gubernamentales de población, para modificar tendencias demográficas y conseguir objetivos económicos y sociales. También de los animales por separado. Una población se forma por el conjunto de individuos. Nivel de Comunidad.− Es el conjunto de poblaciones de diferentes especies (animales y plantas) que se encuentran interrelacionadas en un área o habitad determinado. Nivel de Bioma.− Las grandes unidades de vegetación son llamadas formaciones vegetales por los ecólogos europeos y biomas por los de América del Norte. La principal diferencia entre ambos términos es que los biomas incluyen la vida animal asociada. Los grandes biomas, no obstante, reciben el nombre de las formas dominantes de vida vegetal. 5
  6. 6. Bajo la influencia de la latitud, la elevación y los regímenes asociados de humedad y temperatura, los biomas terrestres varían geográficamente de los trópicos al Ártico, e incluyen diversos tipos de bosques, praderas, monte bajo y desiertos. Estos biomas incluyen también las comunidades de agua dulce asociadas: corrientes, lagos, estanques y humedales. Los medios ambientes marinos, que algunos ecólogos también consideran biomas, comprenden el océano abierto, las regiones litorales (aguas poco profundas), las regiones bentónicas (del fondo oceánico), las costas rocosas, las playas, los estuarios y las llanuras maréales asociadas. Nivel de Biosfera.− Capa relativamente delgada de aire, tierra y agua capaz de dar sustento a la vida, que abarca desde unos 10 Km. de altitud en la atmósfera hasta el más profundo de los fondos oceánicos. En esta zona la vida depende de la energía del Sol y de la circulación del calor y los nutrientes esenciales. La biosfera ha permanecido lo suficientemente estable a lo largo de cientos de millones de años como para permitir la evolución de las formas de vida que hoy conocemos. Las divisiones a gran escala de la biosfera en regiones con diferentes patrones de crecimiento reciben el nombre de regiones biogeográficas. 2. LA CÉLULA COMO UNIDAD La célula es la unidad básica de los seres vivos. Existen dos tipos de células: 1. Procariotas: son las más primitivas. No tiene membrana nuclear y tampoco núcleo. Posee un filamento de ADN, de un cromosoma que es, circular. No tienen ni membranas ni orgánulos internos, únicamente aparecen algunos ribosomas. Su estructura es: 2. Eucariotas: son el paso siguiente al la evolución de las procariotas. Son más grandes y poseen núcleo y orgánulos internos. Existen dos clases (animal y vegetal). Su estructura es: a) La Membrana Celular, que es común en la animal y la vegetal. Esta tiene 3 funciones: − Limita el espacio interior del espacio exterior. − Permeabilidad o intercambio de sustancias con el medio exterior. − Mantiene la forma de la célula. b) Pared celular: esta está presente solo en la célula vegetal. Su función es darle rigidez y forma a la célula. c) Citoplasma: esta es común en ambas células. Se define como espacio interno, comprendido entre membrana nuclear y celular. Se distinguen 2 clases: − Líquida o Hialoplasma: es, en su mayor parte, agua, aunque también sales y enzimas. En las animales aparece el citoesqueleto, que es una red de proteínas que mantiene la forma de la célula y permite el movimiento. − Sólida o de Orgánulos. En esta hay 2 clases: 1. Ribosomas. Estos son comunes en las dos células. Está compuesto de proteínas y ARN ribosómico. Su función es la síntesis de proteínas. 2. Retículo endoplasmático. Común en ambas. Su función es comunicar el núcleo con el espacio extracelular. Existen dos partes morfológicamente distintas: − R. Endoplasmático rugoso: se llama así porque en su parte exterior está forrado por ribosomas. Es la parte más cercana al núcleo y es, también, una prolongación de la Membrana nuclear. La parte interna se llama LUMEN. Su función es acabar la síntesis de proteínas. − R. E. Liso: se llama así porque no tiene ribosomas en su parte externa y es una prolongación o una etapa inmadura del rugoso. d). Aparato de Golgi. Son unas cisternas situadas entre el retículo endoplasmático y la membrana. Su misión es conectar el retíc. endoplasmát. y la membrana. Cada saco se llama dictiosoma por que parecen dedos. Recogen las sustancias que vienen del retículo y las empaquetan en vesículas y las envía a la membrana. e). Lisosomas: son comunes en ambas. Viene a ser el estomago de la célula, en el se digieren todas las moléculas que la célula absorbe. Son globos que tienen su origen en el aparato de Golgi. En el encierra enzimas digestivas que provienen del retículo endoplasmático. Hay 2 tipos de lisosomas: − Primarios: son vesículas que sólo contienen enzimas. − Secundarios: son vesículos más grandes que contienen enzimas y algún nutriente que está siendo digerido. Tienen como función la renovación de los orgánulos viejos celulares mediante un proceso llamado autolisis (autodigestión). f). Mitocondrias: son comunes en ambas. Tienen forma ovalada y su función es aportar energía a la célula. Para esto necesita el proceso de respiración celular. Tiene origen en: Teorema de la Endosimbiósis: propuesta por Lyn Margulis. Según este teorema una bacteria heterótrofa se asoció, de forma simbiótica, con otra bacteria aeróbica, dando lugar una célula capaz de asimilar y aprovechar el oxigeno atmosférico. 6
  7. 7. g). Cloroplastos: es exclusivo de las vegetales. Su función es la fotosíntesis H2O + Almidón Mat. inorg. Mat. org. Su origen está en la teoría de la Endosimbiosis. (lo mismo que antes). h). Centrosoma: está constituido por dos centriolos y sólo está presente en las Ç. animales. Constituyen formas cilíndricas huecas que forman el Huso acromático durante la mitosis. También forma los Filios y los flagelos de las células con capacidad móvil. i). Núcleo: es común en ambas. Es la principal diferencia entre la procariota y la eucariota. Tienen forma, más o menos, esférica y ocupa una posición, más o menos, central. Estructura de la célula: Memb externa: es doble y continua con la del retículo endoplasmático. En su cara interna está forrada por una lámina que es donde se sujeta la cromatina, la memb. no es continua, si no que está formada por poros que conectan el nucleoplasma con el citoplasma. La parte interior se llama nucleoplasma, compuesto un 90% de agua, enzimas, ARN y ADN. El ADN aparece como cromatina y las enzimas intervienen tanto en la replicación del ADN, como en la síntesis de ARN. 3. ORGANISMOS UNICELULARES Y PLURICELULARES. Unicelulares: son seres vivos compuestos de una célula y capaces de cumplir las 3 funciones básicas (reproducción, etc.). ¿Cuáles son?: Bacterias 1.Procariotas Cianobacterias Hongos unicelulares (levaduras) 2. Eucariotas Protoctistas (protozoos) Algas unicelulares Miden desde 1 micra a 3mm. Se reproducen de forma asexual, por bipartición. Algunos tienen de conductas parasexuales, en estos hay dos células: una donante y una receptora que se enriquece del material genético de la donante y sufre una mutación. Pluricelulares: son org. que poseen más de 1 célula. Proceden de una misma célula que se divide. Todos son eucariotas y se engloban en 3 categorías: 1. Hongos y mixomicetes. Común en las vegetales y las animales. Sus orígenes se dan en las unicelulares que aumentan de tamaño, pero esto conlleva un problema: aumenta el volumen pero no la superficie y se solventa haciendo partes que cada trozo da una célula. Pero esto supone otro problema, que a partir de una célula tienen que salir muchas distintas, que se llama diferenciación celular. Para solventarlo se impide que se manifiesten unos genes para evitar que lo hagan otros. Cuidando el conjunto de células en tamaño, forma y función se asocian y forman un tejido. 4. LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA Materia Viviente Se define como la materia viva como un sistema psico−químico sumamente complejo y termodinámicamente activo, es decir capaz de poder adaptar energía de su entorno y transformarla en su propio beneficio. Sus características son: · Los seres vivos tienen forma, estructura y tamaño específicos. Los seres vivos realizan metabolismo que es el proceso químico mediante los cuales mantiene y produce energía para crecer o recuperarse. · Los seres vivos realizan desplazamiento o locomoción. Los seres vivos poseen sensibilidad. Los seres vivos reaccionan o responden a los estímulos y cambios físicos y químicos del entorno en el que viven. Los seres vivos tienen crecimiento, el cual es el aumento de masa celular de los seres vivos. Las plantas crecen hasta su muerte, los animales tienen un crecimiento limitado. Los seres vivos se reproducen, es una característica distintiva de los seres vivos, permite a las células multiplicar su material genético, transmitiéndolo de una generación a otra. · Los seres vivos poseen adaptación al medio en el que viven. Su composición química está basada principalmente en cuatro elementos llamado BIOGENÉSICOS, BIOELEMENTOS U ORGANÓGENOS, que son: C, H, N, O. 7
  8. 8. Al combinarse estos elementos forman todos los demás compuestos que se encuentran en los organismos vivientes. Además de estos existen otros que también forman la materia viviente, los cuales se encuentran en menores proporciones y se les llaman OLIGOELEMENTOS. De la combinación de todas la moléculas básicas de la materia viva (C, H, N, O) se forma el llamado PROTOPLASMA. El Protoplasma Es la sustancia que forma parte fundamental de todos los seres vivos unicelulares y pluricelulares. Esta se encuentra en un estado coloidal, donde la fase dispersante la forma el agua y la dispersa, numerosas moléculas de proteínas, lípidos, carbohidratos, sales minerales, etc. Se divide en compuestos inorgánicos y orgánicos: 1. Compuestos inorgánicos.− Las moléculas inorgánicas tiene una estructura química sencilla. Sus funciones dentro del sistema viviente son muy importantes. a. El Agua.− Es el nombre común que se aplica al estado líquido del compuesto de hidrógeno y oxígeno H2O. El agua es el componente principal de la materia viva. Constituye del 50 al 90% de la masa de los organismos vivos. El agua actúa como disolvente transportando, combinando y descomponiendo químicamente sustancias. b. El gas Carbónico.− Es un gas incoloro, inodoro y con un ligero sabor ácido, cuya molécula consiste en un átomo de carbono unido a dos átomos de oxígeno (CO2). El dióxido de carbono es 1,5 veces aproximadamente más denso que el aire. Es soluble en agua en una proporción de un 0,9 de volumen del gas por volumen de agua a 20 °C. El dióxido de carbono se produce por diversos procesos: por combustión u oxidación de materiales que contienen carbono, como el carbón, la madera, el aceite o algunos alimentos; por la fermentación de azúcares, y por la descomposición de los carbonatos bajo la acción del calor o los ácidos. c. Sales Minerales.− Son moléculas de fácil ionización, que se encuentra en los seres vivos. Pueden presentarse en dos formas: − Precipitados.− Constituyen estructuras sólidas insolubles, que tienen función esquelética. − Disueltas en agua.− Se encuentran formado por iones positivos llamados cationes e iones negativos llamados aniones. 2. Compuestos Orgánicos.− Son los que contiene Carbono. Son moléculas muy grandes y están unidas en su mayoría por enlaces covalentes. a. Los Carbohidratos.− contienen hidrógeno y oxígeno, en la misma proporción que el agua, y carbono. La fórmula de la mayoría de estos compuestos se puede expresar como Cm(H2O)n. Sin embargo, estructuralmente estos compuestos no pueden considerarse como carbono hidratado, como la fórmula parece indicar. Los hidratos de carbono son los compuestos orgánicos más abundantes en la naturaleza. Las plantas verdes y las bacterias los producen en el proceso conocido como fotosíntesis, durante el cual absorben el dióxido de carbono del aire y por acción de la energía solar producen hidratos de carbono y otros productos químicos necesarios para que los organismos sobrevivan y crezcan. Entre los hidratos de carbono se encuentran el azúcar, el almidón, la dextrina, la celulosa y el glucógeno, sustancias que constituyen una parte importante de la dieta de los humanos y de muchos animales. Los más sencillos son los azúcares simples o monosacáridos, que contienen un grupo aldehído o cetona; el más importante es la glucosa. Dos moléculas de monosacáridos unidas por un átomo de oxígeno, con la eliminación de una molécula de agua, producen un disacárido, siendo los más importantes la sacarosa, la lactosa y la maltosa. Los polisacáridos son enormes moléculas formadas por uno o varios tipos de unidades de monosacáridos unas 10 en el glucógeno, 25 en el almidón y de 100 a 200 en la celulosa. En los organismos vivos, los hidratos de carbono sirven tanto para las funciones estructurales esenciales como para almacenar energía. En las plantas, la celulosa y la hemicelulosa son los principales elementos estructurales. En los animales invertebrados, el polisacárido quitina es el principal componente del dermatoesqueleto de los artrópodos. En los animales vertebrados, las capas celulares de los tejidos conectivos contienen hidratos de carbono. Para almacenar la energía, las plantas usan almidón y los animales glucógeno; cuando se necesita la energía, las enzimas descomponen los hidratos de carbono. b. Los Lípidos.− Los lípidos están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque en proporciones distintas a como estos componentes aparecen en los azúcares. Se distinguen de otros tipos de compuestos orgánicos porque no son solubles en agua (hidrosolubles) sino en disolventes orgánicos (alcohol, éter). Entre los lípidos más importantes se hallan los fosfolípidos, componentes mayoritarios de la membrana de la célula. 8
  9. 9. Los fosfolípidos limitan el paso de agua y compuestos hidrosolubles a través de la membrana celular, permitiendo así a la célula mantener un reparto desigual de estas sustancias entre el exterior y el interior. Las grasas y aceites, también llamados triglicéridos, son también otro tipo de lípidos. Sirven como depósitos de reserva de energía en las células animales y vegetales. Cada molécula de grasa está formada por cadenas de ácidos grasos unidas a un alcohol llamado glicerol o glicerina. Cuando un organismo recibe energía asimilable en exceso a partir del alimento o de la fotosíntesis, éste puede almacenarla en forma de grasas, que podrán ser reutilizadas posteriormente en la producción de energía, cuando el organismo lo necesite. A igual peso molecular, las grasas proporcionan el doble de energía que los hidratos de carbono o las proteínas. Otros lípidos importantes son las ceras, que forman cubiertas protectoras en las hojas de las plantas y en los tegumentos animales. También hay que destacar los esteroides, que incluyen la vitamina D y varios tipos de hormonas. c. Las Proteínas.− Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos(son moléculas que presentan un grupo amino y un grupo carboxilo, unidos a un mismo átomo de C) unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero. Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono. Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. d. Los Ácidos Nucleicos.− Son moléculas muy complejas que producen las células vivas y los virus. Reciben este nombre porque fueron aisladas por primera vez del núcleo de células vivas. Sin embargo, ciertos ácidos nucleícos no se encuentran en el núcleo de la célula, sino en el citoplasma celular. Los ácidos nucleícos tienen al menos dos funciones: transmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente y dirigir la síntesis de proteínas específicas. El modo en que los ácidos nucleícos realizan estas funciones es el objetivo de algunas de las más prometedoras e intensas investigaciones actuales. Los ácidos nucleícos son las sustancias fundamentales de los seres vivos, y se cree que aparecieron hace unos 3.000 millones de años, cuando surgieron en la Tierra las formas de vida más elementales. Los investigadores han aceptado que el origen del código genético que portan estas moléculas es muy cercano en el tiempo al origen de la vida en la Tierra. Los bioquímicos han conseguido descifrarlo, es decir, determinar la forma en que la secuencia de los ácidos nucleícos dicta la estructura de las proteínas. Las dos clases de ácidos nucleícos son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). Tanto la molécula de ARN como la molécula de ADN tienen una estructura de forma helicoidal. Su peso molecular es del orden de millones. A las cadenas se les unen una gran cantidad de moléculas más pequeñas (grupos laterales) de cuatro tipos diferentes. La secuencia de estas moléculas a lo largo de la cadena determina el código de cada ácido nucleíco particular. A su vez, este código indica a la célula cómo reproducir un duplicado de sí misma o las proteínas que necesita para su supervivencia. INICIO II.- El agua INICIO 9
  10. 10. 1. Estructura de la molécula de AGUA El agua es la molécula más abundante en los seres vivos, y representa entre el 70 y 90% del peso de la mayor parte de los organismos. El contenido varia de una especie a otra; también es función de la edad del individuo (su % disminuye al aumentar la edad) y el tipo de tejido. Puedes ver ejemplos de esto en la siguiente tabla. EL CONTENIDO EN AGUA DEL CUERPO HUMANO Este contenido se mantiene constante por el equilibrio entre ingresos y pérdidas. Los ingresos diarios en un hombre con dieta mixta, actividad física moderada y que habite en clima templado sonde 2,6 litros. De ellos: l,31 de la bebida, 1 litro de alimentos, y 0,3 de agua metabólica. Las pérdidas son otros 2,6 litros, de los cuales: 1,41 de la orina,1 por la evaporación por piel y pulmón y 0,21 de pérdida fecal. El papel primordial del agua en el metabolismo de los seres vivos se debe sus propiedades físicas y químicas, derivadas de la estructura molecular. A temperatura ambiente es líquida, al contrario de lo que cabría esperar, ya que otras moléculas de parecido peso molecular (SO2, CO2, SO2, H2S, etc.) son gases. Este comportamiento se debe a que los dos electrones de los dos hidrógenos están desplazados hacia el átomo de oxigeno, por lo que en la molécula aparece un polo negativo, donde está el oxígeno, debido a la mayor densidad electrónica, y dos polos positivos, donde están los dos hidrógenos, debido a la menor densidad electrónica. La molécula de agua son dipolos. Entre los dipolos del agua se establecen fuerzas de atracción llamados puentes de hidrógeno, formándose grupos de 3-9 moléculas. Con ello se consiguen pesos moleculares elevados y el agua se comporta como un líquido. Estas agrupaciones, le confieren al agua sus propiedades de fluido, en realidad, coexisten estos pequeños polímeros de agua con moléculas aisladas que rellenan los huecos. Los enlaces por puentes de hidrógeno son, aproximadamente, 1/20 más débiles que los enlaces covalentes, el hecho de que alrededor de cada molécula de agua se dispongan otras moléculas unidas por puentes de hidrógeno, permite que se forme en el seno del agua una estructura ordenada de tipo reticular, responsable en gran parte del comportamiento anómalo y de sus propiedades físicas y químicas. El agua se presenta en tres estados: Sólida líquida o gaseosa como podemos observar en la siguiente figura: 10
  11. 11. 2. Propiedades fisicoquímicas del agua El agua presenta las siguientes propiedades físico-químicas: a) Acción disolvente. El agua es el líquido que más sustancias disuelve (disolvente universal), esta propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias, ya que estas se disuelven cuando interaccionan con las moléculas polares del agua. La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones importantes para los seres vivos: es el medio en que transcurren las mayorías de las reacciones del metabolismo, y el aporte de nutrientes y la eliminación de desechos se realizan a través de sistemas de transporte acuosos. b) Fuerza de cohesión entre sus moléculas. Los puentes de hidrógeno mantienen a las moléculas fuertemente unidas, formando una estructura compacta que la convierte en un líquido casi incompresible. c) Elevada fuerza de adhesión. De nuevo los puentes de hidrógeno del agua son los responsables, al establecerse entre estos y otras moléculas polares, y es responsable, junto con la cohesión de la capilaridad, al cual se debe, en parte, la ascensión de la sabia bruta desde las raíces hasta las hojas. d) Gran calor específico. El agua absorbe grandes cantidades de calor que utiliza en romper los puentes de hidrógeno. Su temperatura desciende más lentamente que la de otros líquidos a medida que va liberando energía al enfriarse. Esta propiedad permite al citoplasma acuoso servir de protección para las moléculas orgánicas en los cambios bruscos de temperatura. e) Elevado calor de vaporización. A 20ºC se precisan 540 calorías para evaporar un gramo de agua, lo que da idea de la energía necesaria para romper los puentes de hidrógeno establecidos entre las moléculas del agua líquida y, posteriormente, para dotar a estas moléculas de la energía cinética suficiente para abandonar la fase líquida y pasar al estado de vapor. f) Elevada constante dieléctrica. Por tener moléculas bipolares, el agua es un gran medio disolvente de compuestos iónicos, como las sales minerales, y de compuestos covalentes polares como los glúcidos. Las moléculas de agua, al ser polares, se disponen alrededor de los grupos polares del soluto, llegando a desdoblar los compuestos iónicos en aniones y cationes, que quedan así rodeados por moléculas de agua. Este fenómeno se llama solvatación iónica. 11
  12. 12. g) Bajo grado de ionización. De cada 107 de moléculas de agua, sólo una se encuentra ionizada. H2O H3O+ + OH- Esto explica que la concentración de iones hidronio (H3O+) y de los iones hidroxilo (OH-) sea muy baja. Dado los bajos niveles de H3O+ y de OH-, si al agua se le añade un ácido o una base, aunque sea en poca cantidad, estos niveles varían bruscamente. 3. Propiedades Bioquímicas del agua Los seres vivos se han adaptado para utilizar químicamente el agua en dos tipos de reacciones: a) En la fotosíntesis en la que los enzimas utilizan el agua como fuente de átomos de hidrógeno. b) En las reacciones de hidrólisis, en que los enzimas hidrolíticos han explotado la capacidad del agua para romper determinados enlaces hasta degradar los compuestos orgánicos en otros más simples, durante los procesos digestivos. 4. Ionización del agua y escala de pH Si observas la figura siguiente, comprobarás que dos moléculas polares de agua pueden ionizarse debido a las fuerzas de atracción por puentes de hidrogeno que se establecen entre ellas. Un ión hidrogeno se disocia de su átomo de oxigeno de la molécula (unidos por enlace covalente), y pasa a unirse con el átomo de oxígeno de la otra molécula, con el que ya mantenía relaciones mediante el enlace de hidrógeno. Como vemos, el agua no es un líquido químicamente puro, ya que se trata de una solución iónica que siempre contiene algunos iones H3O+ y OH- . (Se utiliza el símbolo H+, en lugar de H3O+). El producto [H+]·[OH-]= 10-14, se denomina producto iónico del agua, y constituye la base para establecer la escala de pH, que mide la acidez o alcalinidad de una disolución acuosa , es decir, su concentración de iones [H+] o [OH-] respectivamente. Definimos el pH como: pH=-log[H+] El pH del agua es 7 y lo consideramos neutro. Valores mayores serán básicos o alcalinos y valores menores ácidos. 5. Sistemas tampón o buffer Los organismos vivos soportan muy mal las variaciones del pH, aunque tan solo se trate de unas décimas de unidad, y por ello han desarrollado en la historia de la evolución sistemas tampón o buffer que mantienen el pH constante, mediante mecanismos homeostáticos. Las variaciones de pH, afectan a la estabilidad de las proteínas y, en concreto, en la actividad catalítica de los enzimas, pues en función del pH, pueden generar cargas eléctricas que modifiquen su actividad biológica. Los sistemas tampón que tienden a impedir la variación del pH cuando se añaden pequeñas cantidades de iones H+ o OH- consisten en un par ácido-base conjugada que actúan como dador y aceptor de de protones, respectivamente. Podemos citar otros tampones biológicos, como son el par carbonato-bicarbonato y el par monofosfato-bifosfáto. El pH normal de los fluidos corporales suele oscilar alrededor de 7, Plasma sanguíneo7,4 ; Saliva:6,35-6,95 ; Orina 5,8; jugo gástrico:2,1 etc. 12
  13. 13. 6. Osmosis y presión osmótica Se define ósmosis como una difusión pasiva, caracterizada por el paso del agua, disolvente, a través de la membrana semipermeable, desde la solución más diluida a la más concentrada. Y entendemos por presión osmótica, a aquella que sería necesaria para detener el flujo de agua a través de la membrana semipermeable. Al considerar como semipermeable a la membrana plasmática, las células de los organismos pluricelulares deben permanecer en equilibrio osmótico con los líquidos tisulares que los bañan. Si los líquidos extracelulares aumentan su concentración de solutos, se haría hipertónica respecto a las células, como consecuencia se originan pérdida de agua y deshidratación (plasmólisis) De igual forma, si los líquidos extracelulares se diluyen, se hacen hipotónicos respecto a las células. El agua tiende a pasar al protoplasma y las células se hinchan y se vuelven turgentes, pudiendo estallar (en el caso de células vegetales la pared de celulosa lo impediría), por un proceso de turgescencia. En el caso de los eritrocitos sanguíneos la plasmólisis se denomina crenación y la turgescencia el de hemólisis. DISOLUCIONES ACUOSAS Una dispersión es una mezcla homogénea de moléculas distintas. En ella aparecen una fase dispersante o disolvente y moléculas dispersas o solutos. En las dispersiones acuosas el agua constituye la fase dispersante, mientras que la fase dispersa presenta amplias variaciones: desde pequeñas moléculas como cloruro de sodio, hasta grandes proteínas como las albúminas. Las dispersiones cuya fase dispersa posee moléculas de baja masa molecular se denominan dispersiones coloidales. En el supuesto de que las moléculas de la fase dispersa posean masas moleculares elevadas (más de 10.000 u.m.a.) O tengan un tamaño comprendido entre 1 milimicra y 0,2 micras, se denominan dispersiones coloidales. Las dispersiones coloidales pueden presentarse en forma fluida (sol) o con aspecto gelatinoso (gel).El paso de sol a gel siempre es posible, mientras que el paso inverso no lo es siempre. Las dispersiones coloidales hidrófilas, presentan afinidad por el agua de una capa de ésta, lo que les confiere una gran estabilidad, dado que al estar sus radicales protegidos, no pueden reaccionar con otras moléculas. Las dispersiones coloidales hidrófobas están formadas por partículas que repelen el agua, por lo que son inestables. Propiedades de las dispersiones. 13
  14. 14. La adsorción es un proceso por el cual las partículas de una sustancia son atraídas hacia la superficie de un sólido o de una partícula coloidal en suspensión. No debes confundir la adsorción con la absorción, que se refiere a la entrada de una sustancia al interior de otra. La diálisis, es un proceso que permite separar las partículas coloidales de las no coloidales. Este efecto se logra gracias a una membrana cuya permeabilidad únicamente permite el paso de las partículas no coloidales. ¿LA POCIÓN MÁGICA? 7. Test de conocimientos sobre agua 1) Los enlaces por puente de Hidrógeno son Más débiles que los covalentes Más fuertes que los covalentes Igual de fuertes que los covalentes 2) El agua es un líquido casi incompresible debido a: Elevada fuerza de adhesión La fuerza de cohesión entre sus moléculas Elevado grado de ionización 3) En el agua la concentración de iones OH- y H+ es : Muy alta Baja Muy Baja 4) ¿Cuál es el productor iónico del agua? [H+]·[OH-]= 10-14 [H-]·[OH+]= 10-14 [H+]·[OH-]= 7 5) ¿Para qué utilizan los seres vivos los sistemas tampón? Para elevar o bajar su pH. Para que su pH varíe con el medio. Para mantener su pH constante. 6) Entendemos por presión osmótica ... La presión de la atmósfera sobre los seres vivos. La necesaria para detener el flujo de agua a través de la membrana semipermeable. La necesaria para aumentar el flujo de agua a través de la membrana semipermeable. 7) Los cristales de oxalato cálcico… 14
  15. 15. 8. Ejercicios sobre agua. Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema. 2.- Explica, ayudándote de un dibujo, una de las propiedades más importantes del agua: la fuerte cohesión entre sus moléculas. 3.- Funciones del agua en los seres vivos. 4.- Relaciona los términos turgencia y plasmólisis. 5.- Explica las razones por las que consideramos el agua como disolvente universal. ¿Por qué es tan importante esta función en los seres vivos? 6.- Importancia de la ósmosis en los seres vivos. Citar ejemplos. 7.- Solubilidad en el agua. Moléculas hidrófilas e hidrófobas. 8.- Concepto de sistema tampón. Citar algún ejemplo. 10.- Qué le ocurriría a un glóbulo rojo si lo pusiéramos en una solución hipotónica. ¿Y en una hipertónica? INICIO 15
  16. 16. III.- Los aminoácidos. INICIO Son las unid ades básic as que form an las prote ínas. Su deno mina ción resp onde a la com posic ión quím ica gene ral que pres enta 16
  17. 17. n, en la que un grup o amin o (- NH2) y otro carb oxilo o ácid o (- COO H) se unen a un carb ono (-C-). Las otras dos vale ncias de ese carb ono qued an satur adas con un átom o de hidró geno (-H) y con un grup o quím ico varia ble al que se deno mina radic al (- R). 17
  18. 18. Tridi men sion alme nte el carb ono pres enta una confi gura ción tetra édric a en la que el carb ono se disp one en el centr o y los cuatr o elem ento s que se unen a él ocup an los vérti ces. Cua ndo en el vérti ce supe rior se disp one el -CO OH y se mira por la 18
  19. 19. cara opue sta al grup o R, segú n la disp osici ón del grup o amin o (- NH2) a la izqui erda o a la dere cha del carb ono se habl a de "-L- amin oáci dos o de "-D- amin oáci dos resp ectiv ame nte. En las prote ínas sólo se encu entra n amin oáci dos de confi gura ción L. 19
  20. 20. En la natur alez a exist en unos 80 amin oáci dos difer ente s, pero de todo s ellos sólo unos 20 form an parte de las prote ínas y son los sigui ente s: alani na, argin ina, aspa ragin a, ácid o aspá rtico, cisteí na, ácid o glutá mico , gluta mina , glicin a, histid ina, 20
  21. 21. isole ucin a, leuci na, lisina , meti onin a, fenil alani na, proli na, serin a, treon ina, triptó fano, tirosi na y valin a. 1. Nom bre y estru ctura de los 20 amin oáci dos más impo rtant es para la vida Alan ina, conti ene un grup o metil o com o cade 21
  22. 22. na later al. Form a parte del grup o de amin oáci dos con grup os no polar es (hidr ófob os), y com o prom edio parti cipa en un 9% de la com posic ión de las prote ínas. Pued e ser sinte tizad 22
  23. 23. o por el orga nism o hum ano: la biosí ntesi s tiene lugar a travé s de la trans amin ació n del piruv ato (éste r del ácid o pirúv ico), el prod ucto final de la glicól isis. Esta reac ción tamb ién tiene lugar en los mús 23
  24. 24. culos esqu elétic os en cond icion es anae róbic as. Al igual que el ácid o láctic o que se gene ra en esas mis mas cond icion es, la alani na vuelv e a trans form arse en piruv ato en el híga do, y tras la sínte 24
  25. 25. sis de gluc osa vuelv e a estar a disp osici ón del mús culo com o porta dor de ener gía. Su abre viatu ra es Ala. Argi nina, conti ene un grup o guan idino ((NH )( C 2 (NH2 ) (NH) -) en el extre 25
  26. 26. mo de la cade na later al que está carg ado positi vam ente a pH neutr o; es decir , perte nece al grup o de amin oáci dos con carg a positi va. Es, junto a la lisina , el amin oáci do con la cade na 26
  27. 27. later al más larga , y es fuert eme nte hidró filo. Este amin oáci do parti cipa en un 4,7% (con resp ecto a todo s los amin oáci dos) de la com posic ión de las prote ínas. La argin ina, form ada en el ciclo de la urea, 27
  28. 28. se trans form a en el prec ursor de este com pues to. Aunq ue con ello el orga nism o de los mam ífero s podrí a disp oner de sufici ente argin ina para la sínte sis de prote ínas, este amin oáci do debe ser 28
  29. 29. com pleta do por el aport e en la alim enta ción, por lo que la argin ina es uno de los amin oáci dos esen ciale s para el ser hum ano. Su abre viatu ra es Arg. Asp arag 29
  30. 30. ina, conti ene un grup o amid o (NH2 - CO-) en el extre mo de su cade na later al. Pert enec e al grup o de amin oáci dos con cade nas later ales polar es sin carg a. Es quím icam ente muy simil 30
  31. 31. ar a la gluta mina , difer enci ándo se sólo en que la cade na later al tiene un átom o de carb ono men os. Parti cipa com o prom edio en un 4,4% (en relac ión con todo s los amin oáci dos) de la com posic 31
  32. 32. ión de las prote ínas. Pued e ser sinte tizad o por el orga nism o hum ano, sien do el prec ursor para su biosí ntesi s el ácid o aspá rtico. Su abre viatu ra es Asn. Ácid o aspá rtico , que pres enta un grup o carb 32
  33. 33. oxilo (CO OH-) en el extre mo de la cade na later al. A pH fisiol ógic o, este grup o funci onal tiene una carg a nega tiva, por lo que a men udo el ácid o aspá rtico tamb ién se deno mina aspa 33
  34. 34. rtato. Pert enec e al grup o de amin oáci dos con cade nas later ales polar es carg adas . Parti cipa com o prom edio en un 5,5% (en relac ión con todo s los amin oáci dos) de la cons tituci ón de las prote ínas. Pued 34
  35. 35. e ser sinte tizad o por el orga nism o hum ano, por lo que no es nece sario inger irlo con los alim ento s. Su biosí ntesi s tiene lugar por trans amin ació n del ácid o oxal acéti co, un prod ucto inter medi o del ciclo 35
  36. 36. de Kreb s. Su abre viatu ra es Asp. Cist eína, conti ene un átom o de azufr e en la cade na later al: este grup o tiol (SH- ) es extre mad ame nte react ivo. Form a parte del grup o de amin oáci dos con grup 36
  37. 37. os polar es sin carg a. Dese mpe ña un pape l muy impo rtant e en la estru ctura espa cial de las prote ínas por la form ació n de puen tes bisulf uro entre dos radic ales de cisteí na dentr o de una mis ma 37
  38. 38. prote ína o en prote ínas difer ente s. Parti cipa com o prom edio en un 2,8% (con relac ión a todo s los amin oáci dos) de la cons tituci ón de las prote ínas, y pued e ser sinte tizad o por el orga nism o hum ano. Es 38
  39. 39. un amin oáci do no esen cial, pero en los mam ífero s se form a a partir de la meti onin a, que es indis pens able, y de la serin a, que no lo es. Cua ndo la meti onin a pierd e el grup o metil o de su átom 39
  40. 40. o de azufr e se trans form a en hom ocist eína, que es la sust anci a prec ursor a de la cisteí na. Su abre viatu ra es Cys. Ácid o glut ámic o, conti ene un segu ndo grup o carb oxilo (HO OC-) en su 40
  41. 41. cade na later al. Este grup o se encu entra total ment e ioniz ado a pH fisiol ógic o, por lo que el ácid o glutá mico se engl oba dentr o de los amin oáci dos con grup os polar es con carg a nega tiva. 41
  42. 42. Es quím icam ente muy simil ar al ácid o aspá rtico, del que se difer enci a por tener en su cade na later al un átom o de carb ono (- CH2- ) más. Se trata de un amin oáci do no esen cial, es decir , que 42
  43. 43. pued e ser sinte tizad o por el orga nism o hum ano. Su abre viatu ra es Glu. Glut amin a conti ene un grup o amid o al final de la cade na later al. Con ello, la gluta mina perte nece al grup 43
  44. 44. o de amin oáci dos con cade nas later ales polar es sin carg a. Parti cipa com o prom edio en un 3,9% (en relac ión con todo s los amin oáci dos) de la com posic ión de las prote ínas, y pued e ser sinte tizad a por 44
  45. 45. el orga nism o hum ano. La biosí ntesi s tiene lugar a travé s del ácid o glutá mico . Actú a com o fuent e y reser va de nitró geno en muc has reac cion es meta bólic as. Por ello, el contr ol centr 45
  46. 46. al del meta bolis mo de nitró geno se ejerc e a travé s de la form ació n de gluta mina . Su abre viatu ra es Gln. Glici na (quí mica ), es el amin oáci do más simpl e, con un átom o de hidró geno com o cade 46
  47. 47. na later al. Pertenece a los aminoácidos no polares, y a diferencia de todos los demás aminoácidos su carbono (átomo al que se encuentra unido el grupo carboxilo y el grupo amino) no es asimétrico. Participa como promedio en un 7,9% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas, y puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosíntesis tiene lugar a partir del dióxido de carbono y del amoniaco o a partir de la serina. Tiene una gran importancia fisiológica en los mamíferos, ya que actúa en la transmisión de los impulsos eléctricos. Fue el primer aminoácido en ser aislado, en 1820, a partir de un hidrolizado de gelatina. Su abreviatura es Gly. Histidina, posee como cadena lateral un anillo de imidazol, una molécula formada por tres átomos de carbono, tres de hidrógeno y dos de nitrógeno. Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares con carga, y es el único aminoácido que puede cambiar el signo de su carga en el intervalo de pH fisiológico. Por eso, la histidina aparece con mucha frecuencia en el centro activo de las enzimas, donde actúa por ejemplo como catalizador ácido-base. Participa como promedio en un 2,1% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Su biosíntesis parte de etapas intermedias de la síntesis de nucleótidos. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales. Su abreviatura es His. Isoleucina, contiene una cadena ramificada de hidrocarburos con cuatro átomos de carbono como grupo lateral. Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares (hidrófobos), y participa como promedio en un 4,6% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Al igual que la treonina, la isoleucina —a diferencia de los demás aminoácidos— posee dos carbonos asimétricos. Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el producto final de la glicolisis), como ocurre con la valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales. Su abreviatura es Iso. Leucina, que tiene como cadena lateral una cadena de hidrocarburos ramificada formada por cuatro 47
  48. 48. átomos de carbono. Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares (hidrófobos), y participa como promedio en un 7,5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Su biosíntesis parte —al igual que en el caso de la valina y la isoleucina, los otros aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas— del piruvato, el producto final de la glicolisis. La leucina no puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales. A menudo, las proteínas ligantes de ADN contienen radicales de leucina situados espacialmente uno detrás de otro, que según se cree se unen al ADN mediante interacciones hidrófobas (“cremallera de leucina”). Su abreviatura es Leu. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto) Lisina, que tiene como cadena lateral un grupo aminobutilo no ramificado. A pH fisiológico, el átomo de nitrógeno de esa cadena lateral está cargado positivamente. Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares con carga positiva, y participa como promedio en un 7% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. El precursor para su biosíntesis es el ácido aspártico. No puede ser sintetizado por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales. Su abreviatura es Lis. Metionina, la cadena lateral de la metionina contiene un grupo tioéter, un grupo funcional con un átomo de azufre. Esto significa que el grupo metilo del extremo puede cederse más fácilmente, por lo que la metionina actúa a menudo como donante de grupo metilo en reacciones de transmetilación. Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Este aminoácido participa como promedio en un 1,7% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Su biosíntesis parte del ácido aspártico, siendo aportado el átomo de azufre por la cisteína. La metionina no puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que figura entre los aminoácidos esenciales. Desempeña un papel especial en la biosíntesis de proteínas. Su abreviatura es Met. Fenilalanina, la cadena lateral de la fenilalanina contiene un anillo aromático de fenilo: 48
  49. 49. Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Este aminoácido participa como promedio en un 3,5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. El precursor para su biosíntesis es el corismato, una molécula en forma de anillo que se obtiene, entre otros, a partir de productos intermedios de la glicolisis. No puede ser sintetizado por los mamíferos, por lo que constituye uno de los aminoácidos esenciales. La ausencia de una enzima, la fenilalanina hidroxilasa, que cataliza la degradación de fenilalanina a tirosina, provoca una enfermedad denominada fenilcetonuria. Esta enfermedad hereditaria puede causar retraso mental severo en el ser humano, si bien una dieta pobre en fenilalanina permite alcanzar un desarrollo normal. Su abreviatura es Phe. Prolina, es, en sentido estricto, un iminoácido. La cadena lateral de la prolina está unida tanto al átomo de carbono adyacente al grupo carboxilo como al átomo de nitrógeno. Esto da lugar a una molécula anular, que hace que la prolina tenga una conformación relativamente rígida: Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Participa como promedio en un 4,6% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Puede ser sintetizada por el organismo humano, por lo que no es imprescindible su presencia en la dieta. El precursor para su biosíntesis es el ácido glutámico. Su abreviatura es Pro. Serina, es, junto a la treonina, el único aminoácido con una cadena lateral hidroxilada. Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga, y se encuentra a menudo en los centros activos de las enzimas, por ejemplo en los de muchas enzimas digestivas. Participa como promedio en un 7,1% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Puede ser sintetizado por el organismo humano, por lo que no es necesario obtenerlo a través de los alimentos. La ruta principal de formación de la serina en los tejidos animales comienza con el ácido 3-fosfoglicérido, un producto intermedio de la glicolisis. Es el aminoácido precursor de la glicina y de la esfingosina. Su abreviatura es Ser. Treonina, que al igual que la serina tiene una cadena lateral hidroxilada (CH 3-CHOH-). Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga, y se encuentra con frecuencia en los centros activos de las enzimas. Al igual que la isoleucina, la treonina —a diferencia de todos los demás aminoácidos— tiene dos carbonos asimétricos. Participa como promedio en un 6% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que figura entre los aminoácidos esenciales. El precursor para su biosíntesis es el ácido aspártico. Su abreviatura es Thr. 49
  50. 50. Triptófano, que contiene como cadena lateral un grupo indol (C8H5NH). Pertenece al grupo de aminoácidos con grupos no polares o hidrófobos. Participa como promedio en un 1,1% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Los mamíferos no pueden sintetizar el triptófano, por lo que figura entre los aminoácidos esenciales. En el metabolismo, el triptófano es importante entre otras cosas para la formación de la amida del ácido nicotínico (también denominada nicotinamida o vitamina B3). El organismo utiliza esta amida para fabricar el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD), un transmisor universal de equivalentes de reducción (electrones o átomos de hidrógeno que participan en las reacciones de oxidación-reducción), por ejemplo en procesos de transferencia de hidrógeno o, bajo la forma de dinucleótido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP), en la biosíntesis de ácidos grasos. La carencia de triptófano en la dieta provoca una enfermedad conocida como pelagra. Su abreviatura es Trp. Tirosina, la cadena lateral de la tirosina contiene un anillo de hidroxifenilo (HO-C6H4-CH2-). Pertenece al grupo de aminoácidos con grupos polares sin carga. Participa como promedio en un 3,5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Los mamíferos pueden sintetizar la tirosina, un aminoácido no esencial, a partir de la fenilalanina, un aminoácido esencial que debe obtenerse a través de la alimentación. Su abreviatura es Tyr. Valina, que tiene como cadena lateral una cadena ramificada de hidrocarburos con tres átomos de carbono, el llamado grupo isopropilo ((CH3)2CH-). Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares. Participa como promedio en un 6,9% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Su biosíntesis parte del piruvato, el producto final de la glicolisis, como ocurre también con la leucina y la isoleucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas. La valina no puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que constituye uno de los aminoácidos esenciales que deben obtenerse a partir de la dieta. Su abreviatura es Val. 50
  51. 51. Como vemos en la tabla tenemos aminoácidos apolares, polares sin carga y polares con carga. 2. Propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda. El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. INICIO IV.- Proteínas INICIO 51
  52. 52. Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque: a)son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleícos. b)son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. c)muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc.). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes. 1.- Composición Química y Clasificación de las proteínas. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación. Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales. Se clasifican, de forma general, en Holoproteínas y Heteroproteínas según estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos. En la ilustración podemos apreciar el grupo porfirínico hemo de la hemoglobina, una heteroproteína. 2. Péptidos y Enlace peptídico. Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. • Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. • Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. • Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. • etc. b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. 52
  53. 53. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES a) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para provocar las contracciones uterinas durante el parto. b) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células nerviosas (neuronas) para inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina. c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica y por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas. 53
  54. 54. 3. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS Estructura tridimensional. La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteína. La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas que pueden adoptar son: a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices de colágeno) Las -hélice aparecen en rojo. b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada). 54
  55. 55. c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre sí -hojas plegadas. La ESTRUCTURA TERCIARIA está representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes bisulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función. Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos. 4. Propiedades de las proteínas SOLUBILIDAD Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto 55
  56. 56. liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible. ESPECIFICIDAD Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. 56
  57. 57. ALIMENTOS QUE CAMBIAN DE ASPECTO a) Cuando se hierve o fríe un huevo, el calor hace que la ovoalbúmina presente en la clara se desnaturalice y se forma un coágulo característico, insoluble y blanco. En este caso, el calor hace que se rompa la estructura terciaria globular de la ovoalbúmina y pase a adoptar una forma fibrosa e insoluble. b) Cuando la leche se acidifica, debido al ácido láctico resultante de la fermentación bacteriana, algunas de las proteínas que contiene, como la caseína, se desnaturalizan, se insolubilizan y se origina lo que se conoce como "leche cortada". Este mismo proceso es la base para la fabricación de yogur a partir de la leche, total o parcialmente descremada, pasteurizada y a veces homogeneizada. A escala industrial, a la leche se le añade una dosis del 3 º ó 4% de una asociación de dos fermentos lácteos : el estreptococo Streptococcus thermophilus (bacteria poco productora de ácido láctico, pero muy aromática) y el bacilo Lactobacillus bulgaricus (bacteria muy acidificante). Además, el yogur se suele aromatizar con concentrados de frutas y otros sabores naturales. 57
  58. 58. CABELLO LISO / CABELLO RIZADO La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes bisulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes bisulfuro entre las alfa- hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. La "permanente" es una técnica de peluquería que riza el cabello mediante unos reactivos que rompen los puentes bisulfuro del cabello lacio natural y establecen otros nuevos en diferentes regiones. EL RECHAZO DE LOS TRANSPLANTES El principal obstáculo para el éxito en los trasplantes de órganos e incluso en los injertos de determinados tejidos orgánicos es el propio sistema inmunológico del receptor, que puede reconocer como "extrañas" partículas biológicas proteicas (antígenos HLA) del nuevo órgano o tejido y pone en marcha los mecanismos de defensa contra el órgano o tejido trasplantado, de manera similar a como lo haría contra otros agentes extraños (bacterias, virus, hongos, parásitos, etc.). Cuando esto ocurre se produce la muerte celular en el órgano trasplantado y, por tanto, la destrucción del mismo. 58
  59. 59. PIEDRAS SOBRE SU PROPIO TEJADO Cuando el sistema inmunológico pierde la capacidad de distinguir lo propio de lo ajeno, el organismo "está perdido". En vez de defenderlo, lo ataca, produciendo las llamadas enfermedades autoinmunes. Las ubicuitinas, unas proteínas presentes en casi todos los seres vivos, podrían ser el vínculo que relaciona una enfermedad autoinmune con una infección bacteriana previa. De confirmarse esta teoría, el sistema inmunológico produciría la enfermedad al atacar las ubicuitinas del propio organismo, creyendo que ataca a las de las bacterias. 59
  60. 60. ENCUENTRA PROTEINAS EN ALIMENTOS 100 GRS. DE CHOCOLATE APORTAN GRAN CANTIDAD DE PROTEINAS. PARA SUSTITUIR EL FILETE ¿CUANTO MÁS PROTEINAS, MEJOR? Las dietas hiperprotéicas (exceso de carnes, pescados, huevos, leche, etc.) pueden llegar a ser tóxicas por dos motivos: A) Por una parte, las proteínas digeridas suministran aminoácidos, pero cuando hay exceso se transaminan y los restos cetoácidos se almacenan en forma de grasas. La vía metabólica es: Ácido oxalacético -> ácido pirúvico -> ácido acético -> ácidos grasos ->grasas. B) Por otra parte, el exceso de grupos amino procedentes de las transaminaciones y los nucleótidos procedentes de los ácidos nucleícos no se eliminan en forma de urea, sino en forma de ácido úrico, que puede cristalizar en las articulaciones, en la piel o en los riñones y originar un trastorno muy doloroso denominado "gota". 60
  61. 61. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc. A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan: Función ESTRUCTURAL -Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: • Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. • Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. -Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: • El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. 2. Funciones de las proteínas • La elastina del tejido conjuntivo elástico. • La queratina de la epidermis. -Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente. Función ENZIMATICA -Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Función HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Función REGULADORA -Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Función HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para 61
  62. 62. mantener constante el pH del medio interno. Función DEFENSIVA • Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. • La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. • Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. • Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas. Función de TRANSPORTE • La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. • La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. • La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. • Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. • Los citocromos transportan electrones. Función CONTRACTIL • La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. • La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Función DE RESERVA • La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. • La lactoalbúmina de la leche. 62
  63. 63. COSMÉTICOS, ¿EL ELIXIR CONTRA EL ENVEJECIMIENTO DE LA PIEL? De todos los órganos del cuerpo humano, la piel es el de mayor tamaño. Tiene una estructura compleja formada por dos estratos distintos, que descansan sobre una capa de grasa. El estrato exterior: la Epidermis, está formada por varias capas; las células más exteriores adquieren uniformemente un relleno de la proteína ?-queratina y forman la capa protectora exterior de células muertas (capa córnea). El estrato inferior: la Dermis es una densa capa celular que contiene fibras proteínicas de colágeno, elásticas y reticulínicas, que son las que determinan la firmeza y elasticidad de la piel. El envejecimiento supone la reducción del ritmo de producción de células dérmicas y epidérmicas y deteriora, especialmente, las fibras proteínicas de la dermis. Muchos cosméticos tratan de evitar el envejecimiento de la piel, manteniendo la humedad de la misma. Algunos incluyen variadas formas de colágeno, pero, aunque puede que haga el producto más atractivo comercialmente, desde el punto de vista científico, su eficacia se pone en duda ya que las moléculas de colágeno que incluyen son demasiado grandes para pasar a través de la epidermis. Por otra parte, las cremas hidratantes tradicionales están, en la actualidad, "atrapadas en el interior de unos contenedores químicos" denominados Liposomas, de modo que el agente hidratante permanece en el lugar en que se ha aplicado y no es arrastrado por el sudor o la humedad. Los compuestos basados en liposomas se encuentran entre las mejores cremas hidratantes, pero, a pesar de su coste y de su sofisticación, la mayoría de los dermatólogos cree que todavía no son más efectivos que la vaselina. Algunas empresas fabricantes de cosméticos han dado un paso más adelante y han cargado los liposomas con colágeno y elastina, con la esperanza de que estas proteínas reparen los daños producidos por la edad. Sin embargo, aportar los bloques de construcción para la reparación de la piel sería como vaciar una carga de ladrillos en una obra y esperar que se coloquen solos. Es sabido también que las microinyecciones de colágeno en surcos y arrugas localizadas de la piel no son del todo definitivas porque el colágeno "injertado" es, generalmente, reabsorbido por el organismo al cabo de un tiempo (entre ocho meses y un año) y, a veces, éstos "añadidos" pueden producir alergias. LA PROTEÍNA ASESINA 63
  64. 64. Stanley B. Prusiner, profesor de bioquímica de la Universidad de California (EE.UU) descubrió el "prión", nombre derivado de "proteinaceus infectious particle" (partícula proteínica infecciosa), que es un nuevo principio biológico de infección, como los virus o las bacterias, pero mucho más pequeños que ellos. Este investigador, por cuyo descubrimiento recibió el premio Nóbel de Medicina en 1997, ha demostrado que los priones existen normalmente en el organismo como proteínas celulares inocuas, pero poseen la capacidad de convertir sus estructuras en formaciones muy inestables y dañinas que causan enfermedades mortales en seres humanos y animales. Según descubrió Prusiner, las enfermedades causadas por priones pueden ser hereditarias, contagiosas u ocurrir de forma espontánea, y en todos los casos, producen un efecto esponjoso por la muerte de las células nerviosas. Su labor empezó hace años, tras la muerte de uno de sus pacientes causada por la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las Vacas Locas", de la que se sabía que podía transmitirse a través de extractos cerebrales de animales infectados. Todos los análisis apuntaban a que el agente infeccioso estaba incluido en una sola proteína, pero la comunidad internacional acogió con escepticismo este descubrimiento y Prusiner siguió su labor para definir la exacta naturaleza de este agente infeccioso. Junto con sus colegas, en 1984 consiguió aislar una prueba genética que demostró que los priones se encontraban en todos los animales analizados, incluido el hombre. El sistema inmunológico del cuerpo no reacciona ante la presencia de los priones porque están presentes desde el nacimiento en forma de proteínas naturales. 5. Test de conocimientos sobre proteínas 1) Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas básicamente por: 64
  65. 65. C, H, O, P. C, H, O, N. C, H, O, Fe 2) Los -L-aminoácidos se caracterizan por: la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono . la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono . la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono . 3) El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que: El pH que exista en una disolución acuosa determina su ionización. El pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica. El pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa. 4) Un ejemplo de polipéptido es la unión de: Ala - Glu - Tyr - Met - Pro Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe - Gly ninguna respuesta es correcta. 5) En cuanto al enlace peptídico, es cierto que: se establece entre los grupos amino (-NH2) de dos aminoácidos contiguos. se establece entre los grupos carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos contiguos. se establece entre los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos 6) La configuración o de lámina plegada de una proteína, se refiere a: su estructura primaria. su estructura secundaria. su estructura terciaria. 7) Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido, ¿puede tener estructura cuaternaria? nunca si a veces 8) Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos? si nunca a veces 9) :La especificidad de las proteínas es consecuencia de: la capacidad de cada ser vivo para fabricar sus propias proteínas. la capacidad de cada ser vivo para rechazar sus propias proteínas. ambas respuestas son correctas. 10) El colágeno es una proteína con función: estructural. enzimática. hormonal. 65
  66. 66. 7. Ejercicios sobre proteínas. Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema. Si encuentras algún problema en su resolución, puedes utilizar el correo electrónico, desde el botón de tutor, y te facilitaremos la ayuda necesaria. 1.- Comente las propiedades de los aminoácidos. ¿Qué son y cómo se forman los péptidos? 2.- Describa las características de los niveles de organización estructural de las proteínas. ¿Qué diferencias hay entre las alfa-hélice y las láminas plegadas de la estructura secundaria de las proteínas? 3.- Explique la desnaturalización de las proteínas, contestando razonadamente a las siguientes cuestiones: concepto; factores que pueden desnaturalizar a las proteínas; tipos de enlaces que se rompen durante el proceso; posibilidades de ser reversible. 4.- Explique a qué se refiere la especificidad de las proteínas y por qué puede plantear problemas en los transplantes de órganos. 5.- Funciones de las proteínas. Cite ejemplos de proteínas y funciones concretas que desempeñen en el organismo. INICIO 66
  67. 67. V.- Vitaminas INICIO Sustancias fundamentales para la realización y mantenimiento de los procesos biológicos en los seres vivos, las vitaminas no fueron estudiadas hasta los primeros años del siglo XX. No obstante, ya mucho antes se había comprobado la necesidad de ingerir determinados alimentos en la dieta para evitar la aparición de algunas enfermedades. Así ocurrió con el escorbuto, carencia de vitamina C, que constituyo una auténtica plaga de los marineros durante siglos y que logró erradicarse estableciendo provisiones de cítricos en los barcos que zarpaban para efectuar largos viajes. Las vitaminas son cuerpos orgánicos, biológicamente activos, que los organismos precisan en cantidades muy reducidas para mantener sus procesos vitales. Se trata, de modo similar a las enzimas, de auténticos biocatalizadores que intervienen en funciones básicas de los seres vivos, como son el metabolismo, el equilibrio mineral del organismo, la conservación de ciertas estructuras y tejidos e incluso la visión ( caso de la vitamina A ). 1. Características generales. A pesar de las numerosas observaciones empíricas realizadas en los siglos XVIII y XIX que apuntaban la existencias de ciertas sustancias presentes en algunos alimentos, las cuáles eran absolutamente necesarias para impedir la aparición de determinadas enfermedades como el beriberi o el escorbuto, hasta los inicios del siglo XX no se comprobó la importancia efectiva de tales compuestos denominados vitaminas por el químico polaco Casimir Funk en 1911. Un año después, éste científico, junto con el bioquímico británico Frederick Hopkins (que en 1906 había demostrado la presencia en los alimentos de lo que él llamo factores accesorios, tan esenciales en la dieta como los restantes principios nutritivos) propusieron la teoría de que la carencia de dichas vitaminas en la alimentación daba origen a graves deficiencias orgánicas. Las investigaciones posteriores han permitido comprobar la veracidad de esta suposición, así como la complejidad y variedad estructural y funcional de éstas sustancias. Las vitaminas difieren 67

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