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Enzimas

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la wea pa mña de la prueba global de biologia! te pasiazste !

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Enzimas

  1. 1. Enzimas<br />Alumnos: Marcela Castillo<br /> Raul Condori<br /> Felipe Pavez<br /> Patricio Muñoz<br />Curso: 4 medio C<br />
  2. 2. Introducción<br />Metabolismo celular<br />¿Qué es?<br />Función<br />Estas permiten mantener con vida a la célula <br />Son las reacciones químicas que se producen dentro de la célula.<br />Mediante la incorporación y eliminación de sustancias<br />
  3. 3. Se dividen en 2 partes<br />Catabólicas<br />Anabólicas<br />Permiten degradar moléculas complejas en otras mas simples.<br />Son las reacciones químicas donde se forman moléculas grandes a través de las simples<br />libera<br />Requieren de<br />Energía en forma de ATP y calor (exergonicas)<br />Energía (endergonicas)<br />
  4. 4. Estas reacciones necesitan de una cierta cantidad de energía para iniciarse, estas se llama energía de activación , que permite romper enlaces de las moléculas para formar otros nuevas moléculas.<br />La energía de activación es la energía mínima que requiere un sistema partículas para que haiga reacción<br />Estas reacciones deben hacerse a una determinada velocidad para que sean útiles para los sistemas vivientes.<br />Y de esto se encarga las ENZIMAS.<br />
  5. 5. E<br />E<br />E<br />E<br />Las enzimas<br />Sin estas enzimas las reacciones necesitarían de 1000º C para realizarse<br /> Son proteínas catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular<br />Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir.<br />E + S ESEP  E + P<br />
  6. 6. Sin enzima<br />Con enzima<br />Las enzimas también disminuyen la energía de activación<br />
  7. 7. CATALIZADOR<br />- Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.<br />- Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación<br />
  8. 8. Enzima - Catalizador<br />Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química.<br />Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo<br />Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen:<br />Especificidad por el sustrato<br />Se inactivan por desnaturalización<br />Pueden ser reguladas<br />
  9. 9. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan: <br />Cofactor: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. <br />Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.<br />
  10. 10. Coefactor<br />Los coefactores son sustancias inorgánicas como Mg^2+ , Cu^2+, Na+ , etc.<br />
  11. 11. Coenzimas<br />Las coenzimas colaboran en la reacción enzimática recibiendo transitoriamente algún grupo químico: H+ , OH, CH3 . <br />Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la enzima.<br />La enzima sin la coenzima o cofactor recibe el nombre de APOENZIMA la cual es mas simple.<br />
  12. 12.
  13. 13. Isoenzimas o Isozimas<br />Son formas moleculares diferentes de una misma enzima<br />Se diferencian por su movilidad electroforética<br />Usadas en clínica: sueros normales y sueros con alguna patología <br />
  14. 14. Acción enzimática<br />Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación<br />Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato<br />Después de la reacción, enzimas y productos se separan.<br />Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción<br />
  15. 15. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:<br /><ul><li>Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato
  16. 16. Transformación catalítica del mismo</li></ul>En ambas funciones participan<br /><ul><li>Cadenas laterales de los aminoácidos</li></ul>Grupos o moléculas no proteicas:<br /><ul><li>Iones metálicos
  17. 17. Cofactores</li></li></ul><li>ESPECIFICIDAD<br />Algunas enzimas atacan solamente a una sustancia en particular. Ejemplos: arginasa, ureasa y catalasa, que solo atacan a la arginina, la urea y al peróxido de hidrogeno.<br />En esta unión hay por lo menos tres puntos de unión, por la que la especificidad constituye una característica complicada dela acción enzimática.<br />La especificidad está relacionada con la formación de un complejo enzima-substrato. El substrato debe encajar con la enzima. <br />
  18. 18. Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática<br />Especificidad de la reacción enzimática<br />Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de:<br /> Fijar específicamente al substrato<br />Transformarlo catalíticamente.<br />
  19. 19. Enzima<br />Sustrato<br />Sitio activo<br />
  20. 20. La unión del sustrato es muy específica<br />Complementariedadgeométrica<br />Complementariedad de cargas, unionesiónicas<br />Modelos: <br /><ul><li>Encajeinducido
  21. 21. Llave – cerradura.
  22. 22. Estado de transición</li></li></ul><li>Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)<br />Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,<br />de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.<br />Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática<br />
  23. 23. Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)<br />Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión.<br />Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.<br />
  24. 24. Estabilización del Estado de Transición<br />La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad<br />definiendo la acción enzimática como<br />Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad<br />complementario no al substrato o al producto, sino al<br />estado de transición entre ambos.<br />
  25. 25. Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo<br />
  26. 26. 1. Óxido-reductasas(Reacciones de oxido-reducción).<br />Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide<br />2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales) <br /> <br />· grupos aldehídos <br />· grupos acilos <br />· grupos glucósidos <br />· grupos fosfatos (kinasas)<br />CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS<br />transfieren grupos activos a otras sustancias receptoras<br />
  27. 27. 3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis)<br />Transforman polímeros en monómeros.Actúan sobre: <br />· enlace Ester <br />· enlace glucosídico<br />· enlace peptídico<br />· enlace C-N<br />4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)<br /> <br />· Entre C y C <br />· Entre C y O <br />· Entre C y N<br />catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace<br />
  28. 28. 5. Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición(Reacciones de isomerización)<br />6. Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP(Formación de enlaces, con aporte de ATP)<br /> <br />· Entre C y O <br />· Entre C y S <br />· Entre C y N <br />· Entre C y C<br />
  29. 29. Factores que afectan a la velocidad de reacción<br />
  30. 30. Concentración de enzima<br />Cuando ahí sustrato disponible va aumentando la concentración de la enzima al ser así aumenta la velocidad hasta pero cierto punto.<br />
  31. 31. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO<br />
  32. 32. Efecto en el pH<br /> Todas las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:<br />El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.<br />El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. <br />Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12<br />
  33. 33. Temperatura<br /><ul><li> La activación de las enzimas también depende de la temperatura, cada enzima tiene su propia temperatura.
  34. 34. La gran mayoría de las enzimas se desnaturalizan y se inactivan alrededor de los 50º C. y su </li></ul> velocidad disminuye rápidamente.<br />
  35. 35. Ejemplo: Organismos Termófilos<br />Son organismos vivos que pueden soportar condiciones extremas, por encima de los 45ºC. Viven por ejemplo en aguas termales. <br />Las termófilas se caracterizan por tener una membrana celular rica en lípidos saturados ya que contienen enzimas que les permiten trabajar en condiciones extremas.<br />
  36. 36. Inhibidores<br />Así como los activadores enzimáticos aumentan la actividad de las enzimas, los inhibidores son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad. <br />La unión de un inhibidor puede impedir que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible.<br />Muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos, ya que el bloqueo de una enzima puede matar organismos patógenos, o corregir errores metabólicos. <br />
  37. 37. Existen dos tipos de inhibidores:<br />Isostéricos<br />Ejercen su acción sobre el centro activo<br />Ejercen su acción sobre otra parte de la molécula <br />Alostericos<br />Causan un cambio en la conformación, que tiene una repercusión negativa en la actividad enzimática<br />
  38. 38. Inhibiciónenzimáticaisostérica<br />Los inhibidores isostericos pueden ser de dos tipos:<br />Inhibidor Irreversible<br />Inhibidor Reversible<br />Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos<br />Modifica quimicamente la enzima<br />E + I<br />E’<br />E + I<br />EI<br />ES + I<br />ESI<br />
  39. 39. Inhibidores Reversibles<br />La inhibición puede ser revertida por diálisis o simple dilución<br />Inhibición Competitiva: el inhibidor se fija<br />al centro activo de la enzima, impidiendo <br />la fijación del substrato.<br />Inhibición No Competitiva: el inhibidor se<br />fija a la enzima independientemente o<br />no de que lo haga el substrato, pero <br />sí impide la acción catalítica en caso de<br />unión.<br />Inhibición Anticompetitiva: El inhibidor <br />se fija únicamente al complejo <br />enzima-substrato una vez formado,<br /> impidiendo la acción catalítica.<br />Inhibición competitiva: el sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo. <br />
  40. 40. Inhibidores Irreversibles<br />Reaccionan con un grupo químico de la enzima, <br />modificándola covalentemente<br />E + I<br />E’<br />A diferencia de la inhibición reversible, <br />el efecto de los inhibidores irreversibles <br />depende del tiempo <br />de actuación del inhibidor.<br />Los inhibidores irreversibles <br />son, por lo general, altamente<br />tóxicos. <br />
  41. 41. - No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo, inhabilitándolo.<br />- Producen inactivación permanente de la actividad enzimático<br />- Se interfiere con el desarrollo normal de una reacción o vía metabólica<br />
  42. 42. Inhibición enzimática alostérica<br />Los inhibidores alostéricos se unen a la zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo, de manera que el sustrato no puede unirse a él. <br />
  43. 43. - Son enzimas cuya estructura proteica está formada de varias subunidades.<br />- Además del sitio activo tienen sitios alostéricos o de regulación<br />Los inhibidores alostéricos funcionan en lugares distintos al sitio activo de la enzima. <br />

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