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Aminoacidos-peptideos-proteinas

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Aminoacidos-peptideos-proteinas

  1. 1. Aminoácidos, peptídeos e proteínas Prof. Msc Lhaís Leal
  2. 2. Aminoácidos (aa)  Unidades monoméricas das proteínas unidos através de ligações peptídicas.  Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos. Geralmente são representados por 3 letras!
  3. 3.  Asparagina, 1806
  4. 4. Estrutura dos aminoácidos •um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) •um átomo de hidrogênio •um grupo carboxilo (-COOH) •um grupo amina (-NH2) •uma cadeia lateral (grupo R).
  5. 5.  Grupo R: É o que diferencia um aa de outro  Variações em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade em água. Existem outros aa menos comuns : Modificados depois da síntese
  6. 6.  O carbono α é um CENTRO QUIRAL.  Está ligado a quatro grupos diferentes que podem ocupar dois arranjos espaciais únicos, ou seja, os aminoácidos possuem dois possíveis estereoisômeros. NÃO SE SOBREPÕEM : ENANTIÔMEROS Configuração D e L Proteínas e Peptídeos possuem somente aa com configuração L
  7. 7. Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R  Classificados com base na sua tendência em interagir com a água em pH fisiológico:  Grupos R apolares, alifáticos  Grupos R aromáticos  Grupos R polares, não carregados  Grupos R carregados negativamente
  8. 8. Grupo R apolar e alifáticos • Aminoácidos apolares e hidrofóbicos • Ligações de Van der Waals • Ala, Val, Leu, Iso – Interações hidrofóbicas • Gly; menor aminoácido • Met – Possui átomo de enxofre • Pro – Iminoácido, menor flexibilidade estrutural
  9. 9. Grupo R aromáticos • Aminoácidos hidrofóbicos • Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água • Modificações pós-traducionais – Fosforilação do OH da tirosina • Fenilalanina – Mais apolar
  10. 10. Grupos R polares, não carregados  Solubilidade intermediária em água  Serina e treonina  Grupos hidroxil  Asparagina e glutamina  Grupo amida  Cisteína  Grupo sulfidril  Ligações dissulfeto
  11. 11. Grupos R carregados • Aminoácidos básicos – Carga positiva – Lisina, segundo grupo amino – Arginina, grupo guanidina – Histidina, grupo aromático imidazol • Aminoácidos ácidos – Carga negativa – Possuem segundo grupo ácido carboxílico
  12. 12. Aminoácidos incomuns • Modificações pós-traducionais – 4-hidroxiprolina – 5-hidroxilisina – 6-N-metil-lisina – Gama-carboxiglutamato – Fosforilação de resíduos • Selenocisteína – Selênio ao invés de enxofre na Cys – É adicionado durante a tradução por mecanismo específico e regulado
  13. 13. pH e pKa  Constantes de dissociação dependem do pH do meio e são diferentes para diferentes moléculas  Ionização  < pH; > [H]+ estado não-ionizado
  14. 14. Aminoácidos são ionizáveis • Substâncias anfóteras: possuem natureza dual • Podem funcionar assim como ácidos ou bases – Doam ou recebem prótons
  15. 15. Código genético - Aminoácidos
  16. 16. Peptídeos  Cadeias de aminoácidos LIGAÇÃO PEPTÍDICA
  17. 17.  Oligopeptídeos  Tripeptídeo: 3 aa, 2 ligações peptídicas  Tetrapeptídeo_ 4 aa, 3 ligações peptídicas  Pentapeptídeo_ 5 aa, 4 ligações peptídicas  Polipeptídeos: Massa molecular menor que 10.000 dáltons  Proteínas: Massa molecular maior que 10.000 dáltons
  18. 18. Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos Ester metilico de L-aspartil-L-fenilalanina Ocitocina Adoçante comercial Neurotransmissor
  19. 19. Proteínas
  20. 20. Proteínas  Algumas proteínas possuem uma única cadeia polipeptídica, enquanto outras formam multissubunidades, pois possuem dois ou mais polipetídeos ligados nãocovalentemente:  Cadeias idênticas ou diferentes  Oligoméricas  Protômeros Hemoglobina
  21. 21. Classificação das proteínas QUANTO A COMPOSIÇÃO Proteínas simples: Quando há hidrólise, apenas aminoácidos são liberados QUIMOTRIPSINA
  22. 22. Proteínas Conjugadas (ou heteroproteínas) : Possuem componentes químicos adicionais associados aos aminoácidos  Grupo prostético: parte não aminoacídica responsável pela função principal da proteína. PROTEÍNAS CONJUGADAS GRUPO PROTÉSTICO EXEMPLO Cromoproteínas Pigmento Hemoglobina, hemocianina e citocromos Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína (leite) Glicoproteínas Carboidratos Mucina (muco) Lipoproteínas Lipídio LDL Nucleoproteínas Ácido nucléico Ribonucleoproteínas Metaloproteínas Íons metálicos Ferritina
  23. 23. QUANTO À FORMA:  Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente helicoidal ( tubulinas).  Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)
  24. 24. QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS:  Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.  Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas
  25. 25. Funções das proteínas  Elas exercem funções diversas, como:  Catalisadores;  Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;  Armazenamento(ferritina);  Veículos de transporte (hemoglobina);  Hormônios;  Anti-infecciosas (imunoglobulina);  Enzimáticas (lipases);  Nutricional (caseína);  Agentes protetores.
  26. 26. Como as proteínas diferem bioquimicamente?  Sequência de aminoácidos  Determinado pela sequência de DNA!  Dogma central da Biologia Molecular*  Organização estrutural  Primária  Secundária  Terciária  Quaternária
  27. 27. Estrutura das proteínas.
  28. 28.  O arranjo espacial de uma proteína é chamado de conformação;  A conformação inclui qualquer estado estrutural que a proteína pode assumir sem que haja quebra de suas ligações peptídicas;  Proteínas dobradas em sua conformação funcional são chamadas de nativas.  Interações fracas  Pontes dissulfeto
  29. 29. Estrutura primária  Sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas e inclui algumas ligações dissulfeto;  Nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.  Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
  30. 30. Estrutura secundária  Arranjo espacial dos resíduos de aa que são adjacentes em um segmento polipetídico;  Quando há a rotação das ligações entre os carbonos permitindo um grau de enovelamento inicial.  Ligações de hidrogênio mantem esse tipo de estrutura.  Podem ocorrer de forma intramolecular formando hélices α e intermolecular, formando a conformação folha β.
  31. 31. Estrutura terciária  É o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. Inclui aspectos de alcance mais longo.  Ocorre a interação entre aminoácidos que estão em localizações bem distantes devido as curvaturas existentes;  Mantidas por: ligações fracas (podem ocorrer ligações S-S) entre os segmentos.
  32. 32. Estrutura quaternária  Quando as proteínas contem mais duas ou mais cadeias polipetídicas distintas, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes.
  33. 33. Exemplos de proteínas funcionais Função estrutural α-queratina Colágeno Fibroína da seda Função contrátil Actina Miosina Função de transporte Hemoglobina Função hormonal Insulina Defesa Anticorpos Reguladora Vitaminas

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