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Enzimas

  1. 1. S SECRETARIA NACIONAL DE EDUCACION CIENCIA,TECNOLOGIA E INNOVACION SUPERIOR, SISTEMA NACIONAL DE NIVELACION Y UNIVERSIDADADMISIONDE MACHALA TÉCNICA ÁREA DE SALUD LAS ENZIMAS Segundo Semestre 2013 Estudiante: Córdova Suárez Karen Jessenia Docente: bioquimico. GARCIA CARLOS M.C Curso: Nivelacion de carrera Aula: v01 Machala-El Oro-Ecuador
  2. 2. LAS ENZIMAS La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida. Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos. La formación de los prótidos, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio. Importancia biomedica de las enzimas Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera
  3. 3. profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima. Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcionomaprostatico), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicosinformacion valiosa para el diagnostico y el pronostico. Caracteristicas de las enzimas Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicasespecificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima. Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcionenzimatica causan patologias. Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio depH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.
  4. 4. A diferencia de un catalizador inorgánico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reacción o solo una reacción determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actúan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuración precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminoácidos que tienen su carbono a , asimétrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idénticas de dichos aminoácidos, pero que sean del tipo D-. En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos. Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que: Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado. La estructura enzimática Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado el éxito de los experimentos realizados en el laboratorio para la producción de aminoácidos; estos aminoácidos son los que precisamente constituyen la base del edificio proteico. También en el laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos. La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama enzimas encargadas de la función clorofílica, proceso que a través de reacciones químicas complejas y encadenadas transforman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anhídrido carbónico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental de los animales.
  5. 5. En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenómenos de oxidorreducción, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente energético del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las células; en las mitocondrias se produce el metabolismo enzimático de los ácidos grasos, los cuales son en parte elaborados también en el citoplasma. En los ribosomas tiene lugar concretamente todas la s síntesis de las sustancias proteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del agua, moléculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células; en cambio, las enzimas glucolíticos están difundidos en el citoplasma. La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas ha sido posible a través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los distintos componentes mediante centrifugación diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y la subdivisión de los componentes subcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas inferiores a 0° C hasta temperaturas mas elevadas con cambios de presión osmótica o mediante ultrasonidos. Naturaleza química de las enzimas Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteinas. La más importantes son las siguientes: a. El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, criatalizada, demuestra que son proteínas. b. Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas; por ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el casod e las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumeta varios cientos, como sucede con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas. c. Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de ph donde su actividad es mayor. Las proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difución, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran las enzimas. d. Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que puedesn combinarse con ellas. e. Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.
  6. 6. Grupo Accion ejemplos 1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de nuevo. Dehidrogenasas Aminooxidasa Deaminasas Catalasas 2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura Transaldolasas de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Transcetolasas Suelen actuar en procesos de interconversiones de Transaminasas azucares, de aminoácidos, etc 3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar 4. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo Isomerasas de azúcar de ellas sus isómeros de función o de posición. Epimerasas Suelen actuar en procesos de interconversion Mutasas 5. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se Aldolasas llaman sintetasas) de los enlaces denominados Decarboxilasas fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético. 6. Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces Carboxilasas fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas Peptidosintetasas en energía como los nucleosidos del ATP Glucosidasas Lipasas Peptidasas Esterasas Fosfatasas Coenzima y grupos prostéticos Aparte del sustrato, cuya transformación será condicionada por la enzima, existe otra parte del sistema enzimático, de peso moléculas bajo y por lo tanto dializable, termostable y en general, no protéica, adherida de mas o menos laxa a la apoenzima y a la cual se le llama grupo prostético, si está muy intimanente ligada a la apoenzima – como es el caso del núcleo porfirínico de numerosas oxidasas o la estructura flavínica de la deshidrogenasa succínica – o coenzima cuando la unión es débil y se separan fácilmente, como por ejemplo el DPN y el TPN que asisten a las funciones de varias deshidrogenasas. Es muy grande la importancia del grupo prostético o de la coenzima desde el punto de vista funcional pues suelen ceder y recibir alternadamente parte de los productos de la reacción. Por ejemplo en las reacciones de oxido – reducción los hidrógenos desprendidos de un sustrato deben ser captados por una sustancia con lo que se expulsa al sustrato oxidado y es posible recibir una nueva molécula del sustrato con hidrógenos. Tal sustancia es una coenzima, como el DPN, el TPN, el FAD, etc., que, a su vez, suele cederlos a una tercera sustancia o, cuando las reacciones son reversibles los pasan al sustrato oxidado para reducirlo. Algunos autores denominan cosustratos a estos agrupamientos coenzimáticos para hacer énfasis en su carácter reversible, no catalítico y equimolecular con respecto al sustrato. Una proporción de las vitaminas forman parte de moléculas mas complejas que funcionan como coenzimas en diversas reacciones.
  7. 7. Relaciones entre la enzima y el sustrato. Es universalmente aceptado, que la enzima, como todo catalizador, participa de una manera activa en la reacción. Existen pruebas experimentales de esta situación cuando menos para algunos. Un ejemplo bien conocido es el de la peroxidasa que, en presencia de peróxido de hidrógeno, H2O2, y un acceptor de hidrógeno adecuado, produce la reducción del H2O2, . La peroxidasa en ausencia de H2O2 muestras unas bandas de absorción características en el espectro visible; cuando se combina con el H2O2 , pero sin que exista el acceptor de los hidrógenos, aparece una nueva distribución de las bandas. Si se permite el paso de los hidrógenos a un acceptor, automáticamente desaparecen las bandas nuevas y reaparecen las originales de peroxidasa. Se acepta corrientemente una hipótesis propuesta por Michaelis para explicar la actividad enzimática, sobre la base de la información de un compuesto de la enzima con el sustrato (complejo enzima – sustrato), previamente al ataque del sustrato por la enzima y a la liberación de los productos de la reacción. El desarrollo matemático que permitió a Michaelis formular su hipótesis, estuvo acorde con los datos experimentales obtenidos una vez vencidos los enormes obstáculos de orden técnico para llevar a cabo la confirmación de la teoría en el laboratorio. Si se hace el estudio de la actividad de una enzima en relación con la concentración de sustrato. En ella se registran, en las abscisas, la cantidad creciente de sustrato y, en las ordenadas, la cantidad de uno de los productos de la reacción liberada de un tiempo dado, que expresa, en rigor, la actividad de la enzima. La curva obtenida es la de una hipérbola rectangular, la cual tiene algunas propiedades interesantes; por ejemplo, la velocidad límite o velocidad máxima, es el valor que trata de alcanzar la curva a medida que se aumenta el sustrato y que, en la figura, está señalada con la línea V. Existe un punto, fijado arbitrariamente, en el que la mitad de la velocidad límite corresponde a una concentración específica del sustrato; esta concentración de sustrato se representa habitualmente como KM, y se denomina constante de Michaelis, valor característico para un par – enzima – sustrato y que, por lo tanto, es la concentración de sustrato con la cual se
  8. 8. alcanza la mitad de la velocidad límite o velocidad máxima de la reacción. Los resultados obtenidos experimentalmente concuerdan con los derivados de modo matemático, sobre la hipótesis de formación de un complejo enzima – sustrato. Enzimas: regulación de actividades La regulación del metabolismo logra la homeostasia La regulación de la actividad enzimática contribuye en gran parte a preservar la homeostasia que, mantiene un entorno intracelular e intraorgánico relativamente constante en presencia de fluctuaciones amplias en al medio ambiente externo, como cambios de temperatura, presencia o ausencia de agua o tipos específicos de alimentos. Como conservar la homeostasia Las concentraciones locales de sustrato , compartición de enzimas y secreción como proenzimas o cimogenos ( como por ejemplo la quimiotripsina ) sin actividad catalítica contribuyen a la regulación de los procesos metabólicos . Además , las alteraciones rápidas y mínimas en la actividad catalítica de enzimas reguladas clave tienen funciones importantes en la canalización selectiva de metabolitos hacia uno u otro proceso metabólico .
  9. 9. Las enzimas reguladoras Tienden a ser aquellas que catalizan una reacción temprana única ( con frecuencia la primera ) de una secuencia determinada de reacciones metabólicas . La actividad catalítica de las enzimas reguladas puede modularse por ejemplo ,cambios repetidos entre estados bajo y alto de actividad catalítica ; cuando no hay síntesis proteínica nueva ni degradación proteínica . La modulación se logra cuando matabolitos específicos se unen en forma covalente y no covalente, a la enzima regulada en general a sitios ( alostéricos ) bastantes separados del sitio catalítico . Tres mecanismos generales regulan la actividad enzimatica Por ejemplo el flujo neto de carbono en una reacción catalizada en una reacción enzimática podría ser influido Cambiando la cantidad absoluta de enzima presente . Alterando el tamaño del conjunto de sustancias reaccionantes distintas de la enzima. Alterando la eficacia catalítica de la enzima (estas tres opciones son utilizadas e casi todas las formas de vida). La modulación de actividad enzimática por cambios en la conformación del sitio catalítico puede incluir la alteración de Km para un sustrato de Vmax para la reacción global o para efectos sobre los dos, Km y Vmax. A menudo las curvas de saturación de sustrato para la inhibición alostérica son sigmoideas, por ende la ecuación de MichaelisMenten no se aplica.

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