Proteinas por Karen Castillo

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Proteinas por Karen Castillo

  1. 1. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad.
  2. 2. CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS PROPIEDADES FÍSICOQUIMICAS Proteínas simples holoproteidos Proteínas conjugadas heteroproteidos Que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados Dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas Sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores
  3. 3. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica, constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula, pero también por sus funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.
  4. 4. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética, es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
  5. 5. Las proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Con ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
  6. 6. Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electrolítica Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. PROPIEDADES Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
  7. 7. Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina SEGÚN SU FORMA CLASIFICACIÓN Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte. COMPOSICIÓN QUÍMICA Mixtas: posee una parte fibrilar en el centro de la proteína y otra parte globular en los extremos
  8. 8. Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina. Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético. Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su solubilidad SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA
  9. 9. I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina. III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz. V.- Histonas son solubles en medios ácidos.
  10. 10. CONJUGADAS NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO Nucleoproteínas Acidos nucléicos Lipoproteínas Lípidos Fosfoproteínas Grupos fosfato Metaloproteínas Metales Glucoproteínas Monosacáridos
  11. 11. Funciones biológicas de las proteínas Así como los polisacáridos se reducen a ser sustancias de reserva o moléculas estructurales, las proteínas asumen funciones muy variadas gracias a su gran heterogeneidad estructural. Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos.
  12. 12. Muchas proteínas ejercen a la vez más de una función: Las proteínas de membrana tienen tanto función estructural como enzimática; la ferritina es una proteína que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina interviene en la contracción muscular, pero también funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP.
  13. 13. Función enzimática La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
  14. 14. Función hormonal Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
  15. 15. Acción hormonal en células adyacentes Acción hormonal en células lejanas
  16. 16. Reconocimiento de señales químicas La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo. Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.
  17. 17. Función de transporte En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Para activar la animación del transporte a través de membranas, ejecutar el comando "recargar" apretando el botón derecho del ratón.
  18. 18. Transporte de oxígeno (de color celeste) al músculo: mioglobina transporte de protones a través de membranas transporte a través de membranas (cotransporte)
  19. 19. Función estructural Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.
  20. 20. Componentes del citoesqueleto
  21. 21. Función de defensa La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias.
  22. 22. En el recuadro inferior se muestra el enzima BamH1 (de Bacillus amyloli) unida al DNA. Este enlace lleva a una excelente página que describe con sumo detalle esta interacción.
  23. 23. Función de movimiento Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelo está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
  24. 24. Función de reserva La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
  25. 25. Transducción de señales Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
  26. 26. Función reguladora Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica (Figura de la izquierda). De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.
  27. 27. Importancia en el organismo • Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día. • Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos. • Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
  28. 28. La mala nutrición provoca  Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.  La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína.
  29. 29.  Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan. Estos actúan prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.  La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
  30. 30. La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, coincidiendo con el sentido de síntesis natural, en el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxiterminal.
  31. 31. La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
  32. 32. Cadena Principal y residuos laterales (R). Nótese el inicio en el aminoterminal y la finalización en el carboxi-terminal.
  33. 33. Es importante percatarse de que dos proteínas que pueden tener la misma composición de aminoácidos, pueden tener una estructura primaria muy diferente Por ejemplo, los dos péptidos que aparecen a continuación están formados por los mismos aminoácidos, pero su estructura primaria es diferente ya que tienen una secuencia diferente de aminoácidos. H2N-Glu-Ala-Val-Ser-Leu-Ala-Lys-Cys-COOH H2N-Ala-Glu-Val-Ser-Ala-Leu-Lys-Cys-COOH
  34. 34. La estructura primaria determina la tridimensional de las proteínas, la cual a estructura su vez, determina su función biológica. Alteraciones en la estructura primaria de las proteínas pueden producir resultados catastróficos.
  35. 35. El enlace peptídico El enlace peptídico, que caracteriza a la estructura primaria de las proteínas, es un enlace de tipo carbamida, que es un enlace amida en el cual el ácido que participa es un ácido carboxílico. Un enlace peptídico es un tipo de enlace carbamida en el cual el grupo carboxilo pertenece a un aminoácido y el grupo amino pertenece a otro aminoácido.
  36. 36. Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
  37. 37. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:  Oligopéptido: menos de 20 aminoácidos.  Polipéptido: entre 20 y 50 aminoácidos.  Proteína: más de 51 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
  38. 38. Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.
  39. 39. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Oligopéptido (tetrapéptido)
  40. 40. Comportamiento ácido-base de los péptidos Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base similar al de los aminoácidos. Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.
  41. 41. Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico (EP). La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
  42. 42. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman
  43. 43. Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio (Hélice-a).Puentes H entre los EP. La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
  44. 44. Hélice alfa Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice. El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
  45. 45. Lámina beta La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
  46. 46. esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
  47. 47. Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva ose pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares (sábanas Beta); participan las atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica, interacción electrostática.
  48. 48. Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
  49. 49. Es el arreglo espacial de las subunidades de unaproteínas, para conformar la estructura global; hay acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas. Las fuerzas anteriores más las Fuerzas de Van der Walls.
  50. 50. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son
  51. 51. Observar: Cadenas lineales( estructura primaria )Hélices Alfa ( estructurasecundaria )Sábanas Beta ( estructuratercearia ) Estructura Cuaternaria : Esel nivel más complejo, porlo cual lo tienen lasproteínas complejas comolas enzimas y losanticuerpos.
  52. 52. Gráficos de Niveles de Estructura
  53. 53. Gráficos de Niveles de Estructura
  54. 54. Las proteínas homólogas son proteínas que se derivan de un "ancestro". Pueden estar presentes en la misma especie, y derivada por la duplicación de genes en el genoma de un organismo, por paralogy, o en especies diferentes, con la presente proteína ancestral común en las especies ancestrales comunes a ambas especies
  55. 55. A) Ortólogas están presentes en diferentes especies y tienen funciones similares o idénticas. B) Parálogas están presentes en una misma especie y difieren en su función. Son el resultado de duplicaciones génicas y una posterior divergencia de función.
  56. 56. El mecanismo de la evolución de la duplicación de genes, asociadas con mutaciones conduce a la divergencia molecular y por lo tanto la formación de las familias de proteínas estructuralmente relacionadas. Las proteínas derivadas de un ancestro común, se dice homólogas29. Dependiendo del número de mutaciones implicadas, las secuencias de aminoácidos de las proteínas homólogas pueden ser idénticos, similares o diferentes. Por lo tanto, la similitud entre las secuencias de aminoácidos en las proteínas homólogas expresadas por el grado (porcentaje) de identidad es menos conservadas que las similares estructuras tridimensionales.
  57. 57. En otras palabras, las estructuras tridimensionales de las proteínas homólogas tienden a conservarse porque la estructura ancestral común es crucial para el mantenimiento de la función de proteínas La conservación de los residuos en las proteínas homólogas es notable. Las secuencias de residuos de aminoácidos de las proteínas con 30% de identidad aproximadamente, pero puede tener excelentes superposición de las cadenas principales ("esqueleto de la proteína") con las desviaciones de los mínimos cuadrados ("RMSD") de aproximadamente 2 A30 comparable a los valores de "RMSD" de aproximadamente 0,7 Å encuentra en las proteínas cristalinas31 idénticas de diferentes maneras y el orden de la estructura cristalográfica resolución de muchas proteínas disponibles en el AP.
  58. 58. Es importante destacar que la conservación de la estructura terciaria de las proteínas homólogas no es una propiedad intrínseca de la proteína, sino una consecuencia de la evolución, gobernado por restricciones funcionales. Así, por ejemplo, el cambio aleatorio 70% de los aminoácidos constituyentes de una proteína Podría dar lugar a un gran cambio conformacional y la posible pérdida de la función.
  59. 59. Modelado de una proteína (proteína problema) por el método de la homología se basa en el concepto de evolución molecular. Es decir, parte del principio de que la similitud entre esta proteína y las estructuras primarias de las proteínas homólogas conocidas de las estructuras tridimensionales de proteínas (plantilla) implica similitud estructural
  60. 60. Los métodos actuales de modelización de proteínas por homología implican básicamente en cuatro pasos sucesivos: • Identificación y selección de las proteínas molde; • Alineación de secuencias de residuos; • Coordinar la construcción del modelo; • Validación.

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