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Proteinas globulares

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Proteinas globulares

  1. 1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN TRABAJO DE INVESTIGACIÓN BIOLOGÍA NOMBRE:Pérez Cedillo Glenda Estefanía. CURSO:V 01. FECHA:03/01/2013. DOCENTE: Bioquímico García Carlos McG. PROTEINAS GLOBULARES Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas implicadas en la transducción de señales en la célula. 1. HEMOGLOBINA La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de colorrojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados. La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
  2. 2. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN 2. INMUNOGLOBULINA A La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante de anticuerpo en las secreciones seromucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones respiratorias, gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica, pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA secretora) Actúan como la defensa inicial contra los patógenos invasores (virus y bacterias) antes de que penetren en el plasma; identifican los antígenos patógenos e impiden que se instalen en las mucosas. La IgA tiene una masa molecular que oscila entre 170.000 y 720.000, ya que forma estructuras poliméricas de la unidad estructural básica; la cadena H es del isotipo α, contiene un 7-12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 90-420 mg por 100 mL.1 Diagrama de cintas de la estructura molecular de una Inmunoglobulina A, un tipo de Igsecretable. 3. INMUNOGLOBULINA D Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000 DaltonsSu presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la activación y supresión de linfocitos. Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el
  3. 3. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina 4. INMUNOGLOBULINA E La inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo (o isotipo de inmunoglobulina) presente únicamente en mamíferos. Está implicada en la alergia (reacciones del tipo I de hipersensibilidad)1 y en la respuesta inmune efectiva contra diversos agentes patógenos, especialmente parásitos. Por eso, sus niveles suelen estar bastante elevados tanto en pacientes alérgicos como en personas que sufren alguna parasitosis. La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de citocinas y moléculas proinflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce su antígeno específico. Estructura.- La IgE es una glicoproteína de aproximadamente 190 kDa.3 Como otros anticuerpos monoméricos, está compuesta de dos cadenas pesadas y dos ligeras, unidas por puentes disulfuro. Su cadena pesada consta de 5 dominios, uno variable y cuatro constantes de tipo ε. Son de estructura compleja. Contiene de un 10 a un 12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 0,01 a 0,10 mg por 100 mL.4 5. INMUNOGLOBULINA G La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más abundante del suero, con una concentración de 6001.800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales. La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva. Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en peso de glúcidos.
  4. 4. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN 6. INMUNOGLOBULINA M La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en mamíferos, constituyendo un 6% de la población presente en sangre. También se encuentra presente en elasmobranquios, teleósteos, anfibios, reptiles y aves, siendo uno de los anticuerpos más antiguos en la historia evolutiva1 . Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en la que se presenta exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons),2 aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM. 7. ALFA 1-ANTITRIPSINA La Alfa 1-antitripsina (AAT / A1AT) o α1-antitripsina (α1AT) es un inhibidor de proteasa sérico (serpina). Protege a los tejidos de las proteasas presentes principalmente en las células inflamatorias, en especial la elastasa. Está presente en la sangre humana a 1,5 3,5 gramos/litro. Estructura y Función.- La A1AT es una boa y también un inhibidor de proteasa sérico de 52 kDa, y en medicina es considerado el más prominente, dado el hecho de que las palabras α1-antitripsina e inhibidor de proteasa (IP) son frecuentemente intercambiablesSu tamaño y estructura molecular condiciona su difusión a los tejidos, de manera que su concentración en el pulmón es el 10% de la concentración plasmática. El centro activo de la molécula comprende el fragmento situado entre los aminoácidos 358 y 363. La metionina 358 y la serina 359 son fundamentales para la acción sobre la proteasa diana, siendo la elastasa de neutrófilos humano su principal blanco. La mayoría de las serpinas inactivan enzimas al unirse a ellas de manera covalente, requiriendo niveles muy altos de ellas para cumplir su función. En la reacción de fase aguda, se requiere una elevación aún más alta para "limitar" el daño causado por los
  5. 5. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN granulocitos neutrófilos y su enzima elastasa, la cual degrada la fibra del tejido conectivoelastina. Como todos los inhibidores de proteasa séricos, la AAT tiene un área característica en su estructura secundaria incluyendo láminas beta plegadas y alfa hélices. Es en esta área que las mutaciones pueden llevar a la polimerización y acumulación en el hígado. 8. GLOBULINA FIJADORA DE TIROXINA La globulina fijadora de tiroxina (TBG), es una glucoproteína cuya masa molecular es de 1800 kDa, se une en la circulación sanguínea a las hormonas tiroideasT4 y T3 con una afinidad 100 veces mayor que la de la prealbumina fijadora de tiroxina (TBPA). En condicones normales la TBG fija de manera no covalente a casi toda la concentración de T3 y T4 del plasma. La porción de la hormona tiroidea que queda sin fijar es la encargada de producir la actividad biológica. 9. CERULOPLASMINA Ceruloplasmina, o como es conocida oficialmente: ferroxidasa. Es la principal proteína transportadora de cobre en la sangre. Fue descrita por primera vez en 1948. Función. Es una enzima sintetizada en el hígado que contiene 6 átomos de cobre en su estructura. La ceruloplasmina transporta el 90% del cobre en nuestro plasma; el otro 10% lo lleva la albúmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su importancia en el transporte de cobre, ya que une el cobre de manera más débil que la ceruloplasmina. La ceruloplasmina muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual es asociada con la posible oxidación de Fe+2(ferroso) a Fe+3(férrico), por lo que ayuda a su transporte en el plasma estando asociada a la transferrina, la cual solo puede llevar el hierro en su estado férrico.
  6. 6. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA DIRECCIÓN DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN SISTEMA NACIONAL DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN 10. GAMMA GLOBULINA La gamma globulina es un tipo de globulina denominada así por aparecer en último lugar al separar las proteínas del suero sanguíneo mediante una electroforesis. El principal tipo de gamma globulina es el de los anticuerpos o inmunoglobulinas (Igs), aunque algunas Igs no migran en esta fracción de la electroforesis. Definición.Las proteínas globulares presentes en el suero sanguíneo que migran a la región gamma (por encontrarse cargadas eléctricamente de forma positiva) en una electroforesis se denominan gamma globulinas. El término gamma glogulina es usado con frecuencia como sinónimo de inmunoglobulina ya que la mayoría de las inmunoglobulinas son gamma globulinas, sin embargo dado que algunas inmunoglobulinas migran a las regiones alfa o beta, el término tiende a usarse menos. Inmunoterapia no específica.En pacientes con enfermedades del sistema inmune que impiden la producción endógena de gamma globulinas, es posible suplementarlas farmacológicamente. Las gammaglobulinas humanas se administran en caso de Agammaglobulinemia asociada a X (XLA) o en Inmunodeficiencia común variable (CVID); nunca deben administrarse a pacientes con deficiencia selectiva de Inmunoglobulina A (Ig A), ya que esta enfermedad por lo general es asintomática y el sistema de defensas de estos pacientes puede desarrollar anticuerpos contra la Ig A externa causando cuadros de anafilaxis.

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