Cap4%20 enzimas

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Cap4%20 enzimas

  1. 1. INTRODUCCIONENZIMAS Historia: 1700: estudios de la digestión de carnes mediante secreciones del estómago. 1800: convertir almidón en azúcar mediante CAPITULO 4 la saliva. 1810: comienzan estudios sobre fermentación. 1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre fermentación de azúcares en alcoholes por levadura y catalizado por fermentos.INTRODUCCION AGENTES CATALITICOS Historia: 1897: Buchner descubrió que los extractos Cambian la velocidad de una reacción de levadura podían convertir el azúcar en química. alcohol. Fermentación se llevaba a cabo por la presencia de moléculas. Aceleran la reacción en ambas direcciones Kühne llamó las moléculas enzimas. disminuyendo la energía de activación. 1926: ureasa fue aislada y cristalizada. Funcionan en reacciones que pueden 1930: pepsina, tripsina, y otras enzimas ocurrir sin su presencia (exergónica). digestivas fueron cristalizadas. Permanecen inalterados al final de la reacción.
  2. 2. ESPECIFICIDADENZIMAS ENZIMATICA La especificidad enzimática puede CATALISIS ENZIMATICA variar. Las enzimas son los agentes catalíticos de los sistemas biológicos. Pasos que ocurren durante la acción Todas las enzimas son proteínas excepto enzimática: las riboenzimas. Sustrato se enlaza a la enzima. Aumentan la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1014 . Ocurren alteraciones químicas que Son altamente específicas. incluyen rompimiento y formación de La acción enzimática es regulada. enlaces. La enzima libera el producto de la reacción.Teorías que explican laactividad enzimática: Llave y cerradura: específica; un sustrato y una enzima. Adaptación inducida: menos específica, el centro activo se ajusta al sustrato que interviene. Teoría de poliafinidad: enzima y sustrato poseen por lo menos tres puntos de contacto, sólo uno de dos grupos idénticos del carbono proquiral es orientado correctamente.
  3. 3. Clasificación enzimática 1. Oxidoreductasas: transferencia de electrones 2. Transferasas: transferencia de grupos 3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis 4. Liasas: adición de grupos a dobles enlaces 5. Isomerasas: transferencia de grupos en la molécula 6. Ligasas: formación de enlacesClasificación enzimática De acuerdo al número de la Comisión Enzimática (Enzyme Commission number) Primer #: tipo de reacción catalizada. Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de sustrato o el enlace que se rompe en forma mas precisa. Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc. Cuarto #: indica el número de serie de la enzima en su sub-subclase.
  4. 4. Mecanismos de acción Mecanismos de acción Estado de transición: forma activa de una Energía de activación: cantidad de molécula en la cual la molécula realiza una energía necesaria para convertir todas reacción química parcial. las moléculas de un mol de sustancia Energía libre: componente de la energía reaccionando de su estado raso a su total de un sistema que puede realizar estado de transición. trabajo a temperatura y presión constante. Las enzimas aumentan la velocidad de ΔG reacción = G productos – G reactivos la reacción disminuyendo la energía de Reacción endergónica: ΔG es negativo activación, pero no afectan los ΔG = ΔH - TΔS aspectos termidinámicos de las reacciones.
  5. 5. Eficiencia enzimática Se describe con el “turnover number”: número de moles de sustrato transformado en producto por mol de enzima por segundo. Mayor el “turnover number” mayor la eficiencia. Equivale a: Vmax/[Et] Factores que determinan laUnidades enzimáticas catálisis (eficiencia) La concentración de las enzimas se Proximidad y orientación: debe existir una expresa en términos de su actividad: interacción entre el sustrato y el centro Unidad enzimática: cantidad de enzima activo. que produce la transformación de un micromol de sustrato por minuto bajo Efectos electrostáticos: constante condiciones definidas. dieléctrica baja lo que permite estabilizar Actividad específica: número de unidades estados de transición polares; mejor por miligramo de proteína total. interacción. Actividad total: número total de unidades enzimáticas.
  6. 6. Factores que determinan la Factores que determinan lacatálisis (eficiencia) catálisis (eficiencia)Factores de entropía: la pérdida en entropía es Catálisis ácido-base: interacción entremás pequeña que la de las reacciones en grupos ácidos y básicos.solución porque los reactivos, los estados detransición y los productos están enlazados a la Catálisis covalente: interacción entreenzima. la enzima y el sustrato es inestable;Distorciones: cambios en la conformación sustrato se convierte en producto concuando se enlaza la enzima. Hay distorción del más rápidez.sustrato, se destabilizan los enlaces y seforman o rompen con más facilidad los enlaces. Regulación actividad enzimática Puede llevarse a cabo por: Control de la cantidad de enzima: número actual de moléculas de enzima por célula en un tiempo dado. Control de la actividad enzimática: efectividad actual de las moléculas de enzima en una célula determinada.
  7. 7. Control de la actividad enzimática:propiedades de las enzimas Velocidad de la reacción: rapidez con la que procede una reacción. Cambio en concentración de producto (aparece) o reactivo ( desaparece) por unidad de tiempo. Concentración: hipérbola; mayor concentración de sustrato la enzima se satura y la velocidad de reacción es máxima. Tiempo de reacción: la velocidad disminuye con el tiempo.
  8. 8. Control de la actividad enzimática:propiedades de las enzimas pH: óptimo Temperatura: óptima Control de la actividad enzimática: propiedades de las enzimas Cofactores, vitaminas y hormonas: Enzimas conjugadas: apoenzima y cofactor forma la holoenzima. Cofactores: grupo prostético Vitaminas: solubles en agua Hormonas: pueden afectar la cantidad o la actividad de las enzimas.
  9. 9. Ejemplos de metales usados como cofactores ENZYMES Cu+2 oxidasa de citocromo (holoenzyme) catalasa, peroxidasa Fe+2 o Fe+3 K+ quinasa de piruvato Apoenzyme Chemical component hexoquinasa(amino acid portion) (non-amino acid portion) Mg+2 Mn+2 arginasa Mo dinitrogenasa Cofactor Ni+2 ureasa Se peroxidasa de glutationa metals coenzymes prosthetic group dehidrogenasa de alcohol Zn+2 Control de la actividad enzimática:COENZIMAS propiedades de las enzimas Coenzima Reacción Vitamina Biocitina CO2 Biotina Inhibidores Reversibles Coenzima A Grupo acil Ac. Pantotenico Competitivo: Compite con el sustrato por el centro activo. Se Coenz. B12 H y alquilos Vitamina B12 parecen al sustrato. E + I EI (no catálisis) No competitivo: el inhibidor no compite con el sustrato. FAD, FMN Electrones Riboflavin Inhibidor tiene un punto diferente de enlace. Puede enlazar la E o el complejo ES. E + I EI + S EIS or E + S ES + I NAD, NADP Electrones Niacina EIS Fosfato de Grupos aminos Piridoxina De incompetencia: el inhibidor se enlaza directamente al piridoxal complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre. E + S ESPirofosfato Tiamina Aldehidos Tiamina + I ---> EIS (no reaccion).Tetrahidrofolato Un carbono Ac. folico
  10. 10. Inhibidor competitivo Inhibidor competitivo Inhibidor no-competitivo
  11. 11. Inhibidor no-competitivoInhibidor de incompetencia
  12. 12. Control de la actividad enzimática: Control de la actividad enzimática:propiedades de las enzimas cinética de las enzimas Inhibidores Estado raso (steady state): Irreversibles: se combina con o destruye un Velocidad de formación = Velocidad de grupo funcional necesario para la actividad desaparición enzimática. Se forma un enlace covalente. Ecuación Michaelis-Menten Ejemplo: Inhibidores de acetilcolinesterasa.Interfiere El modelo de Michaelis-Menten presenta la con la secuencia del impulso nervioso. formación del complejo enzima-sustrato. Diisopropylphosphofluoridate, tabun y sarin La concentración del complejo es baja, pero (nerve gases) permanece constante durante la reacción. Parathion and malathion El sustrato se convierte en producto. E+S ES E+P
  13. 13. Control de la actividad enzimática: Control de la actividad enzimática:cinética de las enzimas cinética de las enzimas Ecuación Michaelis-Menten Ecuación Michaelis-Menten KM es igual a la concentración de V max [S ] sustrato cuando 50% de los centros activos de la enzima están ocupados. V = K M + [S ] También representa cuán fuerte la enzima se enlaza al sustrato. VMAX está relacionado con el turnover V max Km = [ S ], cuandoVo = number 2 Gráfica Lineweaver-Burk Control de la actividad enzimática: cinética de las enzimas Medidas de la actividad enzimática Ks: mayor la afinidad de la enzima por el sustrato, mayor la concentración [ES] y menor el Ks. Constante de velocidad catalítica: Vmax/[E], mide la eficiencia de la enzima cuando la enzima está saturada con sustrato. Constante de especificidad: kcat/Km, ayuda a medir la eficiencia de la enzima.
  14. 14. Control de la actividad enzimática: cinética de las enzimas Inhibición enzimática Inhibidor competitivo Inhibidor no-competitivo Inhibidor de incompetenciaControl de la actividad enzimática:tipos de enzimas Formas inactivas Zimógeno Isoenzimas Catalizan la misma reacción pero varían en estructura y propiedades Sistemas multienzimáticos Grupo de enzimas que catalizan una reacción en secuencia
  15. 15. Control de la actividad enzimática:tipos de enzimas Enzimas reguladoras Son clave en la regulación de una ruta metabólica. Mecanismos de retroalimentación Una enzima actúa sobre un paso determinado. Modificación covalente Formación o rompimiento de un enlace covalente. Modificación alostérica Enlace de un efector positivo o negativo. Control de la actividad enzimática: tipos de enzimas Enzimas alostéricas Sufren cambios conformacionales en respuesta a enlace de efectores o moduladores. Ejemplos: inhibidores activadores
  16. 16. Acción de las enzimas alostéricas Modelo secuencial La enzima contiene subunidades. Cuando se enlaza el sustrato cambia la conformación de la subunidad. Enlace cooperativoAcción de las enzimas alostéricas Modelo concertado La enzima existe en equilibrio entre dos conformaciones o estados: relajado (R) o tenso (T). En el estado R se enlaza el sustrato y el activador. En el estado T se enlaza el inhibidor.

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