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IILL SSAANNGGUUEE
Tessuto connettivo fluido 
Rosso rubino (arterioso)/rosso-violaceo (venoso) 
7% del peso corporeo 
Viscosità 4 volte super...
percentuale di 
volume sanguigno 
occupato dai 
corpuscoli 
Contenuto 
cellulare medio di 
emoglobina 
Volume 
cellulare 
...
EMOGLOBINA
I globuli rossi contengono emoglobina 
Parte proteica: globina 
Parte non proteica: eme
STRUTTURA dell’ EMOGLOBINA (Hb) 
GLOBINA (8 a-eliche) 
Cos’è: proteina tetramerica globulare solubile 
Peso Molecolare: 64...
STRUTTURA GRUPPO EME 
protoporfirina + Ferro 
La porfirina (porpora) è un macrociclo 
eterociclico costitutito da 4 subuni...
Legame 
reversibile 
OSSIGENO 
GLOBINA
Fe2+ lega l’ossigeno 
Fe3+ non lega l’ossigeno (METAEMOGLOBINA) 
+ ossigeno 
ossiemoblobina 
- ossigeno 
deossiemoblobina
Il GRUPPO EME viene sintetizzato principalmente 
nel fegato e nel midollo osseo, nel citoplasma e nel 
mitocondrio della c...
Sintesi del gruppo EME 
Succinil-CoA 
Glicina 
Fegato 
Midollo osseo 
Acido g-amminolevulenico 
ferrochelatasi 
KREBS 
8 8...
Degradazione del gruppo EME 
Eme ossigenasi 
Coniugazione con 
ac.glucuronico
Difetti degli enzimi responsabili della sintesi o della 
degradazione dell'eme sono responsabili di disordini 
ereditari o...
Legame dell’O2 all’emoglobina 
Pressione venosa Pressione arteriosa
AGENTI CHE INFLUENZANO 
IL LEGAME DELL’OSSIGENO 
 2,3-Bifosfoglicerato 
 Legame dei protoni (H+) 
 Anidride carbonica (...
2,3-Bifosfoglicerato 
Il 2,3-bisfosfoglicerato (o 2,3-BPG o 2,3-DPG) è presente nei globuli rossi in 
concentrazione simil...
2,3 BIFOSFOGLICERATO 
Effettore allosterico dell’emoglobina 
2,3 BPG 
HbO2 Hb + O TESSUTI 2 
Il 2,3BPG viene formato nei g...
Effetto degli ioni H+ sul legame Hb-O2 
Nei tessuti Nei polmoni 
EFFETTO BOHR
L’Hb FETALE ha più alta affinità per l’O2 
rispetto all’Hb adulta 
Il 2,3-bisfosfoglicerato è molto importante anche per g...
Metabolismo eritrociti 
Proteine del sangue 
Coagulazione
Metabolismo eritrocitario 
I globuli rossi sono gli elementi anucleati più numerosi del sangue. Hanno la 
forma di un disc...
Metabolismo eritrocitario 
GLICOLISI ANAEROBICA 
90-95% Glucosio 
Lattato 
AATTPP
ATP 
L’ATP formato dai globuli rossi viene usato per il trasporto ionico attraverso la 
membrana plasmatica, la fosforilaz...
Destino del LATTATO 
Glucosio 
Globuli rossi 
Glucosio 
Lattato Lattato
Metabolismo eritrocitario: GLICOLISI 
Riduzione del NAD+ a NADH
NADH 
Metaemoglobina → Emoglobina 
Stato ferrico 
(metaemoglobina) 
Stato ferroso 
Per legare l’ossigeno, il ferro dell’Hb...
Ferro 
Apporto giornaliero consigliato: 10-15 mg 
FERRO. Elemento essenziale per alcuni enzimi e per la formazione del pig...
Metabolismo eritrocitario: GLICOLISI 
Riduzione del NAD+ a NADH 
2,3 bifosfoglicerato
Metabolismo eritrocitario: VIA DEI PENTOSO 
MONOFOSFATI 
5-10% Glucosio 
La via dei pentoso fosfati è un processo 
metabol...
X
CISTEINA 
GLUTAMMICO 
GLICINA 
RIDOTTO 
OSSIDATO
Il glutatione è un forte antiossidante, sicuramente uno dei 
più importanti tra quelli che l'organismo è in grado di 
prod...
H2O2 
Stress ossidativi: 
ROS 
Farmaci 
Infezioni 
Fave 
Ossidazione dell’Hb (HO∙) 
Il consumo di fave espone i G6PD-caren...
Metabolismo eritrociti 
Proteine del sangue 
Coagulazione
Tessuto connettivo fluido 
Rosso rubino (arterioso)/rosso-violaceo (venoso) 
7% del peso corporeo 
Viscosità 4 volte super...
Proteine Plasmatiche 
(sintetizzate dal fegato)
Profilo elettroforetico 
proteine del siero su acetato
ELETTROFORESI DELLE PROTEINE
Frazione % Valore medio 
(g/100ml) 
Albumina 45-70 4,2 
a1 2-5 0,2 
a2 8-14 0,8 
b 10-15 0,9 
g 11-22 1,2 
Totale 100 7,3
Quadri elettroforetici delle proteine sieriche in 
diverse condizioni patologiche
Coagulazione del sangue 
1. Meccanismo innescato dal danneggiamento della parete di un vaso sanguigno 
2. Produzione di un...
fattore di von Willebrand 
2 1 
3 
Stabilizzazione dell’aggregato piastrinico 
ENDOTELINE
FATTORI DELLA 
COAGULAZIONE 
Proteine presenti nel plasma in forma inattiva che 
intervengono nella sequenza di reazioni b...
Coagulazione del sangue 
PIASTRINE 
Le piastrine sono cellule del sangue prive di 
nucleo il cui ruolo fondamentale è form...
Coagulazione del sangue 
FIBRINOGENO → FIBRINA 
Il fibrinogeno (glicoproteina) è il precursore della fibrina 
presente nel...
Attivazione della TROMBINA 
- Reazioni a cascata 
- Diverse proteine ad attività 
enzimatica, presenti nel sangue 
come zi...
I fattori VII, IX, X e protrombina contengono un 
dominio dove su uno o più residui di glutammato si 
forma un derivato ca...
g-carbossilazione del glutammato 
Vitamina K
Vitamina K 
COS’E: Per vitamina K s’intende una serie di composti che derivano dal 2-metil-1,4-naftochinone. Il nome di 
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Formazione della rete di FIBRINA 
Formazione dei legami crociati tra i filamenti di fibrina 
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Riassorbimento del coagulo 
Rimozione della fibrina per attivazione della fibrinolisi 
La FIBRINOLISI degrada il coagulo d...
Anticoagulanti 
EDTA: chelante del Calcio (emocromo) 
Citrato: chelante del Calcio (trasfusioni, VES) 
Fluoruro di sodio: ...
EMOFILIA 
La parola emofilia deriva dal greco “ema” (sangue) e filia 
(affezione). 
L'emofilia è una malattia ereditaria c...
I TIPI DI EMOFILIA 
Esistono forme diverse di emofilia: la malattia 
classica, o emofilia A, è la forma più frequente 
(80...
I DISTURBI 
I soggetti emofilici sono predisposti alle 
emorragie, la cui frequenza e gravità, come 
abbiamo già detto, di...
Le persone affette da emofilia severa o grave sono a 
rischio per sanguinamento dopo estrazioni dentarie, 
interventi chir...
LA CURA DELL’EMOFILIA 
L’emofilia A e l’emofilia B vengono trattate con 
la somministrazione del fattore della 
coagulazio...
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  1. 1. IILL SSAANNGGUUEE
  2. 2. Tessuto connettivo fluido Rosso rubino (arterioso)/rosso-violaceo (venoso) 7% del peso corporeo Viscosità 4 volte superiore a quella dell’acqua pH: 7.38-7.42 Temperatura: 37-38°C 55% parte liquida (PLASMA) 45% parte corpuscolata (CELLULE) 90% acqua 7% proteine Sostanze organiche/inorganiche Eritrociti (globuli rossi) Leucociti (globuli bianchi) Trombociti (piastrine) 60% albumina 35% globuline 5% fibrinogeno
  3. 3. percentuale di volume sanguigno occupato dai corpuscoli Contenuto cellulare medio di emoglobina Volume cellulare medio
  4. 4. EMOGLOBINA
  5. 5. I globuli rossi contengono emoglobina Parte proteica: globina Parte non proteica: eme
  6. 6. STRUTTURA dell’ EMOGLOBINA (Hb) GLOBINA (8 a-eliche) Cos’è: proteina tetramerica globulare solubile Peso Molecolare: 64 kDa Unità strutturale: globina + gruppo eme Funzione: trasporto di ossigeno molecolare Protoporfirina (tasca idrofobica) gruppo eme
  7. 7. STRUTTURA GRUPPO EME protoporfirina + Ferro La porfirina (porpora) è un macrociclo eterociclico costitutito da 4 subunità di pirrolo legate tramite 4 ponti metinici =CH posti in posizione alfa rispetto all'azoto dell'eterociclo. Le porfirine sono in grado di coordinare diversi metalli (Fe, Mg, Zn, Cu...). Quelle legate al ferro costituiscono l'EME. gruppo eme o gruppo prostetico
  8. 8. Legame reversibile OSSIGENO GLOBINA
  9. 9. Fe2+ lega l’ossigeno Fe3+ non lega l’ossigeno (METAEMOGLOBINA) + ossigeno ossiemoblobina - ossigeno deossiemoblobina
  10. 10. Il GRUPPO EME viene sintetizzato principalmente nel fegato e nel midollo osseo, nel citoplasma e nel mitocondrio della cellula. SINTESI PORFIRINICA I globuli rossi NON lo producono; viene invece sintetizzato dai suoi precursori nel midollo osseo.
  11. 11. Sintesi del gruppo EME Succinil-CoA Glicina Fegato Midollo osseo Acido g-amminolevulenico ferrochelatasi KREBS 8 8 PORFIRIE: patologie da deficit di enzimi utili alla sintesi de1ll’EME
  12. 12. Degradazione del gruppo EME Eme ossigenasi Coniugazione con ac.glucuronico
  13. 13. Difetti degli enzimi responsabili della sintesi o della degradazione dell'eme sono responsabili di disordini ereditari o acquisiti, chiamati porfirie.
  14. 14. Legame dell’O2 all’emoglobina Pressione venosa Pressione arteriosa
  15. 15. AGENTI CHE INFLUENZANO IL LEGAME DELL’OSSIGENO  2,3-Bifosfoglicerato  Legame dei protoni (H+)  Anidride carbonica (CO2)
  16. 16. 2,3-Bifosfoglicerato Il 2,3-bisfosfoglicerato (o 2,3-BPG o 2,3-DPG) è presente nei globuli rossi in concentrazione simile a quella dell’ Hb. Si lega alla Deossiemoglobina in proporzione di 1:1, attaccando selettivamente la cavità centrale del tetramero, stabilizzandone la struttura, e diminuendone così l'affinità per l’ossigeno. Quando l’Hb raggiunge i tessuti cede l’ossigeno. Appena la cavità idrofila si apre il DPG entra e si lega al tetramero. Nei polmoni avviene il processo inverso. Ad alta pressione di ossigeno l’Hb lega l’ossigeno ed il DPG viene "spremuto" ed espulso dal tetramero, consentendo un più facile legame.
  17. 17. 2,3 BIFOSFOGLICERATO Effettore allosterico dell’emoglobina 2,3 BPG HbO2 Hb + O TESSUTI 2 Il 2,3BPG viene formato nei globuli rossi da un intermedio della glicolisi, esso lega l’Hb nella cavità centrale formata dalle 4 subunità, facendo aumentare l’energia richiesta per il cambiamento conformazionale che facilita il legame dell’ossigeno. Inoltre abbassa l’affinità dell’Hb per l’ossigeno che viene facilmente rilasciato quando l’Hb contiene il 2,3BPG.
  18. 18. Effetto degli ioni H+ sul legame Hb-O2 Nei tessuti Nei polmoni EFFETTO BOHR
  19. 19. L’Hb FETALE ha più alta affinità per l’O2 rispetto all’Hb adulta Il 2,3-bisfosfoglicerato è molto importante anche per gli scambi gassosi che avvengono tra il feto e il sangue materno. Nell'emoglobina fetale la subunità β viene sostituita con la subunità γ che ha meno siti di legame per il 2,3-BPG, per questo motivo l'emoglobina fetale ha una minore affinità per il 2,3-BPG e quindi una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto a quella materna permettendo così al feto di poter sottrarre al sangue materno l'ossigeno di cui ha bisogno
  20. 20. Metabolismo eritrociti Proteine del sangue Coagulazione
  21. 21. Metabolismo eritrocitario I globuli rossi sono gli elementi anucleati più numerosi del sangue. Hanno la forma di un disco biconcavo, non possiedono organelli Vie metaboliche citosoliche GLICOLISI VIA DEI PENTOSO FOSFATI
  22. 22. Metabolismo eritrocitario GLICOLISI ANAEROBICA 90-95% Glucosio Lattato AATTPP
  23. 23. ATP L’ATP formato dai globuli rossi viene usato per il trasporto ionico attraverso la membrana plasmatica, la fosforilazione delle proteine di membrana e nelle AATTPP ADP + P prime reazioni della glicolisi. Pompa sodio-potassio Canale del calcio
  24. 24. Destino del LATTATO Glucosio Globuli rossi Glucosio Lattato Lattato
  25. 25. Metabolismo eritrocitario: GLICOLISI Riduzione del NAD+ a NADH
  26. 26. NADH Metaemoglobina → Emoglobina Stato ferrico (metaemoglobina) Stato ferroso Per legare l’ossigeno, il ferro dell’Hb deve essere nello stato ferroso. Le specie reattive all’ossigeno possono ossidare il ferro portandolo allo stato ferrico, producendo la metaemoglobina. Una parte del NADH prodotto dalla glicolisi viene usato per rigenerare l’Hb dalla metaemoglobina attraverso il sistema NADH-citocromob5.
  27. 27. Ferro Apporto giornaliero consigliato: 10-15 mg FERRO. Elemento essenziale per alcuni enzimi e per la formazione del pigmento dei globuli rossi e quindi è indispensabile per il trasporto dell’ossigeno a tutti i tessuti del corpo umano. La sua concentrazione nel sangue è detta sideremia. Sono considerati normali valori di 37-147 microgrammi/100 ml. Quando si parla di ferro le classiche tabelle nutrizionali, in cui è riportato il contenuto medio del minerale nei vari alimenti, possono ingannare. Ciò che conta, infatti, non è tanto la quantità di ferro assoluta, ma la sua biodisponibilità, cioè la percentuale effettiva che il nostro organismo riesce ad assorbire ed utilizzare. L'esempio classico è quello degli spinaci, alimenti piuttosto ricchi di ferro, ma in cui il prezioso minerale è complessato ad altre sostanze che ne limitano fortemente l'assorbimento (acido fitico e fitati, acido ossalico e ossalati: sostanze contenute negli alimenti vegetali, in modo particolare nel cacao, nei cereali integrali, negli spinaci, nei legumi e nel rabarbaro; the e caffè (tannini), fosfati, alcuni farmaci (antibiotici, antiacidi) e determinate condizioni patologiche (ipocloridria, sindromi da malassorbimento, diarrea, ecc.). Fattori che aumentano l'assorbimento del ferro: alimenti ricchi di vitamina C ed acido citrico (agrumi), zuccheri ed aminoacidi. Le persone sane assorbono circa il 10% del ferro alimentare. + spinaci Cioccolato fondente Fegato d’oca vongole caviale
  28. 28. Metabolismo eritrocitario: GLICOLISI Riduzione del NAD+ a NADH 2,3 bifosfoglicerato
  29. 29. Metabolismo eritrocitario: VIA DEI PENTOSO MONOFOSFATI 5-10% Glucosio La via dei pentoso fosfati è un processo metabolico citoplasmatico, parallelo alla glicolisi, in grado di generare NADPH e zuccheri pentosi (a 5 atomi di carbonio).
  30. 30. X
  31. 31. CISTEINA GLUTAMMICO GLICINA RIDOTTO OSSIDATO
  32. 32. Il glutatione è un forte antiossidante, sicuramente uno dei più importanti tra quelli che l'organismo è in grado di produrre. Rilevante è la sua azione sia contro i radicali liberi o molecole come perossido di idrogeno, nitriti, nitrati, benzoati e altre. Svolge un'importante azione nel globulo rosso, proteggendo tali cellule da pericoli ossidativi che causerebbero l'emolisi. Elemento importante per il suo funzionamento è il NADPH.
  33. 33. H2O2 Stress ossidativi: ROS Farmaci Infezioni Fave Ossidazione dell’Hb (HO∙) Il consumo di fave espone i G6PD-carenti al rischio di crisi emolitiche per via della presenza, all'interno dei semi, di sostanze ossidanti come divicina e convicina. Appartengono alla famiglia delle Leguminose. Crescono su piante erbacee annuali dal busto eretto che producono fiori bianchi. Dai fiori si sviluppano i baccelli che contengono i semi verdi. Tra i legumi risultano essere le meno caloriche, sono ricche di proteine, fibra, vitamine e sali minerali. ATTENZIONE: in alcuni casi, in soggetti predisposti (perché privi di un determinato enzima, la glucosio- 6P-deidrogenasi), possono far insorgere una malattia rara, chiamata favismo, che provoca gravi anemie. CURIOSITA’: sembra che presso i greci le fave fossero legate superstizioni, che facevano pensare che dentro le fave si nascondessero le anime dei defunti. FAVE
  34. 34. Metabolismo eritrociti Proteine del sangue Coagulazione
  35. 35. Tessuto connettivo fluido Rosso rubino (arterioso)/rosso-violaceo (venoso) 7% del peso corporeo Viscosità 4 volte superiore a quella dell’acqua pH: 7.38-7.42 Temperatura: 37-38°C 55% parte liquida (PLASMA) 45% parte corpuscolata (CELLULE) 90% acqua 7% proteine Sostanze organiche/inorganiche Eritrociti (globuli rossi) Leucociti (globuli bianchi) Trombociti (piastrine) 60% albumina 35% globuline 5% fibrinogeno
  36. 36. Proteine Plasmatiche (sintetizzate dal fegato)
  37. 37. Profilo elettroforetico proteine del siero su acetato
  38. 38. ELETTROFORESI DELLE PROTEINE
  39. 39. Frazione % Valore medio (g/100ml) Albumina 45-70 4,2 a1 2-5 0,2 a2 8-14 0,8 b 10-15 0,9 g 11-22 1,2 Totale 100 7,3
  40. 40. Quadri elettroforetici delle proteine sieriche in diverse condizioni patologiche
  41. 41. Coagulazione del sangue 1. Meccanismo innescato dal danneggiamento della parete di un vaso sanguigno 2. Produzione di un aggregato piastrinico 3. Formazione del coagulo 4. Riparazione del vaso 5. Degradazione del coagulo (fibrinolisi) Quasi tutti i fattori che intervengono nella coagulazione del sangue sono proteine e sono prodotte dal fegato. Compaiono, però anche molecole non proteiche, come calcio e fosfolipidi.
  42. 42. fattore di von Willebrand 2 1 3 Stabilizzazione dell’aggregato piastrinico ENDOTELINE
  43. 43. FATTORI DELLA COAGULAZIONE Proteine presenti nel plasma in forma inattiva che intervengono nella sequenza di reazioni biochimiche concatenate le quali, nell’insieme, costituiscono il processo della coagulazione, finalizzato alla trasformazione del fibrinogeno plasmatico in fibrina
  44. 44. Coagulazione del sangue PIASTRINE Le piastrine sono cellule del sangue prive di nucleo il cui ruolo fondamentale è formare il tappo che impedisce la fuoriuscita di sangue dal vaso danneggiato. Le piastrine hanno origine dai megacariociti del midollo osseo. Una singola cellula megacariocitica può produrre circa 4000 piastrine. ADESIONE AGGREGAZIONE/SECREZIONE Avviene in seguito all’interazione dello strato sottoendoteliale del vaso con le piastrine nella sede di lesione Le piastrine rilasciano il contenuto dei granuli, in particolare ADP che è un potente attivatore piastrinico che viene anche rilasciato anche dagli eritrociti danneggiati.
  45. 45. Coagulazione del sangue FIBRINOGENO → FIBRINA Il fibrinogeno (glicoproteina) è il precursore della fibrina presente nel sangue e sintetizzato dal fegato e dal tessuto endoteliale. E’ presente anche nei granuli piastrinici. I valori normali di fibrinogeno sono da 200 a 400 mg/dl. Il fibrinogeno è essenziale nella coagulazione del sangue poiché esso è trasformato dalla trombina tramite un processo di polimerizzazione in fibrina necessaria alla formazione del trombo emostatico. Il processo di coagulazione consiste nella trasformazione del fibrinogeno in fibrina. Due triple eliche legate da legami disolfuro 1 2 3 A B C
  46. 46. Attivazione della TROMBINA - Reazioni a cascata - Diverse proteine ad attività enzimatica, presenti nel sangue come zimogeni inattivi (proenzimi) - a: stato di attivazione - Contemporanee all’adesione piastrinica Ca2+ Il calcio forma un complesso di coordinazione con le cariche negative dei fosfolipidi delle piastrine e con i residui g- carbossilati del glutammato delle proteine della coagulazione, favorendo la localizzazione del complesso e l’attivazione della trombina. Segnale fisico Segnale chimico VIA COMUNE
  47. 47. I fattori VII, IX, X e protrombina contengono un dominio dove su uno o più residui di glutammato si forma un derivato carbossilato che serve per legare il calcio
  48. 48. g-carbossilazione del glutammato Vitamina K
  49. 49. Vitamina K COS’E: Per vitamina K s’intende una serie di composti che derivano dal 2-metil-1,4-naftochinone. Il nome di vitamina K deriva dal nome Koagulation vitamin. - Vitamina K1 di origine vegetale e che costituisce la forma più presente nella dieta, - Vitamina K2 di origine batterica(sintetizzata dai batteri simbionti normalmente presenti nella flora intestinale umana, come quelli appartenenti al genere Escherichia), - Vitamina K3 è liposolubile, di origine sintetica ed il suo derivato bisolfitico, idrosolubile. FUNZIONE: La vitamina K agisce come coenzima di una carbossilasi che determina la carbossilazione dei residui di acido per formare l’amminoacido acido g-carbossiglutammico (Gla), necessario all’attivazione delle proteine coinvolte nella cascata della coagulazione. ALIMENTAZIONE: La vitamina K si trova sia negli alimenti vegetali che in quelli animali ed in più viene sintetizzata dai batteri intestinali. Tra i vegetali, i più ricchi sono quelli a foglie verdi (verza, spinaci, broccoli, cavolo, cavolini di Bruxelles, cime di rapa, cavolfiori, ecc...), Contengono vitamina K pure la soia, i piselli, i ceci, il the verde, le uova, il fegato di maiale e di manzo, pomodori, olio di fegato di merluzzo, olio di soia, erba medica. I latticini, la carne, la frutta ed i cereali ne hanno in quantità molto inferiori. NEONATI: La vitamina K viene somministrata a tutti neonati ed è essenziale per la produzione, nel fegato, di fattori importanti coinvolti nei meccanismi della coagulazione. Una carenza di questo tipo di vitamina può provocare un aumento del tempo di coagulazione e portare ad emorragia. Purtroppo il latte materno, a dispetto di quello artificiale e di quello vaccino, è molto povero di Vitamina K. Dunque nei neonati allattati al seno e che non hanno ancora iniziato la produzione di flora batterica c’è la necessità di fornire un supplemento di vitamina K per prevenire la Malattia Emorragica del Neonato, una malattia rara ma grave che può insorgere subito dopo la nascita ma anche a distanza di un mese.
  50. 50. Formazione della rete di FIBRINA Formazione dei legami crociati tra i filamenti di fibrina Questa reazione (transglutaminazione) forma legami crociati tra i monomeri di fibrina, permettendo la conversione del coagulo da solubile a insolubile.
  51. 51. Riassorbimento del coagulo Rimozione della fibrina per attivazione della fibrinolisi La FIBRINOLISI degrada il coagulo di fibrina per mezzo di una proteasi serinica chiamata plasmina che si forma dal suo zimogeno plasminogeno. u-PA=inibitore PPLLAASSMMININOOGGEENNOO PPLLAASSMMININAA FFIBIBRRININAA PrPordoodtotit tdi id di edgergardaadzaizoinoen e( T(TRROOMMBBI)I) Proteina plasmatica t-PA Prodotto dalle endoteliali vascolari + cessione di acqua da parte del polimero di fibrina (retrazione del coagulo).
  52. 52. Anticoagulanti EDTA: chelante del Calcio (emocromo) Citrato: chelante del Calcio (trasfusioni, VES) Fluoruro di sodio: chelante del Calcio, inibizione glicolisi Ossalati: chelanti del Calcio (tossici) Eparina: inibisce la trombina, presente nel sangue
  53. 53. EMOFILIA La parola emofilia deriva dal greco “ema” (sangue) e filia (affezione). L'emofilia è una malattia ereditaria che colpisce prevalentemente i maschi, con la frequenza di circa una persona su 10.000 nell’emofilia A e una persona su 50.000 nell’emofilia B o malattia di Christmas. E' causata dalla mancanza di alcuni fattori della coagulazione necessari per la normale emostasi del sangue. Questa carenza non permette al sangue di coagularsi normalmente.
  54. 54. I TIPI DI EMOFILIA Esistono forme diverse di emofilia: la malattia classica, o emofilia A, è la forma più frequente (80% dei casi) ed è dovuta all'insufficiente produzione del fattore VIII della coagulazione; Nell'emofilia B, o morbo di Christmas, è invece carente il fattore IX.
  55. 55. I DISTURBI I soggetti emofilici sono predisposti alle emorragie, la cui frequenza e gravità, come abbiamo già detto, dipendono dalla gravità della malattia.
  56. 56. Le persone affette da emofilia severa o grave sono a rischio per sanguinamento dopo estrazioni dentarie, interventi chirurgici, traumi. Possono avere anche emorragie interne apparentemente spontanee o dopo piccoli traumi.
  57. 57. LA CURA DELL’EMOFILIA L’emofilia A e l’emofilia B vengono trattate con la somministrazione del fattore della coagulazione mancante: Fattore VIII per l’emofilia A Fattore IX per l’emofilia B

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