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Tema 4 proteínas y enzimas

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Tema 4 proteínas y enzimas

  1. 1. AMINOÁCIDOSaparecen por estructura 8 aa son clasificación hidrólisis carbono central ESENCIALES sólidos protéica Cα para los al que se le unen humanos solubles en agua grupo carboxilo COOH cristalinos NH2 HH - C - COOH baja masa R grupo amino molecular NH2 punto de fusión elevado radical R de cadena lateral en función del
  2. 2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS por la existencia del Cα asimétrico ESTEREOISOMERÍA ISOMERÍA ÓPTICA COMPORTAMIENTO ANFÓTERO forman desvían el plano de luz Estereoisómeros polarizada pueden actuar como ENANTIOMORFOS con ÁCIDOS BASES distinta estructura ESPACIAL dadores de H+ receptores de H+ aa + aa - DEXTRÓGIROS LEVÓGIROS son según el pH del medio, por lo que presentan imágenes espe- culares entre sí efecto amortiguador o tampónaminoácidos D aminoácidos L : todos los aa protéicos son Lgrupo amino a la grupo amino a la derecha izquierda
  3. 3. FORMAS IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOSA pH 7 los aminoácidos se encuentran en forma de iones dipolares NH3+ H - C –COO- R
  4. 4. PROTEÍNASformadas por son son tienen son las biomoléculas orgá- específicasC, H, O, N nicas más abundantes gran variedad de de los seres vivos funciones biológicas POLIPÉPTIDOS es decir polímeros lineales formados por 20 AMINOÁCIDOS unidos entre sí por el ENLACE PEPTÍDICO
  5. 5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS PRIMARIA SECUNDARIA es es el plegamiento en ella secuencia de aa espacio más estable en la cadena de la cadena α -hélice lámina ßy en cada proteína varía plegamiento dextrógiro de la cadena sobre sí fragmentos paralelos o nº, tipo y orden misma con 3.6 aa por antiparalelos plegados en de los aa vuelta zig-zag se mantiene por TERCIARIA se mantiene por puentes de H es puentes de H entre cada 4 aa segmentos contiguos la que confiere a una la disposición que adopta la proteína su actividad estructura secundaria en biológica CUATERNARIA el espacio es proteínas proteínas globulares filamentosas la disposición de subuni- dades protéicas entre sí que se mantienen por uniones entre los radicales R Puentes de H, Puentes disulfuro Interacciones iónicas e hidrofóbicas Interacciones van der Waals
  6. 6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS ESPECIFICIDAD CAPACIDAD SOLUBILIDAD DESNATURALIZACIÓN AMORTIGUADORA referida a que según su estructura debido al terciaria pérdida de estructura cada proteína realizauna función exclusiva 2ª, 3ª, 4ª comportamiento proteínas fibrilares: anfótero de los aa insolubles en agua cada especie posee debido aalgunas proteínas que otras no tienen las proteínas neutralizan proteínas globulares: -aumento de tª los cambios de pH solubles en agua -cambios de pH del medio -compuestos cada individuo posee tóxicos algunas proteínas que los aa apolares se sitúan en otros no tienen el interior y los polares en la periferia de la proteína y puede ser esta propiedad se usa para reversible irreversibleestudios filogenéticos y de parentesco evolutivo RENATURALIZACIÓN
  7. 7. FUNCIONES LAS PROTEÍNASESTRUCTURAL Constituyen estructuras celulares: -proteínas de membrana -proteínas del citoesqueleto, cilios, flagelos, ribosomas -histonas de cromosomas Proteínas que confieren elasticidad y resistencia: -colágeno de tendones, huesos, cartílagos -elastina de paredes de ciertos órganos -queratina de pelos y uñasENZIMÁTICA Son los biocatalizadores de las reacciones químicasHORMONAL Hormonas proteicas: -insulina y glucagón que regulan los niveles de glucosa -tiroxina del tiroides -hormona del crecimientoREGULADORA Proteínas que regulan la expresión de ciertos genesHOMEOSTÁTICA Mantienen el equilibrio osmótico y ayudan a mantener el pHDEFENSIVA -inmunoglobulinas que son anticuerpos -trombina y fibrinógeno que forman coágulos -mucinas que protegen las mucosas -toxinas bacterianas y venenos de serpientesTRANSPORTE -Permeasas de membrana plasmática -hemoglobina: O2 -lipoproteínas : lípidos en sangre (colesterol) -citocromos: electronesCONTRÁCTIL actina y miosina muscularesRESERVA -ovoalbúmina de la clara de huevo -gluten de la semilla del trigo -caseína de la leche
  8. 8. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 2 tipos HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS constituidas por constituidas por aa aa y un GRUPO PROSTÉTICO PROTEÍNAS PROTEÍNASFILAMENTOSAS GLOBULARES grupo de naturaleza no proteicaproteínas animales la mayoría soninsolubles en agua solubles en agua COLÁGENOS HISTONAS QUERATINAS GLUTENINAS CROMOPROTEÍNAS : HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA ELASTINAS ALBÚMINAS GLUCOPROTEÍNAS : forman el glucocálix MIOSINAS GLOBULINAS LIPOPROTEÍNAS : HDL, LDL FOSFOPROTEÍNAS : CASEÍNA NUCLEOPROTEÍNAS : forman la cromatina
  9. 9. ENZIMAS son actúan como estructura propiedades BIOCATALIZADORES proteínas dos tipos globulares porque aceleran la velocidad que presentan una de las reacciones al zona llamada E. estrictamente disminuir su HOLOENZIMAS proteicas CENTRO ENERGÍA DE ACTIVACIÓN parte proteica parte no proteica ACTIVO llamada llamada donde se unen las moléculas reaccio- APOENZIMA COFACTOR nantes llamadas donde se encuentra con función SUSTRATOS el centro activo catalítica y pueden ser iones moléculas metálicos orgánicas y son llamadosPROPIEDADES: específicas en cuanto a sustrato ya a las reacciones que catalizan COENZIMAS aceleran las reacciones químicas no se consumen en las reacciones funcionan como trans- portadores de e- o de grupos funcionales
  10. 10. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA las enzimas rebajan la la reacción enzimática ocurre en 3 etapasENERGÍA DE ACTIVACIÓN que es la 1- unión del sustrato a la enzima formando el complejo enzima-sustrato energía que hay que suministrar a un reactivo para que E+S ES E+P 2- el cofactor realiza la reacción y se ocurra una reacción obtiene el producto final 3-el producto se libera del centro activo y el enzima queda libre
  11. 11. CENTRO ACTIVO región de la enzima que se une al sustrato parte muy estructura tridimensional formada por aa pequeña en forma de cavidad de fijación catalizadores transforman el se unen al S S en P ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS 3 grados MODELOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA absoluta de grupo de clase DE COMPLEMENTARIEDAD (llave-cerradura)la E solo actúa la E actúa sobre sobre un S un tipo de enlace la E reconoce un grupo de moléculas DE AJUSTE INDUCIDO
  12. 12. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CONCENTRACIÓN TEMPERATURA pH INHIBIDORES DE SUSTRATO existe una tª óptima existe un pH óptimo cuando hay poco S, en la que la actividad en el que la actividadla V es proporcional enzimática es enzimática esa la concentración de máxima máxima S pues hay E libre la inhibición enzimática puede ser inhibición reversible inhibición irreversible si hay mucho S,la V es independiente el I se une a la E alterando del S pues la E está la E recupera su actividad su estructura de forma saturada por éste una vez eliminado el I permanente inhibición inhibición NO COMPETITIVA COMPETITIVA el I se une al el I se une a la E en centro activo una zona distinta

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