Espectrometria de massas

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  • A cidade de Campinas recebe de 07 a 11 de dezembro o 5º Congresso BrMass.

    O congresso BrMass já recebeu dois palestrantes ilustres: John Feen e Koichi Tanaka, ganhadores do prêmio Nobel de Química de 2002.

    Neste ano o BrMass também terá grandes palestrantes, confira: Dr. Raymond E. March, Dr. Robert B. Cody, Michael Siu, Prof. Facundo M. Fernandez e Prof. Renato Zenobi.

    O evento acontecerá no hotel Royal Palm Plaza, localizado na Av. Royal Palm Plaza, nº 277 - Jd Nova Califórnia - Campinas/SP.

    Para mais informações acesse: http://www.visaofokka.com.br/

    (Fonte: Visão Fokka – 29/11/2013)
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Espectrometria de massas

  1. 1. UNIVERSIDADE FEDERAL DE GOIÁS CAMPUS CATALÃO ENGENHARIA DE PRODUÇÃO ESPECTRÔMETRO DE MASSA Discentes: Felipe Rodrigues do Nascimento Josana Barcelar Batista Andrade Thiago Rodrigues Andrade Catalão, 2013
  2. 2. Sumário Introdução......................................................................................................................... 2 Revisão bibliográfica........................................................................................................ 3 Referências ....................................................................................................................... 5
  3. 3. Introdução O espectrômetro de massa é umatecnologiaque identifica os diferentes átomos que compõe uma substância através de sua relação carga/massa.Trata-se de uma ferramenta analítica disponível aos especialistascapaz de fornecer informação sobrea composição elementar de amostras,estrutura molecular,composição qualitativa e quantitativa de misturas complexas, estrutura e composição de superfícies sólidas e as proporções isotópicas de átomos em amostras. Devido a sua grande sensibilidade do método faz com que seja rotineiramente usado na análise de substâncias em baixa concentração, como no caso do doping, controle de alimentos e medicamentos, contaminação ambiental, entre muitas outras aplicações. Na exemplificação de controles de alimentos a ferramenta é utilizada na identificação e quantificação das proteínas, carboidratos, lipídeos e também fragmentação de forma a elucidar sua estrutura e confirmar sua identificação. Fazendo uma evolução histórica, J. J. Thomson em 1910 foi o primeiro cientista a separar os átomos e moléculas de um gás, de acordo com suas massas, usando o hoje conhecido método de Thomson para análise de raios positivos. Por esse meio, J. J. Thomson foi capaz de mostrar que o elemento neônio apresentava dois tipos de átomos, alguns com peso relativo 20 e outros com peso 22. Em 1919, Aston aperfeiçoou o aparelho de Thomson e produziu um novo tipo de aparelho de raios positivos, no qual se alcançava maior separação de íons de diferentes massas, cada uma, correspondendo a um número definido de íons, com mesma razão carga/massa, e por mostrar um espectro de linhas foi chamado de espectrógrafo de massas. Esse aparelho destinava-se a determinações de massas atômicas. Na década de 80, o desenvolvimento de técnicas de ionização mais brandas causou uma revolução na extensão das aplicações de MS. Essas técnicas foram principalmente as de ionização por electrospray– ESI [2] e de ionização e dessorção a laser assistida por matriz – MALDI [3]. Ionização branda significa que os íons formados tem pouca energia interna, sendo assim, podem ser analisados com pouca ou nenhuma fragmentação.
  4. 4. Revisão bibliográfica O espectrômetro de massas é um instrumento que separa íons, positivos ou negativos, produzidos a partir de átomos ou moléculas, quer sejam das mais simples às mais complexas, de acordo com a razão massa/carga (q/m). As amostras podem ser inseridas diretamente no espectrômetro de massas, ou o equipamento pode ser acoplado a uma técnica de separação, como a cromatografia gasosa (GC), a cromatrografia líquida (LC) ou a eletroforese capilar. A possibilidade de automação aliada à rapidez das análises permite que grande número de amostras seja analisado em curto período de tempo (segundos ou minutos para cada amostra). Um resumo do processo de análise pela espectrometria de massa, está descrito na figura abaixo, onde M representa as moléculas de um composto puro na fase gasosa. Após um processo de ionização M+ se decompõe, criando íons de massas menores que, detectados, geram o espectro de massa. Figura 1. Análise por espectrometria de massa.
  5. 5. Esta análise também pode ser exibida abaixo: Figura 2. Análise por espectrometria de massa. Etapas Bombardeamento das moléculas por um feixe de elétrons de alta energia Aceleração dos íons em um campo elétrico ou magnético e separação pela razão massa/carga Detecção dos íons com determinada razão massa/carga Átomos e moléculas neutras devem ser ionizados para que possam ser analisados por espectrometria de massa. Os analisadores dependem em geral da aceleração dos íons, por isso separam de acordo com a relação massa-carga (mz), e não apenas em função de suas massas. As três principais características de umespectrômetro são: O limite de massa É o valor mais alto de massa que possa ser medido; é geralmente expresso em Daltons (Da) para um íon de carga unitária.
  6. 6. Transmissão iônica É determinado pela razão entre o numero de íons que chegam ao detector e os íons produzidos na fonte. Poder de resolução de massa. É a capacidade de produzir dois sinais distintos para dois íons com uma diferença de massa pequena. Referências Espectrometria de massas. Uniprote-MS; Data de publicação: 27/03/2012. Disponível em: http://www.uniprotems.ufrgs.br/Content/02PrincipiosDeAnalise/espectometria.html FENN, J. B.; MANN, M.; MENG, C. K.; WONG, S. F.; WHITEHOUSE, C. M. Electrospray for mass spectrometry of large biomolecules. Science, v. 246, n. 4926, p. 64-71, 1989. KARAS, M. I.; HILLENKAMP, F. Laser desorption ionization of proteins with molecular masses exceeding 10.000 daltons. Analytical Chemistry, v. 60, n. 29, p.2299-2301, 1988.

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