Aminoácidos, péptidos y proteínas

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Bioquímica

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Aminoácidos, péptidos y proteínas

  1. 1. Aminoácidos. Péptidos. ProteínasFACULTAD: IngenieríaEAP: Ingeniería AmbientalCÓDIGO: BI1002DOCENTE: Edali Gloria Ortega MirandaPERIODO ACADÉMICO: 2013-1
  2. 2. Compuestos que poseen un grupo básico (amino -NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH).
  3. 3. • El carbono-α (a excepción de laglicina) es un carbono quiral ycomo tal presenta dosenantiómeros (L- y D-).• Son 20 los α-aminoácidopresentes en las proteínas• Son de la serie L- y en surepresentación de Fischer poseenel grupo amino hacia la izquierda.
  4. 4. • La diferencia entre losaminoácidos viene dada por elresto -R, o cadena lateral,unida al carbono-α.• Técnicamente hablando, se losdenomina alfa-aminoácidos,debido a que el grupo amino(–NH2) se encuentra a unátomo de distancia del grupocarboxilo (–COOH).
  5. 5. Ácidos carboxílicos que contienen una función amina. Endeterminadas condiciones el grupo amina de una molécula y elcarboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidosmediante un enlace amida.
  6. 6. Al poseer H en sus estructuras químicas, son susceptibles a los cambios de pH;por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra deesa forma, sino que se encuentra ionizado.
  7. 7. Existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carganegativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula eseléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra ensu forma de ion dipolar o zwitterión.
  8. 8. • Los iones dipolo (zwitterions)de los aminoácidos son salesinternas y por ello tienenmuchas de las propiedadesfísicas asociadas con las sales.• Poseen momentos dipolaresgrandes, son solubles en aguae insolubles en hidrocarburos,y son sustancias cristalinas conpuntos de fusión altos.
  9. 9. Los aminoácidos son Anfóteros: pueden reaccionar como ácidos o comobases, dependiendo de las circunstancias.
  10. 10. • polaridad y/o carga a pH neutro• tipo de estructura química• reactividad• elementos presentes• habilidad para formar enlaces de hidrógeno.
  11. 11. GRUPO R APOLARES ALIFÁTICOS• Apolares e hidrófobos• Sus cadenas tienden a agruparse entre si en las proteínas,estabilizando las estructura proteica a través de interaccioneshidrofóbicas.
  12. 12. • Glicina: La estructura mas simple, aunque formalmente es apolar, su muypequeña cadena lateral no tiene una contribución real en las interaccioneshidrofóbicas.• Metionina: uno de los dos aminoácidos que contiene azufre (grupo tioesterapolar)• Prolina: Cadena lateral alifática con una estructura cíclica especial.GRUPO R APOLARES ALIFÁTICOS
  13. 13. GRUPO R AROMÁTICOS• Cadenas laterales aromáticas• Relativamente apolares (hidrofóbicos).• Todos ellos pueden participar en las interacciones hidrofóbicas.
  14. 14. • El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes dehidrogeno y constituye un grupo funcional en las enzimas.• La tirosina y el triptófano son significativamente mas polaresque la fenilalanina debido al grupo hidroxilo de la tirosina yal nitrógeno del anillo indólico del triptófano.GRUPO R AROMÁTICOS
  15. 15. GRUPO R POLARES SIN CARGA5 α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin Carga.
  16. 16. • Serina y treonina: Portadores de un grupo hidroxilo (-OH).• Asparragina y glutamina: Cadenas laterales portadoras de un grupo amida,y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dosaminoácidos con carga negativa.• Cisteína: debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-SH).GRUPO R POLARES SIN CARGA
  17. 17. GRUPO R CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)3 α-aminoácidos con restos –R con carga (+) a pH fisiológico.
  18. 18. GRUPO R CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)• Lisina: Cadena lateral de butilamonio• Arginina: Grupo -R de guanidina• Histidina: Portadora de un grupo -R de imidazolio.
  19. 19. GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE (ACIDOS)2 α-aminoácidos con restos –R con carga (-) a pH fisiológico, porla presencia de un grupo carboxilo (- COOH)
  20. 20. AMINOÁCIDOS NO SINTETIZADOS POR EL ORGANISMO, POR LOQUE NECESITAN SER INGERIDOS.
  21. 21. HistidinaLisinaLeucinaIsoleucinaTriptófanoTreoninaMetioninaFenilananinaArgininaValina
  22. 22. • Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se puedenconvertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una únicafuente.• La arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideranuna única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.• En otros mamíferos, los aminoácidos esenciales pueden ser distintos. Porejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina,que es un ácido derivado de la cisteína, así que la taurina es esencial para losgatos.• Casi ningún animal puede sintetizar lisina.
  23. 23. Polímeros en los cuales las unidades individuales de aminoácidos, llamadosresiduos, están unidas mediante enlaces amida, o uniones peptídicas.
  24. 24. El enlace se forma por reacción entre el grupo carboxilo (α-COOH) de unaminoácido y el amino (α-NH2) del siguiente (con pérdida de una moléculade agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.
  25. 25. Fr. protéine Gr. πρωτεῖος (proteios)lo primero, lo principal, lo más importante
  26. 26. • POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOSUNIDOS A TRAVÉS DE ENLACESPEPTÍDICOS.• Biopolímeros (macromoléculasorgánicas), de elevado pesomolecular, constituidasbásicamente por C,H,O,N; aunquepueden contener también S y P y,en menor proporción, Fe, Cu, Mg, Y,entre otros elementos.
  27. 27. • Unión de un bajo número de aminoácidos: Péptido• Número de aminoácidos menor de 10: Oligopéptido• Número de aminoácidos de 10 a 50: Polipéptido• Número de aminoácidos superior a 50 aminoácidos: Proteína.
  28. 28. TRANSCRIPCIÓNTRADUCCIÓN
  29. 29. Aminoácido Abreviatura (3 letras) Abreviatura (1 letra) CodonesAc. Aspártico Asp D GAC GAUAc. Glutámico Glu E GAA GAGArginina Arg R CGA CGC CGG CGU AGA AGGLisina Lys K AAA AAGAsparagina Asn N AAC AAUHistidina His H CAC CAUGlutamina Gln Q CAA CAGSerina Ser S UCA UCC UCG UCU AGC AGUTreonina Thr T ACA ACC ACG ACUAlanina Ala A GCA GCC GCG GCUGlicina Gly G GGA GGC GGG GGUValina Val V GUA GUC GUG GUUProlina Pro P CCA CCC CCG CCULeucina Leu L CUA CUC CUG CUU UUA UUGFenilalanina Phe F UUC UUUTirosina Tyr Y UAC UAUIsoleucina Ile I AUA AUC AUUMetionina Met M AUGTriptofano Trp W UGGCisteína Cys C UGC UGUTerminación UAA UAG UGA
  30. 30. Secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el númerode aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
  31. 31. • Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, graciasa la capacidad de giro de sus enlaces, adquiriendo unadisposición espacial estable.• Dos tipos de estructuras: Hélice Alfa y Hoja Beta.
  32. 32. • Plegamiento en espiral de la cadenapolipeptídica sobre sí misma.• En sentido horario• 3,6 aminoácidos por cada vuelta• Estable por medio de puentes de hidrógenoentre el grupo amino (parte de un enlacepeptídico) de un aa y el grupo carboxilo (queforma parte de otro enlace peptídico) delcuarto aa que le sigue en la cadena lineal.• Las cadenas laterales de los aminoácidos nointervienen en los enlaces y aparecenproyectadas hacia la parte externa de la alfa-hélice.
  33. 33. • Estructura β: configuración espacial de los enlaces covalentes al estirar almáximo la cadena principal de un polipéptido.• Las cadenas laterales de los aa se sitúan de forma alternante a la derechay a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
  34. 34. • Las estructuras β de una misma o distintas cadenas polipeptídicasinteraccionan entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar aestructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.• Si las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β es paralela, y si lasestructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada es antiparalela.
  35. 35. • Conjunto de plegamientoscaracterísticos por la uniónentre determinadas zonas dela cadena polipeptídica.• Estas uniones se realizan pormedio de enlaces entre lascadenas laterales R de losaminoácidos.
  36. 36. 3 grupos:• Fibrosas (cadenas polipeptídicasen largas hebras u hojas,insolubles en agua).• Globulares (cadenaspolipeptídicas plegadas en formasglobulares o esféricas, solubles enagua).• Mixtas (estructura fibrosa alcentro y globular a la superficie)
  37. 37. • Responsable directa de su FUNCIÓN y sus propiedades biológicas• La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina suinteracción con los diversos ligandos.• Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen deestructura cuaternaria), esta es la máxima formación estructural.
  38. 38. Enlaces:• Puentes disulfuro. Enlaces covalentes entre dos grupos -SH quepertenecen al aa cisteína.• Fuerzas electrostáticas. Enlaces de tipo iónico entre grupos con cargaseléctricas opuestas.• Puentes de hidrógeno. Entre grupos polares no iónicos en los queexisten cargas parciales en su cadena lateral.• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Uniones másdébiles, entre aminoácidos apolares.
  39. 39. • Unión mediante enlacesdébiles (no covalentes) devarias cadenas polipeptídicascon estructura terciaria, paraformar un complejo proteico.• Generalmente losaminoácidos apolares sesitúan hacia el interior de laproteína y los polares hacia elexterior
  40. 40. • Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero. Elnúmero de protómeros varía desde dos hasta varios.
  41. 41. Los protómeros pueden ser:• Exactamente iguales (fosfoglucoisomerasa, hexoquinasa).• Muy parecidos (lactato deshidrogenasa).• Estructura distinta pero con una misma función (hemoglobina).• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman unaunidad funcional (aspartato transcarbamilasa).
  42. 42. • Solubilidad: Siempre que los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Sicambia la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis.• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que estádeterminada por su estructura primaria.• Amortiguador de pH (efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pHdebido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos ocomo bases.
  43. 43. 1. Catálisis: enzimas (pepsina, tripsina, lipasa, etc).2. Reguladoras: hormonas (insulina, glucagón, etc.)3. Estructural: resistencia y elasticidad (tubulina del citoesqueleto).4. Defensiva: Glicoproteínas (inmunoglobulinas), queratina (piel), fibrinógenoy protrombina (coágulos).5. Transporte: Hemoglobina.6. Receptoras: En la membrana celular, reciben señales para que la célulapueda realizar su función (acetilcolina).
  44. 44. Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructuratridimensional fija, con lo que pierde su función.
  45. 45. La solubilidad de las proteínas se reduce hasta producirse precipitación, porquelos enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteínaadopta la conformación filamentosa. Los enlaces peptídicos no se afectan.
  46. 46. • Cambios de ph• Alteraciones en la concentración• Agitación molecular• Variaciones bruscas detemperaturaFACTORES QUE FAVORECEN LA PRECIPITACIÓN DE PROTEÍNAS
  47. 47. MARASMO KWASHIORKORKWASHIORKORMARASMÁTICO
  48. 48. 27/03/2013 66

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