Macromoléculas biológicas

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Macromoléculas biológicas

  1. 1. Bases Macromoleculares da Constituição Celular N C O H Células Seres Inanimados ÁTOMOS Átomos apropriadosOrigem / Evolução constituição BIOMOLÉCULAS das Células 2
  2. 2. Bases Macromoleculares da Constituição Celular H Hidrogênio 99% compostos C Carbono excluindo massa O Oxigênio Células N Nitrogênio Predominância absoluta O Oxigênio Si Silício Al AlumínioSeres Inanimados Na Sódio Obs.: raros na crosta terrestre 3
  3. 3. Macromoléculas Poliméricas POLÍMEROS característica Moléculas de Alto Peso (Macromoléculas) repetição de unidades menor peso Matéria Viva MONÔMEROSHOLOPOLÍMEROS: GLICOGÊNIO Monômeros SemelhantesHETEROPOLÍMEROS: ÁCIDOS NUCLEÍCOS Monômeros DiferentesMACROMOLÉCULAS Tamanho grande diversidade Variedade monômeros constituintes (principalmente) 4
  4. 4. Macromoléculas PoliméricasPOLÍMEROS PROTEÍNAS – aminoácidos BIOPOLÍMEROS POLISSACARÍDEOS – monossacarídeos ÁCIDOS NUCLÉICOS – nucleotídeos Seres Vivos MOLÉCULAS MENORES: lipídios, água, sais minerais e vitaminas Diversidade estrutural e funcional  variedade monômeros Ex. Proteínas – 20 a.a.  POLIMORFISMO Ácidos nucléicos – 5 nucleotídeos  DIVERSIDADE FUNCIONALAssociação: LIPOPROTEÍNAS FORMAÇÃO COMPLEXOS GLICOPROTEÍNAS PROTEOGLICANAS NUCLEOPROTEÍNAS 5
  5. 5. ÁGUA: Influência sobre as Macromoléculas Biológicas Invariavelmente, existe todas as células [proteínas, lipídios e polissacarídios] = Não molécula inerte preencher espaços Influenciam poderosamente Configuração / Propriedades biológicas MACROMOLÉCULAS 7
  6. 6. ÁGUA: Estrutura Química Forma tridimensionalmorfológica e eletricamente assimétricaângulo H – O – Hatração = núcleo O sobre e-relativamente + : lado H Melhores DIPOLO solventes - : lado O conhecidos 8
  7. 7. ÁGUA: Papel sobre as Propriedades Biológicas das MacromoléculasESTRUTURA GRUPOS POLARES (afinidade pela água)POLÍMEROS GRUPOS APOLARES (não têm afinidade) – REPELIRGrupamentosPolares: CARBOXILAS, HIDROXILAS, ALDEÍDO, SULFATO e FOSFATO Moléculas [G.P.]  Solubilidade em ÁguaHIDROFÍLICAS Ex.: hidratos de carbono, ácidos nucléicos e  proteínas Moléculas ou  [G.P.] – Insolúveis em águaHIDROFÓBICAS Ex.: lipídios, parafina, óleos etc. Moléculas Dupla FunçãoANFIPÁTICAS (Região Hidrofílicas + Região Hidrofóbica) 9
  8. 8. 10
  9. 9. Forças de Coesão dos Monômeros nos Biopolímeros Ligações Fortes Critério Classificação: Ligações Fracas INTENSIDADE  Energia necessária para se realizarem ou se desfazerem essas uniões. Ligações Fortes Ligações Fracas  COVALENTES  PONTES DE HIDROGÊNIO  LIGAÇÕES ELETROSTÁTICAS  INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 11
  10. 10. Forças de Coesão dos Monômeros nos BiopolímerosLigações Covalentes fortes e estáveis – coesão molecular ligação peptídica e ponte dissulfeto (S-S) consomem altas quantidades de E para sua realização ( 100 kcal/mol) Quebra: procedimentos drásticos (hidrólise em ácido forte a T ( C). 12
  11. 11. Forças de Coesão dos Monômeros nos BiopolímerosPontes de Hidrogênio uso em comum de um átomo de H por radicais diferentes; ligação fraca (5% força - ligações covalentes); manter unidas moléculas ou várias partes de uma mesma molécula moléculas grandes – varias centenas (força e estabilidade consideráveis) 13
  12. 12. Forças de Coesão dos Monômeros nos BiopolímerosLigações Eletrostáticas ou Iônicas resultado da força de atração entre grupos ionizados decarga contrária.Interações Hidrofóbicas associação de grupos não-polares, que a fazem de modo aexcluir o contato com a água (associação em resposta arepulsão natural)Interações de Van der Waals a proximidade de duas moléculas pode induzir flutuações decarga, produzindo atrações mútuas a curta distância 14
  13. 13. Importância das Forças de Coesão de Baixa EnergiaEmbora individualmente essas ligações sejam fracas, quando numerosas tornam a estrutura mais estável. 15
  14. 14. 16
  15. 15. PROTEÍNAS: Estrutura dos aminoácidoscorrelação estrutura/função – multiplicidade20 a.a. – tipos de ligações químicas – níveis org. estruturalN estruturas possíveis – 2020 = 1,0 x 1026 Aminoácido • grupo amina • cadeia lateral • grupo carboxila Fórmula Geral • carbono assimétrico confere individualidade 17
  16. 16. PROTEÍNAS: Classificação dos aminoácidosAminoácidos alifáticosCadeia lateral – alifática (hidrocarbonada) Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina* (Val)Leucina* (Leu) Isoleucina* (Ile) * Aminoácidos ramificados = cadeia lateral (hidrófoba) 18
  17. 17. PROTEÍNAS: Classificação dos aminoácidosAminoácidos aromáticosCadeia lateral – anel aromático Prolina (Pro) Fenilalanina (Phe) Tirosina (Tyr) Triptofano (Trp) 19
  18. 18. PROTEÍNAS: Classificação dos aminoácidosAminoácidos sulfuradosCadeia lateral – átomos de enxofre Cisteina (Cys) Metionina (Met)Aminoácidos hidroxiladosCadeia lateral – alifáticas (hidroxiladas)  Solubilidade em água Serina (Ser) Treonina (Thr) 20
  19. 19. PROTEÍNAS: Classificação dos aminoácidosAminoácidos básicosCadeia lateral – muito polar Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His) 21
  20. 20. PROTEÍNAS: Classificação dos aminoácidosAminoácidos ácidos e suas amidasCadeia lateral – natureza ácida Ácido aspártico Asparragina (Asp) (Asn) Glutamina (Gln) Ácido glutâmico (Glu) 22
  21. 21. PROTEÍNAS: ligação peptídicaDefinição:A ligação peptídica é o resultadoda remoção de uma molécula deágua entre o grupo carboxila de umaminoácido e o grupo amina dooutro; é uma ligação químicacovalente, muito estável. 23
  22. 22. PROTEÍNAS: ligação peptídica 24
  23. 23. PROTEÍNAS: polímero de aminoácidosNomenclatura• dipeptídeo oligopeptídeo polipeptídeo proteínaObservação• caracterizar peptídeo: composição a.a. x seqüência• comportamento químico e físico-químico 25
  24. 24. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensionalEstrutura primária Estrutura secundáriaEstrutura terciária Estrutura quaternária 26
  25. 25. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensional Estrutura primária Seqüência dos aminoácidos (“força” – ligação peptídica)Ex.: Anemia Falciforme Val Glu N = 287 aa N = 287 aa 27
  26. 26. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensionalEstrutura secundáriaOrganização espacial de animoácidos que se encontram próximos entre sina cadeia peptídica (“força” – pontes de hidrogênio) configuração ao acaso (random coil) estrutura de cilindro ( -hélice*) folha pregueada Pontes de H intermoleculares Pontes de H intramoleculares * Pauling e Corey, déc. 50 28
  27. 27. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensionalEstrutura terciáriaOrganização tridimencional de uma molécula de proteína(regiões helicoidais e random coil se dispõem entre si). Tipos de ligações que contribuem para manutenção da estrutura: Insulina 29
  28. 28. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensionalEstrutura quaternáriaDisposição de subunidades protéicas em proteínas complexas formadaspor duas ou mais dessas subunidades (“forças” estrutura terciária, comexceção ligações dissulfeto*).* Não participam da ligação entre subunidades. 30
  29. 29. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensional 31
  30. 30. PROTEÍNAS: Estrutura tridimensional 32
  31. 31. PROTEÍNAS: Fibrosas e GlobularesHélice de Colágeno estáticas /  peso molecular proporcionar suporte mecânico insolúveis formadas por unidades repetitivas simples unem-se para formar fibras ( retilíneas) Ex.: alfa-querainas Fibroina da seda Colágeno 33
  32. 32. PROTEÍNAS: Fibrosas e Globulares maioria das funçõescelulares solúveis em solventesaquosos Ex.: Enzimas Hemoglobina 34
  33. 33. ENZIMAScatalisadores biológicos;grupo de moléculas – amplo e especializado - especificidade;proteína – sítios ativos SUBSTRATO (quimicamente modificado)reação reversível: E + S [ES] E+ Pvelocidade de reação: reações catalisadas x não-catalisadasteoria chave-fechadura 35
  34. 34. ZIMOGÊNIOS: formas inativas de enzimasEnzimas secretadas – forma inativa ativaTripsinogênio e quimotripsinogênio grânulos intracelularesZimogênios ou proenzimas ação de proteasesExpressão do sítio ativo atividade catalítica 36
  35. 35. ENZIMAS: Regulaçãoindução e repressão enzimática enzimas alostéricas cinética sigmoidal (regulação do metabolismo) inibição por retroalimentação /ativação pelo precursor das vias bioquímicas coenzima x cofator catabolismo x anabolismo 37
  36. 36. 38
  37. 37. ÁCIDOS NUCLÉICOS: Estrutura Estrutura:- Açucar (pentose – ribose e desoxirribose)- Base nitrogenada (pirimidinas – timina e citosina [uracila*]; purica – adenina e guanina)- Ácido fosfórico Funções biológicas Principais diferenças: DNA x RNA 39
  38. 38. ÁCIDOS NUCLÉICOS: EstruturaPontesfosfodiéster 40
  39. 39. ÁCIDOS NUCLÉICOS: Estrutura UNIÃOFOSFODIESTER 41
  40. 40. ÁCIDOS NUCLÉICOS: Estrutura dos RNAs 42
  41. 41. ÁCIDOS NUCLÉICOS:Nucleosídeo x Nucleotídeo 43
  42. 42. NUCLEOTÍDEOS: FunçãoNUCLEOTÍDEO: atuar como tijolos na construção dos ácidos nucléicos utilizados para armazenar e transferir energia química 44
  43. 43. POLISSACARÍDEOS constituintes estruturais paredes celulares substâncias intercelularesClassificação: monossacarídeos: trioses, pentoses (ribose e desoxirribose) e hexoses(glicose, galactose, frutose e manose); dissacarídeos: sacarose (glicose + frutose) e Lactose (galactose + glicose) polissacarídeos: amido, glicogênio e celulose. 45
  44. 44. GLICOPROTEÍNAS• Estrutura• Função: interação ereconhecimento entre as células• Síntese 46
  45. 45. LIPÍDIOS relativa insolubilidade na água e solubilidade nos solventes orgânicos longas cadeias hidrocarbonadas alifáticas ou de anéis benzênicos ligações duplas – flexibilidade da cadeia – fluidez das membranas biológicas triglicerídios tecido adiposo (reserva de energia)FOSFOLIPÍDIOS: lipídios compostos(componentes estruturais) 47
  46. 46. LIPÍDIOS 48

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