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Proteínas :')

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proteinas

  1. 1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE TUMBES Facultad Ciencias de la Salud Escuela académico profesional de Nutrición y Dietética TEMA: proteínas y aminoácidos esenciales. CURSO: Bioquímica. CICLO: II. PROFESOR: Mg. Marcos Román Lizarzaburu. Integrantes: céspedes calderón Viviana. Pérez Lavalle Tania.
  2. 2. 1. INTRODUCCION: Las proteínas son macromoléculas de enorme importancia biológica. Prácticamente todas las funciones biológicas desempeñadas en todos los organismos vivos (incluyendo a los virus incluso) son llevadas a cabo por proteínas. Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
  3. 3. 2. CONCEPTO DEPROTEÍNA Está compuesto por 4 elementos básicos en diferente proporción: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, conteniendo frecuentemente azufre y, en menos proporción, fósforo, hierro o cobalto. Por hidrolisis de esta molécula se logra la liberación de los monómeros de aminoácidos que la constituyen los cuales se encuentran ligados por uniones peptídicas. Un aminoácido es un ácido orgánico en el cual el carbono unido con un grupo carboxilo (-COOH) está unido también a un grupo amino (-NH2). Además dicho carbono está ligado a un H y a un residuo lateral (R) que es diferente en cada aminoácido. En su constante renovación estructural, el organismo pierde material proteico que tiene que reponer. Sus células poseen capacidad para sintetizar algunos aa, pero otros, en cambio, solo pueden ser obtenidos a través de la alimentación, llamados por este motivo esenciales. Estos son: La leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina, necesitando los niños en crecimiento cantidades adicionales de arginina e histidina. Al contrario de lo que ocurre con las grasas e hidratos de carbono, el organismo no forma depósitos de reserva de proteínas, pese a sus funciones vitales ligadas a la estructura, crecimiento, renovación, reparación de tejidos y órganos, a la forma de enzimas, hormonas, anticuerpos y hemoglobina, además de su valor calórico adicional, aproximadamente el mismo el mismo que el de los hidratos de carbono. Esto quiere expresar la absoluta necesidad que tenemos de las proteínas alimenticias, razón por la que deben obligadamente en toda dieta, en una proporción de un 10% a un 15% de una ración normocalórica. El llamado valor biológico de las proteínas vienen dado en función a los aminoácidos esenciales que entran en su composición, siendo, por tanto, un concepto cuantitativo. Un valor igual a 100supondria una proteína alimentaria perfecta, que estaría en condiciones de remplazar peso por peso a las proteínas orgánicas. Y es que la ausencia o el déficit de uno o varios de los aminoácidos esenciales originan la falta de un eslabón indispensable para la construcción de las moléculas proteicas, lo que bloquea su síntesis, a despecho de la presencia de todos los demás. Esto implica la consideración de un importante factor cualitativo en el aporte proteico, siendo bajo este punto de vista las proteínas de origen animal (carnes, vísceras, pescados, huevos, leche) de mejor calidad que las de origen vegetal (cereales, semillas de leguminosas, frutos secos). Sin embargo, estas últimas son de alta importancia nutritiva si se las complementa debidamente con las primeras: la mezcla de ambas origina un aporte alimenticio de excelente calidad biológica (suplementación calórica). El principal problema que plantea la ración proteica es un aspecto económico: su alto coste y, en ración de ello, su disponibilidad limitada en amplios sectores de la población y en grandes zonas del mundo con subdesarrollo social. Este ello reviste caracteres especialmente trágicos entre su población infantil, altamente necesitada de proteínas en su crecimiento y desarrollo.(1)
  4. 4. 2.1 CLASIFICACIÓN DELASPROTEINAS 2.2 CLASIFICACION EN BASEASU FORMA Y COMPOSICION En base a su composición. * Simples: formadas por solo aminoácidos formando cadenas polipeptídicas. * Conjugadas: contienen además en su estructura algún otro componente de distinta naturaleza química grupo prostético, según sea la naturaleza de este grupo se consideran: * Glicoproteínas: poseen en su naturaleza azucares, por ej. Inmunoglobulinas, colágeno, etc. * Lipoproteínas: conjugadas con lípidos, encontradas en membranas celulares. * Nucleoproteínas: unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y virus. * Metaloproteínas: contienen uno o más iones metálicos, por ej. Algunas enzimas. * Hemoproteínas: tienen en su estructura un grupo hemoglobina, Mioglobina y los citocromos. En base a su forma. * Globulares: tienden a ser más solubles en agua, debido a su superficie polar. Tienden presentar mayor solubilidad en solventes como las soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, considerando todas las enzimas, proteínas del plasma y las presentes en la membrana celular. *Albuminas: fácilmente solubles en agua, lacto albumina, albumina del suero, la ovoalbúmina (clara del huevo) * Globulinas: escasamente solubles en agua, pero solubles en cloruro de sodio, las ser globulinas (sangre), ovo globulina, inmunoglobulinas.
  5. 5. * Glutelinas: solubles en ácidos y bases diluidas, ejemplo, la Glutelina del trigo. * Prolaminas: solubles en alcohol del 70al 80%, como la Ceína del maíz y la Gliadina del trigo. * Fibrosas: insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un numero variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte, las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc. ESTRUCTURA PRIMARIA Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal específica (sin ramificaciones) de aminoácidos de una cadena polipeptídica la cual es el resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN. La importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable de la molécula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado biológico de esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la organización de los niveles de complejidad superiores de la estructura proteica ya que esta permitirá en última estancia la determinación de su actividad biológica, es decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria para que la molécula adopte una conformación tridimensional adecuada. Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminoácido como resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo. El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteración de la geometría que presente la estructura proteica, así como del comportamiento químico que tiene la cadena lateral del aminoácido sustituido (polar, no polar, básico o ácido). Cabe resaltar que todas las proteínas sin importar su nivel de organización se originan de una estructura primaria que posteriormente adopta una conformación tridimensional específica. No obstante, una proteína que permanece con su estructura primaria inmodificable pero funcional es la insulina, cuya secuencia de aminoácidos se conoció por primera vez a principios de la década de 1950. ESTRUCTURA SECUNDARIA Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos. La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastina.
  6. 6. . Colágeno. Orientación alfa-hélice Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee un máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zigzag. La estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad (Figura 2). Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda. . Estructura secundaria en forma de hoja plegada.
  7. 7. ESTRUCTURA TERCIARIA Es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja ß-plegada. La mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas denominadas estructuras terciarias, debido a que mientras la secundaria trata fundamentalmente de la conformación de los aminoácidos adyacentes de la cadena polipeptídica, la estructura terciaria describe la conformación definitiva y específica de la proteína. Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para dar origen a la estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas e hidrofóbicas entre una parte de la cadena y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en posiciónespacial correcta. Por otra parte, los puentes desulfuro (-S-S-) que se forman entre los aminoácidos de cisteína pueden acercar partes que se hayan distantes en una proteína, de hecho algunos sitios activos de enzimas están constituidos por ellos. Además, en la proteína también se forman algunos otros enlaces covalentes para mantener su estructura terciaria que por lo general es globular. Con respecto a la estructura terciaria de cadenas polipeptídicas largas, cabe destacar la presencia de regiones compactas semiindependientes denominadas dominios, que se caracterizan por poseer una geometría casi esférica específica con un interior hidrofóbico y un exterior polar. El carácter independiente del dominio es evidente cuando al separarlo de la cadena, su estructura primaria es capaz de plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación nativa. Una proteína puede presentar más de un dominio, a menudo interconectados por un segmento polipeptídico carente de estructura secundaria regular (Figura 3) y alternativamente estar separados por una hendidura o una región menos densa en la estructura terciaria de la proteína. Los diferentes dominios de una proteína pueden gozar de movimiento relativo que está asociado con una función. Así por ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el sitio activo de unión del sustrato glucosa está en una hendidura entre dos dominios, cuando la glucosa se une a la hendidura, los dominios colindantes se cierran sobre el sustrato, atrapándolo para la fosforilación. Secuencia de conformación de la proteína hemoglobina.
  8. 8. Ejemplos de proteínas con este nivel de organización terciaria son: algunas enzimas como la lisozima, algunas proteínas estructurales de la membrana, etc. ESTRUCTURA CUATERNARIA Como se mencionó anteriormente muchas proteínas tienen dos o más cadenas plegadas de polipéptidos (subunidades) para formar su estructura terciaria. En la estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los 50 mil Dalton en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma función que el complejo, aunque con diferente cinética. El ejemplo más conocido es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad de hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura terciaria de mioglobina. Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos cadenas alfa y dos cadenas beta (Figura 4) que permiten tomar una molécula de oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las asociaciones estrechas de las cadenas de polipéptidos dentro de la misma proteína proporcionan un tipo de comunicación entre las unidades y se puede entender que en las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de información: uno que genera la conformación adecuada de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las moléculas. Función estructural Algunas proteínas constituyen estructuras celulares. Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Las arañas y los gusanos de seda segregan fibrina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
  9. 9. Función enzimática Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Función hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Función reguladora Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Función homeostática Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
  10. 10. Función defensiva · Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. · La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. · Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. · Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas. Función de transporte · La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. · La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. · La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. · Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. · Los citocromos transportan electrones. Función contráctil · La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. · La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
  11. 11. Función de reserva · La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. · La lactoalbúmina de la leche. 2.3 LAS FORMULA DE LOS AMINOACIDOS SON:(2)
  12. 12. 3. Bibliografía: 1. Repullo Picasso, nutrición humana y dietética, 2° ed. 2006. Pág. (18-20).Marbán libro, S. L. 2. Información disponible en: https://www.uco.es/zootecniaygestion/menu.php?tema= 148.

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