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Aminoacidos

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Aminoacidos

  1. 1. BIOMOLECULAS AMINOACIDOS
  2. 2. AMINOACIDOS• Componentes estructurales de las proteínas• Cientos de aminoácidos naturales• contienen (estructura general): Átomo de carbono central al que están unidos:a) Un grupo amino; R—NH2b) Un grupo carboxilo: R---COOHc) Un grupo R :• Un átomo de hidrogeno• Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)• Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)d) Un átomo de hidrogeno
  3. 3. AMINOACIDOS CLASIFICACION• De acuerdo con la posición del grupo amino con referencia al grupo carboxilo:A. AlfaB. BetaC. gamma
  4. 4. AMINOACIDOS ALFA Clase mas frecuente El grupo amino esta unido al átomo de carbono ( carbono alfa), inmediatamente adyacente al grupo carboxilo Unido al carbono central alfa esta otro grupo , cadena lateral o grupo R (propiedades químicas; hidrófobas o hidrófilas, interacción de grupos R; función biológica)
  5. 5. AMINOACIDOS Aminoácidos beta ;• El grupo amino esta unido al carbono segundo a partir del grupo carboxilo Aminoácido gamma:• El grupo amino esta unido al carbono tercero a partir del grupo carboxilo
  6. 6. AMINOACIDOS Bloque de construcción de las proteínas Su secuencia determina la configuración tridimensional final de la proteína Moléculas anfóteras; pueden actuar como ácido o como base Clasificación:1. Aminoácidos estándar2. Aminoácidos no estándar Modificación química No se encuentran en proteínas
  7. 7. AMINOACIDOS• 20 aminoácidos alfa que se encuentran habitualmente en las proteínas• Tienen la misma estructura general con excepción de la prolina ( grupo amino secundario, formada por un cierre de anillo entre el grupo R y el nitrógeno amida)
  8. 8. AMINOACIDOS ESTANDAR CLASIFICACION De acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua ( cuatro clases) :1. Aminoácidos neutros apolares2. Aminoácidos neutros polares3. Aminoácidos ácidos4. Aminoácidos básicos
  9. 9. AMINOACIDOS ESTANDAR NEUTROS APOLARES Contienen grupos R hidrocarbonados Los grupos R no tienen carga positiva o negativa 1. Glicina Hidrófobos : interaccionan poco con el 2. Alanina agua Importantes para el mantenimiento de la 3. Valina estructura tridimencional 4. Leucinao Tipos de cadenas hidrocarbonadas: 5. Isoleucina1. Aromáticos : estructura ciclicas(benceno) 6. Fenilalanina 7. Tiptofano hidrocarburos insaturados2. Alifáticos: no aromáticos (metano, 8. Metionina ciclohexano ) 9. Cisteina cadenas laterales ( átomos de azufre) 10. prolina grupo sulfhidrilo ( -SH)
  10. 10. AMINOACIDOS NEUTROS POLARES AROMATICOS Y ALIFATICOS
  11. 11. AMINOACIDOS NEUTROS POLARES• Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrogeno• Interaccionan fácilmente con el agua  Serina• Hidrófilos o amantes del agua Presencia del grupo OH:  Treoninaa. Participa en enlaces hidrogeno ( estabilidad de estructura proteica)b. Formación del Ester fosfato de tirosina  Tirosinac. Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y treonina)  Asparagina Presencia de un grupo amida ( muy polar) enlaces hidrogeno no dan estabilidad  glutamina
  12. 12. AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA (GRUPOS –OH, R-C-NH2) Grupo –OH Grupo R-C-NH2• Derivados amida de los aminoácidos ácidos: ácido aspartico ácido glutámico
  13. 13. AMINOACIDOS ACIDOS Poseen cadenas laterales con grupos carboxilato Cadenas laterales cargadas negativamente a PH fisiológico Ácido aspartico ; aspartato Ácido glutámico; glutamato
  14. 14. AMINOACIDOS BASICOS A PH fisiológico llevan una carga positiva Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos La lisina:o Grupo amino en la cadena lateral,o Acepta un protón del agua para el ácido conjugado (-NH3+)o Oxidación ; enlaces Inter. e intramoleculares La arginina:o Grupo guanidino;o No actúa en reacciones ácido- base Histidina:o Base débil, actividad catalítica de enzimas
  15. 15. AMINOACIDOS ESENCIALES En la naturaleza 300 aminoácidos 1. Fenilalanina diferentes 2. Leucina Los seres vivos 20 aminoácidos 3. Isoleucina para sintetizar proteínas 4. Metionina 5. Lisina 9 son esenciales para el ser humano (debido a que sus cadenas laterales 6. Treonina o aromáticas no pueden ser 7. Valina sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de átomos de azufre o 8. Triptofano grupos amino dentro de la cadena 9. histidina de átomos de carbono que los forman
  16. 16. AMINOACIDOS FUNCIONES (ACTIVIDAD BIOLOGICA)1. Su secuencia determina la configuración tridimensional final de cada proteína ( mas importante2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)3. Precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno4. Intermediarios metabólicos
  17. 17. AMINOACIDO ACTIVIDAD BIOLOGICA MENSAJEROS QUIMICOS Aminoácidos alfa o derivados :1. Glicina2. El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado de la glutamina3. Serótina4. Melatonina( derivado del triptofano)5. Tiroxina ( derivado de la tirosina)6. Ácido indol acético ( derivado del triptofano: plantas)
  18. 18. AMINOACIDOS ACTIVIDAD BIOLOGICAPRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS Las bases nitrogenadas; componentes de los nucleótidos y ácidos nucleicos El hemo clorofila
  19. 19. AMMINOACIDOS ACTIVIDAD BIOLOGICA INTERMEDIARIOS METABOLICOS Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación de desechos nitrogenados):1. Arginina2. Citrulina3. Ornitina
  20. 20. AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS• Residuos de aminoácidos se forman tras la síntesis de la cadena polipeptídica: Ácido gamma – carboxiglutamico: une el calcio de la protombina 4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina: componente mas importante del colageno ( proteina mas abundante del tejido conjuntivo) Fosforilación de aminoácidos con grupos OH: enzima glucógeno sintetaza
  21. 21. AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES Carbonos asimétricos o quírales: los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos estándar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R ) Moléculas que pueden existir como:A. EsteroisómerosB. Enantiomeros
  22. 22. AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS Esteroisómeros;• Moléculas que solo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos Enantiomeros:• Imágenes especulares una de otra• Se diferencian por la posición del grupo amino y del átomo de hidrogeno
  23. 23. AMINOACIDOS ENANTIOMEROS Propiedades físicas idénticas Isomeros ópticos: desvían la dirección de la luz polarizada plana en direcciones opuestasA. D gliceraldehido dextrógiro (+): desvía la luz en el sentido de las agujas del relojB. L gliceraldehido levógiro (-) desvía la luz en sentido opuesto En las proteínas solo se encuentran los aminoácidos L
  24. 24. AMINOACIDOS TITULACION Los aminoácidos contienen grupos ionizables La forma iónica de estas moléculas en disolución depende del PHa) Efecto del PH sobre la estructura del aminoácidob) Determina la reactividad de las cadenas laterales del aminoácido Punto isoeléctrico: al PH donde un aminoácido no tiene carga neta y es eléctricamente neutra, en este punto son memos solubles Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas positivas y negativas se les denomina;zwitteriones
  25. 25. AMINOACIDOS REACCIONES Las reacciones que pueden experimentar los aminoácidos son determinadas por sus grupos funcionales:A. Formación de enlaces peptídicosB. Formación de puentes disulfuro
  26. 26. AMINOACIDOS REACCIONES FORMACION DE ENLACES PEPTICOS Enlaces peptídicos: son enlaces amida, que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno alfa-amino de un aminoácido ataca al carbono alfa- carboxilo de otro aminoácido en una reacción de sustitución núcleofila La reacción elimina una molécula de agua ( deshidratación) Residuos de aminoácidos: los aminoácidos unidos Residuo N-Terminal: el residuo de aminoácido con el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda) Residuo C-Terminal: el residuo de aminoácido con el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)
  27. 27. AMINOACIDOS REACCIONES ENLACES PEPTIDICOS Los polipéptidos:o polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH Dipéptido: la unión de dos moléculas de aminoácido El prefijo revela el numero de Tirosilalanilcisteinilglicina residuos Los péptidos se nombran utilizando su secuencia de aminoácidos iniciando por su residuo N-Terminal
  28. 28. POLIPETIDOS ENLACE PEPTIDICO• Estructura tridimensional bien definida• Conformación nativa de la molécula ( orden o secuencia de aminoácidos)• Se pliegan en una única forma biológicamente activa• Carácter rígido del enlace peptídico ( limita el numero de posibilidades conformacionales)• Los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial de doble enlace ( híbridos de resonancia)
  29. 29. AMINOACIDOS REACCIONES OXIDACION DE LA CISTEINAo El grupo sulfhídrico de la cisteina es muy reactivoo La reacción mas común es de oxidación reversible que forma un puente disulfuroo Puente de disulfuro: cuando dos residuos de cisteina forman un enlace disulfuroo Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas
  30. 30. PEPTIDOS Polipéptidos cortos con una longitud inferior a 50 aminoácidos Moléculas señalizadoras que utilizan organismos multicelulares para regular actividades complejas Coordinación de procesos bioquímicas Interrelación dinámica entre procesos opuestos
  31. 31. PEPTIDOS Protección de células de los Glutation radicales libres Regulación de la ingestión de alimentos y peso corporal• Estimuladores del apetito Neuropeptido Y, galanina• Inhibidores del apetito Colocistocinina Hormona estimulante de melanocitos• Disminución de la expresión de Leptina genes Vasopresina (antidiurética) Regulación de la presión sanguínea Factor natri urético atrial Estimulo de leche y contracción uterina oxitócica Alivian el dolor, placenteras Pépticos opiáceos ( encefálinas) Percepción del dolor Sustancia P y bradiquinina

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