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Ud.5. proteinas

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Ud.5. proteinas

  1. 1. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Las proteínas 5 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  2. 2. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Los lípidos Las proteínas 5 1. Características generales. Clasificación. 2. Los aminoácidos. Estructura general, propiedades y clasificación. 3. El enlace peptídico. 4. Péptidos de interés biológico. 5. Estructura de las proteínas. 6. Propiedades de las proteínas. 7. Funciones de las proteínas y ejemplos. 8. Clasificación de las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  3. 3. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 1. Características generales. Clasificación Macromoléculas de elevado peso molecular Formadas por el encadenamiento de 20 unidades diferentes C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  4. 4. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Concepto de proteínas La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y). 4 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  5. 5. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa. Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas. 5 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  6. 6. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 2. Aminoácidos proteicos En un aminoácido, un carbono central (ɑ ) se une a: • Un grupo amino –NH2 • Un grupo carboxilo –COOH • Un hidrógeno • Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes. H Monómero AMINOÁCIDO H2N C COOH R 6 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  7. 7. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 2. Aminoácidos proteicos Aminoácidos proteicos: 20 Aminoácidos no proteicos: derivados de los anteriores, en paredes celulares de bacterias… Aminoácidos esenciales: 8 en humanos, que no podemos sintetizarlos, los tomamos en la dieta: Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina, fenilalanina. Además histidina, arginina (en infancia) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  8. 8. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas alimentos fuente de aminoácidos esenciales C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  9. 9. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Los aminoácidos: estereoisomeria (enantiómeros D y L) Configuración L Configuración D Grupo amino Imágenes especulares Grupo carboxilo En la naturaleza la forma L es la más abundante y todas las C.E.M HIPATIA-FUHEM proteínas están formadas por L-Aa Profesor: Miguel Ángel Madrid
  10. 10. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Actividad óptica de los aminoácidos Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—). 10 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  11. 11. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas REPASO QUÍMICA ÁCIDO: dador de H+ BASE: aceptor de H+ C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  12. 12. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez. En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion. 12 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  13. 13. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas A pH = 7 (condiciones fisiológicas) los Aa se encuentran doblemente ionizados Carácter anfótero de los aminoácidos (iones hibridos, zwiterion) En medio ácido (exceso de H+) se comporta como En medio básico (exceso OH-) el grupo NH2 se una base y queda cargado positivamente, ya que comporta como una base, liberando H+; con lo los protones aceptan el –COO- que pierde su carga positiva. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  14. 14. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Clasificación de aminoácidos C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  15. 15. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Aminoácidos no polares o hidrofóbicos. Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  16. 16. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Aminoácidos polares sin carga: cadena forma EH con el agua Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  17. 17. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Aminoácidos polares con carga Carga positiva Carga negativa Lisina (Lys) Arginina (Arg) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  18. 18. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  19. 19. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  20. 20. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 3. Enlace peptídico Aminoácido 1 Aminoácido 2 Plano del enlace peptídico Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino siguiente, lo Enlace peptídico que implica la pérdida de una (covalente, tipo amida molécula de agua secundaria) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  21. 21. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 21 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  22. 22. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enlace peptídico 1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. 2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace. 3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal. 22 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  23. 23. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enlace peptídico El grupo amino y el grupo carboxilo se disponen en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  24. 24. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enlace peptídico Características del enlace peptítido (Pauling, 1950, difracción de ry X) Enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N. Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente. Los cuatro átomos (C=O y N-H) del grupo péptido y los dos átomos de C están situados en el mismo plano. Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo, son los formados por C-C y N-C C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  25. 25. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Unión de los aminoácidos. Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos. Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc. Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína. 25 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  26. 26. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 1- ¿Cuántos aminoácidos componen el péptido? 2. ¿Cuántos enlaces peptídicos se han formado? 3. ¿Quién es el primer aminoácido? ¿Y el último? 4. ¿Qué significa S-S? C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  27. 27. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas Estructura Estructura Estructura Estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria α-hélice β-lámina plegada C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  28. 28. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal (primer residuo libre) hasta el C-terminal. La función de una proteína depende de la secuencia de Aa y de la forma que adopte. 28 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  29. 29. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura primaria La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme. Las cadenas α son idénticas, solo existe un cambio de Aa en la cadena β (en posición 6 en la hemoglobina normal el ácido glutámico está sustituido por valina) 29 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  30. 30. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura primaria Extremo N-inicial Extremo C-terminal C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  31. 31. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura primaria 31 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  32. 32. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman. 32 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  33. 33. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura secundaria α-hélice Hélice de colágeno Conformación β Puentes de hidrógeno C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  34. 34. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura secundaria α-hélice Puentes de hidrógeno Se forma al enrollarse sobre sí misma la estructura primaria Se forman enlaces intracatenarios (cada cuatro posiciones) entre los grupos –NH y –CO de los enlaces peptídicos Presenta 3,6 aa por vuelta Giro de la hélice dextrógiro Cadenas R hacia fuera Incompatible con prolina e hidroxiprolina (Aa voluminosos o de cargas eléctricas del mismo signo) VOLVER C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  35. 35. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas α-hélice • Estructura en forma de bastón. • Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice. • Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitio carboxilo. 35 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  36. 36. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Hélice de colágeno • El colágeno (de tendones y tejido conectivo) posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. • Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres aminoácidos por vuelta. 36 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  37. 37. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Hélice de colágeno • Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. • Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice. • Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles 37 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  38. 38. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura secundaria Hélice de colágeno Hidroxiprolina Prolina Glicina Superhélice de colágeno Hélice más extendida (por el tamaño de prolina e hidroxiprolina) Hélice levógira 3 aa por vuelta La estabilidad se produce al formarse tres hélices para dar una superhélice VOLVER C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  39. 39. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β • Son estructuras flexibles que no se pueden estirar. • Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las hojas. 39 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  40. 40. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β ANTIPARALELA PARALELA 40 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  41. 41. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β •Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag. •No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la estructura. •Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas. •Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes. •Aparece en las β queratinas, seda, fibroina, proteínas globulares… 41 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  42. 42. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β Características de la Hoja plegada (beta-lamina): •Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. •Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. •Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así sucesivamente. 42 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  43. 43. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β •Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β alternados con segmentos de estructura en α-hélice. •En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas. •Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas. •Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. 43 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  44. 44. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura terciaria La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado. Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son: Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares. Uniones de Van der Waals. Puentes de Hidrógeno. Interacciones iónicas. Puentes Disulfuro. Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten. Esta estructura está altamente influenciada 44 C.E.M HIPATIA-FUHEM por la estructura primaria. Profesor: Miguel Ángel Madrid
  45. 45. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Interacciones que Interacciones que intervienen en el intervienen en el plegamiento de la plegamiento de la estructura terciaria estructura terciaria 45 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  46. 46. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura terciaria •Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. •La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc •Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Lámina β Lámina β Hélice α Hélice α 46 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  47. 47. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura terciaria Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa Grupo hemo Codos sin estructura α-hélice Codo Sectores en α-hélice Sectores en conformación β Sectores con estructura α-hélice Elastina en estado relajado y extendido Proteína simple con dos dominios estructurales Sustrato Dominio A Dominio B Cadena polipeptídica de elastina Sustrato fijo VOLVER C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  48. 48. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura cuaternaria 1. La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico. 2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) 3. Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: • Dímeros, como la hexoquinasa. • tetrámero como la hemoglobina. • Pentámeros, como la ARN-polimerasa. • Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc). 48 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  49. 49. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura cuaternaria Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones salinas. Fuerza de Van der Waals. En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas. 49 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  50. 50. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria Hemoglobina Insulina Grupo hemo Cadena β Enlace disulfuro Cadena α Cadena β VOLVER Cadena α C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  51. 51. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 51 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  52. 52. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación Hélice Globular Subunidades iguales ilimitada de aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas Puente de Hidrógeno, Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes. Secuencia Conformación 52 Asociación C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  53. 53. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína. 53 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  54. 54. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas ¿Lo sabías? La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establecen los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las hélices alfa de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan a diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquería utiliza unos reactivos que rompen los puentes de disulfuro del cabello lacio natural y establece otros nuevos entre diferentes regiones. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  55. 55. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas 55 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  56. 56. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Solubilidad  Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.  La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.  La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas. Capa de moléculas de agua 56 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  57. 57. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Especificidad La especificidad es doble: • de especie • de función. Especificidad de especie: En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores: • Sectores estables • Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos). Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  58. 58. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Especificidad de función. La especificidad también se refiere a la función. •Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro. •La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación concreta. •Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto dificultar la función. 58 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  59. 59. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Capacidad amortiguadora Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio 59 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  60. 60. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Desnaturalización Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  61. 61. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  62. 62. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Precipitación de la clara del huevo al desnaturalizar la albúmina por efecto Leche cortada por del calor desnaturalización de la caseína Fijación de un peinado por desnaturalización de la queratina del pelo Desnaturalización reversible del enzima ribonucleasa y renaturalización 62 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  63. 63. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 7. Funciones y ejemplos de las proteínas 1. Estructural 2. Enzimática 3. Hormonal 4. Defensiva 5. Transporte 6. Reserva 7. Función homeostática 8. Anticongelante 9. Actividad contráctil 63 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  64. 64. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructural Estructural Es una de las funciones más características: Es una de las funciones más características: 1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. 1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) 2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del 2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios yyflagelos. huso, de los cilios flagelos. 3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas 3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. eucariotas. 4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales yy forma los 4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales forma los tendones yyla matriz de los huesos yycartílagos. tendones la matriz de los huesos cartílagos. 5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de 5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). vasos sanguíneos). 6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis yyforma parte de pelos, 6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. 7. La fibroína, que forma la seda yy las telas de arañas. Es una 7. La fibroína, que forma la seda las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 64 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  65. 65. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enzimática •• Es la función más importante. Es la función más importante. •• Las enzimas son las proteínas más numerosas yyespecializadas yy Las enzimas son las proteínas más numerosas especializadas actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. el metabolismo celular. •• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan yy de los enzimas son específicas de la reacción que catalizan de los sustratos que intervienen en ellas. sustratos que intervienen en ellas. Hormonal Insulina yyglucagón Insulina glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Calcitonina Calcitonina Defensiva Inmunoglobulina, trombina yyfibrinógeno Inmunoglobulina, trombina fibrinógeno 65 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  66. 66. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Transporte •• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. del organismo. •• Hemoglobina, la hemocianina yyla mioglobina del músculo Hemoglobina, la hemocianina la mioglobina del músculo estriado. estriado. •• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) yyen la fase luminosa de la fotosíntesis (mitocondrias) en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). (cloroplastos). •• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos yyproductos La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos productos tóxicos por la sangre. tóxicos por la sangre. •• Las lipoproteínas transportan el colesterol yylos triacilglicéridos Las lipoproteínas transportan el colesterol los triacilglicéridos por la sangre. por la sangre. 66 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  67. 67. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Reserva En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. nutrientes. Función homeostática Las proteínas intracelulares yy del medio interno intervienen en el Las proteínas intracelulares del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. tampones. 67 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  68. 68. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Función contráctil El movimiento yyla locomoción en los organismos unicelulares yypluricelulares El movimiento la locomoción en los organismos unicelulares pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: dependen de las proteínas contráctiles: •• la dineína, en cilios yyflagelos, la dineína, en cilios flagelos, •• la actina yymiosina, responsables de la contracción muscular. la actina miosina, responsables de la contracción muscular. Anticongelante Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. 68 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  69. 69. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 8. Clasificación de las proteínas Se clasifican en: • Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. • Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Proteínas filamentosas Holoproteínas Proteínas globulares Cromoproteínas PROTEÍNAS Glucoproteínas Heteroproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas 69 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  70. 70. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas HOLOPROTEÍNAS Más complejas que las fibrosas. Más complejas que las fibrosas. Globulares: Forman estructuras compactas, casi Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son disolventes polares. Son responsables de la actividad celular responsables de la actividad celular 1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2. Glubulinas: parte proteica de la hemoglobina 3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre, transporte), ovoalbúmina (huevo, reserva), lactoalbúmina (leche, reserva) 4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . 70 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  71. 71. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas HOLOPROTEÍNAS Más simples que las globulares. Más simples que las globulares. Fibrosas: Forman estructuras alargadas, Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son formando haces paralelos. Son responsables de funciones responsables de funciones estructurales yyprotectoras estructurales protectoras 1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 71 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  72. 72. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas HETEROPROTEÍNAS 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante, proteínas de membrana… 2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. (HDL, LDL…) 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre), hemeritrina (que contiene Fe y transporta oxígeno en la sangre de invertebrados) 5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche, vitelina en la yema de huevo, caseína en queso... 72 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  73. 73. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; yydel transporte de CO22yyH++de los tejidos periféricos hasta los pulmones periféricos; del transporte de CO H de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. para ser excretados. Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141 Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141 Aa yydos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) Aa dos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro en estado ferroso (Fe 2+) en estado ferroso (Fe 2+) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  74. 74. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es almacenar yytransportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético yycardíaco. almacenar transportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético cardíaco. Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor. músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  75. 75. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La mioglobina es el principal pigmento de la carne, yyel color de este producto La mioglobina es el principal pigmento de la carne, el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, yyasí se músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne. que es el que se observa en la parte exterior de la carne. En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo yyde la cadena de proteína ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. la carne almacenada demasiado tiempo. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid

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