aminoacidos

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aminoacidos

  1. 1. AMINOACIDOS BLGA. OLINDA BUSTAMANTE CANELO
  2. 2. EL AMINOACIDO La formula general de un aminoácido es H NH2 C COOH R átomo carbono α grupo amino grupo carboxilo grupo cadena lateral R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales. A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están ionizados H NH3 C COO R + −
  3. 3. Aminoácido: Alanina
  4. 4. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
  5. 5. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Los diez aminoácidos esenciales. Estos aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales y deben ser suministrados por la dieta TREONINA METIONINA LISINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA * HISTIDINA FENILALANINA TRIPTOFANO * ARGININA
  6. 6. Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico. Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
  7. 7. Alanina Acido aspártico Glicina Serina Asparragina Acido glutámico Arginina Cistina Tirosina Cisteina Glutamina Prolina Aminoácidos No Esenciales
  8. 8. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS •A pHneutro: iones dipolares (zwitterion) –El grupo amino: NH3+ –El grupo ácido: COO- •Son ANFÓTEROS: según el pH del medio • Punto Isoeléctrico: Hay un valor de pH, característico para cada aa, en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se iguala y por lo tanto la carga total del aa es cero. A este valor de pH en el cual la carga del aa es nula se denomina punto isoeléctrico
  9. 9. Formación de un péptido
  10. 10. CLASIFICACIÓN: según número de aminoácidos •Dipéptido: 2 aminoácidos. •Oligopéptido: menos de 10 aa. •Polipéptidos: cadenas más largas. Más de 10 aa • Proteínas : más de 50 aa • El enlace peptídico es RÍGIDO, pues tiene naturaleza de doble enlace. •Consecuencia: Los átomos que intervienen están en el mismo plano. Los átomos C-N no giran. • Se trata de un enlace covalente tipo AMIDA. • Se da entre: –A1-COOH (COO-) –H2N -A2(NH3+)
  11. 11. Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como vegetales. Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico, tanto genético como inmunológico. La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero, ya que forma parte básica de la estructura corporal. Este término fue sugerido por Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente universal de todos los tejidos vegetales y animales. PROTEINAS
  12. 12. CLASIFICACIÓN GENERAL: Catalíticas: enzimas (aceleran una reacción química) Transporte: llevar y traer moléculas, como la hemoglobina Estructurales: proteínas a nivel de membrana celular (transporte activo) Protección: sistema inmunológico como las inmunoglobulinas, precursoras de plaquetas Reguladoras: Se fijan en la parte externa de la membrana de las moléculas como sitios de reconocimiento.
  13. 13. Clasificación de las proteínas Por su origen: 1) Proteínas de origen animal: a) Escleroproteínas o proteínas fibrosas: como la elastina del músculo y colágeno del tejido conjuntivo. Estas proteínas son insolubles debido a su estructura molecular, y desempeñan funciones de protección y soporte de tejidos. b) Esferoproteínas o proteínas globulares: son constituyentes de líquidos orgánicos, como la caseína de la leche, la albúmina de la clara del huevo y las globulinas del plasma sanguíneo. Este tipo de proteínas en general, son solubles en agua, se digieren fácilmente y contienen una buena proporción de aminoácidos esenciales. c) Protaminas e Histonas: son polipéptidos de pesos moleculares no muy elevados. Se encuentran en los huevos de pescados.
  14. 14. 2) Proteínas de origen vegetal: a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los cereales, por ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc. El compuesto denominado gluten es una mezcla de gliadina más glutenina. Por su estructura: 1) Simples u holoproteínas: son las compuestas solo por aminoácidos. Por ejemplo albúmina. 2) Complejas o heteroproteínas: son las que se encuentran unidas a un grupo no proteico llamado grupo prostético. Por ej. lipoproteínas y nucleoproteínas.
  15. 15. Proteína Características Ejemplos ALBUMINAS Son solubles en agua, pueden ser precipitadas de la solución por el agregado de sales a alta concentración. Son ricas en S. Ovoalbúmina Lactoalbúmin a GLOBULINAS Son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones salinas diluidas. Precipitan más fácilmente que las albúminas por adición de sales. Ovoglobulina Lactoglobulin a HISTONAS Son solubles en soluciones salinas, fuertemente básicas, con gran proporción de aminoácidos como lisina, argininae histidina. Están unidas al DNA. H1, H2A, H2B, H3, H4 ESCLERO- PROTEINAS Son muy insolubles. Son moléculas largas y fibrosas que se agregan para formar fibras grandes. Forman parte de tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física Colágeno Elastina Queratina PROTEINAS SIMPLES
  16. 16. PROTEINA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS NUCLEOPROTEINAS RNA Ribosomas LIPOPROTEINAS Fosfolípidos, colesterol, lípidos neutros β- Lipoproteinas GLUCOPROTEINAS Hexosamina, galactosa, manosa, ác. siálico γ -Globulinas FOSFOPROTEINAS Fosfato esterificado a restos de serina Caseína, Vitelina FLAVOPROTEINAS Flavín nucelótido Succinato Dhasa METALOPROTEINAS Fe (OH)3 Fe y Cu Zn D-aminoácido oxidasa Citocromo oxidasa Alcohol deshidrogenasa PROTEINAS CONJUGADAS
  17. 17. Funciones de las proteínas en el organismo • Son parte estructural de las células. • Participan en la movilidad celular. • Muchas hormonas son de naturaleza proteica. • La mayoría de las enzimas son proteínas. • Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas. • Forman parte de los receptores hormonales. • Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal. • Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas. • Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de complemento. • Participan en la contracción muscular. • Proteínas asociadas a sistemas buffer. • Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina. • Proteínas de coagulación. • Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas • Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.
  18. 18. A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
  19. 19. ESTRUCTURA SECUNDARIA Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del aminoácido que le sigue.
  20. 20. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica. A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
  21. 21. Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. ESTRUCTURA CUATERNARIA
  22. 22. Los cuatro niveles estructurales de las proteínas
  23. 23. • Desnaturalización Consiste en la pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria por romperse los puentes que forman dicha estructura. Agentes desnaturalizantes: - Calor - pH extremos - Detergentes - Soluciones concentradas de úrea - Sales de metales pesados - Congelamientos repetidos - Solventes orgánicos, etc
  24. 24. La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer. HEMOGLOBINA
  25. 25. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA • 4 grupos hemo • 4 moléculas de globina
  26. 26. GRUPO HEMO • No proteico. • Color rojo a la sangre. • 4 ferroporfirinas: – Una protoporfirina IX – Un átomo de hierro en estado ferroso Fe++ • La protoporfirina IX: – Está formada por 4 pirroles Anillo Pirrólico
  27. 27. GLOBINA • 4 cadenas polipeptídicas. • Iguales dos a dos. • Cadenas alfa, beta, gamma, delta y epsilon.
  28. 28. SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA • 95% del hematíe. • Empieza en el eritoblasto policromatófilo y es máxima en el recitulocito. • La protopofirina IX se sintetiza en las mitocondrias. • La globina en los ribosomas.
  29. 29. PRINCIPALES TIPOS DE HEMOGLOBINA • Hemoglobina A: –La mayoritaria en el adulto (97%). • Hemoglobina A2: –2,5% de la total. • Hemoglobina Fetal: –Entre los 4 meses de embarazo a 6 meses de edad • Hemoglobina Gowers: - Entre 1 y 3 meses de embarazo
  30. 30. FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA (I) • Transportar oxigeno. • Oxihemoglobina-desoxihemoglobina • 1Hb puede transportar hasta 4 O2. • La afinidad de la Hb por el O2 es baja.
  31. 31. FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA (II) • Metahemoglobina (Fe+++ ) no O2. • Si hay metahemoglobina ▲hay cianosis. • La Hb también transporta CO2 (carbaminohemoglobina) = color oscuro. • Si la Hb transporta CO es carboxihemoglobina y puede ocasionar la muerte, con un color sonrosado de la persona.
  32. 32. CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA • La globina ► AA y reutilizado. • El hierro ► ferritina ► transferrina ► M.O y reutilizado. • La protoporfirina IX ► bilirrubina ► plasma ► hígado ► bilis ► luz intestinal.
  33. 33. • El plasma, fracción de proteínas solubles de la sangre • El suero, fracción de proteínas solubles que aparecen tras la retracción del coágulo sanguíneo. Carece de fibrinógeno Funciones: •Regulación de la presión oncótica y el balance intra/extrabasal de agua. • Respuesta inflamatoria y control de la infección. •Transporte y Almacenamiento • Balance de Fluídos (Agua y electrolitos) • Regulación del equilibrio ácido/base • Respuesta de fase aguda/Anticuerpos/Sistema inmune/complemento • Construcción y reparación de tejidos • Enzimas • Hormonas • Coagulación PROTEINAS PLASMATICAS ¿Diferencia entre plasma y suero? Suero = plasma - Fibrinógeno (que se transforma en fibrina con la coagulación)
  34. 34. Tipos de proteínas plasmáticas y su abundancia relativa Un ser humano adulto contiene de promedio unos 2.5 litros de plasma en el que hay 250 g de proteínas plasmáticas aproximadamente 1. ALBÚMINA (~60%) 2. GLOBULINAS (~18%) Alfa -globulinas Beta -globulinas Gama -globulinas 3. FIBRINÓGENO (~4%)
  35. 35. • Proteína predominante en plasma ~50% (40-60%) de la proteína total plasmática • Presente a una concentración de 4-5 g/kg de peso, 35- 45 g/L • Su concentración es función del estado nutricional, en particular es sensible a deficiencias de aminoácidos. • Da cuenta del 50% de toda la proteína que sintetiza el hígado • Velocidad de síntesis = 14-15 g diarios, vida media unos 20 días ALBÚMINA Funciones de la albúmina • Reserva de proteínas en la deprivación nutricional • Transporte de ácidos grasos de cadena larga y esteroles • Transporte de Bilirubina, hormonas, esteroides, fármacos, etc. • Unión y solubilización de drogas • Regulador de la presión coloidal
  36. 36. Causas de la disminución de albúmina en plasma Disminución de la síntesis A. Malnutrición, Ayuno B. Malabsorción alimentaria C. Enfermedad hepática crónica avanzada [Como la vida media de la albúmina es larga (20 días),una dismunicín significativa de albúmina en plasma aparece muy lentamente por reducción de la síntesis.] Distribución anormal o dilución A. Sobrehidratación B. Aumento de permeabilidad capilar como en septicemia, quemados Excreción anormal o degradación A. Síndrome nefrótico B. Quemados C. Hemorragias D. Enteropatias con pérdidas proteícas
  37. 37. Globulinas En general, las globulinas contienen proteínas conjugadas de 2 tipos principales: -Glucoproteínas - Lipoproteínas 1. La fracción globulinas alfa-1 se encuentran entre otras, las siguientes glucoproteínas: Antitripsina Función: neutralización de proteasas de la familia de la tripsina y plasmina. Al parecer, su papel es el de proteger a los tejidos, especialmente al pulmonar, de la acción de proteasas que puedan ser liberadas por granulocitos PMN Aumentada: en reacciones inflamatorias. Disminuida: enfermedad pulmonar, enfisema. Pacientes con deficiencia en alfa-1-antitripsina desarrollan enfisema
  38. 38. Protrombina ( 72 kDa) Es el precursor de la trombina, enzima que cataliza la conversión del fibrinógeno en fibrina, etapa final de la coagulación de la sangre. Producida por hígado Disminuida: Enfermedad hepática Alfa-2: Haptoglobina ( 85-1000 kDa) Función: unión a hemoglobina que eventualmente pueda existir en el plasma. Los complejos Hb-haptoglobina preservan las reservas de hierro, impidiendo que la pequeña cantidad de Hb que se libera por hemólisis intravascular en condiciones normales, sea excretada por orina Producida por hígado Aumentada: Inflamación aguda y crónica, neoplasias, infarto de miocardio, Enf. Hodgkin Disminuida: Enfermedad hepática, anemia hemolitica y megalobástica.
  39. 39. Ceruloplasmina ( 132 kDa) Proteína mayoritaria para el transporte de cobre, exportada desde el hígado al resto de tejidos • Regula los procesos de oxidorreducción, transporte y utilización del hierro • Aumentada en enfermedad hepática activa o en daños tisulares, embarazo, • Disminuida en enfermedad de Wilson en la cual se acumula cobre en el cerebro e hígado, lo cual provoca graves alteraciones. Eritropoyetina (30 kDa) Hormona que controla la eritropoyesis normal Producida por riñón Aumentada: Anemia Disminuida: Enfermedades renales, Enfermedades autoinmunes
  40. 40. 2. Región Beta: Transferrina Cada molécula de esta proteína ija 2 átomos de hierro y sirve como transportadora en el plasma. En estados de deficiencia de hierro, o durante el embarazo normal, hay un aumento significativo de transferrina. En la anemia perniciosa, en infecciones crónicas y en la insuficiencia hepática está disminuida. Región Gamma: Esta región contiene la mayor parte de las Inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, e IgE Producidas: por linfocitos B-- plasmáticas. Aumentada: Hipergammaglobulinemia, enfermedad hepática, infección crónica, lupus, mieloma, linfomas Disminuida: Envejecimiento, drogas, leucemia linfocitica crónica, agammaglobulinemias, etc
  41. 41. 3. FIBRINOGENO Es responsable de la formación de los coágulos de sangre. Cuando se produce una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno en fibrina gracias a la actividad de plaquetas, sustancia que forma la red que aprisiona a los elementos formes.

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