Enzima

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Enzima

  1. 1. EnzimaEstructura de la triosafosfatoisomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintasrodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficienteenzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica que catalizanreacciones químicas,siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacciónquímica que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre auna velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayorvelocidad que sin la presencia de la enzima.23 En estas reacciones, las enzimas actúan sobreunas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentesdenominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para queocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denominareacciones enzimáticas.Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidadcrece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una céluladetermina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende dela regulación de la expresión génica.Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación(ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Lasenzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican,por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso inclusomillones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de uncatalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondientereacción no catalizada.Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por lasreacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimasdifieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de4.000 reacciones bioquímicas distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos sonproteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como lasubunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidiltransferasa).56También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capacesde catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidoresenzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientrasque los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, grancantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacosson moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, laconcentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
  2. 2. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos yproductos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversosprocesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans oproducción de biocombustibles.2. TIPOS Y CLASES DE ENZIMAS2.1. ENZIMAS PLASMÁTICASEn el suero de individuos sanos se detectan actividades enzimáticas fisiológicas que tienendistintos orígenes:• Enzimas plasma específicas: que desarrollan su propia función en el plasma. Porejemplo: enzimas de la coagulación como la protrombina, etc.• Actividades enzimáticas fisiológicas que mantienen niveles constantes y bajos. Tienen suorigen en la constante renovación celular de los tejidos, en la actividad muscular y en elpaso de enzimas de órganos secretores al torrente circulatorio. Cuando existe algunalesión en la membrana celular, el contenido citoplasmático de la célula y con él losenzimas intracelulares, son vertidos al exterior. Cuando los enzimas llegan al torrentecirculatorio existen sistemas encargados de captarlos, metabolizarlos y eliminarlos, por lotanto, las enzimas permanecen en sangre un tiempo determinado.2.2 CLASES DE ENZIMASExisten 6 clases posibles de enzimas, con respecto a la reacción que catalizan son:• Clase I Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido reducción. Por ejemplo:A deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, etc. A + B reducido + B reducido• Clase II Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales,partes de moléculas, etc., de un donador a un aceptor. Por ejemplo: las transaminasasA + B-C A-B + C• Clase III Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces al añadir una moléculade agua. Por ejemplo: lipasas, amilasas, peptidasas, etc.A-H + A-B + H20 B-OH• Clase IV Liasas: catalizan reacciones de eliminación o adición de alguna molécula, grupofuncional, etc. Por ejemplo la descarboxilasa A-CO2 A + CO2• Clase V Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización. Por ejemplo: las epimerasasy mutarotasas.A* A• Clase VI Ligasas: catalizan reacciones de condensación de dos moléculas por formación
  3. 3. de un enlace a costa de la hidrólisis de un trifosfato. Por ejemplo las sintetasasA + B + A-B + NDP + P NTP2.3 ENZIMAS ANALIZADAS EN DIAGNOSTICO CLINICO2.3.1. FosfatasasPertenecen a la Clase III y subclase Esterasas. Se incluyen principalmente:• Fosfatasa Alcalina (EC 3.1.3.1): es una enzima intracelular que se encuentraprácticamente en todos los tejidos (si hay lesión del tejido aumenta en el plasma).Es unmarcador muy sensible de la enfermedad obstructiva hepática, pero no es específicaporque también aumenta en enfermedades óseas y en situaciones fisiológicas como elembarazo y en el crecimiento. Tiene un pH óptimo de 9.• Fosfatasa Ácida (EC 3.1.3.2): está en numerosos tejidos, pero el más rico en fosfatasaácida es la próstata. Tiene varias isoenzimas pero sólo son útiles la “isoenzima 2 oprostática” que se determina por electroforesis, y las “isoenzimas 1 y 5” del bazo humanoen la enfermedad de Gaucher.La isoenzima que más frecuentemente se estudia en el laboratorio es la 2, que se utilizacomo marcador tumoral en los calcinomasmetaestáticos de próstata. En condiciones nopatológicas la tasa de fosfatasa ácida prostática es igual en hombres y en mujeres.2.3.2. Cretina Quinasa CK (EC 2.7.3.2): es una transferasa que cataliza la formación deATP requerido por los sistemas contráctiles o de transporte. Es una enzima citoplasmáticay mitocondrial ampliamente distribuida por los tejidos, pero en forma decreciente, sobretodo se localiza en músculo esquelético, músculo cardíaco, placenta, cerebro y otrostejidos.Está formada por dos subunidades, la M y la B. Estas a su vez se combinan formando tresisoenzimas que son: CK-MM; CK-BB; CK-MB. Se pueden identificar por distintos métodos,fundamentalmente por electroforesis, cromatografía de intercambio iónico, inhibición,aglutinación y RIA.La CK-MM predomina en el músculo esquelético, en el miocardio también predomina laCK-MM pero hay entre un 13-22% de CK-MB. En el cerebro hay un 100% de CK-BB.2.3.3. Aminotransferasas o Transaminasas:• AST (EC 2.6.1.1): AspartatoAminotrasferasa (GOT glutámico oxalacética). Existen dosformas de AST, la mitocondrial que es la más abundante y la citoplasmática que seencuentra en menor cantidad y es soluble. La AST se localiza en el corazón, en el hígado,músculo esquelético y riñón. Su aumento en el suero indica daño tisular pero no de
  4. 4. órgano específico.• ALT (EC 2.6.1.2): AlaninaAminotransferasa (GPT Transaminasa Glutámico Pirúvica). Sedistribuye principalmente en el hígado y, en menor proporción en miocardio y otrostejidos. No es específica de enfermedad hepática.• GGT (EC 2.3.2.2): Gamma GlutamilTransferasa. Se distribuye por riñón, páncreas,hígado y próstata. Se utiliza en el estudio de enfermedades de origen alcohólico debido aque es una enzima microsómica y el alcohol es capaz de provocar un aumento de esteenzima.2.3.4. Lactato Deshidrogenasa LDH (EC 1.1.1.27): está ampliamente distribuida por todoslos tejidos pero es más abundantes en corazón, músculo esquelético, riñón e hígado. Estáconstituida por cuatro subunidades, que pueden ser de dos tipos: subunidad H, específicadel corazón y subunidad M del músculo. Estas subunidades se combinan de 5 formasdiferentes dando lugar a 5 isoenzimas: LDH 1(4H), LDH 2 (3H/1M), LDH 3 (2H/2M), LDH 4(3h/1H) y LDH 5 (4M).La LDH existente en el miocardio contiene más isoenzimas LDH 1 y LDH 2, y en el hígadoy músculo esquelético mayor proporción de LDH 4 y LDH 5.-Amilasa 2.3.5. (EC 3.2.1.1): transforma los hidratos de carbono en componentes mássencillos. En condiciones normales se produce en las glándulas salivares y en el páncreasexocrino. Tiene un bajo peso molecular por lo que se filtra fácilmente por los glomérulosrenales, aumentando en orina cuando está aumentada en suero. Tiene dos isoenzimas:- Amilasa P: producida en el páncreas- Amilasa S: producida en las glándulas salivaresLas isoenzimas se pueden separar por electroforesis y se usa sobre todo para el estudiode pancreatitis

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