Proteinas

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Proteinas

  1. 1. PROTEINASPROTEINAS• DEFINICION . – Biomoléculas orgánicas cuaternarias formadas por C, H,O, N. Adicionalmente pueden contener Azufre (S). – Todas son Macromoléculas :Alto peso molecular y son polímeros de unidades llamadas aminoácidos. – El número mínimo de aminoácidos en una proteína es 50. Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
  2. 2. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS• Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por Enlaces Peptídicos.• AMINOACIDOS. – Moléculas orgánicas pequeñas constituidas por una cadena hidrocarbonada: En un extremo presenta Radical Nitrogenado (Amino) y en el otro un Grupo Acido Carboxilico(COOH) y un grupo R (Radical). AMINOÁCIDOS Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
  3. 3. Radical Carboxílico Zwitterion Radical Amino Debido a que un ácido y una base están presentes, un aminoácido puede formar un ion +/-. Todo ello basado en el Ph y tipo de aminoácido. Lo llamamos un Zwitterion.• Los aminoácidos en los seres vivos adoptan carga eléctrica, cuando están ionizados se les llama Zwitteriones.• Debido a la presencia de radicales amino y carboxilo se les considera moléculas Anfóteras, es decir ácido y base a la vez.
  4. 4. CLASES DE AMINOACIDOS• Los aminoácidos desde el punto de vista nutricional se clasifican en esenciales y no esenciales.• Los aminoácidos esenciales son aquellos que se requieren en nuestra nutrición, ya que nuestras células son incapaces de sintetizarlos. Clases de Aminoácidos• ESENCIALES • NO ESENCIALES – Arginina – Alanina – Histidina – Asparagina – Isoleucina – Acido Aspártico – Leucina – Glutamina – Lisina – Ácido Glutámico – Metionina – Cisteína – Fenilalanina – Glicina – Treonina – Prolina – Triptófano – Serina – Valina – Tirosina
  5. 5. ENLACE PEPTIDICO• Es el enlace que une a los aminoácidos y que caracteriza a las proteínas.• Es muy estable• La formación del enlace ocurre entre el radical amino (-NH2) de un aminoácido y el radical carboxilo (-COOH) del otro aminoácido, liberando una molécula de agua.
  6. 6. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO PEPTIDOS• Moléculas de dos o más aminoácidos• Se clasifican en tres grupos : – Dipéptidos : Constituidos por 2 aminoácidos. – Oligopéptidos : Poseen 3 a 10 aminoácidos. – Polipéptidos : Constituidos por más de 10 aminoácidos. – El número mínimo de aminoácidos para una proteína es 50.
  7. 7. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINASEsta dada por la secuencia de los aminoácidos en la cadenapolipeptídica.La estructura primaria de una proteína es determinadagenéticamente.
  8. 8. .Tres tipos de estructura secundaria: Los aminoácidos que constituyen la cadena se disponen alrededor de un eje imaginario en forma de hélice.La Hoja Plegada (ß) . Los segmentos contiguos o cercanos deuna cadena polipeptídica se disponen formando plieguesligeramente extendidos.
  9. 9. ESTRUCTURA TERCIARIA• Es la forma que adopta en el espacio una proteína completa.• Puede ser globular o fibrosa.• Las proteínas globulares presentan una estructura terciaria donde están presentes los dos o tres tipos de estructura secundaria.• Las proteínas fibrosas presentan la estructura terciaria igual que la secundaria.
  10. 10. ESTRUCTURA CUATERNARIA• Está definida para las proteínas formadas por la unión de dos o más estructuras terciarias.• Las Proteínas con estructura cuaternaria son llamadas Oligoméricas.• Cada componente de la estructura terciaria es denominado Protómero. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria en una proteína modelo
  11. 11. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS• SEGÚN SU ESTRUCTURA – Fibrosas – Globulares.• SEGUN SU COMPOSICION – Simples – Conjugadas• SEGÚN SU FUNCION BIOLOGICA – Hormonas – Proteínas Estructurales – Proteínas Protectoras en la Sangre. – Enzimas – Proteínas Transportadoras – Proteínas Contráctiles – Proteínas de Reserva Según Estructura• FIBROSAS – Solo tiene un tipo de estructura secundaria. – Resistentes, elásticas y flexibles – Ejemplos : Colágeno, Queratina, Elastina, Fibrina.• GLOBULARES – Tienen dos o más tipos de estructuras secundarias. – Ejemplos : Enzimas, Anticuerpos, Hemoglobinas, Tubulinas, etc.
  12. 12. Según Composición• SIMPLES – Constituidas unicamente por aminoácidos. – Ejemplos : Queratina, Tubulinas, Albuminas.• CONJUGADAS – Constituidas por aminoácidos y Grupo Prostético, que se caracteriza por no ser aminoácido. – Ejemplos : – Hemoproteínas (Grupo Hem) – Glucoproteínas (Glúcidos) – Fosfoproteínas (Fosfato) – Metaloproteínas (Metal).
  13. 13. FUNCION DE TRANSPORTE Una molécula de hemoglobina es capaz de transportar 4 moléculas de Oxígeno FUNCION DE MOVIMIENTOEl cambio conformacional de la dineína permite el deslizamientode microtúbulos, produciendo el movimiento en cilios y flagelos
  14. 14. FUNCION ESTRUCTURAL Queratina: A) Esquema que muestra la estructura fibrilar de la queratina . B) El cuerno de un rinoceronte está compuesto por fibras de queratina estrechamente empaquetadas FUNCION DE RESERVAEl grano de maíz contiene zeína como proteína dereserva , la que se consume durante la germinación.
  15. 15. FUNCION DE HORMONALa insulina es una hormona proteica que se sintetiza comoproinsulina, la que es procesada liberandose un péptidopequeño, y la insulina activa

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