Priones

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Priones

  1. 1. PRIONES ESTUDIANTE: ANDREY MARTÍNEZ PARDO
  2. 2. PRIÓN Proteínas generadas por el organismo que se encuentran en la membrana de las células nerviosas No originan enfermedad alguna. Cuando estas proteínas cambian de configuración pueden provocar enfermedades, Se sabe poco acerca de la función de los priones y del mecanismo de su acción infecciosa.
  3. 3. ENFERMEDADES  provocan encefalopatías espongiformes, las cuales son enfermedades neurodegenerativas lentas:  Kuru, (clinica similar al alzhaimer)  Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), y su nueva variante  Enfermedad de Gerstmann-Stráussler-Scheinker (GSS)  Insomnio familiar fatal (IFF),  así como enfermedades de animales como  Encefalopatía espongiforme ovina,  Encefalopatía espongiforme bovina (EEB)(enfermedad de las vacas locas),  caquexia crónica (de muías, ciervos y alces) y  encefalopatía transmisible del visón
  4. 4. TRANSMISIÓN:  Se transmiten mediante contacto con tejido infectado:  A través de cortes en la piel,  Trasplante de tejidos contaminados (p. ej., córneas),  uso de instrumentos médicos contaminados (p. ej., electrodos cerebrales)  por ingestión de tejido infectado
  5. 5. CARACTERÍSTICAS  La proteína infecciosa o prión, PrPSC es una forma anormal, con una configuración distinta, de la proteína prión (PrPC),  componente normal de las membranas neuronales de los mamíferos.  En los seres humanos la proteína prión se codifica por un gen (PrP) situado en el brazo corto del cromosoma 20.  La proteína normal está compuesta por 253 aminoácidos plegados en tres largas espirales (semejantes al cable del teléfono) conocidas como hélices alfa.  La forma infecciosa tiene un plegamiento plano, semejante al de un acordeón parcialmente abierto.  Puede replicarse transformando la proteína prión normal sintetizada por el hospedador en PrP anormal.  Proteína alterada causa enfermedad simplemente cuando contacta con la proteína normal, cambiando su configuración  Las nuevas proteínas pueden inducir el cambio de configuración en otras proteínas normales iniciando así una reacción en cadena.
  6. 6. CARACTERISITICAS PATOGENICAS  No producen efectos citopatológicos in vitro  Período de replicación muy largo, de 5,2 días por lo menos  Período de incubación prolongado  Provocan la vacuolización de las neuronas (espongiforme), placas de tipo amiloideo, gliosis  Síntomas que incluyen pérdida de control muscular, escalofríos, temblores, demencia  Falta de antigenicidad  Ausencia de inflamación  Ausencia de respuesta inmunitaria  Ausencia de producción de interferón
  7. 7. CLINICA  demencia rápidamente progresiva, mioclonías, ataxia cerebelosa, temblor, coreoatetosis y parkinsonismo, afectación piramidal.  La evolución es invariablemente fatal.  NUEVA VARIANTE DE LA ECJ:  Transmisión por consumo de carne mal cocida  cursa más lentamente y no se encuentran mutaciones en el cromosoma 20.  trastornos psiquiátricos, parestesias en miembros inferiores y ataxia.
  8. 8. DIAGNOSTICO DE LABORATORIO  El diagnóstico inicial se debe basar en la clínica.  La confirmación del diagnóstico se realiza por  detección de una forma resistente a proteinasa K de PrP en una electrotransferencia de Western utilizando anticuerpos frente a PrP en una muestra de amígdala.  Biopsia o necropsia se detectan las placas amiloides, vacuolas espongiformes, y PrP mediante métodos inmunohistológicos

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