Aminoácidos

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Aminoácidos

  1. 1. AMINOÁCIDOS Aaron Veana Andrea Rangel Ariana Peralta Nara Hernandez
  2. 2. ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO
  3. 3. AMINOÁCIDOS PROTEICOS
  4. 4. CLASIFICACIÓN 1) Grupos R no polares o hidrófobos  2) Grupos R polares sin carga  3) Grupos R con carga positiva  4) Grupos R cargados negativamente 
  5. 5. GRUPOS R NO POLARES  Menos solubles al agua que los aminoácidos polares 5 hidrocarburos alifáticos  2 con anillos aromáticos  1 con azufre 
  6. 6. GRUPOS R POLAR SIN CARGA  Contienen grupos funcionales neutros que pueden establecer enlaces de hidrogeno con el agua
  7. 7. GRUPO R CON CARGA POSITIVA  Los grupos R poseen carga positiva a pH7  Poseen 6 átomos de carbono
  8. 8. GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE  Poseen un segundo grupo carboxilo completamente ionizado, cargado negativamente a pH 6 a 7
  9. 9. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS  Se conocen aproximadamente 150 aminoácidos que se encuentran en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada pero nunca en las proteínas
  10. 10. FUNCIONES  Los aminoácidos constituyen la estructura proteica y determinan muchas de las propiedades proteicas, todas las proteínas independientemente de la función que desempeñen o de la especie de origen, están constituidas por un conjunto básico de 20 aminoácidos., ordenados en diversas secuencias específicas.  Las proteínas desempeñan gran diversidad de funciones: actúan como catalizadores, como elementos estructurales, en los sistemas contráctiles, como reserva de elementos nutritivos y como vehículos de transporte, y también actúan como hormonas y elementos de protección.
  11. 11. ENLACE PEPTÍDICO  Enlace amida entre el grupo α-amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo α-carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. • Proteína= Polipéptidos o Cadenas Polipeptídicas
  12. 12. ENLACE PEPTÍDICO  El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CONH. • Residuo: cada aminoácido componente de un polipéptido
  13. 13. CARACTERÍSITCAS  Enlaces entre carbonos α y grupos α-amino y α-carboxilo pueden rotar libremente  Enlace trans  Los grupos –C=O y –NH de los enlaces peptídicos son polares y están involucrados en enlaces de hidrogeno
  14. 14. FORMA Y ESTRUCTURA  Enlaces no covalentes ayudan a mantener la forma de las proteínas: – Van Der Waals – Puentes de hidrogeno – Enlaces Iónicos
  15. 15. HÉLICE- Α Asemeja a una escalera en espiral  Forma cuando una cadena polipeptídica simple gira sobre sí misma, formando un cilindro rígido.  Cada 4 aminoácidos se forma un enlace de hidrogeno uniendo – C=O de un enlace a –NH de otro  1 vuelta= 3-6 aminoácidos  De acuerdo al enrollamiento puede ser dextrógira o levógira. 
  16. 16. HOJA-Β  Las láminas β se generan cuando se forman enlaces de hidrógeno entre los segmentos de las cadenas polipeptídicas adyacentes.
  17. 17. ESTRUCTURA PRIMARIA  La secuencia de aminoácidos en una proteína.
  18. 18. ESTRUCTURA SECUNDARIA Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adoptada gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.  Se observa plegamiento alfa y beta. 
  19. 19. ESTRUCTURA TERCIARIA  Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. • Está estabilizada por: • Enlaces covalentes entre Cys • Puentes de hidrógeno • Interacciones iónicas • Interacciones de Van Der Waals • Efecto Hidrófobo
  20. 20. ESTRUCTURA CUATERNARIA  Es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen.
  21. 21. DESNATURALIZACION •La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa. •La desnaturalización consiste en el despliegamiento de la estructura nativa, quedando en estructura primaria. •El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
  22. 22.  Muchas moleculas proteicas solo retienen su actividad biologica dentro de una temperatura y ph limitado, la exposicion a Ph extremos o temperaturas elevadas les hace experimentar el proceso de desnaturalizacion.  La consecuencia mas significativa de la desnaturalizacion es que las proteinas pierdan su actividad biologia
  23. 23.  Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos y químicos
  24. 24. EL PUNTO ISOELÉCTRICO Es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes pKa es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse
  25. 25. AMINOÁCIDO PUNTO ISOELÉTRICO  Glicina 5,97  Alanina 6,07  Valina 5,97  Leucina 5,98  Isoleucina 6,02  Fenialanina 5,48  Tirosina 5,66  Triptófano 5,89  Serina 5,68  Treonina 5,87  Cisteína 5,07  Metionina 5,74  Ácido Aspártico 2,77  ÁcidoGlutámico 3,22  Histidina 7,59  Lisina 9,74  Arginina 10,76  Asparginina 5,41  Glutamina 5,65  Prolina 6,48
  26. 26.  ¿Cuál es la estructura general de un aminoácido?
  27. 27. Un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrogeno y la cadena lateral
  28. 28.  Menciona como se clasifican los aminoácidos
  29. 29.  Cadena  No lateral: polar  Polar sin carga  Carga positiva  Carga negativa
  30. 30.  Los aminoácidos con una cadena lateral que contiene un grupo carboxilo, ¿se les denomina bases o ácidos?
  31. 31.  Ácidos
  32. 32.  Los aminoácidos con una cadena lateral que contiene 6 átomos de carbono, ¿se les denomina bases o ácidos?
  33. 33.  Bases
  34. 34.  ¿Cuántos son los aminoácidos comúnmente hallados en las proteínas?
  35. 35. 20
  36. 36. .¿Qué forma la unión de varios aminoácidos?
  37. 37. Proteínas
  38. 38.  Menciona 3 principales funciones en que participen los aminoácidos (proteínas)
  39. 39.  Actúan como catalizadores, elementos estructurales, reserva de elementos nutritivos, vehículos de transporte, hormonas, etc.
  40. 40.  Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman:
  41. 41.  Agentes desnaturalizantes
  42. 42.  ¿Qué es un residuo?
  43. 43. TRABALENGUAS Poquito a poquito Paquito empaca poquitas copitas en pocos paquetes
  44. 44. Cada aminoácido componente de un polipéptido.
  45. 45.  ¿Qué tipo de enlace forman los enlaces peptídicos mas comúnmente conforme a su posición?
  46. 46.  Enlace trans
  47. 47.  ¿Cuántos aminoácidos se encuentran en una vuelta de hélice-α?
  48. 48.  3-6 aminoácidos
  49. 49.  Mencione un ejemplo donde podríamos encontrar el plegamiento tipo hélice-α.
  50. 50.  Queratina (piel y anexos) Miosina (músculo)
  51. 51.  ¿Qué tipo de estructura es esta?
  52. 52.  Estructura secundaria
  53. 53.  El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
  54. 54.  Renaturalización

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