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Aminoácidos
 A estrutura geral de um aminoácido envolve um
grupo amina(NH2) e um grupo
carboxila(COOH),ambos ligados a um carbono
central, quase sempre assimétrico, dito carbono
α; que também é ligado a um hidrogênio e a uma
cadeia lateral, que é representado pela letra “R”,
responsável pela diferenciação entre os 20 AA
existentes. É o radical quem define uma série de
características, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa.
Aminoácidos
  Os aminoácidos se dividem em naturais, ou não
 essenciais, e em essenciais.
Aminoácidos essenciais (para a espécie humana) são
 nove: fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina,
 lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
Aminoácidos naturais são: o ácido aspártico, ácido
 glutâmico, a alanina, arginina, asparagina, cisteína,
 cistina, glicina, glutamina, ornitina, prolina, serina,
 taurina e tirosina.
Aminoácidos
Propriedades Físicas
• Atividade Óptica

• Propriedade Elétrica (ácido/básica)

• Solubilidade

• Ponto de Fusão
Aminoácidos
Propriedades Químicas
• Reações do grupo α-COOH

• Reações dos grupos α-NH3 e ε-NH2

• Reações dos radicais R
Aminoácidos
Importância
   Os aminoácidos representam 20% do corpo
 humano e são unidades fundamentais para a
 constituição de proteínas, que são moléculas
 essenciais para manter o funcionamento de
 qualquer organismo vivo, além de executar
 importantes funções como neurotransmissores,
 na formação de hormônios, medicamentos,
 metilação, etc.
Aminoácidos
Exemplo
Fenilalanina
   É um composto natural que está presente em todas
  as proteínas (vegetais ou animais). O corpo humano
  necessita da fenilalanina, pois é uma parte integral de todas
  as proteínas do nosso corpo. Os humanos não conseguem
  sintetizar a fenilalanina, logo é um componente essencial da
  nossa dieta diária, sem ela o corpo não consegue funcionar.
  A fenilalanina é encontrada no aspartame, um adoçante,
  substituto do açúcar e muito utilizado em bebidas,
  principalmente refrigerantes.
Proteínas
   Pertencem à classe dos peptídeos, pois são
 formadas por aminoácidos ligados entre si por
 ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a
 união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido
 com o grupo carboxila (-COOH) de outro
 aminoácido, através da formação de uma amida.
Proteínas
Estruturas
Estrutura Primária
• Representado peIa sequência de aminoácidos
  unidos através das ligações peptídicas.
Proteínas
Estruturas
Estrutura Secundária
• Representado por dobras na cadeia (α - hélice),
  que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.
Proteínas
Estruturas
Estrutura Terciária
• Ocorre quando a proteína sofre um maior grau de
  enrolamento e surgem, então, as pontes de
  dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
Proteínas
Estruturas
Estrutura Quaternária
• Ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se
  associam através de pontes de hidrogênio, como
  ocorre na formação da molécula da hemoglobina
  (tetrâmero).
Proteínas
Propriedades Físicas
• Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias
  proteínas, as quais apresentam estruturas primárias
  características.
• Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações
  com a água (ambiente aquoso).
• Desnaturação : a desnaturação proteica é a perda da
  funcionalidade em decorrência de uma alteração
  conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações
  de sua estrutura (em nível de estruturas quaternária,
  terciária e secundária).
Proteínas
Propriedades Físicas
• Ponto isoelétrico (PI): A carga elétrica total de uma
  proteína é dada pelo somatório das cargas dos R dos
  aminoácidos, as quais dependem, por sua vez, dos pkas e
  do pH do meio.
Proteínas
Importância
• Estrutural e Contrátil - participam como matéria-prima na
  construção de estruturas celulares e histológicas.
• Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais
  com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam
  reações bioquímicas que ocorrem nas células.
• Função Hormonal - Muitos hormônios são, na verdade,
  proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a
  atividade de determinados órgãos, sendo portando
  reguladores do metabolismo.
• Transporte – muitas proteínas são transportadoras de
  nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma
  forma geral, transportam ativamente substâncias.
Proteínas
Importância
• Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem
  células especializadas na identificação de proteínas
  presentes nos organismos invasores, que serão
  consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras
  denominam-se antígenos e estimulam o organismo a
  produzir outras proteínas especializadas no combate às
  invasoras. Estas proteínas de defesa são denominadas
  anticorpos e combinam-se quimicamente aos antígenos
  com o objetivo de neutralizá-los.
• Função Nutritiva – qualquer proteína exerce esta função,
  enquanto não apresentar propriedades tóxicas
Proteínas
Importância
• Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um
  grupo especial de proteínas denominadas vitaminas.
• Coagulação sanguínea - vários são os fatores da coagulação
  que possuem natureza proteica, como por exemplo:
  fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc.
Proteínas



    Exemplos
Proteínas




            Alimentação
Proteínas




Vestuário
Referências bibliográficas

•   http://www.johnkyrk.com/aminoacid.pt.swf , acessado em 08/06/2012

•   Feltre, Ricardo. Química: Química orgânica, Vol.3. São Paulo: Moderna, 1994.

•   http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2004/constituintes_micro
    org/proteinas.htm , acessado em 08/06/2012

•   http://pt.scribd.com/doc/2216509/Estudo-Dirigido-Aminoacidos , acessado em 08/06/2012

•   http://www.universitario.com.br/celo/topicos/subtopicos/citologia/bioquimica/proteinas.ht
    ml, acessado em 26/06/2012

•   http://www.ufpel.edu.br/iqg/db/Textos%20Complementares/Resumo%20sobre%20Propried
    ades%20das%20Prote%EDnas.pdf, acessado em 19/06/2012

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Estrutura e Funções dos Aminoácidos e Proteínas

  • 1.
  • 2. Aminoácidos A estrutura geral de um aminoácido envolve um grupo amina(NH2) e um grupo carboxila(COOH),ambos ligados a um carbono central, quase sempre assimétrico, dito carbono α; que também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representado pela letra “R”, responsável pela diferenciação entre os 20 AA existentes. É o radical quem define uma série de características, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.
  • 3. Aminoácidos Os aminoácidos se dividem em naturais, ou não essenciais, e em essenciais. Aminoácidos essenciais (para a espécie humana) são nove: fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Aminoácidos naturais são: o ácido aspártico, ácido glutâmico, a alanina, arginina, asparagina, cisteína, cistina, glicina, glutamina, ornitina, prolina, serina, taurina e tirosina.
  • 4.
  • 5. Aminoácidos Propriedades Físicas • Atividade Óptica • Propriedade Elétrica (ácido/básica) • Solubilidade • Ponto de Fusão
  • 6. Aminoácidos Propriedades Químicas • Reações do grupo α-COOH • Reações dos grupos α-NH3 e ε-NH2 • Reações dos radicais R
  • 7. Aminoácidos Importância Os aminoácidos representam 20% do corpo humano e são unidades fundamentais para a constituição de proteínas, que são moléculas essenciais para manter o funcionamento de qualquer organismo vivo, além de executar importantes funções como neurotransmissores, na formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc.
  • 8. Aminoácidos Exemplo Fenilalanina É um composto natural que está presente em todas as proteínas (vegetais ou animais). O corpo humano necessita da fenilalanina, pois é uma parte integral de todas as proteínas do nosso corpo. Os humanos não conseguem sintetizar a fenilalanina, logo é um componente essencial da nossa dieta diária, sem ela o corpo não consegue funcionar. A fenilalanina é encontrada no aspartame, um adoçante, substituto do açúcar e muito utilizado em bebidas, principalmente refrigerantes.
  • 9. Proteínas Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
  • 10. Proteínas Estruturas Estrutura Primária • Representado peIa sequência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.
  • 11. Proteínas Estruturas Estrutura Secundária • Representado por dobras na cadeia (α - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.
  • 12. Proteínas Estruturas Estrutura Terciária • Ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
  • 13. Proteínas Estruturas Estrutura Quaternária • Ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
  • 14. Proteínas Propriedades Físicas • Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam estruturas primárias características. • Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). • Desnaturação : a desnaturação proteica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estruturas quaternária, terciária e secundária).
  • 15. Proteínas Propriedades Físicas • Ponto isoelétrico (PI): A carga elétrica total de uma proteína é dada pelo somatório das cargas dos R dos aminoácidos, as quais dependem, por sua vez, dos pkas e do pH do meio.
  • 16. Proteínas Importância • Estrutural e Contrátil - participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas. • Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. • Função Hormonal - Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo. • Transporte – muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias.
  • 17. Proteínas Importância • Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e estimulam o organismo a produzir outras proteínas especializadas no combate às invasoras. Estas proteínas de defesa são denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los. • Função Nutritiva – qualquer proteína exerce esta função, enquanto não apresentar propriedades tóxicas
  • 18. Proteínas Importância • Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. • Coagulação sanguínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza proteica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc.
  • 19. Proteínas Exemplos
  • 20. Proteínas Alimentação
  • 22.
  • 23. Referências bibliográficas • http://www.johnkyrk.com/aminoacid.pt.swf , acessado em 08/06/2012 • Feltre, Ricardo. Química: Química orgânica, Vol.3. São Paulo: Moderna, 1994. • http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2004/constituintes_micro org/proteinas.htm , acessado em 08/06/2012 • http://pt.scribd.com/doc/2216509/Estudo-Dirigido-Aminoacidos , acessado em 08/06/2012 • http://www.universitario.com.br/celo/topicos/subtopicos/citologia/bioquimica/proteinas.ht ml, acessado em 26/06/2012 • http://www.ufpel.edu.br/iqg/db/Textos%20Complementares/Resumo%20sobre%20Propried ades%20das%20Prote%EDnas.pdf, acessado em 19/06/2012