Biologia6

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  1. 1. v r flminoàoidos y proteinas Biologia 2 2° Baehillerato Fòrmula genera] de un aminoàcìdo GRUPO CARBOXILO H GRUPO AHÎINO l La cadena Iateral es distinta en cada aminoàcido y determina sus propiedades quimicas y biològicas.
  2. 2. v g- Aminoàoidos y proteinas Biologia 2 2° Baehilleraîo Aminoàcidos hidròfobos Nîefionma (Me? ) Fenifiaîanma (Fan) Tnptrjfano (Trp)
  3. 3. v g- Aminoàoidos y proteinas Biologia 2 2° Baehilleraîo Aminoàcidos polares hidrofîlicos cH, ‘r1 C x’ ‘» HIN o - Giufamma (Ginj ‘T o / _4 *H, N—c—c’ C / o HZN Asparagma (Asn) (Sistema (Cis) Gficocola (Giù - Tirosma (Tir)
  4. 4. r flminoàoidos y proteinas Biologia 2 2° Baehillerato Aminoàcidos àcidos y bàsicos AMINOÀCIDOS BÀSICOS AMmoAcIDos (carga positiva) ACIDOS (Carga negativa) Acido aspà dico {A 8P) C . /' ‘è HZN NH; Argmma (Arg) HN KCH HC NH* Hisfidma (His) Àcido giufànîvico (Giu)
  5. 5. r flminoàciflos y proteinas Biologia 2 2° Baehilleraîo Propiedades àcido-bàsicas de los aminoàcidos En una disoluciùn acuosa (pH neutro) los aminoàcidosforman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar come àcido o come base segùn el pH de la disoluciéni Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfòteras. CARÀCTER ANFÒTERO DE LOS AMINOÀCIDOS *NH3 +NH3 HC= == R) 4‘ HC= == R) HH | COO’ COOH COO’ pH disminuye pH aumenta EI aminoàcido se comporîa come una base, E! ammoàcido se compoda come un écido.
  6. 6. r flminoàoidos y proieinas Biologia 2 2° Baehilleraîo Isomeria de los aminoàcidos Per serel carbone orun carbone asimétrico, los aminoacidos pueden presentar dos configura ciones espacialesr .5 D ' ammoàcido L - aminoacido El grupo amino El ‘grupo amino està a la derecha està a la izquierda AI ser imagenes especulares se denominan estereoisòm eros.
  7. 7. v r flminoàoidos y proieinas 7 Biologia 2 2° Baehilleraîo Formaciòn de un enlace peptidico Reaccionan eI grupo carboxilo de un aminoacido y eI amino de otre [H . c:N’ o V Enlace peptidico CO0’ 1 J a) Grupo C -termina|
  8. 8. g» Aminoàoidos y proteinas Biologia z 2° Baehilleraîo Caracterisflcas de un enlace peptidico o Es un enlace covalente mas corto que la mayoria de los enlaces C - N. o Posee cierto caracter de doble enlace. o Los cuatro àtomos del enlace se enouentran sobre el mismo plano. o Los ùnicos enlaces due pueden girar son los formados por C-C y C-N
  9. 9. v r flminoàoiflos y proteinas Biologia 2 2° Baellilleraîo Estructura primaria de las proteinas o Indica los aminoacidos que la forman y el Ser. _ 1-”, _ Ser_Met_ GIU_ His) oTodas Ias protelnas la tienen. orden en eI due estan colocados. / Pro- Lis — Gli —T"p—Arg— Fen ( ' _ . o Esta dispuesta en zigzag. Val — Gli — LIS — LIS —Arg— Arg) o El numero de bolipéptidos diferentes due . d f : / Pro- T: r— Val — LIS — Val — Pro pue e” Ùrmarse 83 , Numero de H n H aminoacidos Asp- Ala — Gli —G| u—Asp— Gln 2 O “e ‘a “ade” ) Para una cadena de 10D aminoàoidos, el numero de las diferentes cadenas posibles Pro- H-en-AIa-(jlti- Ala- Ser (teu-ciu-ien l"i‘iéèìòàòéòòlàééàèèiòî4596563565366”! ìòîìîò“
  10. 10. r flminoàciflos y proteinas Biologia 2 2° Baellilleraîo Estructura secundaria de las proteinas: 0:. -hélice o La cadena se va enrollando en espiral. o Los enlaces de hidrogeno intracatenarios mantienen la estructura. A72: e o La formacion de estos enlaces determina Peso la Iongitud del baso de rosea. (Avance por vuelta) O54 "m o La rotacion es hacia la derecha. Cada Avànice m, aminoacido gira 100° con respecto al ‘residuo anterior. Hay 3,6 residuos porvuelta. o Los grupos —C= O se orientan en la misma l? Carbonooc direccion y los —NH en direccion contraria. hldmgeno Los radicales quedan hacia el exterior de "iîfòseno la ot-helice. oxigeno cadena fate re!
  11. 11. t. flminoàoidos y proteinas 11 Biologia z 2° Baehilleraîo Estructura secundaria de las proteinas: conformaciòn B Algunas proteinas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre si’. _ R: I" _ = ' R _ Cjew-rgwsogwflgx. wîaaéV-ra" “u. ». w - Los enlaces de hidrogeno (ke- R ‘Q 1.. _ _ . lntercatenarlos mantienen unidas Ias cadenas. 2 Las cadenas polipeptidicas se Disposicion pueden unir de dos antiparalela formas distintasi
  12. 12. Estructura terciaria de las proteinas Modo en due la proteina nativa se encuentra plegada en el espacio, o Enlaces de hidrogeno. La estructurza se estabiliza por unione: entre ‘AÌWCCHÙTÌES EHECÌVÙSÌÉÌHCGS» radicale: de aminoacidos alejados unos; de otros. oAtracciones hidrofobicas. o Puentes disulfuro. En Ias proteinas de elevado peso molecular, la estructura terciaria està constituida por dominios. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas Ilamadas motivos.
  13. 13. g- Aminoéoidos y proteinas 13 Biologia 2 2° Baeliilleraîo Clasîficacìòn de las proteinas: holoproiaeinas PROTEÎNAS FIBROSAS o Generalmente, los polipeptidos due Ias forman se encuentran dispuestos a Io largo de una sola dimension. - Son proteinas insolubles en agua. oTienen funciones estructurales o protectoras. Se encuentra en tejido oonjuntivo, piel, COLAGENO cartilago, hueso, tendonesy cornea. Responsables de la contraccion muscular. M IOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA Interviene en la coagulacion sanguinea. ELASTINA Proteina elastica. Forman los cuernos, ufias, pelo y lana. PROTEÎNAS GL OBULA RES - M a3 complejas due Ias fibrosas. o Plegadas en forma mao o menos esferica. ALBÙMINAS A Realizan transporte de moleculas o reserva de aminoacidos. GLOBU LI NAS Diversas funciones, entre ellas Ias inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. HISTONAS Y PROTAMINAS ‘A Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
  14. 14. H r flminoàoidos y proteinas 14 Biologia 2 2° Baohillorato Clasificaciòn de las proteinas: heteroproteinas En su composicion tienen una proteina (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostatico). HETEROPROTEINA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteina Pigmento Porfirinicas Grupo hemo o hemrîno hem ogiobina No porfifinicas Cobre. Hierro o retina! rodopsjna Nucleoproteina Àcidos nucleicos cromatina Glucoproteina Glucido fibrinògeno Fosfoproteina Acido fosforico caseina Lipoproteina quiiomicrones
  15. 15. flminoàoidos y proteinas 15 Biologia z 2° Baeliilleraîo Ejemplos de heteroproteinas Hemggmbma Innmnomobwma Rodopmna
  16. 16. Desnaturalizaciòn y renaturalizaciòn de una proteina La desnaturalizacion ea la perdida de Ias estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede eatar proiwocada por cambio; de pH _ de temperatura o por suatancias desnaturalizantes. Desnaturalizacion Penaturalizacion PROTEINA NATIVA PROTEINA DESNATURÀLIZADA En algunos oasos la ÉlEfE-JlÎElÎlJVÉiHlZaClÉIH puede ser reversible.
  17. 17. r flminoàoidos y proteinas 17 Biologia 2 2° Baehillerato Diversidad funcional de las proteinas Debido a la gran diversidad estructural, las proteînas pueden tenerfunciones diversas. FuNmòN EJEMPLO DE RESERVA Ovoalbùmina, caseina, zeina, hordeina. .. DE TRANSPORTE " Lipoproteînas, hemoglobina, hemocianina. ,. CONTRÀCTIL Actina, miosina, flagelina PROTECTORA O DEFENSIVA Tro mbina, fibrinògeno , in mu noglo bulin a3.. . HORMONAL Insulina, glucagòn, somatotropina. ” Glu coproteina s, histona s, queratina, colàgenuielîastina. “ ESTRUCTURAL ENZIMÀTICA Catalasa, ribonucleasa. .. HOMEOSTÀTICA Albùmina. ..

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