Aminoácidos

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Aminoácidos

  1. 1. Aminoácidos by Cristian Omar Alvarez is licensed under a Creative Commons Reconocimiento-NoComercial-CompartirIgual 3.0 Unported License. Profesor Cristian Omar Alvarez De La Cruz
  2. 2.  Son las unidades monoméricas de Péptidos (<50) y Polipéptidos (>50, son las proteínas).  Son Más de 300 AA. Los que existen en la naturaleza.  Pueden ser: Proteinogénicos (los 20 codificados por el ADN); “proteicos No Estándar” y No proteicos  Todos cumplen con la siguiente estructura: Grupo Carboxilo Grupo Amino Carbono Alfa  A excepción de la Prolina, por tener un anillo pirrolidínico.
  3. 3.  En todos los aminoácidos estándar excepto la glicina, el carbono α está unido a cuatro grupos diferentes.  Esto significa que el carbono α es un centro quiral; lo que les permite ser enantiomeros.  Casi todos los aminoácidos de las proteínas son Lesteroisómeros.  Difieren unos de otros en sus grupos “R”.
  4. 4. Son sintetizados o no por el organismo No esenciales • • • • • Sí los sintetiza Alanina Aspartato Asparagina Glutamato Serina Histidina Isoleucina Leucina Metionina No los sintetiza Esenciales Fenilalanina Treonina Triptófano Valina Lisina • • Serían esenciales • sólo en ciertos Condicionalmente • estados clínicos. esenciales • Normalmente los • sintetizamos. • • • • • • • • • Arginina Glutamina Glicina Prolina Cisteína Tirosina
  5. 5. Hidrófobos Ala, Val, Leu, Ile, Gly, Met, Pro. Apolares Aromáticos Phe, Tyr, Trp. Polares sin carga Hidrofílicos Polaridad Apolares neutros Ser, Thr, Cys, Asn, Gln. Básicos Lys, Arg, His. Ácidos Asp, Glu.
  6. 6. Naturaleza Química Alifáticos: Gly, Ala, Val, Leu, Ile Aromáticos: Phe, Trp, Tyr* Azufrados: Met, Cys Iminoácidos: Pro Hidroxilados: Ser, Thr, Amidas: Asn, Gln Ácidos-: Asp, Glu Básicos+: Lys, Arg, His
  7. 7. En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I
  8. 8. La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores..
  9. 9. Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro.
  10. 10. Tienen el grupo a-amino sustituido por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P.
  11. 11. Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S .
  12. 12. Son el ácido la asparagina (N) y la glutamina (Q). Nota: no debes confundirlos con los ácidos; aunque aparentemente lo que estas viendo es un grupo amino NH2, es en realidad un AMIDA (R- CONH2).
  13. 13. Son el ácido aspártico o aspartato (D) y el ácido glutámico o glutamato (E). También se les llama dicarboxílicos.
  14. 14. La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).
  15. 15. Según la teoría de Browted – Lowry un ácido es toda especie química capaz de ceder protones (H+), y una base es toda especie capaz de aceptar protones. Cede este protón Acepta un protón Grupo ácido –COOH Grupo Básico – NH2 Aminoácido en su forma NO Iónica Los AA. pueden sufrir una reacción ácido base interna en la que el grupo carboxilo cede el protón para ser captado por el grupo amino. Dando lugar a un ión dipolar o zwitterión.
  16. 16. Quedándonos así:. El zwitterión obtenido tiene una carga neta de cero, ya que sus cargas se anulan entre sí. Entonces, ya que los AA. pueden reaccionar como ácidos o como bases se dicen que son ANFÓTEROS. Es decir en medios ácidos se comportan como bases y en medios básicos se comportan como ácidos. Sistema Buffer.
  17. 17. El grupo amino capta protones (H+) H+ El grupo carboxilo cede protones (H+) H+ A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos (7.4), los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
  18. 18. El punto isoeléctrico de un AA es el momento del pH en que la carga eléctrica neta es cero (ZWITTERION). Para determinar el pI de un aminoácido se necesita determinar la media aritmética de los pK implicados en los equilibrios de la molécula con carga neta de cero. Para ello es necesario contar con una tabla de valores pK Ejemplo: Determine el punto Isoeléctrico para el AA Gly.
  19. 19. Paso uno: determinar en que punto de mi reacción se encontraría el Zwitterion. + Carga +1 + Zwitterion Carga de Cero Carga -1
  20. 20. Paso dos: Consultar la tabla de pK: Diapositiva siguiente. Para la Glicina pK1: 2.34 y pK2:9.6 Paso tres: Determinar la media aritmética:
  21. 21. Se muestra aquí la curva de titulación de la Gly. Los recuadros sombreados, centrados alrededor de pk1 y pK2 indican las regiones de máximo poder taponante (buffer).
  22. 22. Determina la reacción que se efectúa en la Lisina a partir de un pH Ácido a un pH Básico; y determina el punto isoelectrico . +2 Zwitterion Carga de Cero +1 + = -1
  23. 23. Consultar la tabla de pK: Tabla pK. Para la Lisina pKR: 10.53 y pK2: 8.95 Y determinar la media aritmética: 𝟏 pI= 𝟐 (𝒑𝑲𝒓 + 𝒑𝑲𝟐) pI= 9.74
  24. 24. Determina la reacción que se efectúa en el Aspartato a partir de un pH Ácido a un pH Básico; y determina el punto isoeléctrico . +1 Zwitterion Carga de Cero -1 + = -2
  25. 25. Consultar la tabla de pK: Tabla pK.. Para la Aspartato pK1: 1.88 y pKR: 3.65 Y determinar la media aritmética: 𝟏 pI= 𝟐 (𝒑𝑲𝟏 + 𝒑𝑲𝒓) pI= 2.77
  26. 26. Función como neurotransmisores: Glutamato Aspartato Glicina Unidades másicas para: Péptidos Proteínas Fosfolípidos Precursores de Oxácidos: Aminas biógenas Glucosa Nucleótidos Hemo, Creatina Hormonas Neurotransmisores Mediadores Moléculas de transporte para: NH2
  27. 27. Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:       Hidroxialción Carboxilación Adición de Iodo Fosforilación Glicosilación Condensación
  28. 28. Algunos aminoácidos no forman parte de ninguna proteína: no existe ningún codón o triplete para ellos. En este caso actúan como intermediarios o precursores de diferentes reacciones del organismo. 1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos. 2.- a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína 3.- ϒ-AMINOÁCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono, no al carbono α. La β-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido ϒ-aminobutírico es un importante neurotransmisor.
  29. 29. Rompiendo dogmas:  La Selenocisteína es un aminoácido PROTÉICO con acción enzimática, encontrado en arqueobacterias, bacterias y eucariotas (incluídos mamiferos). Codificado por el CODÓN STOP (UGA).  La Pirrolisina es otro aminoácido PROTÉICO con acción enzimática, de una arqueobacteria metanogénica. Codificado por el codón STOP (UAG). De lo anterior podemos concluir que:  Pueden existir algunos aminoácidos Proteinogénicos codificados por codones diferentes a los 20 habituales.  El código genético puede tener sinónimos o variantes; así el codón STOP puede significar “alto” o bien: otro aminoácido.
  30. 30.  El primer aminoácido que se descubrió fue la asparagina (1806).  La mayoría de los nombres de los aminoácidos provienen de la fuente de la cual se aislaron: • Asparagina: espárrago • Glutamato: gluten de trigo • Tirosina: Queso (en griego “tyros”) • Glicina: Dulce (en griego “glycos”)
  31. 31.  http://www.biorom.uma.es/contenido/UPV_EHU/cibert.htm  http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-ymetabolica/ma  http://oregonstate.edu/instruct/bb350/
  32. 32.          Lehninger Principios de Bioquímica por David L. Nelson and M. Cox. Quita Edición Bioquímica. Por Richard Harvey y Denise Ferrier. Quinta edición. Editorial Lippincotts. Bioquímica Humana Texto y atlas de Koolman – Roehm. Editorial Panamericana, 4ta Edición. Bioquímica Ilustrada de Harper. Editorial Lange. 28ª Ed¡dición. Bioquímica Conceptos esenciales de Feduchi. Editorial Panamericana. Bioquímica “La base molecular de la vida” de Trudy y James Mckee. Editorial McGrawHill. Tercera edición. BiochemIstry of R.H. Garrett and C.M.Grisham. Third Edition. Fundamentals of Biochemistry of Voet. Fourt edition. Biochemistry of Campbell and Farrell.

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