aminoacidos (AA), nucleotidos,Proteinas

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clasificacion, propiedades de los aminoacidos (AA), nucleotidos y las Proteinas

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aminoacidos (AA), nucleotidos,Proteinas

  1. 1. Aminoacidos
  2. 2. Concepto • Estos compuestos constituyen ácidos orgánicos a los cuales, al menos un hidrógeno, ha sido sustituido por un grupo amino
  3. 3. Funciones 1. Son precursores de los péptidos y las proteínas 2. Forman parte de vitaminas 3. Son precursores en la síntesis de algunas hormonas 4. Son aminoácidos, algunos antibióticos (cloramfenicol). 5. Algunos son metabolitos intermediarios de importantes vías metabólicas.
  4. 4. Estructura General • Todos los aminoácidos que forman las proteínas son alfa aminoácidos, (excepto la prolina y su derivado).
  5. 5. • donde R puede ser una cadena alifática tener anillos aromáticos, heterocíclicos o distintos grupos OH, SH, NH2 COOH y CONH2 , esto diferencia a un aminoácido de otro. • El grupo carboxilo se presenta disociado (-) y el amino sin disociar (+), ya que esta forma predomina a pH fisiológico.
  6. 6. Aminoácidos codificados en el genoma • Para la mayoría de los seres vivos son 20 los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales : • alanina, arginina, asparagina, ac. aspártico, cisteina, fenilalanina, glicina, ac. glutámico, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano y valina.
  7. 7. Clasificación Aminoácidos Cadena alifática Aminoáci Cadena dos alifática alanina hidrocarbona isoleucina Hidrocarbon A. Según las da ada características arginina NH2 leucina Hidrocarbon estructurales ada asparagina COOH lisina NH” de la cadena R ac. aspártico COOH metionina S cisteina S prolina ciclica fenilalanina Anillo serina OH aromatico glicina Hidrocarbon tirosina Anillo ada aromatico ac. glutámico COOH treonina OH glutamina COOH triptofan An. o aromatico histidina NH2 valina Hidrocarbon
  8. 8. B. Carácter acido básico
  9. 9. C. Presencia o no de grupos polares
  10. 10. Propiedades físicas • Son sustancias cristalinas, por lo general, solubles en agua y en soluciones ácidas o básicas diluidas, muy poco solubles en ,alcohol e insolubles en éter. • Poseen un elevado punto de fusión que casi siempre sobrepasa los 200 - 300 ºC. con valores por encima de estas temperaturas los aminoácidos se descomponen.
  11. 11. Propiedades ópticas de los aminoácidos. • Excepto la glicina, todos los aminoácidos presentan actividad óptica, son capaces de desviar el plano de vibración de la luz polarizada. La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que, al menos el carbono alfa de estos compuestos (excepto la glicina) está sustituido de forma asimétrica con 4 grupos químicos diferentes.
  12. 12. Propiedades eléctricas • Los aminoácidos deben sus propiedades eléctricas a la presencia de grupos • disociables en su molécula: los grupos carboxilos y aminos:
  13. 13. Estos grupos pueden estar en su forma disociada o no disociada, según el pH del medio en que se encuentre disuelto; debido a ello estos compuestos pueden existir en distintas formas iónicas. La relación entre la disociación de un grupo y el pH del medio viene dada por la fórmula de Henderson-Hasselbach
  14. 14. Punto isoeléctrico • Relacionado con el comportamiento eléctrico de los aminoácidos (PI). EI punto isoeléctrico es el valor del pH al cual este presenta una carga neta cero y no es atraída por ningún polo si lo sometemos a un campo eléctrico. • a) Neutro: • b) acido: • C) Basico:
  15. 15. Se puede inferir la carga eléctrica neta de un aminoácido al comparar el pH del medio con el valor de su PI.
  16. 16. Ejemplo • 1. Calcule el punto isoeléctrico de la Hidroxipropilina si usted sabe que su pK1=1.92 y su pK2=9.73. • 2.¿Cual será la especie iónica predominante de la alanina a un valor de pH=8,5? 1escriba la estructura de la especie, señale su carga neta y prediga su comportamiento electroforetico
  17. 17. Electroforesis • Técnica de separación de moléculas que consiste en someter bajo la acción de un campo eléctrico, a pH determinado, una mezcla de varios aminoácidos. En función de su carga, estos se separan al desplazarse hacia polos distintos y con velocidades diferentes.
  18. 18. NUCLEOTIDOS • Son los precursores de los ácidos nucleicos, más complejos que los monosacáridos y aminoácidos, pues están formados por una base nitrogenada, un • azúcar y uno o varios grupos fosfatos • Al formar los ácidos nucleicos, los nucleótidos se unen entre sí por enlaces • covalentes.
  19. 19. concepto • Son compuestos formados por una base nitrogenada, un azucar y uno o varios grupos fosfatos
  20. 20. Clasificación • En los nucleotidos se puede observar que la base nitrogenada no es la misma, que el azúcar es diferente y que el número de grupos fosfato es distinto. • se pueden clasificar de 3 maneras de acuerdo con estas diferencias. • Se clasifican en nucleótidos purínicos y pirimidínicos,
  21. 21. según el tipo de base nitrogenada • Se clasifican en nucleótidos purínicos y pirimidínicos,; estos anillos de purina y pirimidina son heterociclos formados por carbono y nitrógeno.
  22. 22. Según el tipo de azúcar • Se clasifican en nucleótidos de ribosa y de desoxirribosa, en dependencia del tipo de monosacáridos que contengan, los primeros forman parte del ARN y los segundos del ADN. • La ribosa y la desoxirnbosa son aldopentosas de la serie D y, al formarse el enlace con la base nitrogenada, el hidroxilo anomérico queda en posición La numeración de los carbonos en estos anillos se señala con una comilla para diferenciarlo de la numeración de los elementos del heterociclo.
  23. 23. Según el numero de fosfato • Pueden ser mono, di o trifosfatados si presentan en el carbono uno, dos o tres grupos fosfato.
  24. 24. Propiedades fisico quimicas • Dependen de sus componentes • Carácter hidrofilico • El azúcar como la base nitrogenada posee grupos polares que hacen que estos • compuestos sean solubles en solventes polares. A esta propiedad contribuye también el o los grupos fosfatos.
  25. 25. Propiedades acido básicas • Sus propiedades ácidas dependen de los grupos fosfato. Éste es un ácido fuerte y • a pH fiológico, estos grupos se encuentran disociados y le brindan cargas negativas al nucleótido, por lo que son aniones. • Sus propiedades básicas débiles dependen de los nitrógenos de los anillos de purina y pirimidina.
  26. 26. Funciones • Cumplen con el principio de multiplicidad de utilización. • Al catabolizarse a CO2 y H2O Liberan energía; • forman parte estructural de otros compuestos; • ceden parte de su estructura en la síntesis de otras biomoléculas • transfieren compuestos para sintetizar otros más complejos; • algunos son reguladores del metabolismo y son las unidades estructurales del ADN y ARN.
  27. 27. PROTEINAS • Las proteínas son grandes polímeros, cuyo peso molecular abarca el rango entre 5 mil y millones, que adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones • Los péptidos y las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico • Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídica se le denomina residuo pues ha perdido un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de los 2 si ocupan los extremos de la cadena.
  28. 28. Estructura • Como el enlace peptídico se establece entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido Y el grupo a-amino del siguiente. • Se denominan oligopeptidos cuando contienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos; • polipéptidos cuando su peso molecular es menor que 5 000, y proteínas cuando su • Peso molecular es mayor que 5 000.
  29. 29. Ionización • Los grupos que se encuentran ionizados a pH fisiológico son el alfa amino y el alfa carboxilo terminales, así como los grupos de las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos básicos y ácidos. • Se puede predecir el comportamiento ácido-básico y la carga eléctrica de un péptido a partir de sus grupos a-amino y a-carboxilo libres, y de la naturaleza y número de los grupos ionizables de sus cadenas laterales.
  30. 30. Clasificación • Por su forma: • Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas (queratina, colágeno y fibrina) • Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua (la mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte)
  31. 31. Según su composición química Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético
  32. 32. Por su solubilidad • La solubilidad de las proteínas es la resultante de dos fuerzas que se oponen, la atracción de moléculas de solvente por las moléculas de proteínas promueve su mantención en solución, en cambio la atracción de moléculas de proteínas entre sí tiende a evitar su disolución, es decir las proteínas tienden a ser solubles cuando tienen una carga neta ( a pH por encima o debajo de sus PI). El estudio de los factores que afectan la solubilidad de las proteínas, ha permitido idear gran cantidad de métodos para precipitar estas sustancias de sus soluciones.
  33. 33. Por su función • Estructura primaria se refiere al orden o sucesión de los L-alfa aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídico. • Este enlace es el más fuerte de todos los que se forman en las macromoléculas, de lo cual se deduce que el nivel primario es el más estable de todos los niveles estructurales de las macromoléculas.
  34. 34. a) Componente estructural • En todas las especies, las proteínas se forman por unos 20 L-a-aminoácidos. Estos son diferentes debido a la estructura de sus cadenas laterales, la cual les confieren propiedades fisico-químicas específicas. La identidad, la cantidad y el orden de los residuos de aminoácidos que las constituyen es lo que determina la estructura primaria y la individualidad de las proteínas. • Es esta secuencia de aminoácidos lo que va a determinar su estructura tridimensional y por ende su función.
  35. 35. Secuencia de aminoacidos
  36. 36. b) Información secuencial • La información secuencial de las proteínas radica en el orden que tienen los aminoácidos en su estructura primaria y es única para cada proteína
  37. 37. Organización tridimensional • Se denomina conformación a la disposición espacial que adoptan los átomos de una molécula. Cada proteína tiene varias conformaciones posibles, por lo que puede pasar de una a otra por transformación; durante este proceso no ocurre la ruptura de enlaces covalentes, por lo que la transformación puede ser el resultado de la rotación alrededor de enlaces simples. • La conformación que generalmente predomina es la más estable desde el punto de vista termodinámico, que posee la menor energía Libre de Gibbs (G) en el momento que se adopta.
  38. 38. Estructura secundaria • A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en función de las condiciones físicoquímicas del medio, se conforma la estructura secundaria, que es la disposición espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno.
  39. 39. Estructura terciaria • Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, aparece a partir de que la hélice a se vuelve a enrollar. Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro.
  40. 40. Estructura cuaternaria • Son estructuras de carácter oligomérico, constituido por 2 o más cadenas polipeptídicas, idénticas o diferentes en estructura, generalmente en número par compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.).
  41. 41. Relación estructura función • La estructura covalente de las proteínas posee un carácter informacional secuencial, que determina la estructura tridimensional biológicamente activa, terciaria o cuaternaria según la proteína. La función se ejerce mediante el reconocimiento molecular, el cual se establece en virtud de la disposición espacial de las cadenas laterales de determinados residuos de aminoácidos; por tanto, el nivel estructural terciario o cuaternario posee un carácter informacional- conformacional que permite el funcionamiento de la proteína
  42. 42. Desnaturalización • Es la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible. • En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
  43. 43. • La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
  44. 44. • Las proteínas diferentes que posee el hombre están involucradas en casi todas las funciones que se Llevan a cabo en el organismo. 20 L-a- aminoácidos diferentes están presentes en los péptidos y proteínas, en cantidades variables y en un orden específico, aportando información secuencial. La polimerización de los aminoácidos mediante enlace peptídico determina la estructura primaria, donde el eje covalente homogéneo se establece entre 2 carbonos a mediante 3 enlaces covalentes.

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